Белковый состав молока у мясных пород скота, его связь с признаками экстерьера и развития животных, страница 9

(Маурер, Г. Диск-электрофорез: Теорияпрактика электрофореза полиакриламидном геле / Г. Маурер // Пер. с нем. М.:Мир. – 1971. – С. 137-138, который отличается высокой разрешающейспособностью и позволяет выявить более 20 различных белковых компонентовв молоке.Из казеиновых фракций наиболее высокой электрофоретическойподвижностью отличаетсязаключение о том, чтофрагментомs1-казеина.s0-казеина иs0-казеин. Manson W., et al., (1977) сделалиs0-казеин является не подлинной фракцией, аЭто утверждалось на основании идентичности рисункаs1-казеина,а также сходству по наличию фосфатной группы насериновом остатке 41. Поэтому долгое время s0-казеин изучался в составеказеина.

Впервые абсолютное содержаниеs1-s0-казеина, как самостоятельнойфракции, в молоке коров разных пород определено Р.А. Хаертдиновым (1992),азатемМ.П.Афанасьевым(1996),К.Ф.Сайфутдиновым(1998),И.Б. Салаховым (2002), Г.М. Закировой (2002), Р.Р. Исламовым (2007),Д.В. Башаевой (2010).s1-Казеин.В структуре полипептидной цепи молекулыs1-казеинасодержится 199 аминокислотных остатков с молекулярной массой 23616(Mercier, J.C. Ribadeau-Dumas B. Structure primaire de la caseine αs1 bovine /Mercier J.C., Grosclaude F.// Sequence Complete. Eur.

J. Biochem. - 1971. - V.23.P.41-45).Известна и аминокислотная последовательностьs1-казеина(GrosclaudeF. Polymorphisme des lactoproteines de bovines Nepalais / Mise en evidence, chez leYak, et caracterisation biochimique daux nouveaux variants: β-lactoglobuline D Yak44et caseine αs1 E / F. Grosclaude, M.F. Mahe, J.C. Mercier // Ann. Genet. Sel. Anim. 1976. - V.8. - P.461-479).Содержаниеs1-казеинав молоке коров разных пород составляет 0,85-0,95 г/100 мл (Mc Lean D.M.

Effect of milk protein genetic variants on milk yieldand composition / D.M. Lean, E.R. Graham, R.W. Ponzoni // J. Dairy Res. - 1984.№51. - P.531-546; Ng-Kwai-Hang K.F. Rapid separation and quantification of majorcaseins and whey proteins of bovine milk by polyacrylamide gel electrophoresis /K.F. Ng-Kwai-Hang, E.M.

Kroeker // J. Dairy Sci. - 1984. - V.67. - No 12. - P.30523056; Хаертдинов, Р.А. Использование генофонда белков молока в селекциикрупного рогатого скота: Автореф. дисс… доктора биол. наук. С.-П.: Пушкин. 1992. - С. 33-34). По сообщениям отечественных учѐных доляs1-фракцииотносительно общего казеина составляет 46 %, а по данным зарубежныхавторов - около 50 %.В настоящее время описано 6 молекулярных формs1-казеина,обозначенных в порядке уменьшения их электрофоретической подвижностикак А, В, С, D, Е, F.Установлено, что генетические вариантыs1-казеинаоказывают влияниена технологические свойства молока. Животные, обладающие в локусеs1-казеина А-аллелью, дают молоко низкой сыропригодности.

Наличие В-аллеляположительно влияет на скорость свѐртывания молока под действиемсычужного фермента (Mc Lean, D.M. Effect of milk protein genetic variants onmilk yield and composition / D.M. Mc Lean, E.R. Graham, R.W. Ponzoni // J. DairyRes. - 1984.- №51. - P.531-546). Присутствие в генотипе коров С-аллеляулучшает сыродельческие свойства молока (Jakob, E. Genetic polymorphism ofmilk proteins / E.

Jakob // Mlejelarstvo. - 1994. - N.44. - P.197-217). Вариант Сs1-казеина обеспечивает получение более плотного сгустка по сравнению свариантом В. Сочетание в генотипе В и С аллелей увеличивает выход сыра(Samarzija, D. Polymorphism of milk protein in cheese production / D. Samarzija, J.Lukac-Havranek, L. Curik, N.

Antunac // Mluekarstvo. - 1992. – 41. - P.319-327).45К.Ф. Сайфутдинов (1998) в своей работе отметил, что относительноесодержание главнойs1-казеиновойфракции оказывает незначительноевлияние на технологические свойства молока. По данным М.П.

Афанасьева(1996) при низком уровненаблюдалась устойчивая тенденцияs1-казеинаповышения выхода плотной казеиновой массы.s2-Казеин.Молекулаs2-казеинасостоит из 207 аминокислотныхостатков. Существуют несколько аллельных формs2-Казеинs2-казеина– А, В, С и D.по электрофоретической подвижности распологается послеs1-казеина (Grosclaude, F. Polymorphisme de la caseine αs2 bovins: etroite lisison dulocus αs2-Cn avec les loci αs1-Cn, β et κ-Cn; mise en evidence d''une deletion dans levariant αs2-Cn D / F.

Grosclaude, P. Joudrier, M.F. Mahe // Ann. Genet. Sel. Anim. 1978. - No 8. - P.481-191). Содержание этой фракции казеина в молоке коровразных пород составляет 0,32-0,35 г/100 мл.-Казеин - вторая по величине фракция казеина в молоке. По массе белкаона уступает лишьs1-казеину.В полипептидной цепи молекулы-казеинанасчитывается 209 аминокислотных остатков, из которых пять принадлежатфосфосерину. Молекулярная масса составляет 23982. Встречаются несколькомолекулярных форм -казеина (А1, А2, А3, В, С, D, Е), которые различаются поаминокислотному составу и электрофоретической подвижности (Peterson, R.F.Detection of new types of β-casein by polyacrylamide gel electrophoresis at acid pH:A proposed nomenclature / R.F.

Peterson, F.C. Kopfler // Biochem. And Biophis.Res. Commun. - 1966. - V.22. - No 4. - P.388-392). В настоящее время известно 11вариантов -казеина.Установлено,чтоВ-аллель-казеинаблагоприятновлияетнасыродельческие свойства молока (Rampilli, M. Relazioni tra genotipi lattoproteici,composizione del latte nel corso della lattazione / M. Rampilli, A. Caroli, P.

Bolla,G. Pirlo // Sci. Tecnica Lattiero-Casearia. - 1988. - V.39. - №4. - P.262-279; Tong,P.S. Effect of genetic variants of milk proteins on the yield of Cheddar cheese /P.S. Tong, N.Y. Farkye, J.F. Medrano // Brussels , Belgium; Inter. Dairy Federat. -461994. - P.179-187). Аллель-С -казеина также предпочтима для выработки сыра.Молоко, содержащее -казеин типа ВВ, более термоустойчиво по сравнению смолоком, где имеется АА тип.М.П.

Афанасьевым (1996) было установлено, что В-аллель-казеинаобладает самостоятельным положительным влиянием на сыродельческиесвойства молока и усиливает аналогичное действие В-аллеля -казеина. Он жеустановил устойчивую тенденцию повышения выхода плотной массы принизком уровне -казеина, а К.Ф. Сайфутдинов (1998) при низком и среднемуровнях данного белка.Абсолютное содержание -казеина в молоке коров разных пород изученов исследованиях разных авторов. Оно составило 0,7-1,0 г/100 мл.-Казеин.

Молекула-казеина содержит в полипептидной цепи 169аминокислотных остатков. Фрагмент с 1 по 105 аминокислоты этой цепи названпара- -казеином, а фрагмент с 106 по 169 - гликомакропептидом иликазеинмакропептидом. Молекулярная масса макропептидной части составляет6754, а парапептидной – 12269 (Woychik, J.H Chromatography isolation andparticle. Characterization ofreduced κ-casein components / J.H. Woychik,E.B. Kalan, M.E.

Noelken // Biochem. - 1966. - V.5 - P.2276-2282; Hill, C. Heterosisin beef cow performance / C. Hill // Diss. Abstr. Intern. – 1972. – Vol. – 33. – No 3. –p. 971).-Казеин не осаждается ионами кальция и в казеиновых мицеллах,распологаясь на поверхности, выполняет защитную роль по отношению кчувствительнымs-и -казеину. -Казеин представляет собой единственныйкомпонент молока, на который действует сычужный фермент. Он содержитчувствительную к сычужному ферменту пептидную связь, образованнуюостатками фенилаланина и метионина (Горбатова К.К. Физико-химические ибиохимические основы производства молочных продуктов / К.К.

Горбатова //СПб. – ГИОРД. – 2004. – С. 352). -Казеин, в отличии отs1-и -казеинов,является гликопротеидом и содержит около 5 % углеводов. Присутствиеуглеводов частично обеспечивает способность-казеина стабилизировать47мицеллы казеина в молоке и повышает растворимость этого белка в солевыхрастворах, в частности, в растворе Са. Поэтому, роль-казеина вмицеллообразовании чрезвычайно велика. В полипептидных цепях казеиновсуществуют зоны повышенной полярности и строго гидрофобные зоны, чтоимеет большое значение для образования устойчивого конформационногосостояния казеиновых мицелл. Диаметр казеиновой мицеллы в среднемсоставляет 100 нм и колеблется от 40 до 300 нм (Тараненко, А.Г.Физиологические основы повышения молочной продуктивности.

- М.:Россельхозиздат. – 1986. – 204с). Предполагается, что -казеин располагаетсяна поверхности мицелл в виде выступающих цепей и стабилизирует мицеллу,как целое (Bringe, N.A. Forces involved in the enzimatic and acidic coagulation ofcasein micelles / N.A. Bringe, J.E. Kissela // Development in Food Proteins. London, Appl. Sc. Publish., - 1987. - P.159-173).При ферментативном расщеплении -казеина образуются биологическиактивные пептиды, действие которых подобно механизму действия гормонов(Fiat, A.

Caseins of various origins and biologically active casein peptides: andoligosacharides: structural and physiological aspects / A. Fiat, P. Jolles // Mol.Biochem. - 1989. – V.87. - P.5-30; Chiba, H. Opioid antagonist peptides derivedfrom κ-casein / H. Chiba // J. Dairy Res. - 1989. V.56. - P.363-366). Под действиемсычужного фермента молекула -казеина распадается на 2 части: гидрофобныйпара-казеин и гидрофильный макропептид. При этом гликомакропротеидыотщепляются от-казеина и переходят в сыворотку (К.К. Горбатова, 2001).Таким образом, стабилизирующие свойства-казеина теряются и онкоагулирует. В первую очередь сычужный фермент расщепляет-казеин,разрывая, по-видимому, не пептидную, а фосфатидную связь.Существуют четыре аллельных формы -казеина - А, В, С и Е.

Молоко,содержащее В-вариант, по сравнению с А-вариантом-казеина быстреесвѐртывается под воздействием сычужного фермента, даѐт сгусток лучшегокачества и увеличивает выход сыра (Damiani, G. RFLP analysis of the κ-casein48locus in cattle / G. Damiani, L. Ferreti, G. Rognoni, V.

Sgaramella // Anim. Genet. 1990. - V.21. - P.107-114; Vegarud, R Genetic variants of the influence on quality ofmilk and cultured milk protein / R. Vegarud, P. Alestrom, B.O. Henriksen // Inter.Dairy Cong.-Montreal. – 1990. – V.1 – P.91; Gravert, H.O. The relevance of κ-caseinfor genetic differences in cheese-making propertics / H.O. Gravert, H.

SchulteCoerno K. Oloffs //Swiss Federal Institute of Tech.-Switzerland. – 1991; Ron, M.Effect of sire's milk protein genotype on daughter performance for production traitsof Israel Holsteins / M. Ron, N. Tzur, E. Ezza, J.I. Weller // ISAG Conf. Inter. 1992). По способности стабилизировать мицеллы казеинаэффективен, чем его А-вариант. Влияние-казеин-В более-казеина-Е на сыродельческиесвойства молока очень сходное с вариантом А. Наличие В-аллеля -казеинаповышает температурную устойчивость молока, тогда как А-аллель снижаетданное технологическое свойство.-Казеин – одна из фракций казеина, уровень которого оказываетсущественноевлияниенатехнологическиесвойствамолока.Так,висследованиях проведѐнных М.П.

Афанасьевым (1996) во всех группах коровпри высоком содержании-казеина продолжительность образования сырноймассы уменьшилась на 1,8-8,2 мин., чем при среднем и низком его содержании.Высокий уровень -казеина в молоке способствовал также увеличению выходаотличной сырной массы. К.Ф. Сайфутдинов (1998) обнаружил хорошуюсвѐртываемость молока под действием сычужного фермента при среднемсодержании -казеина (Ng-Kwai-Hang, K.F. Rapid separation and quantification ofmajor caseins and whey proteins of bovine milk by polyacrylamide gelelectrophoresis / K.F.