Ответы к экзамену по общей биологии (1110063), страница 4
Текст из файла (страница 4)
В отдельныхместах бислой (двойной слой) фосфолипидов насквозь пронизан белковыми молекулами(интегральные белки). Внутри таких белковых молекул имеются каналы — поры, черезкоторые проходят водорастворимые вещества. Другие белковые молекулы пронизываютбислой липидов наполовину с одной или с другой стороны (полуинтегральные белки). Наповерхности мембран эукариотических клеток имеются периферические белки. Молекулылипидов и белков удерживаются благодаря гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям.В состав плазматической мембраны эукариотических клеток входяттакже полисахариды.
Их короткие, сильно развлетвленные молекулы ковалентно связаныс белками, образуя гликопротеины, или с липидами (гликолипиды). Содержаниеполисахаридов в мембранах составляет 2-—10% по массе. Полисахаридный слойтолщиной 10—20 нм, покрывающий сверху плазмалемму животных клеток, получилназвание гликокаликс.Функции:1.Отграничивают содержимое клетки от внешнейМембраны — структуры очень динамичные. Они быстро восстанавливаются послеповреждения, а также растягиваются и сжимаются при клеточных движениях.Важнейшим свойством мембраны является также избирательная проницаемость.Это значит, что молекулы и ионы проходят через нее с различной скоростью, и чембольше размер молекул, тем меньше скорость прохождения их через мембрану. Этосвойство определяет плазматическую мембрану как осмотический барьер. Максимальнойпроникающей способностью обладает вода и растворенные в ней газы; значительномедленнее проходят сквозь мембрану ионы.
Диффузия воды через мембрану называетсяосмосом2.Обеспечивают транспорт веществ в клетку и из нее, из цитоплазмы ворганеллы и наоборот.3.Выполняют роль рецепторов (получение и преобразование сигналов изокружающей среды, узнавание веществ клеток и т. д.).4.Являются катализаторами (обеспечение примембранных химическихпроцессов).5.Участвуют в преобразовании энергии.14Например: транспорт ионов К+, Na+, поддержание осмотического равновесия,перенос электронов на кислород и синтез АТФ и др.2 — слои молекул липидов; 3 — гликопротеины; 4 — гликолипиды; 5 —гидрофильный канал, функционирующий как пора.157) Белки- полимеры, аминокислоты.
Пептидная связь. Первичная структурабелков.Белки:Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В основном онисостоят из углерода, водорода, кислорода и азота.В составе большинства исследованных белков всех живых организмов быловыявлено 20 аминокислот, участвующих в их построении.При синтезе белковой молекулы разные аминокислоты присоединяютсяпоследовательно друг к другу, образуя цепочку, или полипептид (впоследствии она можетсворачиваться в спираль или глобулу). Разнообразие белков определяется тем, какиеаминокислоты, в каком количестве и в каком порядке входят в полипептидную цепь. Двемолекулы, одинаковые по числу и составу аминокислот, но отличающиеся по порядку ихрасположения, представляют два разных белка. Не только виды, но и особи одного видаотличаются по целому ряду белков (с чем, например, связан феномен несовместимостипри пересадке тканей и органов от одного животного другому).Понятия «белок» и «пептид» близки между собой, однако между ними имеются иразличия.
Пептидами обычно называют олигопептиды, т. е. те, чья цепь содержитнаибольшее число аминокислотных остатков (10-15), а белками называют пептиды, содержащие большое число аминокислотных остатков (до нескольких тысяч) иимеющиеопределенную компактную пространственную структуру, так как длинная полипептиднаяцепь является энергетически невыгодным состоянием. Выделяются четыре уровняпространственной организации (структуры) белков.
Все структуры формируются вканалах эндоплазматической сети. При воздействии неблагоприятных факторов среды(облучение, повышенная температура, химические вещества) структуры белка могутразрушаться — происходит денатурация. Если этот процесс не затрагивает первичнойструктуры, он обратим, и по окончании воздействия молекула самопроизвольновосстанавливается. Первичная же структура невосстановима, так как формируется толькона рибосомах при участии сложнейшего механизма биосинтеза белков.
В зависимости отпространственной структуры белки бывают фибриллярные (в виде волокон) —строительные белки и глобулярные (в виде шара) — ферменты, антитела, некоторыегормоны и др.Огромное разнообразие белков обеспечивает и множество функций, имивыполняемых, и многоообразие организмов.Функции белков:1)защитная (интерферон усиленно синтезируется в организме при вируснойинфекции);2)рубца);структурная (коллаген входит в состав тканей, участвует в образовании3)двигательная (миозин участвует в сокращении мышц);4)запасная (альбумины яйца);165)транспортная (гемоглобин эритроцитов переносит питательные вещества ипродукты обмена);6)рецепторная (белки-рецепторы обеспечивают узнавание клеткой веществ идругих клеток);7)регуляторная (регуляторные белки определяют активность генов);8)белки-гормоны участвуют в гуморальной регуляции (инсулин регулируетуровень сахара в крови);9)белки-ферменты катализируют все химические реакции в организме;10) энергетическая (при распаде 1 г белка выделяется 17 кдж энергии).Среди белков организма выделяют простые белки, состоящие только изаминокислот, и сложные, включающие помимо аминокислот, так называемыепростатические группы различной химической природы.
Липопротеины имеют в своемсоставе липидный компонент, гликопротеины – углеводный.Белки образуются из аминокислот, которые соединяются между собой пептиднойсвязью. В состав аминокислот входят карбоксильные группы (-СООН) с кислотнымисвойствами и аминогруппы (-NH2) с щелочными свойствами, поэтому они являютсяамфотерными соединениями. Пептидная связь образуется между карбоксильной группойодной аминокислоты с аминогруппой другой.При взаимодействии 2х аминокислот образуется дипептид.
При образованиипептидной связи отцепляется молекула воды.Существует 4 уровня организации белковой молекулы: первичная, вторичная,третичная, четвертичная.Первичная структура белков является простейшей. Имеет вид полипептидной цепи,где аминокислоты связаны пептидной связью. Определяется качественным иколичественным составом аминокислот и их последовательностью.
Этапоследовательность определяется наследственной программой, поэтому белки каждогоорганизма строго специфичны.178) Водородные связи между пептидными группами- основа вторичнойструктуры белков. Основные виды вторичных структур.Вторичной структурой называют пространственное расположение атомовглавной цепи молекулы белка. Существует три типа вторичной структуры: альфа-спираль,бета-складчатость и бета-изгиб. Образуется и удерживается в пространстве за счетобразования водородных связей между боковыми группировками АК основной цепи.Водородные связи образуются между электроотрицательными атомами кислородакарбонильных групп и атомами водорода двух аминокислот.Альфа-спираль – это пептидная цепь штопорообразно закрученная вокругвоображаемого цилиндра.
Диаметр такой спирали 0,5 А. В природных белках обнаруженатолько правая спираль. Некоторые белки (инсулин) имеют две параллельныеспирали. Бета-складчатость – полипептидная цепь собрана в равнозначные складки. Бетаизгиб – образуется между тремя аминокислотами за счет водородной связи. Он необходимдля изменения пространственного расположения полипептидной цепи при образованиитретичной структуры белка.Третичная структура – это свойственный данному белку способ укладкиполипептидой цепи в пространстве. Это основа функциональности белка. Онаобеспечивает стабильность обширных участков белка, состоящих из множествааминокислотных остатков и боковых групп. Такие упорядоченные в пространстве участкибелка формируют активные центры ферментов или зоны связывания и повреждениетретичной структуры приводит к утрате функциональной активности белка.Стабильность третичной структуры зависит в основном от нековалентныхвзаимодействий внутри белковой глобулы – преимущественно водородных связей и вандер-ваальсовых сил.
Но некоторые белки дополнительно стабилизируются за счет такихковалентных взаимодействий как дисульфидные мостики межу остатками цистеина.Большинство белковых молекул имеют участки как альфа-спирали так и бетаскладчатости. Но чаще по форме третичной структуры разделяют глобулярные белки –построенные преимуществено из альфа-спиралей и имеющеие форму шара или элипса(большинство ферментов).
И фибрилярные – состоящие пеимущественно из бетаскладчатости и имеющие сплющенную или нитевидную формы (пепсин, белкисоединительной такни и хряща).В основе каждого белка лежит полипептидная цепь. Она не просто вытянута впространстве, а организована в трехмерную структуру. Поэтому существует понятие о 4-хуровнях пространственной организации белка, а именно - первичной, вторичной,третичной и четвертичной структурах белковых молекул.ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРАПервичная структура белка - последовательность аминокислотных фрагментов,прочно (и в течение всего периода существования белка) соединенных пептиднымисвязями.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
