165533 (739799), страница 8

Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 8)

Тема урока: «КАТАЛИЗ». (9 класс).

Методические рекомендации.

1.В начале урока проводят беседу с учащимися, в ходе которой закрепляются их знания по пройденному материалу:

-Что такое скорость химической реакции? Приведите примеры реакций протекающих мгновенно, медленно, очень замедленно.

-Назовите условия, которые влияют на скорость химической реакции.

-Что такое катализатор? Какие из изученных вами реакций протекали в присутствии катализатора?

2.Учитель демонстрирует опыт окисления оксида серы (IV) в присутствии оксида железа (III). В ходе проведения опыта обсуждают ускоряющую роль катализатора в этой реакции. Учитель разъясняет, в чем состоит сущность течения каталитических реакций, сущность катализатора. Подчеркивают, что катализаторы обладают способностью образовывать с реагирующими веществами очень активные промежуточные соединения с малой продолжительностью существования (использует схему). Далее отмечают, что действие катализаторов строго специфично, при этом важно соблюдать их химическую чистоту.

3.Каталитические процессы широко распространены в жизни животных организмов. Учащиеся отвечают на вопросы:

-Приведите примеры катализаторов в живой природе.

-Как обычно биологи называют эти вещества?

Остановимся на самой главной функции белков – ферментативной. Все ферменты содержат в своем составе белки, поэтому биохимические реакции находятся под контролем белков. Термин «фермент» с латинского языка переводится как «закваска».

Затем следует сравнить ферменты и прочие катализаторы. Обращают внимание на то, что обычные катализаторы – вещества небелковой, а ферменты – вещества белковой природы; один катализатор может изменить скорость нескольких реакций, а фермент ускоряет только одну реакцию; ферменты эффективно работают при температуре человеческого тела, а при высокой температуре и давлении разрушаются; ферменты в клетках располагаются не случайно, а в определенном порядке и их действие контролируют гуморальная и нервная системы.

Учащиеся по группам выполняют лабораторную работу «Действие желудочного сока на белки». Каждая группа исследует одно из условий. Итоги работы обсуждаются и заносятся в таблицу.

Условия действия желудочного сока на белки.

Затем, из курса анатомии вспоминают, какие ферменты присутствуют в пищеварительных соках организма человека и какие питательные вещества они расщепляют (используют схему) [18].

Тема урока: «БЕЛКИ». (11 класс).

В начале занятия целесообразно поставить вопрос: Почему многие люди отождествляют понятие «белок» с понятием «жизнь»?

Раскрытие содержания урока пойдет в следующем порядке (схема):

1.Строение и состав белков. Внимание учащихся обращается на формулы некоторых белков: пенициллин – C₁₆H₁₈O₄N₈ , молоко – C₁₈₄₆H₃₀₂₁O₅₇₆N₄₆₈S₂₁, гемоглобин – C₃₀₂₂H₄₈₁₆O₈₇₂N₇₈₀S₈Fe₄.

Формируется вывод о сложности белков, о важнейшем значении их для жизнедеятельности всего живого на Земле.

Далее учитель рассказывает об аминокислотах, их классификации и значении.

2.Структура белков (уровень организации белковой молекулы): первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура.

3.Классификация белков по структуре и функциям:

а) по структуре: - простые и сложные белки

-глобулярные и фибриллярные белки

б) по функциям белков.

Самой главной функцией белков является ферментативная. Учение о ферментах выделяют в самостоятельную науку – энзимологию. Далее учитель дает классификацию ферментов. Затем более подробно останавливается на механизме действия ферментов. Весь процесс действия фермента можно разделить на три стадии:

1) распознавание ферментом (E) субстрата (S) и связывание с ним;

2) образование активного комплекса (ES);

3) отделение продукта (P), образовавшегося в ходе ферментативной реакции.

Схема каталитической реакции:

E+S ES E+P

4.Физико-химические свойства белка. Рассматриваются свойства денатурации и ренатурации; факторы, способные вызывать денатурацию (физические и химические).

5.Химия питания. Здоровый образ жизни – прежде всего сбалансированное питание. Учитель предлагает ознакомиться с веществами, входящими в состав пищевых продуктов.

Задание: «О чем расскажет упаковка». Ребятам предлагается по желанию отобрать несколько упаковок из-под пищевых продуктов, которые наиболее часто употребляются в пищу и которые являются любимыми лакомствами. Они должны определить:

1)какие основные биохимические компоненты входят в состав продукта и в каком количестве;

2)какие компоненты продукта в нем являются источниками белков, жиров и углеводов.

Основной полезный компонент пищи – белки.

1.Биологическая ценность белка. Задание: Определить биологическую полноценность белка различных пищевых продуктов и лимитирующих аминокислот (используя таблицу об аминокислотном составе некоторых пищевых продуктов). Расчет вести по формуле:

Содержание аминокислоты (мг) в 1 г испытуемого белка

АК=

Содержание аминокислоты (мг) в 1 г белка по аминокислотной шкале

Где АК – аминокислотный скор.

2.Потребность человека в белках и аминокислотах.

3.Основная белковосодержащая пища. Совместимость белкового питания. Учитывая аминокислотный состав (аминокислотный скор) различных продуктов питания, подобрать их комбинацию, наиболее соответствующую потребностям нашего организма в незаменимых аминокислотах (использовать таблицы об аминокислотном составе пищевых продуктов).

Далее ребятам предлагается тест, рассчитанный на два уровня знаний (первый уровень рассчитан на «4» балла, а второй уровень – на «5» баллов) [29].

Подводя итог урока, учитель повторяет, что понятия «жизнь» и «белок» неразрывно связаны. Чтобы ответить на вопрос, что такое жизнь, надо знать, что такое белки. Насколько многообразны белки, настолько сложна и многолика сама жизнь [15, 23,29].

ВЫВОДЫ.

1. Для осаждения препарата протеиназы целесообразно применять этанол или изопропанол.

2. Компонентный состав препарата представлен четырьмя фракциями, две из которых протеолитические.

3. Выяснены температурные оптимумы протеолитических ферментов – для протеиназы I – 60, а для протеиназы II – 40⁰С.

4. Протеиназа I обладает коллагенолитическим действием.

5. Протеиназа I является достаточно термостабильной, инактивируется при 60⁰С в течение 60 часов.

6. Протеиназа I обладает специфичностью к белкам животного происхождения.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Антипова Л.В., Глотова И.А., Кочергина Н.И. Микробные ферментные препараты для обработки вторичного сырья мясной промышленности. // Конференция «Биосинтез ферментов микроорганизмами»: Тез. докл., Москва, 26 – 27 октября 1993г – Москва, 1993. – С.33.

2. Антипова Л.В., Глотова И.А., Кочергина Н.И., Чурсин В.И., Макарова Е.Г. Разработка и использование специальных микробных препаратов для обработки кожевенного сырья. // Кожевенно-обувная промышленность. – 1994. - № 5 – 8. – С.25 – 27.

3. Антипова Л.В., Кочергина Н.И. Специальные микробные препараты ферментов в рациональном использовании вторичного мясного сырья. // Всесоюз. науч.-техн. конф. «Совершенствование технологических процессов производства новых видов пищевых продуктов и добавок. Использование вторичного сырья пищевых ресурсов». – Киев, 1991. – Ч.1. – С.222.

4. Антипова Л.В., Насонова Л.В. Исследование возможности получения белкового концентрата из кератинсодержащего сырья методом микробной ферментации. // Тез. докл. 2 науч.-практ. конф. «Разработка и внедрение безотходных технологий, использование вторичных ресурсов», Киров, 30 – 31 мая 1989г. – Киров, 1989. – С.80 – 81.

5. Антипова Л.В., Глотова И.А. Основы рационального использования вторичного коллагенсодержащего сырья мясной промышленности. – Воронеж. – 1997. – С.246.

6. Василевская И.А. Актиномицеты – продуценты биологически активных веществ. – Киев:Высшая школа. – 1979. – С.43.

7. Грачева И.М. Технология ферментных препаратов. – М.: Агропромиздат. – 1987. – С.391.

8. Детерман Г. Гель-хроматография. – М.: Мир. – 1970. – С.352.

9. Зверев И.Д., Максимова В.Н. Межпредметные связи в современной школе. – М.: Педагогика. – 1981. – С.96.

10. Иванов К.А., Шанушкова Л.П.,Нарыжная Т.В. Использование шквары для пищевых целей. // Мясная индустрия СССР. – 1982. - № 11. – С.11 – 15.

11. Извекова Г.И. Протеолитические свойства гриба Em. glabra. // Микробиология. – 1985. – т.54. – С.62 – 65.

12. Каверзиева Е.Д. Стандартный метод определения протеолитической активности для комплексных препаратов протеиназ. // Приклад. биохимия и микробиология. – 1971. – т.7. № 2. – С.225 – 228.

13. Калунянц К.А., Дорохов В.В., Лосякова Л.С., Величко Б.А. Направленный биосинтез ферментов микроорганизмами. // Труды ВНИИсинтезбелок. М.: 1974. – В.2. – С.220.

14. Караваева Н.Н., Садыкходжаева Н.Г. Получение высокоустойчивого препарата протеолитических ферментов гриба Torula thermophila шт.Уз. ПТ при культивировании в ферментере. // Приклад. биохимия и микробиология. – 1985. – Т.XXI. - № 1. – С.24 – 27.

15. Колычева З.И. Химия и питание. // Химия в школе. – 1997. - № 4. – С.86 – 88.

16. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. – М.: Высшая школа. – 1980. – С.272.

17. Крестьянова И.Н., Васильева Л.И., Бартошевич Ю.Э., Ахпаров В.Л., Нахапетян Л.А. Изоэлектрическое фокусирование препарата протеолитических ферментов из Streptomyces 771. // Приклад. биохимия и микробиология. – 1983. – Т.XIX. - № 2. – С.217 – 225.

18. Крылова Н.В. Интеграция как важная составляющая учебного процесса. // Химия в школе. – 1997. - № 1. – С.21 – 26.

19. Кулагин П.Г. Межпредметные связи в процессе обучения. – М.: Просвещение. – 1981. – С.96.

20. Кавренова Г.И., Руденская Т.Н. Афинная хроматография протеиназ. // Химия протеолитических ферментов. Материалы 2 Всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов. – Углич. – 1979. – С.134.

21. Максимова В.Н. Межпредметные связи в учебно-воспитательном процессе в современной школе. – М.: Просвещение. – 1987. – С.160.

22. Межпредметные связи в учебном процессе. – М.: Просвещение. – 1974. – С.

23. Назаренко В.М. Что нужно знать о продуктах, которые мы употребляем в пищу. // Химия в школе. – 1997. - № 5. – С.16 – 25.

24. Насонова Л.В. Биотехнология получения протеиназы актиномицета Streptomyces chromogtnis. // Афтореф. дисс. канд. техн. наук. – Воронеж. – 1988. – С.24.

25. Осуществление межпредметных связей в процессе обучения. – Владимир. – 1984. – С.136.

26. Расулундзатуву М.З. Биосинтез и исследование протеолитического комплекса Streptomyces fulvoviricus ВКМАс – 161. // Автор. дисс. канд. техн. наук. – Воронеж. – 1989. – С.21.

27. Рожанская Т.И., Морголина Н.А., Андреева Т.В. Использование ультрафильтрации в процессах очистки протеолитических ферментов. // Материалы 2 Всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов. – Углич. – 1979. – С.134.

28. Фрашель Б., Шишкова Э.А. Свойства протеолитических ферментов, содержащихся в культуральной жидкости Actinomyces rimous. // Приклад. биохимия и микробиология. – 1968. - № 6. – С.627 – 631.

29. Шаталов М.А. Межпредметные связи в формировании системных знаний. // Химия в школе. – 1997. - № 5. – С.26 – 29.

30. Aussein M., Magdel-Din, Abdel-Gawald E.M. Protease and amylase activities of Asp. flawis grown on hudrocarbons and oxygenated hydrocarbous // Biotechnol. And Bioeng. – 1983. – v.25. – Nr.12. – p.3197 – 3199.

31. Knud Aunstrup – Proteinases // Novo Research Institute, Bagsvaerd, Denmark, - 1979. – p.114.

32. Odibo F.I., Obi S.K. Purification and some properties of a thermostable protease of Jherm. Thal // j. Appl. Microbiol. And Biothehnol. – 1988. – v.3. – p.327 –332.

Характеристики

Список файлов реферата