Б. Альбертс, А. Джонсон, Д. Льюис и др. - Молекулярная биология клетки (djvu) (1129766), страница 43
Текст из файла (страница 43)
Клетки выделяют белки вне клеточного матрикса в окружающую их среду, где те часто собираются в пласты или длинные волоконца. В тканях животных из таких белков наиболее широко распространен колла ген. Молекула коллагепа состоит из трех длинных полипептидных цепей, которые в каждой третьей позиции содержат неполярную аминокислоту глицин.
Такая регу лярная структура позволяет цепям закручиваться друг вокруг друга и образовывать длинную правильную тройную спираль (рпс. 3.27, а). Множество молекул коллагена связывается друг с другом — как концами, так и боковыми сторонами -- в длин ные собранные «внахлест» массивы, и таким образом создается чрезвычайно тугие коллагеновые волоконца, которые и придают соединительным тканям присущую им прочность на растяжение, о чем еще будет сказано в главе 19. левая правая а) а) б) е) г) Рис. 3.26. Некоторые саойстеа спирали. а — г) Спираль образуется, когда ряд субъединиц саязыеается друг с другом регулярным образом. В основании рисунка показано взаимодействие между двумя субъединицами; позади них расположены спирали, еыстраиааемые а результате такого взаимодействия. В зтих спиралях на один виток приходится дае (а), три (б) и шесть (е и г) субъединиц.
На фотографиях а верхней части рисунка показано расположение субьединиц, если смотреть на спирали строга сверху вниз. Обратите внимание, что спираль под букаой г имеет более широкий контур по сравнению с такоаой под букаой е при том же самом числе субъединиц на антон. д) Спираль может быть хак правой, так и левой. В качестве примера можно п риаесги стандартные металлические пинты, которые вкручиваются при еращении по часоаой стрелке и яеляются прааоаинтоаыми.
Следует иметь а виду, что спираль сохранит исходное направление закрутки, даже если ее перевернуть вверх тормашками отношении крайне неупорядоченный полипептид. Такая разупорядоченность не обходима для функции эластина. Его относительно вялые и неструктурированные полипептидные цепи сшиты поперечными ковалентными связями и образуют ре зиноподобную эластичную сетчатую структуру, которая может обратимо растяги ваться с переходом из одной конформации в другую, как показано на рис. 3.27, б. Получающиеся в результате упругие волокна позволяют коже и прочим тканям, образующим, например, артерии и легкие, растягиваться и обратно сжиматься без разрыва. В действительности, неструктурированные области белков весьма часто ветре чаются в природе, вьшолняя важные функции внутри клеток. Как мы успели за метить, белки используя>т короткие петли полипептидной цепи, которые обычно выступают из сердцевинной области белковых доменов для связывания других молекул.
Многие белки имеют намного более протяженные неструктурированные области аминокислотных последовательностей, которые взаимодействукзт с какой либо другой молекулой (часто это ДНК или белок), претерпевая структурный а) А ., с с, —, Д я'" г!':.'.': ." -' ь.',":.: 'ц, ' Т с 300 нм и 1,б нм тройная спираль колпагвна 1,0 нм эластичное волокно РЕЛАКСАЦИЯ РАСТЯЖЕНИЕ молвкуге апастинв / поперечная Рис. 3 27. Коллаген и властии. а) Колл аген представляет собой тройную спираль, образуемую тремя вытянутыми белковыми цепями, которые обвиваются друг вокруг хаэуга (в низкнеб часто рисунке).
Множество стержнеобразных молекул коллагена стягивается воедино поперечными сшивками во внеклеточном пространстве и формирует не растяжимые коллеге новые волоконца (в верхней часто рисунка), которые обладают прочностью на растяжение, сопоставимой с таковой для стали. Чередование полос, заметное на поверхности коллагенового волоконца, обусловлено регулярным повторяющимся расположением молекул колла гена в структуре такого волоконца. 6) Пол ипептидные цепи эластина связаны друг с другом поперечными сшивками и образуют резиноподобные эластические волокна, Молекулы эластина принимают более вытянутые конформации, когда волокно растягивают, и самопроизвольно скручиваются обратно после снятия растягивающей силы. 222 Часть 1.
Введение в мир клетки переход в специфическую свернутую коиформацию при связывании с этой другой молекулой. Другие белки в большей или меньшей мере напоминают эластии в том смысле, что для выполнения их функции нужно, чтобы оии оставались в значительной степени неструктурированными. Например, встречающиеся в больших количествах иуклеопорииы, которые покрывают внутреннюю поверхность комплекса ядерной поры, образуют сетчатую структуру из беспорядочно расположенных спиралей, что неразрывно связано с переносом веществ через ядерную мембрану (см.
рис. 12.10). Наконец, как мы покажем ближе к концу этой главы (см. рис, 3.80, в), неструктурированные области полипептидиой цепи зачастую используются как участки связывания тех или иных белков, совместно функционирующих в катализе какой-либо биологической реакции. Так, например, для содействия передаче сигиалов между клетками крупные каркасные белки используют такие гибкие области как «привязи», иа которых скапливаются группы взаимодействующих белков, что позволяет удерживать последние в определенных участках клетки (обсудим это в главе 15).
Мы можем идентифицировать иеструктурироваииые области во многих белках по их отличающемуся от остальной цепи амииокислотиому составу: оии содержат очень мало разветвленных гидрофобиых аминокислот, которые обычно формируют внутреннюю часть (кор) свернутого белка, ио включают большую долю аминокислот Ип, Бег, Рго, О!ц и 1.уз. Такие «естествеиио развернутые» области часто содержат и повторяющиеся последовательности аминокислот. 3.1.15. Внеклеточные белки нередко стабилизируются ковалентными поперечными межмолекулярными связями Молекулы многих белков или прикреплены к внешней стороне плазматической мембраны клетки, или выделяются как часть виеклеточиого матрикса. Все такие белки непосредственно соприкасаются с виеклеточиой средой и подвергаются ее воздействию.
Для поддержания структуры таких белков их полипептидиые цепи часто стабилизированы поперечными ковалеитиыми связями. Такие поперечные сшивки могут либо связывать друг с другом две аминокислоты из одного и того же белка, либо соединять различные полипептидиые цепи в миогосубъедииичном белке.
Самые обычные поперечные сшивки в белках представлены ковалеитиыми связями типа сера — сера. Такие дисульфидные связи (также называемые связями 5 — 5) образуются, когда клетки подготавливают недавно синтезироваииые белки к экспорту. Как будет описано в главе 12, их образование катализируется в эидоплазматической сети особым ферментом, который связывает две ЯН-группы из боковых цепей пары цистеииов, оказавшихся рядом в свернутом белке (рис. 3.28).
Дисульфидиые связи не изменяют коиформацию белка, ио, вместо этого, действуют как атомарные скобы, скрепляющие его наиболее благоприятную коиформацию. Например, лизоцим — содержащийся в слезах фермент, который растворяет клеточные стенки бактерий, — сохраняет свои антибактериальиые свойства в течеиие длительного времени, потому что ои стабилизировав такими поперечными сшивками. Дисульфидиые связи обычно ие могут образоваться в цитозоле клетки, где высокая концентрация восстановителей превращает связи Я вЂ” Я обратно в Я Н-группы цистеииа. Очевидно, в относительно мягкой среде внутри клетки белкам ие требуются «укреплеиия» такого типа.
цистеин / СН чч Зн вн Сн, окислители СН, вн восстановители в межмолекулярная СНг дисульфидная С'а,'нн С, связь СН, внутримолекулярная дисульфидная связь СН, гог Ф;и аг.,~ вн Сн ! Рис. 3 28. Дисульфидные связи. На этой схеме показано, как между расположен ными поблизости остатками цистеина образуются ко вале нтные дисульфидные связи. как видно, такие поперечные с шнеки могут соединить или две части одной и той же полипептидной цепи, или две разные полипептидные цепи. Так как энергия, требуемая для разрыва одной ковалентной связи, пампою больше энергии, необходимой для нарушения даже целой группы нековалентных связей (см.
таблицу?.1, стр. 82), дисульфидные связи могут давать основной вклад в стабилизацию белка. 3. з. з 6. Молекулы белка часто служат субъединицайли для сборки дОВОльнО крулньгх структур Те же самые прщщипы, которые позволяют молекуле белка связать свои собственные части в кольца или нити, обусловливают также образование намного более крупных структур в клетке — надмолекулярных структур типа ферментных комплексов, рибосом, белковых нитей, вирусов и мембран.
Такие колоссальные образования строятся не в виде единых гигантских скрепленных внутренними ко валентными связями молекул. Напротив, они образуются за счет нековалентного связывания многочисленных, производимых по отдельности, молекул, которые служат субъединицами конечной структуры. Применение малых субьедищщ для построения из них более крупных структур имеет ряд преимуществ. 1. Для построения крупной структуры из одной или нескольких повторяющихся субъединиц меньшш о размера требуется лишь небольшое количество генетической информации.
2. Как сборкой, так и разборкой можно легко управлять (суть обратимые процессы), потому что субъединицы связываются между собой посредством мно жественных связей относительно низкой энергии. 3. При синтезе такой структуры легче избежать опшбок, так как в ходе сборки могут работать механизмы исправления, позволяющие оперативно изымать из него дефектные субьединицы. Некоторые белковые субъединицы собирактгся в плоские листы, где они рас полагаются по принципу гексагональной упаковки Иногда подобным образом упаковываются специализированные мембранные белки в лнпидных бислоях.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
