Шпаргалочки в ворде
Описание файла
Документ из архива "Шпаргалочки в ворде", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "химические основы биологических процессов (хобп)" из 5 семестр, которые можно найти в файловом архиве МГУ им. Ломоносова. Не смотря на прямую связь этого архива с МГУ им. Ломоносова, его также можно найти и в других разделах. .
Онлайн просмотр документа "Шпаргалочки в ворде"
Текст из документа "Шпаргалочки в ворде"
1. Многообразие и систематика | 2. Строение клеток Прокариоты (от лат. pro — перед, до и греч. κάρῠον — ядро, орех) — организмы, не обладающие, в отличие от эукариот, оформленным клеточным ядром и другими внутренними мембранными органоидами (за исключением плоских цистерн у фотосинтезирующих видов, например, у цианобактерий).Единственная крупная кольцевая (у некоторых видов — линейная) двухцепочечная молекула ДНК, в которой содержится основная часть генетического материала клетки (так называемый нуклеоид) не образует комплекса с белками-гистонами (так называемого хроматина). К прокариотам относятся бактерии, в том числе цианобактерии (сине-зелёные водоросли), и археи. Потомками прокариотических клеток являются органеллы эукариотических клеток — митохондрии и пластиды. Эукариоты (эвкариоты) (от греч. ευ — хорошо, полностью и κάρῠον — ядро, орех) — организмы, обладающие, в отличие от прокариот, оформленным клеточным ядром, отграниченным от цитоплазмы ядерной оболочкой. Генетический материал заключён в нескольких линейных двухцепочных молекулах ДНК (в зависимости от вида организмов их число на ядро может колебаться от двух до нескольких сотен), прикреплённых изнутри к мембране клеточного ядра и образующих у подавляющего большинства (кроме динофлагеллят) комплекс с белками-гистонами, называемый хроматином. В клетках эукариот имеется система внутренних мембран, образующих, помимо ядра, ряд других органоидов (эндоплазматическая сеть, аппарат Гольджи и др.). Кроме того, у подавляющего большинства имеются постоянные внутриклеточные симбионты-прокариоты — митохондрии, а у водорослей и растений — также и пластиды. |
3. Биологические полимеры: 3 основных типа | 4. Определение живого. Основные свойства живого Живые организмы представляют собой открытые (т.е. обменивающиеся с окружающей средой веществом и энергией), саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, важнейшими функционирующими веществами которых являются белки и нуклеиновые кислоты. Живому свойственен ряд совокупных признаков, таких, как способность к воспроизведению (репродукции), использование и трансформация энергии, метаболизм, чувствительность, изменчивость. Совокупность этих признаков можно обнаружить уже на клеточном уровне. Нет меньшей единицы живого, чем клетка. Основные свойства живого |
5. Зачем науки о живом химику? Например, чтобы знать: - что такое рак
Найти место человека (и живого) в созданном нами техногенном мире и выжить | 6. Типы химической связи Химическая связь — явление взаимодействия атомов, обусловленное перекрыванием электронных облаков связывающихся частиц, которое сопровождается уменьшением полной энергии системы. Ковалентная связь (атомная связь, гомеополярная связь) — химическая связь, образованная перекрытием (обобществлением) пары валентных электронных облаков.Характерные свойства ковалентной связи — направленность, насыщаемость, полярность, поляризуемость — определяют химические и физические свойства соединений. Ионная связь — прочная химическая связь, образующаяся между атомами с большой разностью (>1,7 по шкале Полинга) электроотрицательностей, при которой общая электронная пара полностью переходит к атому с большей электроотрицательностью. Ван-дер-ваальсовы силы — силы межмолекулярного взаимодействия с энергией 0,8 — 8,16 кДж/моль.К ван-дер-ваальсовым силам относятся взаимодействия между диполями (постоянными и индуцированными). Ориентационные силы, диполь-дипольное притяжение. Осуществляется между молекулами, являющимися постоянными диполями. Примером может служить HCl в жидком и твердом состоянии. Энергия такого взаимодействия обратно пропорциональна кубу расстояния между диполями.Дисперсионное притяжение (лондоновские силы). Взаимодействием между мгновенным и наведенным диполем. Энергия такого взаимодействия обратно пропорциональна шестой степени расстояния между диполями. Индукционное притяжение. Взаимодействие между постоянным диполем и наведенным(индуцированным). Энергия такого взаимодействия обратно пропорциональна шестой степени расстояния между диполями. |
7. Свойства воды как растворителя для биологических макромолекул | 8. Уровни организации структуры белка Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями: α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нмспираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена.Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали. β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток[15]) в первичной структуре аминокислотами Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий. Четверичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса |
9. Белок – линейный информационный полимер, обладающий полярностью Повторяющееся звено – аминокислотный остаток. Тип связи – пептидная. Полярность цепи полимера: N-конец, C-конец. Пептидная связь – плоская. H2N-CR1H-COOH + H2N-CR2H-COOH = H2N-CHR1-C(O)-NH-CHR2COOH + H2O Структура бокового радикала: 1. полярный – заряженный ( + или -); - незаряженный; 2. неполярный – алифатический; - ароматический. | 10. Метод опредеения первичной структуры белка – масс-спектрометрия Первичная структура – поседовательность аминокислот. Разнообразие 20L, где L – длина бека, в аминокислотах. В среднем 300. Фредерик Санжер получил Нобелевскую премию за расшифровку структуры инсулина (10 лет – 50 аминокислот). 1. Случайная фрагментация; 2. Разделение и идентификация; 3. Компьютерная реконструкция Для специфического расщепления белков по определенным точкам применяются как ферментативные, так и химические методы. Из ферментов, катализирующих гидролиз белков по определенным точкам, наиболее широко используют трипсин и химотрипсин. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, расположенных после остатков лизина и аргинина. Химотрипсин преимущественно расщепляет белки после остатков ароматических аминокислот - фенилаланина, тирозина и триптофана. При необходимости специфичность трипсина может быть повышена или изменена. Например, обработка цитраконовым ангидридом исследуемого белка приводит к ацилированию остатков лизина. В таком модифицированном белке расщепление будет проходить только по остаткам аргинина. Наряду с ферментативными методами используются и химические методы расщепления белков. Для этой цели часто применяют бромциан, расщепляющий белок по остаткам метионина
|
12. Типы вторичной структуры белка, водородные связи в полипептидной цепи Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков: 1.α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали. 2.β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток[15]) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противополож стороны (антипараллельная ориентация). Для β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминок-т, преобладают обычно гли,аланин | 13. Третичная структура белка, конформация Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие: 1.ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики); 2.ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; 3.водородные связи; 4.гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы. Определение третичной структуры:
|
14. Моделирование структуры аналогов, компьютерная симуляция | 15. Сложная поверхность белка, специфичность взаимодействия с другими молекулами |
16. Четвертичная структура белка Четверичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул. Протеосома – белок с четвертичной структурой | 17. Супрамолекулярные комплексы |
18. Функции белков 1. Источник питания 2. Структурные белки 3. Сократительные белки 4. Транспортные белки 5. Рецепторы 6. Регуляторные белки 7. Ферменты 8. Защитная (антитела) | 19. Мутации в молекуле белков |
20. Протеом – белковый портрет клетки | 21. Биологические мембраны: определение, строение, свойства Биологические мембраны – сложные высокорганизованные системы, состоящие из липидных бислоёв и белков Мембраны окружают все живые клетки и клеточные компартменты (ядра, митoхондрии, хлоропласты) Функции биологических мембран: -образование динамичных границ раздела -селективный транспорт -сенсорные СВОЙСТВА БИОЛОГИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЫ
3. Самоорганизация (деление и слияние клеток) 4. Встроенные белки (свойства и «лицо» клетки) 5. Селективно (избирательно) проницаема (биоэнергетика) Биологическая мембрана:липидный бислой + белки |
.
22. Липиды: классификация, химическая структура Липиды – растворимые в жирах и нераств.в воде низкомолекул.органич.соед-я, сложные эфиры жирных ислот и спирта. 1. нейтральные – триглицериды 2. полярные –фосфолипиды – глицефосфолипиды и сфинголипиды - гликолипиды – сфинголипиды. Фосфоглицериды – первичная спиртовая группа глицеола этерифицирована Н3РО4. | 23. Гидрофобные взаимодействия |
24. Липидные мицеллы, бислои, липосомы Липидный монослой: плохорастворим, заряд распределен неравномерно, гидрофобен. Липдный бислой: заряжен. Липидный монослой заворачивается по кругу – мицелла; слой над слоем – бислой; в кольцо – липосома. | 25. Мембранные белки, особенности строения |