Лекция 1
ЛЕКЦИЯ № 1.
Соединительная ткань отличается тем, что в ней мало клеток, а много межклеточного вещества. В этом веществе преобладают и наиболее характерны белки волокнистые (фибриллярные). Кроме белков в значительной степени промежуточное вещество представлено гетерополисахаридами.
Белки, входящие в соединительную ткань.
В лекции "11 Реализация цифровых фрагментов" также много полезной информации.
1. Коллаген (на него приходится 1/4 массы тела) представляет собой сложный четвертичный (имеет несколько полипептидных цепей) белок. Представлен гликопротеидами, в основном глюкоза и галактоза. В состав каждой молекулы коллагена входят 3 полипептидной цепи (одинаковые) – три a цепи. Каждая цепь примерно содержит по 1000 аминокислотных остатков. Синтезируются цепи – ( проколлаген, молекул.масса 140 килодальтон), в фибробластах, при этом структура этой цепи N и с концы формируют глобулы. Средняя часть цепи – тропоколлаген (95 килодальтон). Альфа цепь состоит из 3х аминокислотных остатков, при этом одна из них обязательно Глицин (на него приходится до 35% в цепи). Следующий компонент – Пролин или может быть Гидроксипролин. Лизин следующая АК в цепи. Спираль коллагена – 3/10 (3 цепи, на каждый поворот придутся 10 остатков) – так называется вся полипептидная цепь. Изгиб каждой цепи будет ВЛЕВО, а когда они соединяются вместе – то вправо – это тропоколлаген! Размеры стержень 300 нм. На 1 и 4 нм.? В том же фибробласте молекула тропогена подвергается химической модификации:
- Реакция гидроксилирования происходит под действием 2х ферментов – пролилгидроксилаза и лизингидроксилаза. У лизина гидроксилирование происходит всегда по предпоследнему атому углерода. Для этой реакции кроме фермента и полипептидной цепи требуется Альфакетоглутаровая кислота, аскорбиновая кислота (дегидроаскорбат получится) и ионы железа, молекулярный кислород естественно. Во внеклеточном пространстве только там отщепляются n (20 000 дальтон) и с (30 000 дальтон) концевые участки. В молекуле тропоколлагена упаковывается коллагеновое волокно, располагаясь параллельно друг к другу (второй слой сдвигается примерно на четверть длины – лёгкая поперечная исчерченность; слоёв может быть много). Соединение волокон происходит за счёт образования ковалентных связей – они и придают жесткость и прочность волокну. Этих связей бывает три типа, но все они связаны с лизином. Во вне клеточной среде эпсилон-аминогруппа лизина может окислятся с образованием альдегида (происходит дезаминирование) и полученное соединение называется альлизин. Между альдегидами и молекулами лизина произойдет конденсация или соединение – образуется шиповое образование с лизином или с гистидином, либо же 2 альлизина. Данный процесс – это старение коллагена. Коллагеназа, желатиназа, пролидаза, трипсин, химотрипсин – разрушают коллаген (расщепляют полипептидные цепи). При старении происходит изменение соотношения основное вещество-волокна (для всей СТ) – это соотношене снижается: волокон будет больше. Коллаген изменяет свои физ-хим свойства за счёт увеличения числа и прочности внутри и межмолекулярных поперечных связей, снижается его эластичность, способность к набуханию и увеличивается устойчивость к коллагеназе. Коллаген существует в нескольких типах (до 13):
- Коллаген I типа представлен в коже, костях, сухожилиях и роговице. В его альфа цепях – [альфа1(I)]2 L2 и до 10 лизина.
- Коллаген II типа представлен в хряще в стекловидном теле [L(II)]3; лизина > 10.
- Коллаген III типа преобладает в сосудах и в коже у плода: [L(III)]3 и гидроксилизина очень много >> 10, самый богатый глицином.
- Коллаген IV типа – базальная мембрана всех клеток: [L(IV)]3 преобладают гидроксипролин, > 20 гидроксилизина и очень мало пролина.
