Часть 2
2.2.3. Строение и классификация аминокислот
К настоящему времени описано около 200 природных аминокислот, выделенных из животного и растительного материала. Все природные аминокислоты делят на две группы: п р о т е и н о г е н н ы е, или белковые (обнаружены только в белках) и н е п р о т е и н о г е н н ы е, или небелковые ( в белках не обнаружены).
2.2.3.1. Протеиногенные аминокислоты
Аминокислоты, обнаруженные в белках, можно классифицировать по разным признакам. По строению боковой цепи (R-группы) различают алифатические, ароматические и гетероциклические аминокислоты, по числу аминных и карбоксильных групп - моноаминомонокарбоновые (одна NH2-группа и одна СООН-группа), диаминомонокарбоновые (две NH2 -группы и одна СООН-группа), моноаминодикарбоновые (одна NH2 -группа и две СООН-группы), по положению изоэлектрической точки - нейтральные, основные и кислые. Аминокислоты, содержащие в радикалах ОН - группы, называют гидроксиаминокислотами, а содержащие серу - серосодержащими кислотами. По способности к синтезу в животном организме биохимики делят аминокислоты на заменимые и незаменимые. Аминокислоты, содержащие NH-группы вместо NH2 - групп, называют иминокислотами.
По полярности R-групп, т.е. способности R-групп к взаимодействию с водой при соответствующих внутриклеточных условиях рН (рН вблизи 7,0) , аминокислоты делят на четыре группы: с неполярными или гидрофобными R-группами, полярными, но не заряженными R-группами, отрицательно заряженными R-группами и положительно заряженными R-группами. Рассмотрим строение аминокислот этих групп.
А м и н о к и с л о т ы с н е п о л я р н ы м и (гидрофобными) R-г р у п п а м и. Эти аминокислоты, по сравнению с другими аминокислотами, медленно растворяются в воде; их R-группы представляют собой углеводороды, и, следовательно, гидрофобны. При растворении в воде диссоциируют только аминная и карбоксильная группы расположенные у a-углеродного атома.
В эту группу входят восемь аминокислот:
1.NH2-CH-COOH 2. NH2-CH-COOH
½ ½
Рекомендуемые материалы
CH3 CH-CH3
½
Аланин, ала (a-амино- CH3
пропионовая кислота) Валин, вал (a-амино-b-метил-
масляная кислота)
3. NH2-CH-COOH 4. NH2-CH-COOH
½ ½
СН2 CH-CH3
½ ½
CH-CH3 СН2
½ ½
СН3 СН3
Лейцин, лей (a-амино-g-метил- Изолейцин, иле (a-амино-b-
валериановая кислота) метилвалериановая кислота)
5. NH2-CH-COOH 6. NH2-CH-COOH
½ ½
СН2 СН2
½ ½
СН2-S -CH3
Метионин ,мет (a-амино-g-
метилмасляная кислота) Фенилаланин, фен (a-амино-b-
фенилпропионовая кислота)
7 . NH2-CH-COOH
½ 8.
СН2 ¾ COOH
ç
N
NH ê
H
 |
Триптофан, три (a-амино-b- Пролин, про (пирролидин-
индолилпропионовая кислота) карбоновая кислота)
А м и н о к и с л о т ы с н е п о л я р н ы м и н е з а р я ж е н н ы м и R-г р у п п а м и. Эти аминокислоты лучше растворяются в воде, т.е. они более гидрофильны, чем неполярные аминокислоты, т.к. их радикалы имеют группы, способные образовывать водородные связи с молекулами воды . В эту группу входят пять аминокислот и два амида:
1. NH2-CH-COOH 2. NH2-CH-COOH
½ ½
Н СН2
Глицин, гли (аминоуксус- ½
ная кислота) ОН
Серин, сер (a-амино-b-гидрокси-
пропионовая кислота)
3. NH2-CH-COOH 4. NH2-CH-COOH
½ ½
СН2 СН-ОН
½ ½
SH СН3
Цистеин, цис (a-амино-b- Треонин, тре (a-амино-b-гидрокси-
тиопропионовая кислота) масляная кислота)
5. NH2-CH-COOH 6. NH2-CH-COOH
½ ½
СН2 СН2
ô ½
С=О
½
½ NH2
ОН
Тирозин, тир (a-амино-b-пара- Аспарагин, асн (b-амид аспараги-
гидроксифенилпропионовая новой кислоты, или полуамид a-
кислота) аминоянтарной кислоты)
7. NH2-CH-COOH
½
(СН2)2
½
С=О
ç
NH2
Глутамин, глн (g-амид глутаминовой
кислоты, или полуамид a-аминоглута-
ровой кислоты).
R-группа глицина, представленная атомом водорода, не может компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы. Тиоловая группа цистеина и гидроксильная группа тирозина, диссоциирующие с образованием водорода, при рН 7,0 ионизированы в незначительной степени.
Аспарагин и глутамин в водных растворах практически нейтральны, т.к. свзяи С-N в амидах имеют частично двоесвязный характер из-за взаимодействия неподеленной пары азота с карбонильной группой:
R-C =О ¬¾® R - С =О
֕ ֕
NH2 + NH2
· ·
А м и н о к и с л о т ы с о т р и ц а т е л ь н о з а р я ж е н н ы м и (кислыми) R- г р у п п а м и. Каждая из аминокислот этой группы содержит вторую карбоксильную группу, диссоциирующую с образованием ионов Н+ и при рН 7 несет суммарный отрицательный заряд. В группу входят две аминокислоты:
1. NH2-CH-COOH 2. NH2-CH-COOH
½ ½
СН2 (СН2)2
½ ½
СООН СООН
Аспарагиновая кислота, Глутаминовая кислота,
асп (a-аминоянтарная глу (a-аминоглутаровая
кислота) кислота)
А м и н о к и с л о т ы с п о л о ж и т е л ь н о з а р я ж е н н ы м и (основными) R - г р у п п а м и. К этой группе относят три следующие аминокислоты:
1. NH2-CH-COOH 2. NH2-CH-COOH
½ ½
(СН2)4 (СН2)3
½ ½
NH2 NH
Лизин, лиз (a,e-диамино- ½
капроновая кислота) C = NH
½
NH2
Аргинин, арг (a-амино-d-
гуанидинвалериановая кислота)
3. NH2-CH-COOH
½
СН2
ô
 |
NH N
 |
Гистидин, гис (a-амино-b-имидазол-
пропионовая кислота)
Эти аминокислоты в радикалах имеют группы, способные принимать ион Н+. Такими группами служат: в радикале лизина e-аминогруппа, в радикале аргинина - гуанидиновая группа, в радикале гистидина - имидазольное кольцо.
 |
1. NH2 ¾C¾ NH 2.
÷ ç
+ NH2 NH +NH
положительно заряженная
гуанидиновая группа ра- положительно заряженное имида-
дикала аргинина зольное кольцо радикала гистидина
3. +NH3 - положительно заряженная аминогруппа радикала лизина.
Все основные аминокислоты несут суммарный положительный
Н е з а м е н и м ы е а м и н о к и с л о т ы. Растения и некоторые микроорганизмы могут синтезировать все аминокислоты, нужные им для построения клеточных белков. Животный организм способен синтезировать только около половины аминокислот, необходимых ему для построения белков своего тела. Эти аминокислоты получили название з а м е н и м ы е. Остальные десять протеиногенных аминокислот животные организмы синтезировать не могут и должны получать их с пищей. Эти аминокислоты называют н е з а м е н и м ы м и или о б я з а т е л ь н ы м и. К ним принадлежат: валин, изолейцин, метионин, лейцин, лизин, треонин, триптофан, фенилаланин, аргинин и гистидин. Отсутствие или недостаток в пище каких-либо незаменимых аминокислот приводит к угрожающим жизни явлениям (задержка роста, расстройство биосинтеза белков, возникновение заболеваний и т.п.).
С понятиями заменимые и незаменимые аминокислоты связаны понятия п о л н о ц е н н ы е и н е п о л н о ц е н н ы е белки. Полноценными называют белки, содержащие все незаменимые аминокислоты. Белки, не содержащие хотя бы одну незаменимую аминокислоту, называют н е п о л н о ц е н н ы м и. На основании аминокислотного состава суммарного белка данного пищевого продукта можно говорить лишь о его меньшей или большей биологической ценности. Б и о л о г и ч е с к а я ц е н н о с т ь б е л к а - это интегральный показатель, который определяется качеством (аминокислотным составом ) и количеством белка в рационе, переваримостью белка в желудочно-кишечном тракте, скоростями всасывания аминокислот и последующим использованием их на нужды организма. Высокую биологическую ценность имеют белок куриного яйца и белок молока. Эти белки содержат незаменимые аминокислоты не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении. Если принять биологическую ценность белков молока или яйца (их называют идеальными белками) за 100%, то для белков мяса и рыбы она будет составлять в среднем 90-95%, белков клубней картофеля - 85%, белков бобовых культур - 75-85%, белков пшеницы и ячменя - 60 - 70 %. Низкая ценность многих белков связана с небольшим содержанием в них незаменимых аминокислот (главным образом лизина, метионина, триптофана и треонина).
2.3. Строение и пространственная структура белковой молекулы
2.3.1. Химические связи в молекуле белка
Многочисленными исследованиями установлено, что в молекуле белка имеются следующие типы связей: пептидные, дисульфидные, водородные, ионные (солевые), гидрофобное взаимодействие.
П е п т и д н а я с в я з ь. Взаимодействие аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой сопровождается выделе-нием молекулы воды. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией к о н д е н с а ц и и , а возникающая ковалентная азот-углеродная ( -СО - NH- ) связь - п е п т и д н о й (амидной) связью:
NH2-CH-COOH + NH2-CH-COOH ® NH2 -CH-CO-NH-CH-COOH + H2 O
½ ½ ½ ½
R R1 R R1
Образование пептидной связи в белках происходит только за счет взаимодействия a-аминогруппы и a-карбоксильной группы аминокислот. Соединение, образованное в результате конденсации двух аминокислот, называют дипептидом. На одном конце его молекулы находится свободная a-аминогруппа, а на другом - свободная a-карбоксильная группа. Благодаря этому к дипептиду можно присоединить еще одну аминокислоту и получить трипептид и т.д.
Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида называют а м и н о к и с л о т н ы м и остатками.
Д и с у л ь ф и д н а я с в я з ь. Эта прочная ковалентная связь образуется в результате окисления SH-групп двух, рядом расположенных радикалов цистеина:
¾NH¾CH¾CO¾ ¾NH¾CH¾CO¾
ï ï
CH2 CH2
ï ï
SH - 2Н S
ï
SH + 2Н S
ï ï
CH2 CH2
ï ï
¾NH¾CH¾CO¾ ¾NH¾CH¾CO¾
Дисульфидные связи могут возникать как между разными полипептидными цепями, так и между различными участками одной и той же полипептидной цепи.
В о д о р о д н а я с в я з ь. Это особый вид химической связи, в которой атом водорода, ковалентно связанный с одним из электроотрицательных атомов, образует дополнительную связь с соседним электроотрицательным атомом. Известно несколько типов водородных связей:
¾О¾Н••••О=С = =NН••••О=С =
¾О¾Н••••N = = NН••••О=
ê
¾О¾Н••••О= = NН••••N =
ê
Различают межмолекулярные и внутримолекулярные водородные связи.
И о н н а я (солевая) с в я з ь. При определенном значении рН ионизированная аминогруппа может взаимодействовать с ионизированной карбоксильной группой, в результате чего возникает и о н н а я или с о л е в а я связь:
ê ê
NH NH
ê + _ ê
CH-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 •••OOC -CH2-CH2-CH
ê ê
CO CO
ê ê
остаток лизина остаток глутаминовой кислоты
Эта связь образуется как между положительно заряженными группами радикалов аминокислот, так и NH2 и СООН - группами свободных концов полипептидных цепей. Ионные связи легко разрываются при изменении рН среды.
Г и д р о ф о б н ы е в з а и м о д е й с т в и я. Это особый вид слабых межмолекулекулярных сил, действующих только между неполярными молекулами (и радикалами) и только в водной среде. Суть гидрофобного взамодействия состоит в том, что две или большее число неполярных групп (например, радикалы валина, лейцина, аланина), сближаясь друг с другом, могут образовывать такую неполярную фазу молекулярного масштаба, из которой вытеснены все молекулы воды.
2.3.2. Пептиды
Аминокислоты, соединяясь друг с другом при помощи пептидных связей, образуют пептиды. По числу аминокислотных остатков, содержащихся в пептиде, различают ди- , три-, тетра-, ... нона-, декапептиды и т.д. Пептиды, в молекулах которых меньше 10 аминокислотных остатков, условно относят к о л и г о п е п т и д а м; пептиды, построенные из большего числа аминокислотных остатков (до ~ 50) - к п о л и п е п т и д а м.
Свободные пептиды обладают высокой биологической активностью. Многие из них служат гормонами (химические вещества, участвующие в регуляции обмена веществ и функционировании органов и тканей), некоторые представлениы сильнейшими ядами (яды змей, жаб, насекомых, высших грибов, микроорганизмов), антибиотиками (химические вещества, вырабатываемые одними микроорганизмами и “убивающие” другие микроорганизмы), регуляторами клеточного деления, регуляторами психической деятельности, переносчиками молекул и ионов через клеточные мембраны.
Приведенная формула соответствует так называемому восстановлен-ному глутатиону (SH-глутатион). В клетках наряду с восстановленным глутатионом всегда присутствует окисленный глутатион (-S-S-глутатион), состоящий из двух молекул восстановленного глутатиона, соединенных дисульфидной (-S-S-)- связью, которая образовалась в результате отнятия от каждой SH-группы по одному водороду:
- 2 Н
2 Г - SH ¾¾® Г- S-S -Г
SH - глутатион S-S - глутатион
Восстановление окисленного глутатиона происходит за счет источников водорода, вырабатываемых в процессе обмена веществ в организме.
Глутатион - сильный внутриклеточный восстановитель и его основная функция состоит в том, чтобы защитить SH-группы белков от окисления и тем самым сохранить биологическую функцию белков. Глутатион выполняет специфическую роль при восстановлении пероксида водорода и аскорбиновой кислоты, служит небелковой группой отдельных белков - ферментов, играет определенную роль в транспорте аминокислот через мембрану клеток, активирует протеолитические ферменты.
2.3.3. Полипептидная теория строения белков
В последующие годы было предложено еще несколько разнообразных теорий строения белковых веществ, но лишь одна из них - п о л и п е п т и д н а я т е о р и я с т р о е н и я б е л к о в - предложенная Э.Фишером в 1902г., выдержала испытание временем.
Согласно пептидной теории основой структуры белковой молекулы признана полипептидная цепь. Эта цепь построена из нескольких десятков, а иногда и сотен остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями.
В самой общей форме полипетидную цепь можно изобразить следующим образом:
R1 R3
Рекомендуем посмотреть лекцию "Введение".
ê ê
NH2-CH-CO-NH-CH-CO -NH-CH-CO............ -NH-CH-COОН
ê ê
R2 Rn
Граница между полипептидами и белками проведена условно. К белкам относят полипептиды с молекулярной массой 6 тысяч и более и числом аминокислотных остатков свыше 50. Такой принцип деления основан на способности к диализу через природные мембраны.
Белковая молекула может состять из одной или нескольких полипептидных цепей. Цепи могут быть соединены между собой ковалентными или нековалентными связями. Белки, состоящие из двух или нескольких полипептидных цепей, не связанных между собой ковалентными связями, называют о л и г о м е р н ы м и. Отдельные полипептидные цепи в таких белках называют п р о т о м е р а м и; функционально активные части белка - с у б ъ е д и н и ц а м и.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
