Контр (2) (1128782)
Текст из файла
БИЛЕТ 11. Ковалентные связи в белках и ферментах. Приведите примеры.2. На чем основано разделение белков фракционированием в присутствииразных концентраций солей. От каких примесей этот метод позволяет избавиться в первую очередь.3. Для каких целей можно использовать химическую модификацию ферментов? Примеры модификации ферментов по аминогруппе.БИЛЕТ 21.
Схематически изобразите кривую титрования аргинина. В каких ионизированных формах существует эта аминокислота в водном растворе приразличных значениях pH. Оцените значения pKa ионогенных групп.2. Что такое ферменты? Из чего их выделяют?3. Чем отличается электрофорез от изоэлектрофокусирования? Ответ поясните.БИЛЕТ 31. Схематически изобразите кривую титрования аспарагиновой кислоты. Вкаких ионизированных формах существует эта аминокислота в водномрастворе при различных значениях pH. Оцените значения pKa ионогенныхгрупп.2.
Назовите основные взаимодействия, стабилизирующие молекулу белка ирасположите их в порядке возрастания энергий (для единичного взаимодействия).3. Что такое посттрансляционная модификация белков? Перечислите основные типы и приведите примеры реакций.БИЛЕТ 41. Укажите аминокислоты, содержащие незаряженные полярные боковыегруппы. Напишите структурные формулы этих аминокислот.2. Что такое четвертичная структура белка? В чем отличие субъединицы отдомена в олигомерных белках? Приведите примеры олигомерных белков.3.
Сравните метод, основанный на разделении белков в присутствии разныхконцентраций солей, с методом ионообменной хроматографии. В какихслучаях применяется тот или иной метод.БИЛЕТ 51. Схематически изобразите кривую титрования лизина. В каких ионизированных формах существует эта аминокислота в водном растворе при различных значениях pH. Оцените значения pKa ионогенных групп.2. Основные типы хроматографии для очистки белков.
В каких случаях какие типы можно использовать?3. Химическая модификацияSH-группе и NH2-группе.ферментов.ПримерымодификациипоБИЛЕТ 61. Укажите аминокислоты, содержащие отрицательно заряженные боковыегруппы. Напишите структурные формулы этих аминокислот. В какихионизированных формах существует эти аминокислоты в водном растворе при различных значениях pH. Оцените значения pKa ионогенныхгрупп.2. В чем принципиальное различие и сходство методов очистки белков с помощью гель-фильтрации и электрофореза?3.
Для каких целей можно использовать химическую модификацию ферментов? Примеры модификации ферментов по различным группам.БИЛЕТ 71. Укажите аминокислоты, содержащие положительно заряженные боковыегруппы. Напишите структурные формулы этих аминокислот. Оцените значения pKa ионогенных групп.2. Каковы взаимодействия, стабилизирующие вторичную структуру белка?3. В чем особенности ионообменной хроматографии? Принципы разделенияи область применимости. Приведите примеры.БИЛЕТ 81.
Смесь глицина, аланина, глутаминовой кислоты, лизина и серина разделяли методом электрофореза при pH 6,0. Каково состояние ионизации данных аминокислот?• какие соединения двигались к аноду?• какие соединения двигались к катоду?• какие соединения оставались на старте?2.
Какие химические составляющие ферментов участвуют в формированиигидрофобных взаимодействий?3. Основные методы определения чистоты препаратов белков.БИЛЕТ 91. Водородные связи и их роль в стабилизации структуры белка. Приведитепримеры.2. Какие изменения с молекулой белка могут происходить в результате процесса посттрансляционной модификации? Ответ поясните.3. Какую информацию о белке можно получить из данных электрофореза? Вчем отличие от метода изоэлектрофокусирования?БИЛЕТ 101. Назовите основные взаимодействия, стабилизирующие молекулу белка ирасположите их в порядке возрастания энергий (для единичного взаимодействия).2. Что такое ферменты? Из чего их выделяют?3.
Примеры химической модификации ферментов по карбоксильной и поаминогруппам. В чем отличие метода химической модификации от посттрансляционной модификации?БИЛЕТ 111. Какие аминокислотные остатки чаще находятся на поверхности глобулярных белков (ферментов), а какие внутри белковой глобулы и почему?2. В чем особенности метода гель-фильтрации? Принципы разделения.3. Небелковые компоненты ферментов, их роль в структуре и функции. Примеры.БИЛЕТ 121. Если изоэлектрическая точка белка больше 7, что это означает и как будетзаряжена молекула такого белка при pH ниже 7, pH = 7 и при pH выше 7.2. Основные уровни структурной организации белковой молекулы. Типывзаимодействий, способствующие поддержанию вторичной структуры.3.
Укажите принципиальное различие носителей для ионообменной хроматографии и для гель-фильтрации. Ответ поясните.БИЛЕТ 131. Каковы взаимодействия, стабилизирующие третичную структуру белка?2. На чем основано разделение белков фракционированием в присутствииразных концентраций солей. От каких примесей этот метод позволяет избавиться в первую очередь?3. Какие основные функциональные группы белковой молекулы наиболеечасто используют для химической модификации и почему? Приведитепримеры.БИЛЕТ 141. Какова основная локализация аспарагиновой и глутаминовой кислоты вглобулярных белках (на поверхности или внутри белковой глобулы)? Почему?2. Метод изоэлектрофокусирования (ИЭФ).
Что такое амфолиты и какуюроль они играют в ИЭФ.3. Принципы, лежащие в основе классификации ферментов. Номер фермента. Примеры реакций, катализируемых ферментами класса гидролаз.БИЛЕТ 151. Опишите элементы вторичной структуры белков и сравните их устойчивость.2. Смесь глицина, лейцина, аспарагиновой кислоты, лизина и метионинаразделяли методом электрофореза при pH 6,0. Каково состояние ионизации данных аминокислот?• какие соединения двигались к аноду?• какие соединения двигались к катоду?• какие соединения оставались на старте?3.
В чем различие основных типов хроматографии для разделения белков?Ответ поясните.БИЛЕТ 161. Если изоэлектрическая точка белка меньше 7, что это означает и как будетзаряжена молекула такого белка при pH ниже 7, pH = 7 и при pH выше 7.2. Сравните методы электрофореза: «в денатурирующих условиях» и «нативный». Какие приемы можно использовать для проявления белковыхзон в методах электрофореза?3.
Что кроме белковой части может входить в состав фермента? Какова хим.роль таких соединений? Приведите примеры.БИЛЕТ 171. Какова основная локализация лизина и аргинина в глобулярных белках(на поверхности или внутри белковой глобулы)? Почему?2. Что такое ферменты? Из чего их выделяют?3. Какие подходы использованы для классификации ферментов? Приведитепримеры ферментов из класса гидролаз и катализируемых ими реакций.БИЛЕТ 181. Укажите аминокислоты, содержащие неполярные гидрофобные боковыегруппы. Напишите структурные формулы этих аминокислот.2. В чем состоят основные трудности при выделении биополимеров? Какиеметоды можно использовать?3. Химическая модификация ферментов.
Примеры модификации по карбоксильной группе.БИЛЕТ 191. Примеры водородных связей в различных уровнях структурной организации молекул белков.2. Какую информацию о белке можно получить из данных изоэлектрическойфокусировки? В чем отличие от метода электрофореза?3. Перечислите основные типы посттрансляционной модификации белков.Приведите примеры.БИЛЕТ 201. Схематически изобразите кривую титрования аланина. В каких ионизированных формах существует эта аминокислота в водном растворе при различных значениях pH.
Оцените значения pKa ионогенных групп.2. Почему ферменты могут терять активность (инактивироваться)?3. Принципы лежащие в основе классификации ферментов. Номер фермента. Пример фермента из класса лигаз (синтетаз) и катализируемой им реакции.БИЛЕТ 211. Схематически изобразите кривую титрования аргинина. В каких ионизированных формах существует эта аминокислота в водном растворе приразличных значениях pH. Оцените значения pKa ионогенных групп.2. Какую информацию можно получить из данных электрофореза.
В чем отличие от изоэлектрической фокусировки? Ответ поясните.3. Принципы, лежащие в основе классификации ферментов. Номер фермента. Приведите примеры ферментов из класса гидролаз и катализируемыхими реакций.БИЛЕТ 221. Схематически изобразите кривую титрования глутаминовой кислоты. Вкаких ионизированных формах существует эта аминокислота в водномрастворе при различных значениях pH. Оцените значения pKa ионогенныхгрупп.2.
Что такое олигомерные белки? Приведите примеры. Предложите методыопределения молекулярной массы и стехиометрического состава олигомерных белков.3. Принципы, лежащие в основе классификации ферментов. Примеры ферментов из класса оксидоредуктаз и катализируемых ими реакций.БИЛЕТ 231. Схематически изобразите кривую титрования гистидина. В каких ионизированных формах существует эта аминокислота в водном растворе приразличных значениях pH.
Оцените значения pKa ионогенных групп.2. Назовите основные взаимодействия, стабилизирующие третичную структуру молекулы белка. Как ионная сила раствора влияет на эти взаимодействия?3. В чем состоит принцип аффинной хроматографии? Какова область применимости этого метода?БИЛЕТ 241. Какие химические составляющие ферментов участвуют в формированииводородных связей. Приведите примеры.2.
Характеристики
Тип файла PDF
PDF-формат наиболее широко используется для просмотра любого типа файлов на любом устройстве. В него можно сохранить документ, таблицы, презентацию, текст, чертежи, вычисления, графики и всё остальное, что можно показать на экране любого устройства. Именно его лучше всего использовать для печати.
Например, если Вам нужно распечатать чертёж из автокада, Вы сохраните чертёж на флешку, но будет ли автокад в пункте печати? А если будет, то нужная версия с нужными библиотеками? Именно для этого и нужен формат PDF - в нём точно будет показано верно вне зависимости от того, в какой программе создали PDF-файл и есть ли нужная программа для его просмотра.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
