Белковый состав молока у мясных пород скота, его связь с признаками экстерьера и развития животных, страница 10

Ng-Kwai-Hang, E.M. Kroeker // J. Dairy Sci. - 1984. - V.67. No 12. - P.3052-3056; Walawski, K. Beta-lactoglobulin and kappa-caseinpolymorphism in relation to production traits and technological properties of milk inthe herd of Polish Black and – White cows / K. Walawski, G. Sowinski, U.Czarnik,T. Zabolewicz // Genet. Pol. -1994. - V.35. - P.93-108).49Абсолютноесодержаниев-казеинамолокекоровсоставляет0,22-0,34 г/100 мл).-Казеин – выпадает в осадок при концентрации раствора мочевины1,7-3,3 М и рН 4,7 после добавления сульфата аммония.

На фореграмме-казеин располагается после -казеина. -Казеин входит в группу казеинов смалым содержанием белка и является фрагментомобразуетсяврезультатерасщепления-казеин.-казеинапротеолитических ферментов молока. Образованиепод-Казеиндействием-казеинов ухудшаеттехнологические свойства молока, так как при выработке сыра и творога они несвѐртываютсясычужнымферментоми―теряются‖ссывороткой(Горбатова К.К.

Физико-химические и биохимические основы производствамолочных продуктов / К.К. Горбатова // СПб.: ГИОРД., 2004. – С. 352).Поэтому в сыроделии особенно ценным является молоко с наименьшимколичеством -фракции (Молочное дело / Н.В. Барабанщиков // М.: Колос,1983. – 414 с.).-Казеин по сравнению с другими фракциями казеина содержит многофосфора (0,11%) и серы. В локусе -казеина выявлены две аллельные формы-Cn A и-Cn B (Меркурьева, Е.К. Генетические основы селекции вскотоводстве / Е.К. Меркурьева // М.: Колос.

– 1977.-С.86-94).Доля -казеина в молоке коров небольшая - около 5% от общего белка. Вкачестве самостоятельной фракции -казеин изучали немногие авторы. В ихисследованиях абсолютное содержание этой фракции составило – 0,070,24 г/100 мл.S-Казеин - TS (термочувствительный) также является фрагментом-казеина.Содержание s-фракции в молоке коров разных пород определено тольконесколькими авторами (Афанасьев, М.П.

Генетическая структура, белковыйсоставитехнологическиесвойства молокахолмогорской,венгерскойголштино-фризской пород скота и их помесей // Автореф. дисс … канд. биол.50наук.-Казань, 1996.- 24 с.; Сайфутдинов, К.Ф. Наследственная изменчивостьотносительного содержания молочных белков и ее влияние на технологическиесвойства молока коров: Автореф. дисс. …канд.

биол. наук. - Казань. - 1998.21 с.; Закирова, Г.М. Белковый состав и технологические свойства молока упомесных коров холмогорская х голштинская разного генотипа // Автореф.дисс ... канд. биол. наук / Г.М. Закирова. Казань, 2002. – 20 с.). По их данным вмолоке коров на долю S-казеина приходится 0,075-0,120 г/100 мл.Белки молочной сыворотки. Белки молочной сыворотки лактальбумини лактоглобулин, как оказалось, представляют собой комплекс белков. Из нихбыли выделены несколько белковых фракций вначале методом осаждения визоэлектрической точке, позже методом электрофореза в крахмальном иполиакриламидном гелях.A.Palmer (1934) из лактоальбумина выделил бета-лактоглобулин, которыйсоставил 50-60 % от всей альбуминовой фракции.

Автор показал, что-лактоглобулин выкристаллизовывается при диализе концентрированногораствора лактоальбумина при рН 5,2, а под действием сернокислого аммония изоставшегося после кристаллизации маточного раствора выпадает в осадокальбумин крови (Al) и -лактальбумин.Диализ лактоальбуминовой фракции приводит к разделению еѐ на двечасти – эвглобулин (истинный глобулин) и псевдоглобулин (ложный глобулин).Первая часть представляет из себя осадок, а вторая – коллоидный растворбелка.Общееназваниеэтихглобулинов–иммуноглобулины.Иммуноглобулины являются носителями иммунологических свойств и антителв молоке.Электрофорез в крахмальном или полиакриламидном гелях позволяетдифференцироватьвсевышеперечисленныебелковыефракции(Kaminski S.

Use of the results of DNA restriction fragment lenght polymorphismanalysis to determine the-casein genotype in bulls. Prace i MaterialyZootechniczne, Zeszyt Specjalny.- 1994.- No. 3. – Р.99-101; Reimerdes, E.H. Diequantitative Bestimmug der genetischen Varianten von β-lactoglobulin in Milch /51E.H. Reimerdes, H.A. Mehrens // Milchwissenschaft. - 1978. - M.33. - H.6. - S.345348).-Лактоглобулин,-лактальбумин и иммуноглобулины выполняютважные биологические функции и имеют большое значение в производствепродуктов питания. Из сыворотки их выделяют в нативном состоянии спомощью ультрафильтрации и применяют для обогащения различных пищевыхпродуктов.-Лактоглобулин ( -Lg) представляет собой очень ценный компонентмолока, необходимый для роста и развития молодняка (Тепел, А.

Химия ифизика молока / А. Тепел // М.: Пищевая промышленность. - 1979. - С.159-206).Предполагают, что-лактоглобулин участвует в транспорте ряда веществ,например витамина А, а также является ингибитором плазмина. В сыроммолоке-лактоглобулин находится в виде димера, состоящего из двухполипептидных цепей с молекулярной массой 18000 каждая. Молекула-лактоглобулина содержит 162 аминокислотных остатка (Frank, G. On theprimary structure of β-Lg / G.

Frank, G. Braunitzer // Hoppe - Seyler's L.Physiol.Chem. - 1967.-P.348).Внастоящеевремяизвестно11аллелей-лактоглобулина,обозначенных как A, B, C, D, E, F, G, H, X, Dr и W. Вариант В считаетсяосновным (Машуров, А.М. Генетические маркеры в селекции животных /А.М. Машуров // Наука. – 1980. – С. 315). Генетические варианты-лактоглобулина могут влиять на способность молока образовывать сгусток.Некоторые исследователи сообщили, что молоко содержащее ВВ тип -Lg, посравнению с АА типом, характеризуется более коротким временем образованиясгустка и большей его плотности (Mariani P. La costistenza del coagulo in latticaratterizzati dalle varianti A e B della beta-lattoglobulina / P.

Mariani, D. Morini, G.B.Castagnetti, G. Losi // L’industria del Latte.- 1982.- № 22.- Р. 9-12; Liberatori J.Piedmontese cow milk: protein composition and clotting aptitude evaluation / J.Liberatori, C. Tambone, A.V. Finzi, P. Bolla, A. Caroli, M.G. Bardin // Brussels,52Belgium; Inter. Dairy Federat.- 1990.- Vol. 1.-Р. 61).

Другие авторы получилипротивоположные результаты (Rampilli, M. Relazioni tra genotipi lattoproteici,composizione del latte nel corso della lattazione / M. Rampilli, A. Caroli, P. Bolla,G. Pirlo // Sci. Tecnica Lattiero-Casearia. - 1988. - V.39. - №4. - P.262-279; TervalaH.L. Factors affecting renneting properties of milk / H.L. Tervala, V. Antila, J. Syvajarvi// Meijeritieteellinen Aikakauskirja.- 1985.-№ 43.-Р. 16-25).K.R.

Kristiansen (1990) сообщил о более высокой термоустойчивостимолока с-Lg ВВ, по сравнению-Lg АА. В противоположность этомуутверждению G. Berg et al. (1990) заявили о лучшей устойчивости молока ктемпературному воздействию с-Lg АА, и уменьшения этой способности вследующей последовательности АА>AB>BB.Хорошо изучено, что в течение теплового воздействия на молоко,-казеин и -лактоглобулин объединяются в комплекс (Sawyer W.H. Complecsbetween -lactoglobulin and -casein. A review / W.H. Sawyer // J. Dairy Sci.- 1969.№.

52.-Р. 1347-1353). Взаимная реакция генетических вариантов этих белков вмолокеитермоустойчивостьобразцовсразличнымиполиморфнымисостояниями -Cn / -Lg были изучены в нескольких исследованиях. Mc.Kenzieet al. (1971) изучили скорость реакции -Lg А и В с -казеином в буферномрастворе при рН 6,6 и температуре 74 С и заключили, что -казеин связываетсякрепче с -Lg В, нежели с -Lg А. Была установлена более прочная структуракомплекса -Lg / -Cn для -Lg В, чем -Lg А (Parnell-Clunies E.

Heat-inducedchanges in milk processed dy vat and continuous heating systems / E. Parnell-CluniesKakuda, D. Irvine // J. Dairy Sci.- 1988.- №. 71.- Р. 1472-1483). Однако,колориметрические исследования C.-Y. Ma et al. (1990), в отношении влиянияна системы содержащие все возможные комбинации А и В вариантов -Lg и Cn в присутствии кальция хлорида, показали, что комбинации -Lg В / -Cn Аи-Lg АВ /-Cn типа А образуют более стойкие системы в отношениитеплового воздействия.53ПоданнымР.А. Хаертдинова (1992), М.П.Афанасьева (1996),К.Ф. Сайфутдинова (1998), Г.М.

Закировой (2002), Р.Р. Исламова (2007),Д.В. Башаевой (2010) на долю-лактоглобулина приходится 10,2 % общегобелка а его абсолютное содержание в молоке коров в зависимости от породыколеблется от 0,25 до 0,40 г/100 мл-Лактальбумин ( -La).-Лактоальбумин имеет молекулярную массуоколо 14000, его молекула представляет собой одну полипептидную цепь,состоящую из 123 аминокислотных остатков.

Выяснено, что он являетсяспецифическим белком, необходимым для синтеза лактозы из галактозы иглюкозы (Горбатова, К.К. Биохимия молока и молочных продуктов /К.К. Горбатова // Санкт-Петербург, ГИОРД, 2004. – С. 312).-Лактоальбумин имеет три полиморфных состояния - А, В и С(Baranyi M. Genetic Polymorphism of Milk Protein in Hungarian Spotted andHungarian Grey Cattle: A Possible New Genetic Variants of-lactoglobulin /M. Baranyi, Z.S. Bosze, J. Buchberger, I.Krause // J.

Dairy Sci.- 1993.-№. 76.-Р. 630636). Однако, полиморфизм обнаруживается только у зебувидного скота инекоторых других пород (Меркурьева, Е.К. Генетические основы селекции вживотноводстве / Е.К. Меркурьева. – Москва, Колос. - 1977. – С. 239; Гроклод, Ф.Полиморфизм белков молока; некоторые биохимические и генетическиеаспекты / Ф.