Краткий курс спортивной биохимии (857257), страница 4
Текст из файла (страница 4)
При неполном гидролизе нуклеиновых кислот образуются нуклеозиды и молекулы фосфорной кислоты, а также нуклеотиды. Нуклеозид — это соединение, в котором азотистое основание связано с углеводом — рибозой или дезоксирибозой. Их название образуется от названия азотистого основания.
Структурной единицей нуклеиновых кислот является нуклеотид. Нуклеотиды состоят из трех компонентов: пуринового или пиримидинового основания, углевода рибозы или дезоксирибозы, которые соединены между собой и составляют нуклеозид, и остатка фосфорной кислоты, присоединенной к гидроксилу пятого атома углерода в молекуле углевода.
АТФ- это нуклеотид, содержащий аденин, рибозу и трифосфат.
Типы нуклеиновых кислот. В 1930 г. были определены два типа нуклеиновых кислот — ДНК и РНК, различающиеся химическим составом, молекулярной массой, сложностью структуры молекул, а также выполняемыми функциями в организме. Название нуклеиновых кислот обусловлено присутствием в кислоте углевода: если в состав нуклеиновой кислоты входит рибоза, то она называется рибонуклеиновая кислота (РНК), а если входит дезоксирибоза, то нуклеиновая кислота называется дезоксирибонуклеиновая (ДНК). Кроме углеводного компонента, отдельные типы нуклеиновых кислот различаются составом азотистых оснований и структурой молекулы.
21. Строение ДНК, биологическая роль.
В состав ДНК входят углевод дезоксирибоза и азотистые основания — аденин, гуанин, цитозин и тимин. Нуклеотиды соединяются между собой 3', 5'-фосфодиэфирными связями, образуя полинуклеотидную цепь. Молекулы ДНК — это двухцепочные структуры, которые несут в себе сразу два "текста", но заключенная в них информация одна и та же, поскольку каждому нуклеотиду в одной нити отвечает лишь один определенный нуклеотид в другой, два текста однозначно соответствуют друг другу. В этом соответствии заключен принцип комплементарно. Нуклеотидный текст ДНК — это две комплементарные друг другу строчки. Это означает, что в строго упорядоченной двойной спирали пространственные возможности таковы, что против А может стоять только Т, а против Г — только Ц. Пример, антипараллельно 3 конец’ 5-конец’.
Нуклеотиды в полимерной цепи молекулы ДНК располагаются в строго определенной последовательности, характерной для каждого вида организмов. Такое расположение нуклеотидов называется первичной структурой. Вторичная структура молекулы ДНК представляет собой двойную спираль. Третичная структура молекул ДНК на некоторых участках может подвергаться дальнейшей пространственной укладке в суперспираль, приобретая структуру в виде кольца.
Свойство ДНК. Структура молекулы ДНК такова, что может раскручиваться за счет разрыва водородных связей и само удваиваться. Процесс самовоспроизведения молекулы ДНК называется репликацией. Репликация ДНК этапы: 1. Расплетает материнский ДНК 2. Стабилизация развернутой ДНК 3. Начинается синтез 2 цепи и в нем участвует фермент полимераза.
Биологическая роль ДНК.
Основная функция ДНК — хранение и передача наследственной или генетической информации.
Все признаки организма проявляются через свойства синтезирующихся в нем белков. Состав и структура каждого белка закодированы в отдельных участках молекулы ДНК, которые называются генами.
Ген — это участок ДНК, на котором закодирована аминокислотная последовательность, характерная для каждого конкретного белка. Ген является функциональной единицей наследственности и определяет тот или иной признак организма, поэтому информация, содержащаяся в ДНК, называется генетической.
Передача генетической информации в ходе синтеза белка осуществляется генетическим кодом. Место включения каждой аминокислоты в молекуле синтезирующегося белка закодировано в виде определенной последовательности нуклеотидов в ДНК. Генетический код — это определенная последовательность азотистых оснований нуклеотидов данного гена, соответствующая последовательности аминокислот в белке. Каждая аминокислота кодируется тремя азотистыми основаниями, расположенными в определенной последовательности —триплетом, который называется кодоном. Большинство аминокислот, кроме метионина и триптофана, может кодироваться несколькими кодонами.
В молекуле ДНК присутствуют также коды, участвующие в запуске процесса репликации ДНК, синтеза РНК, связывания с молекулами — регуляторами этих процессов. Генетический код универсален для всех живых организмов, так как каждая из 20 аминокислот у них кодируется одним и тем же триплетом нуклеотидов. При нарушении последовательности нуклеотидов в структуре гена появляются ошибки в синтезе соответствующего белка, что ведет к нарушению его функции в организме. В клетке ДНК сосредоточена преимущественно в ядре (до 30 % сухой массы), где связана с белками и хромосомами. Незначительное количество ДНК (до 1—3 %) локализовано в митохондриях.
22. РНК: строение и биологическая роль.
Рибонуклеиновые кислоты представляют собой полинуклеотидные цепи, в которые входит около 6 тысяч нуклеотидов. Они имеют небольшую молекулярную массу (до двух миллионов). Углеводным компонентом РНК является рибоза. Из азотистых оснований в состав РНК входят аденин. гуанин, цитозин, урацил. РНК человека, в отличие от ДНК, состоит из одной полинуклеотидной цепи с отдельными спирализованными участками. Двухцепочечные молекулы РНК встречаются только у некоторых вирусов.
Первичную структуру РНК, как и ДНК, составляет определенная последовательность чередования нуклеотидов в полинуклеотидной цепи.
Вторичная структура РНК зависит от вида РНК и функционального состояния клетки.
Обнаружена РНК почти во всех клеточных структурах. Наибольшее их количество (60— 80 %) сосредоточено в рибосомах, наименьшее — в цитоплазме.
Биологическая роль:
В клетке всегда присутствуют три вида РНК, которые различаются локализацией, молекулярной массой, нуклеотидным составом, структурой и биологическими функциями. К ним относятся транспортная, информационная и рибосомальная РНК.
Транспортная РНК (тРНК) составляет 10—20% всей РНК клетки, состоит из 75—90 нуклеотидов и имеет молекулярную массу от 23 до 30 тысяч. Находится она в цитоплазме клеток и осуществляет перенос аминокислот к рибосомам, где происходит синтез белка. В клетке обнаружено около 60 различных тРНК. Каждой из 20 аминокислот соответствует несколько разных тРНК. Молекула тРНК благодаря уникальному строению взаимодействует не только с аминокислотами, но и с белкамиферментами, а также с иРНК на рибосомах. С помощью антикодона тРНК "узнает" свое место присоединения аминокислоты к синтезирующемуся белку.
Информационная, или матричная РНК составляет 3— 5 % всей клеточной РНК. Молекула иРНК содержит до 6000 остатков нуклеотидов и имеет молекулярную массу от 500 тысяч до 2 миллионов. Она очень быстро синтезируется (1 молекула за 25с) и распадается (в течение 3—5 мин). Синтезируется иРНК на участке молекулы ДНК — гене как на матрице и переносит генетическую информацию о последовательности аминокислот в белках от молекул ДНК из ядра к местам их синтеза — в рибосомы. В клетке находятся разнообразные формы иРНК, которые осуществляют синтез тысяч различных белков, строение которых закодировано в специфической структуре иРНК.
Рибосомная, или структурная РНК составляет до 80 % всей клеточной РНК и имеет молекулярную массу 0,5—2 миллиона. Она находится в рибосомах, где происходит синтез белка, и в соединении с соответствующими белками образует структуру рибосом, а также активирует процесс синтеза белка. В клетке РНК содержится в 5—10 раз больше, чем ДНК. Обнаружена РНК почти во всех клеточных структурах. Наибольшее их количество (60— 80 %) сосредоточено в рибосомах, наименьшее — в цитоплазме.
Каталитическая РНК – связаны с превращением РНК.
Регуляторная РНК – регуляция синтеза белка (транскрипция, трансляция)
23. Ферменты, классификация ферментов. Ферментный катализ.
Ферменты – это специфические белки, которые увеличивают скорость протекания химических реакций в клетках живых организмов.
1) Однокомпонентные – состоят только из белка
2) Двухкомпонентные – состоят из апофермента (белок) и небелковой части – простетической группы.
Классификация:
-
Оксидоредуктазы – ферменты катализирующие ОВР, например каталаза: 2Н2О = О2 + 2Н2О
-
Трансферазы – ферменты катализирующие перенос атомов или радикалов
-
Гидролазы – ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путём присоединения молекул воды. Например фосфатаза.
-
Лиазы – отщепляют от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путём. Например отщепление карбоксильной группы.
-
Изомеразы – ферменты, катализир превращ одного изомера в другой.
-
Синтетазы – ферменты, катализирующие реакции синтеза (АТФ синтеза).
Кофакторы — небольшое небелковое соединение, которое присоединяется к функциональному участку белка и участвует в его биологической деятельности. Такие белки обычно являются ферментами, поэтому кофакторы называют «молекулами-помощниками», которые участвуют в биохимических превращениях.
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ (биокатализ), ускорение биохим. р-ций при участии белковых макромолекул, называемы х ферментами (энзимами). где E - фермент, S - субстрат, ES - фермент-субстратный комплекс (т. наз. комплекс Михаэлиса), P- продукт р-ции. E+S=ES=E+P протекают в обе стороны.
В качестве активаторов могут выступать самые разнообразные вещества. Это прежде всего ионы двухвалентных металлов, таких как Mg2+ , Zn2+ , Mn2+ , Co2+ , Cu2+ , Fe2+ , Ca2+ . Они вызывают обратимое изменение структуры активного центра. Так, карбоангидраза активируется ионами Zn2+ , креатинкиназа — ионами Мд2+; АТФ-аза миозина мышц активируется ионами Са2+ , для каталитической активности ферментов дыхательной цепи необходимы ионы Си2+ и Fe2+ ,
В качестве ингибиторов часто выступают вещества, близкие по строению к субстратам, которые связываются с активным центром фермента. Ингибирование бывает обратимое и необратимое. При обратимом ингибировании ингибитор легко отделяется от фермента и активность фермента восстанавливается. При необратимом ингибировании ингибитор прочно связывается с ферментом и закрывает доступ субстрата к активному центру. Процесс ингибирования широко используется для коррекции обменных процессов в медицине и других областях деятельности человека. Лечебный эффект ряда лекарственных препаратов обусловлен их ингибиторным действием на отдельные ферменты. Среди ингибиторов, которые обратимо ингибируют ферменты, выделяют конкурентные и неконкурентные ингибиторы.
24. Витамины. Классификация витаминов. Роль витаминов в обмене веществ.
Биологическое действие витаминов в организме человека заключается в активном участии этих веществ в обменных процессах. В обмене белков, жиров и углеводов витамины принимают участие либо непосредственно, либо входя в состав сложных ферментных систем. Действие многих витаминов на обмен веществ взаимосвязано с ферментами. Витамины используются организмом для построения небелковой части ферментов — кофакторов и простетических групп. Витамины участвуют в окислительных процессах, в результате которых из углеводов и жиров образуются многочисленные вещества, используемые организмом, как энергетический и пластический материал. Витамины способствуют нормальному росту клеток и развитию всего организма. Важную роль играют витамины в поддержании иммунных реакций организма, обеспечивающих его устойчивость к неблагоприятным факторам окружающей среды.
Витамины бывают водорастворимые(все остальные) и жирорастворимые (KEDA)
Это имеет существенное значение в профилактике инфекционных заболеваний.)
| ВИТАМИН | Механизм действия |
| А (ретинол) | Эмульгируется желчными кислотами, в микроворсинках кишки эстерифицируется, ретинилпальминат присоединяется к специфическим липопротеидам, транспортируется в лимфатическую систему, поступает в печень, расщепляется, освобождая ретинилпальминат, ретинол, ретиналь и ретиноевую кислоту. Ретинол связывается со специфическим белком, поступает в кровь, соединяется с альбуминами и транспортируется к различным органам. Распределяется в организме неравномерно: много — в печени и сетчатке, меньше — в почках, сердце, жировой ткани, эндокринных железах. |
| D (эргокальциферол, колекальциферол) | В тонком кишечнике в присутствии желчи происходит всасывание 60—90% принятой дозы витамина D. При холестазе всасывание значительно снижается. После всасывания кальциферол обнаруживается в лимфе и плазме крови в составе хиломикронов и липопротеидов. В организме образуются активные метаболиты: в печени — кальцидиол, в почках — кальцитриол. Витамин D и его метаболиты экскретируются с желчью в кишечник, могут подвергаться энтерогепатической циркуляции. Особенно долго витамин D и его метаболиты сохраняются в жировой ткани |
| Е (α-токоферола ацетат) | Всасывается в присутствии жирных и желчных кислот, происходит эмульгирование в двенадцатиперстной кишке, образуется комплекс с липопротеидами, являющимися внутриклеточными переносчиками витамина Е, поступает в лимфу, затем — в общий кровоток, где связывается в основном с липопротеидами, частично с сывороточными альбуминами. Депонируется в надпочечниках, гипофизе, семенниках, жировой и мышечной ткани, эритроцитах и печени. |
| К (К1 — филлохинон) | витамин К быстро всасывается в начальном отделе тонкой кишки при наличии жира и желчных кислот, которые не нужны для всасывания водорастворимого викасола (витамина К3). Витамин К полностью метаболизируется, выводится с желчью и мочой. Викасол в организме превращается в витамин К, который и оказывает действие, поэтому эффект викасола развивается медленнее |
| В1 (тиамин) | всасывается в двенадцатиперстной и тонкой кишке при помощи переносчика путем активного транспорта, обнаруживается в крови через ,5 мин, а через 30 мин — в тканях, накапливаясь в мозге, сердце, почках, надпочечниках, печени, скелетных мышцах. В печени превращается в активные метаболиты |
| В2 (рибофлавин) | Рибофлавин и его нуклеотиды быстро всасываются из кишечника, нарушение функции ЖКТ ухудшает усвоение витамина. В организме рибофлавин распределяется неравномерно, запасы его небольшие. Выводится рибофлавин в основном с мочой в неизмененном виде, за сутки выделяется около 10% принятой дозы |
| В6 (пиридоксин) | Пиридоксин быстро всасывается из ЖКТ путем простой диффузии, проникает во все ткани, биотрансформируется, выводится с мочой в виде метаболитов. |
| В12 (цианокобаламин) | Всасывание витамина происходит на всем протяжении тонкого кишечника и отчасти в толстом, в подвздошной кишке соединяется со специальным внутренним фактором, образуется комплекс, который не могут использовать микроорганизмы. Комплекс присоединяется к поверхности тонкой кишки, передает витамин на рецептор, который транспортирует его в клетку. Депонируется витамин преимущественно в печени, откуда выводится с желчью в кишечник, может подвергаться энтерогепатической циркуляции |
| С (аскорбиновая кислота) | Витамин С всасывается в тонкой кишке. |
| РР (никотиновая кислота, никотинамид) | всасывается в фундальных отделах желудка и начальных отделах тонкой кишки, проникает во все ткани. Биотрансформируется в печени. Выводится с мочой в неизмененном виде и в виде метаболитов. |
| Пантотеновая кислота (витамин В5) | всасывается в тонкой кишке, проникает во все органы, создавая наиболее высокие концентрации в печени, надпочечниках и почках. Биотрансформации не подвергается. Выводится в неизмененном виде — 60—70% принятой дозы с мочой, остальное — с фекалиями. |
| Фолиевая кислота (витамин ВС | Фолиевая кислота легко всасывается в ЖКТ. Почти полностью связывается с белками плазмы крови. Активируется в печени, Cmax в плазме крови создается через 30—60 мин. В большом количестве депонируется в печени. Фолиевая кислота и ее метаболиты выделяются почками. |
25. Гиповитаминоз и авитаминоз: причины, признаки.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
