Неорганическая химия. Т. 3, кн. 2. Под ред. Ю.Д. Третьякова (975566), страница 2
Текст из файла (страница 2)
О Сосед. Сйевк Нет, — !982. — Ч. 46. — Р. П ** Имеются сведения о получении оксида железа ГеОх в с~епени окисления +8, смл Киселев Ю. Ч., Коптев И. С., Спицын Д И., Чаргпыненно Л. И. И Докл. АИ СССР. — 1987. — т. 292.— С. 628. кластеры.
Подобно другим тяжелым переходным металлам платиноиды проявляют высокие степени окисления, вплоть до -«8 (0804). Устойчивость высоких степеней окисления возрастает вниз по группам'. При движении по периоду по мере увеличения числа валентных электронов и их спаривания происходит стабилизация зт'-подуровня, понижение устойчивости высоких степеней окисления. Так, железо может быть окислено в щелочном растворе до феррата(У!) Ге042, кобальт и никель в этих условиях приобретают степень окисления 43. Высокие степени окисления наиболее устойчивы у элементов 8-й группы — железа (46), рутения (+8) и осмия (4-8)*". Низкие степени окисления эти металлы проявляют в соединениях с л-акцепторными лигандами, например в карбонилах Кз[ре '(СО)4], К(В!т '(СО)4!.
Значение наиболее устойчивой степени окисления при движении по периоду монотонно убывает: для железа наиболее характерна степень окисления 4-3, кобальт в водных растворах существует преимущественно в степени окисления ч-2, а в комплексах ч-3, никель — исключительно в степени окисления 4-2. Это согласуется с возрастанием третьих энергий ионизации (см. табл. 6.1) в ряду Ге — Со — !х!!. Ионы )х!!' устойчивы к окислению кислородом воздуха при любом рН; соли кобальта(П) стабильны в кислой и нейтральной средах, а в присутствии ионов ОН' окислякпся; железо(П) превращается в железо(! П) под действием кислорода (Е'(Оз/Н,О) = 1,229 В при рН 0; 0,401 В при рН 14) при любом значении рН. Восстановительная активность металлов триады также ослабевает при движении по Зтг'-ряду (табл.
6.2). Изменение степеней окисления, устойчивых в водных растворах, можно представить в виде схемы: Таблица 6.2 Стацаартные электродные потенциалы М"/Мзь и М' /Мь для элементов триады железа, В Со(ОН), 2,0 1О-и )Ч1(ОН), 63 !О'" Ге(ОН) 7 1 10-~ь ... Мп(ОН)з 1,9 1О" М(ОН), ... П Р ........... В этом же направлении возрастает и степень гидролиза солей с одинаковыми анионами. Это приводит к тому, что при действии на соли марганца(П) и железа(П) раствором среднего карбоната натрия в осадок вьшадают преимущественно средние карбонаты, а ионы кобальта и никеля в этих условиях дают только основные соли.
Увеличение пирсоновой мягкости катионов 3ьуметаллов при движении по периоду по мере заполнения ь(-подуровня и уменьшения ионных радиусов обусловливает усиление связи М вЂ” Ь по сравнению с М вЂ” О. Это наглядно иллюстрирует монотонное изменение значений произведения растворимости сульфидов при температуре 20'С; ГеК СоК 1Ч 15 СоЯ 2 5 10 о 5 О 1О ~и 2 О 1О-ц 2 О 10-зь 6 3 10-зь ПР......
Так, марганец и железо встречаются в природе преимущественно в виде кислородных соединений, а следуюшие за ними кобалы, никель и медь — в полисульфидных рудах. плоскоквадратные (Рь)", Р1'"-, М' с лигандами сильного поля). Молекулы и ионы с тетраэдрической геометрией возникают при взаимодействии ионов металлов с объемнычи лигандами (РК,, С!, Вг, ! ) или при полностью заполненном ь(-подуровне (нпа: Рда, К)т ', Кп з).
Последовательное уменыпение атомных и ионных радиусов при движении по периоду приводит к постепенному понижению максимальных координационных чисел от 1О для железа (в ферроцене) до 8 для кобальта (в (Со(МОз)4!' ) и 7 для никеля (в комплексах с макроциклическими лигандами). Тяжелые аналоги железа — рутений и осмий — также редко имеют координационное число более шести. Для платины(П) и палладия(П) с электронной конфигурацией ь(' наиболее характерны плоскоквадратные комплексы с координационным числом 4. Другим следствием уменьшения ионных радиусов является некоторое понижение значений произведения растворимости (ПР) гидроксидов М(ОН)п а следовательно, и их констант основности при движении по 3ь(-ряду.
Для ряда гидроксидов значения произведения растворимости при температуре 20 С составляют: Оо-'Х И Р. К'. о. о„ \ с х о. .И И ~3х О о о О о оо о о х о О о о о $ хо 'охи 'х'. х о х И х Р о' о о х о. х 06 Б о. х С Ф р х х е о М о х 2 х а х Ф 4. Р х 8 'х х х м х Ф 1 7 О б ~1. о И. а Р 4 О * Е о О и.
.й х ~ х о. Д оо. ~о О М О й С о. Р 4 О Д ~о ,-Й $3 Ц„ О Ъ О О О а я х д о. ~ ~:6 О Ею Биохимии железа Хотя в организме взрослого человека содержится всего около 4 г железа, оно играет важнейшую роль в пронессах переноса кислорода к тканям и клеткам, удаления углекислого газа, окислительного фосфорилирования.
Три четверти атомов железа в организме находятся в форме гемоглобина, состоящего из порфиринового комплекса железа, называемого гезгохг, и белка глобина. Гемоглобин обеспечивает транспорт кислорода к тканям организма. а родственный ему белок миоглобин, имеющий более простое строение и в отличие от гемоглобина не обладающий четвертичной структурой, — обусловливает способность тканей запасать кислород. Гемоглобин содержится в эритронитах крови, а миоглобин присутствует в мыгнечной ткани. Оба соединения имеют красный ивет, обусловленный наличием в них атома железа в степени окисления +2. Окисление железа приводит к потере биологической активности гемоглобина и мио- О О Ог 2 : 0.013 нм 0,0б нм) — -- — ==нас Х УУ АБЬ б 0А0В0 Оксигемоглобин Дезоксигемоглобин ++ 'Гг ++ Рис.
6.1. Строение дезоксигемоглобина (а) и его окисление в оксиформу (о) глобина! В структуре белка гем расположен в щели между двумя спиралями, образованными полипептидной цепью. Порфириновый комплекс обеспечивает плоскокнадратную координацию атома железа четырьмя атомами азота порфиринового цикла. Атом азота имидазольного кольца аминокислоты гистидина, принадлежащей ближайшей полипептидной цепи, дополняет координационное число железа до пяти. Таким образом, в неоксигенированной форме гемоглобина шестое положение в координационной сфере атома железа остается вакантным, сюда и присоединяется молекула кислорода. При присоединении кислорода комплекс становится диамагнитным за счет перехода атома железа в низкоспиновое состояние (рис.
6.1). Ионный радиус железа уменьшается, и .. Туг-96 2 г ' гз=' 'Г + Ага-299 1ео-244 )гх; 'га1-247 сг Т)гг-252 Г' и у С , г Хга!-295 Х„ . 1г 9 'г;- -г-г, )еи-294 ' Рис. 6.2. Модель активного центра цитохрома Р-450, окруженного 12 оно приближается к плоскости порфиринового цикла по сравнению с дезоксиформой. Это приводит к конформационным изменениям в расположении полипептидных цепей. В артериальной крови преимущественно находится оксигемоглобин.
Ло мере того как содержащиеся в нем молекулы кислорода переходят в миоглобин, цвет крови темнеет — зто свидетельствует о возвращении гена в прежнюю дезоксиформу. Гемоглобин не только переносит кислород от легких к периферическим тканям, но и ускоряет транспорт углекислого газа от тканей к легким. Сразу после высвобождения кислорола он связывает примерно 15% углекислого газа, растворенного в крови. Н,О с (Кн)ре' = 0 Суя (КН) Ге'з — Суя НО 2Н с (КН)Ге'з — Π— О' ( Сух (КН) Ре'~ — Суз О2 (Кн) Ре-'(О,) Сух б белковой частью молекулы (а); каталитический цикл цитохрома Р-450 (б) 13 Молекула СО способна образовывать с гемом более прочный комплекс, чем молекула кислорода, тем самым препятствуя его транспорту от легких к тканям.
Именно поэтому вдыхание угарного газа приводит к смерти от нехватки кислорода. Аналогичную роль играет цианид-ион, хотя его токсичность обусловлена главным образом взаимодействием с другими железосодержащими гемопротеинами — цитохромажи. Питохромы участвуют в окислительном фосфорилировании — протекающем в митохондриях окислении пирувата, образующегося при первичном окислении углеводов.
Выделяющаяся при этом энергия накапливается в форме высокоэнергетических связей молекулы АТФ. В сложной цепи окислительного фосфорилирования цитохромы а, Ь, с служат переносчиками электронов от одного фермента к другому и, в конечном счете, — к кислороду. При этом атом железа постоянно меняет свою степень окисления. Наиболее изучен цитохром Р-450, представляющий собой гем, отличающийся от гема в гемоглобине набором заместителей и содержащий железо(!11), координированное молекулой воды и атомом серы аминокислоты цистеина (рис. 6.2, а).
Его роль заключается в гидроксилировании чуждых организму липофильных соединений, образующихся в качестве побочных продуктов или попадающих в организм извне: К вЂ” Н+Оз+2е +2Н" — з КОН + НзО На первой сзадии (рис. 6.2, б) цитохром присоединяет молекулу субстрата, который затем (стадия 11) подвергается восстановлению другим ферментом.
Третья стадия — присоединение кислорода — аналогична описанной выше для гемоглобина. В образовавшемся прн этом низкоспиновом комплексе железа происходит восстановление координированной молекулы О, до пероксид-иона (стадия 1У), которое в результате внутримолекулярного электронного переноса приводит к оксоферрильному комплексу, содержащему железо в степени окисления ч5 (стадия У). При его восстановлении отделяется окисленный субстрат, а цитохром переходит в исходное состояние (стадия У1).
Гем также лежит в основе каталаз и пероксидаз — ферментов, катализирующих реакции окисления пероксидом водорода. Одна молекула каталазы за 1 с способна вызвать разложение 44000 молекул Н,О,. В окислительном фосфорилировании наряду с цитохромами участвуют ферредоксины — железосерные белки, активным центром которых является кластер, содержащий атом железа, сульфидныс мостики и остатки аминокислоты цистеина (рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
