Белки семян бобовых культур

1.2 Белки семян бобовых культур

Содержание белков в семенах бобовых, по данным различных авторов, изменяется в пределах, показанных в таблице 4.3

Таблица 4.3 Содержание белков в семенах бобовых, %

Содержание белков в отдельных частях семени также неодинаково (табл. 4.4).

Наибольшая часть белков сосредоточена в ростках, их содержание в семенных оболочках ограничено.

В семенных оболочках гороха по сравнению с другими культурами содержится наименьшая доля белков. Содержание белков в его ростках по сравнению с фасолью и чечевицей больше. Чечевица отличается более высоким, чем горох и фасоль содержанием белков в семядолях. Для семян фасоли характерно по сравнению с семенами других бобовых наибольшее сосредоточение белков в семенных оболочках.

Таблица 4.4 Содержание белков по частям семени, % сухого вещества

Распределение белков по фракциям показано в таблице 4.5

Таблица 4.5 среднее распределение семян бобовых по фракциям, %

Проламиновая фракция в белках семян бобовых отсутствует. Основная фракция – глобулины. Наименьшее количество приходится на долю глютелинов. Альбуминов немного больше, чем глютелинов. В семенах бобовых найдены отдельные, характерные для той или другой культуры белки – в семенах гороха водорастворимый легумелин и два глобулина (легумин и вицилин), в семенах фасоли – глобулин фазеолин, в семенах сои – глобулин глицинин.

Несмотря на количественные расхождения, аминокислотный состав семян бобовых (табл. 4.6) имеет много общего, аспарагиновая и особенно глютаминовая кислоты содержатся в наибольшем количестве, в наименьшем – цистин, метионин и триптофан. Белки семян бобовых бедны серосодержащими аминокислотами. Многие  незаменимые аминокислоты содержатся в значительных количествах.

Для полного усвоения  белка бобовых культур живым организмом необходима их предварительная обработка. Сырое зерно содержит лишь 15–20% усвояемого белка. Глобулиновая фракция белков фасоли устойчива к некоторым протеолитическим ферментам. Благодаря высокому содержанию белков, богатых незаменимыми аминокислотами, семена бобовых культур – один из важнейших источников белка.

Среди бобовых культур  в качестве источника пищевого биологически ценного белка наибольшее значение имеют семена сои. С их использованием организовано использование соевой муки (обезжиренной, полужирной и необезжиренной), концентратов и изолятов. Данные об аминокислотном составе и количестве суммарного белка в продуктах из бобов сои приведены в табл. 4.7.

Таблица 4.6 Средний аминокислотный состав суммарных белков семян бобовых (по данным разных авторов), % от общего содержания белка.

Наряду с белками, обладающими питательной ценностью, в состав бобовых культур входят антиалиментарные соединения, имеющие также белковую природу. Они понижают питательную ценность белковых продуктов и пищевых изделий. К таким соединениям относятся ингибиторы протеаз желудочно-кишечного тракта и лектины.

 В семенах сои содержится не менее пяти ингибиторов трипсина в количестве 5 – 10% от общего содержания белка. Наиболее хорошо изучены ингибитор Кунитца, на долю которого приходится 90% общей активности ингибиторов, и Баумана–Бирк. Ингибиторы представляют собой белковые молекулы с молекулярными массами 21,5 и 8 кД, соответственно. Для них расшифрована первичная структура. Так, самый высокомолекулярный – ингибитор Кунитца – имеет в своем составе 181 остаток аминокислот и две дисульфидные связи. Расщепление одной из них не влияет на активность ингибитора, тогда как одновременное восстановление двух связей приводит к получению неактивного продукта.

Таблица 4.7 Аминокислотный состав и количество суммарного белка в продуктах из бобов сои

В состав всех ингибиторов трипсина входят, расположенные в пространстве особым образом, остатки лизина или аргинина. Белковые ингибиторы различаются по специфичности, выражающейся в неодинаковой способности подавлять активность различных ферментов. Так, ингибитор Кунитца из сои подавляет активность трипсина и фермента крови плазмина, но слабо ингибирует химотрипсин, а ингибитор Баумана–Бирк снижает активность не только трипсина, но и химотрипсина.

В технологических процессах производства белковых продуктов из сои предусматривается инактивация ингибиторов протеиназ обработкой паром, микроволновым нагревом, вымачиванием с последующим кипячением и другими способами. Инактивация ингибиторов трипсина на 80 – 90% по сравнению с их активностью в исходном сырье уже позволяет отнести белковые продукты к пищевым, не обладающим отрицательном воздействием на организм.

Лектины (от лат. – «выбирать») – это гликопротеины растительного происхождения, связывающие один или несколько специфических сахаров. Свое название они получили от избирательной способности вызывать агглютинацию (агрегацию, склеивание) эритроцитов крови, клеток, бактерий. Агглютинация происходит путем взаимодействия лектинов с углеводными компонентами поверхности клеток. Так, лектин соевых белков, например, специфичен к остаткам галактозы и N-ацетилгалактозамина, а агглютинин зародышей пшеницы – к остаткам N-ацетилглюкозамина и N-ацетилнейраминовой кислоты. На долю лектинов в бобовых культурах приходится от 2 до 10% общего белка.

Отсутствие высокой активности лектинов, как и ингибиторов ферментов, в белковых продуктах из бобовых является одним из санитарно-гигиенических требований, предусматриваемых сертификацией для использования их в хлебопечении, кондитерской и других отраслях промышленности в целях повышения пищевой ценности изделий. Снижение активности лектинов достигается применением более мягких условий, чем снижение активности ингибиторов ферментов – нагреванием при 80˚С.