ИЕРАРХИЯ СТРУКТУР И СОСТОЯНИЙ БИООБЪЕКТОВ (Всякое)
Описание файла
Файл "ИЕРАРХИЯ СТРУКТУР И СОСТОЯНИЙ БИООБЪЕКТОВ" внутри архива находится в папке "Всякое". Документ из архива "Всякое", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "медицинские приборы аппараты системы и комплексы (мпасик)" из 7 семестр, которые можно найти в файловом архиве МГТУ им. Н.Э.Баумана. Не смотря на прямую связь этого архива с МГТУ им. Н.Э.Баумана, его также можно найти и в других разделах. Архив можно найти в разделе "остальное", в предмете "медицинские приборы аппараты системы и комплексы (мпасик)" в общих файлах.
Онлайн просмотр документа "ИЕРАРХИЯ СТРУКТУР И СОСТОЯНИЙ БИООБЪЕКТОВ"
Текст из документа "ИЕРАРХИЯ СТРУКТУР И СОСТОЯНИЙ БИООБЪЕКТОВ"
51
3. Иерархия структур и состояний биообъектов
Системный анализ биологических объектов естественно начинать с низких иерархических уровней, например – с уровня белковых молекул, входящих в состав миоцитов – популяции клеток, из которых состоит мышечная ткань. В данном разделе рассмотрена структура и основные закономерности функционирования мышцы как системы, включающей уровни молекулярный, клеточный и популяционный.
3.1. От саркомера к мышце
Одно из известных определений жизни формулируется следующим образом: «жизнь – это движение». В основе движения высших живых организмов лежит саркомер - мономерная единица мышечного двигателя (лат. сарк - мясо).
Системный анализ позволяет последовательно рассмотреть устройство и функции мышц.
Наиболее очевидным методом анализа (гр. анализис – расчленение) биологических объектов является анатомия (гр. анатомес – рассечение) – рассечение биологического объекта на составляющие его части – подсистемы.
По данным анатомии тело человека содержит приблизительно 500 скелетных мышц. Кроме скелетных есть еще кардиомышцы, которые устроены в основном так же, как скелетные, и гладкая мускулатура,.
Разделение скелетной мышцы (Рис. 3.1а) на элементы является операцией декомпозиции в терминологии системного анализа. Подсистемами более низкого уровня являются фрагменты мышцы – крупные нити, которые хорошо видны в лупу, да и просто невооруженным глазом. Эти фрагменты мышцы представляют собой связку мышечных клеток – миоцитов (мио – мышца) (Рис. 3.1б).
Миоцит из-за особенностей его строения называют также мышечным волокном. Данный фрагмент представляет собой синтиций - сросшуюся цепочку из сотен клеток. Ядра этих соединенных клеток видны в микроскопе.
Мышечные волокна – миоциты в свою очередь состоят из миофибрилл.
Рис.3.1.
Каждая такая миофибрилла представляет собой цепь субклеточных структур – саркомеров (Рис. 3.1в). Саркомер – образование, наблюдаемое в оптическом микроскопе между Z-линиями (Рис. 3.1б). Саркомеры образуют длинную цепь, соединяясь через Z-пластинки.
Данные оптической микроскопии ограничиваются уровнем миофибрилл. Более тонкая пространственная структура – изображение саркомера – может быть получено лишь с помощью электронного микроскопа.
Установлено, что имеются тонкие нити, которые представляют собой белок актин. Также имеются толстые нити, по виду напоминающие двусторонние щетки – ерши, которыми чистят химическую посуду (Рис. 3.1в, г). Впоследствии выяснилось, что эти «щетки» состоят из белка - миозина (миозин - мышечный белок). Щетинки, выступающие из щетки, могут зацепляться за актин. Эти зацепления образуют так называемые саркомерные мостики (саркомостики).
Миозин («щетка») состоит из сборки большого числа отдельных белковых молекул, а точнее - из двойных скрученных белковых молекул. Одна скрутка образует характерную структуру, напоминающую цветок с двумя лепестками (ножки - щетинки). Затем, когда эти структуры складываются, образуются своеобразные букеты, направленные в разные стороны (рис 3.1г).
Очевидно (рис. 3.2), что рассмотренные выше основные компоненты мышц образуют иерархическую структуру (см. также выше схему 1 раздела 1.4). Мышцы – корень иерархического дерева. Белки – актин и миозин являются элементами наиболее низкого системного уровня - молекулярного.
рис. 3.2
Детали молекулярной структуры мышечной системы определяют методами биохимического анализа.
Актин и миозин получают путем гидролиза мышечной ткани. Если мышечный препарат – выделенную смесь актина и миозина растворить в воде и добавить в раствор аденозилтрифосфат (АТФ) и соль кальция, то оказывается, что образовавшаяся в растворе гелеобразная (студнеобразная) масса сжимается. В этом простом опыте обнаруживается биохимическая реакция, в результате которой происходит сокращение мышцы - та функция, которая реализуется в движении различных частей организма.
Так биохимическими методами устанавливают механизмы работы поперечно-полосатой мышцы.
Основными физиологическими состояниями мышцы являются напряжение под нагрузкой, расслабление и окоченение.
Если в мышечный препарат добавляется аденозилтрифосфат, то наблюдается расширение. При добавлении кальция обнаруживается состояние напряжения, при этом мышцы становятся работоспособными.
Окоченение - одно из наиболее известных состояний мышцы. Это состояние соответствует полному сжатию саркомеров. Окоченение отвечает наиболее плотному состоянию мышцы, достигаемому при наименьшем объеме. Было установлено, что для состояния окоченения характерен недостаток кальция и АТР - аденозилтрифосфорной кислоты.
Из комбинации перечисленных состояний и формируется механизм работы поперечно-полосатой мышцы.
Белок миозин, расположенный на «щетке», можно представить как «многоножку», имеющую голову посередине, а ножки по концам. Эти ножки - щетинки являются саркомерными мостиками (рис. 3.1). На актиновой нити имеются впадины. Ножки, цепляясь за актин, продвигаются по нему: ножка зацепилась, потянула, и т.д. В результате миозин начинает двигаться и подтягивать за собой остальную часть. Когда такая «многоножка» доползет до конца саркомера, достигается полное сокращение мышцы.
Актин представляет собой цепочку из G-актина (глобулина). Структура G-актина состоит из шариков, соединенных в длинные цепочки. Длина таких цепочек составляет примерно 0,75 мкм. Можно подсчитать, сколько таких шариков - глобул G-актина – требуется для того, чтобы сформировать одну тонкую нить актина, учитывая, что максимальная длина саркомера в растянутом состоянии составляет примерно 3,5 мкм (данные получены с помощью электронной микрофотографии). Минимальная длина цепочки составляет 1.5 мкм.
Таким образом, общее сокращение мышцы представляет собой результат сокращения многочисленных саркомеров, составляющих эту мышцу. Работа мышцы определяется наличием аденозилтрифосфата и кальция. Если аденозилтрифосфат или кальций отсутствует, то работа мышцы прекращается.
-
Работа мышцы как совокупность переходов между дискретными состояниями совокупности поперечных саркомерных мостиков в миофибриллах
В предыдушем разделе представлена описательная модель работы скелетных мышц.
Следующий этап системного анализа мышцы - исследование структурных состояний отдельных элементов саркомерных мостиков.
Выделяют 6 основных состояний саркомерного мостика. Эти состояния определяют по времени жизни, т.е. по времени пребывания системы в той области пространства параметров, которая соответствует данному состоянию. При этом выделяются наиболее стабильные (длительно существующие) состояния. Естественно, что общее число состояний будет существенно больше 6, если учитывать короткоживущие промежуточные состояния.
В основе работы мостика лежит реакция гидролиза аденозилтрифосфата – субстрата:
ATP + H2O = ADP + Pi, ∆G’ ≈ -30 кДж/моль,
где ATP, ADP – аденозилтри- и аденозилдифосфат, Pi – фосфат (неорганический фосфор), ∆G’ – энергия Гиббса реакции при физиологических условиях.
Чтобы саркомерный мостик работал, необходимо добавить кальций. Кроме того, в качестве катализаторов необходимы актин и миозин. Гидролиз протекает при наличии трех химических компонентов: кальция, актина и миозина. При этом миозин является ферментом E. Актин - аллостерический эффектор. Это означает, что в отсутствии актина миозин работает очень неэффективно - медленно разлагает аденозилтрифосфат. И, в свою очередь, актин «не работает» без кальция. В результате реакции получается аденозилдифосфат ADP и фосфат – Pi.
Аденозилтрифосфат ATP – это субстрат. Субстрат поступает в активный центр фермента, в котором этот субстрат гидролизуется. Энергия Гиббса данной реакции при стандартных биологических условиях составляет примерно -30 кДж/моль.
Далее перечисляются характеристики шести выделенных состояния саркомерного мостика.
В состояниях (1-3) мостик разомкнут.
Состояние 1. На миозине нет ни субстрата ATP, ни продуктов – ADP и фосфата Pi. Мостик разомкнут, зацепления - замыкания нет.
Состояние 2. Миозин E соединяется с субстратом AТP, замыкания нет:
E+ATP ↔ (E*ATP)
Состояние 3. Субстрат ATP распадается, миозин E соединен с продуктами
(E*ATP) ↔ (E*ADP*Pi)
В состояниях (4-6) мостик замкнут.
Состояние 4. К миозину не присоединен ни субстрат, ни продукт.
Состояние 5. К миозину присоединен субстрат ATP.
Состояние 6. С миозином связан ATP и неорганический фосфат Pi, происходит замыкание.
3.3. Представление структуры сложной системы матрицей смежности. Матрица смежности саркомерного мостика.
В основе всех видов активности живых организмов лежат биохимические процессы. Дискретной моделью таких процессов является совокупность переходов между стабильными состояниями. Переходы реализуют связи между состояниями, формируя структуру рассматриваемой системы.
Таблица 3.1.
Переходы между состояниями саркомерного мостика
Переход | Реакция | Константы скорости реакции | Примечания |
12 | М+SMS | 12, 21 | |
13 | M+PMP | 13, 31 | |
14 | M+AMA | 14, 41 | |
23 | MSMP | 23, 32 | При добавлении ингибитора – холостой ход мостика |
25 | MS+AMSA | 25, 52 | |
36 | MP+AMPA | 36, 63 | |
45 | MA+SMSA | 45, 54 | |
46 | MA+PMPA | 46, 64 | |
56 | MSAMPA | 56, 65 | Рабочий ход мостика: ножка миозина сгибается, миозин «защелкивается» на актине, субстрат распадается. |
Примечание: M – миозин, A – актин, S – субстрат ATP, P – продукт ADP+Pi. |
Переход из состояния 1 в состояние 2.
Для перехода из состояния 1 в состояние 2 необходимо, чтобы миозин присоединил субстрат:
М+SMS.
В результате реакции образуется миозин-субстратный комплекс MS. Эта реакция обратима - возможен процесс, протекающий в обратном направлении. Миозин-субстратный комплекс может распадаться (об этом напоминает двойная стрелка в первом столбце табл. 3.1). Здесь константа скорости прямой реакции (переход 1 2) обозначена 12, константа скорости обратной реакции (переход 2 1) обозначена 21.
Переход из состояния 1 в состояние 3.
Миозин присоединяет продукт:
M+PMP.
Реакция М+Р и обратная реакция: распад комплекса миозин-продукт на свободный миозин и на продукт. Константа скорости прямой реакции - 13, константа скорости обратной реакции - 31
Переход из состояния 1 в состояние 4.
Миозин реагирует с актином:
M+AMA.
Мостик замыкается, но работа не совершается. Константы скорости прямой и обратной реакций - 14, 41
Переход из состояния 2 в состояние 3:
MSMP.