Том 1 (1128365), страница 18
Текст из файла (страница 18)
Аналогичным образом экзоэргическаяреакция может "подтолкнуть" эндоэргическую лишь в том случае, если перваявысвобождает больше химической энергии, чем требуется второй. Вследствиеэтого какая-то часть энергии теряется и КПД передачи всегда меньше 100%.5553 :: 54 :: 55 :: Содержание55 :: 56 :: 57 :: Содержание3.3. АТР и высокоэнергетическаяфосфатная группаНаиболеераспространеннымвысокоэнергетическимобщимпромежуточным продуктом является нуклеотид аденозиндифосфат (АТР),который может передавать свою концевую высокоэнергетическую фосфатнуюгруппу любой из многочисленных органических молекул-акцепторов (в томчисле сахарам, аминокислотам, нуклеотидам).
Фосфорилирование повышаетсвободную энергию акцепторной молекулы, которая приобретает способностьучаствовать в катализируемых ферментами биохимических реакциях.Молекула АТР состоит из аденилатной группы (которая в свою очередьобразована пиримидиновым основанием аденином и пятиуглеродным сахарнымостатком рибозой) и трифосфатной группы (рис. 3-7). Значительная частьсвободной энергии этой молекулы обусловлена взаимным электростатическимотталкиванием трех фосфатных остатков, содержащих положительнозаряженные атомы фосфора и отрицательно заряженные атомы кислорода.Взаимное отталкивание этих фосфатных остатков аналогично взаимномуотталкиванию прямых магнитов (рис.
3-8), у которых одноименные полюсанаходятся друг против друга и которые удерживаются вместе липкой мазью(например, лыжной). Если мазь, которая выполняет в данном случае рольпирофосфатных связей в АТР, размягчить нагреванием, магниты оттолкнутсядруг от друга, при этом высвободится энергия, аккумулированная благодарясближению взаимно отталкивающихся магнитов. Аналогичным образом разрывсвязей между фосфатными остатками в АТР сопровождается высвобождениемэнергии. После гидролиза концевой фосфатной группы (рис. 3-9) из-завзаимного отталкивания образовавшихся продуктов, аденозиндифосфата (ADP)и неорганического фосфата (P i), вероятность их рекомбинации очень мала.Другими словами, их рекомбинация представляет собой сильно выраженныйэндоэргический процесс. Согласно табл.
3-2, увеличение стандартной свободнойэнергии в случае гидролиза АТР в стандартных условиях составляет - 7,3ккал/моль.Рис. 3.7. Структурная формула АТР. Волнистыми линиями обозначены высокоэнергетические связиконцевой и второй от конца фосфатных групп. (Baker, Allen, 1965.)Рис. 3.8. Магнитный аналог пирофосфатной высокоэнергетической связи. Энергия аккумулируется засчет сближения магнитов, и удерживания их вместе при помощи липкой мази. Когда мазь расплавляется,магниты разлетаются в разные стороны, при этом высвобождается аккумулированная энергия. В этоймодели роль источника энергии активации играет пламя.55Рис, 3.9.При гидролизе А ТР до ADP и P i высвобождается энергия, равная энергииэлектростатического отталкивания между концевой и второй от конца фосфатнымигруппами; при этом происходит уменьшение свободной энергии на величину около7,3 ккал на моль А ТР.
За этой реакцией удобно следить, измеряя концентрациюнеорганического фосфата.Роль АТР как "привода" исходно эндоэргических реакций с помощьюсопряженных реакций можно проиллюстрировать на примере реакцииконденсации двух компонентов X и Y:Суммарное уменьшение свободной энергии в этихТ а б л и ц а 3 - 2 . Стандартная сводная энергия гидролизафосфорилированных соединенийΔG°, ккалФосфоенолпируват3-ФосфоглицерофосфатФосфокреатинАцетилфосфатФосфоаргининАТРГлюкозо- 1 -фосфатФруктозо-6-фосфатГлюкозо-6-фосфатГлицерол- 1 -фосфат-14,8-11,8-10,3-10,1-7,7-7,3-5,0-3,8-3,3-2,2некоторыхПотенциал 1)поотношению к переносуфосфатных групп14,811,810,310,17,77,35,03,83,32,21)Определяемыйкак - ΔG°·10-3, где ΔG°-стандартная свободная энергия прирН = 7.
(Lehninger, 1975.)двух реакциях ( - 5,3 ккал/моль) будет равно сумме приростов свободнойэнергии в двух результирующих реакциях:Таким образом, хотя ΔG° реакции конденсации X и Y-положительнаявеличина ( + 2,0 ккал), но, поскольку ΔG° для реакции гидролиза АТР имеетпротивоположный знак и больше по абсолютной величине ( - 7,3 ккал),суммарная величина ΔG° для обеих сопряженных реакций отрицательна, т.е. вцелом процесс экзоэргический, что и позволяет реакции осуществиться.АТР и другие нуклеозидтрифосфаты, например GTP, ответственны заперенос энергии во многих сопряженных реакциях, однако следуетподчеркнуть, что механизм с участием общего промежуточного продукташироко распространен в биохимических системах.В ходе последовательных реакций через общие промежуточные продуктыпередаются от одной молекулы к другой фрагменты молекул и даже атомы(например, атомы водорода).
Особенность высокоэнергетических нуклеотидовсостоит только в том, что они выступают в качестве универсального источникаэнергии для большого числа энергозависимых реакций. С этой точки зренияADP представляет собой энергетически "незаряженную" форму, а АТР "заряженную" (рис.
3-9). Как мы вскоре увидим, в биохимической фабрикеклетки есть различные механизмы, с помощью которых химическая энергиянаправляется на ресинтез АТР. Система ADP/ATP используется для"перекачивания" химической энергии из тех органических фосфатов, которыепри гидролизе высвобождают больше энергии, чем АТР (см. табл. 3-2).Аргининфосфати креатинфосфат выполняют роль своеобразныхаккумуляторов химической энергии, которые используются для быстрогофосфорилирования ADP при ресинтезе АТР во время энергичного мышечногосокращения. Их называют еще фосфагенами.
В мышцах позвоночных и ворганизме некоторых беспозвоночных осуществляется следующая реакциятрансфосфорилирования:У позвоночных обнаружен только креатинфосфат, а аргининфосфат широкораспространен в мышечных тканях беспозвоночных (табл. 3-3).56Т а б л и ц а 3 - 3. Распределение двух главных фосфагенов среди животных иодноклеточных организмов (Baldwin, 1964)Ресничные инфузорииПлоские червиКольчатые червиЧленистоногиеМоллюскиДвустворчатыеГоловоногиеИглокожиеМорские лилииМорские звездыГолотурииМорские ежиАргинин-фосфат+++Креатин-фосфат+-++-+++++ОфиурыНизшие формы хордовыхОболочникиКишечнодышащиеГоловохордовыеПозвоночные (все классы)-++-++++5755 :: 56 :: 57 :: Содержание57 :: 58 :: Содержание3.4. Температура и скорость реакцииСкорость химической реакции зависит от температуры.
Это инеудивительно, поскольку температура - всего лишь проявление молекулярногодвижения. По мере повышения температуры растет средняя скорость молекул, ас ней - число соударений в единицу времени. Следовательно, увеличивается ивероятность такого взаимодействия между двумя молекулами, которое приводитк осуществлению реакции.
Кроме того, с увеличением скорости молекулвозрастает их кинетическая энергия, что также повышает вероятность того, чтоони прореагируют при соударении. Минимальная кинетическая энергия,которой должны обладать две молекулы в момент соударения, чтобы произошлареакция, называется свободной энергией активации или просто энергиейактивации.
Она измеряется в кал/моль и соответствует количеству тепла,которое надо передать одному молю реагирующего вещества при даннойтемпературе, чтобы все его молекулы (при равномерном распределенииэнергии) перешли в реакционноспособное, или активированное, состояние.Понятие активации имеет смысл как для эндо-, так и для экзотермических.реакций. Даже в том случае, когда в результате реакции свободная энергиядолжна уменьшиться, реакция не пойдет, если реагирующие молекулы не будутобладать необходимой энергией. Это можно сравнить с такой ситуацией, когданам нужно сбросить валун с вершины высокого холма, однако для того, чтобыон мог скатиться вниз, необходимо втащить его на невысокий гребень навершине (рис.
3-10).Рис. 3.10. Для того чтобы реагирующие веществапришли "в состояние готовности" к реакции, требуется затратить энергию активации. В той аналогии,которая здесь изображена, потенциальную энергию валуна не удастся реализовать до тех пор, пока небудет затрачена некоторая энергия на его перемещение на самую вершину холма.Связь между свободной энергией и ходом реакции иллюстрирует рис. 3-11.Реагирующие вещества необходимо сначала перевести в состояние с большейэнергией, достаточной для их активации, иначе они не смогут прореагировать.Поскольку реакция идет с убыванием свободной энергии, энергетическийуровень продуктов реакции ниже, чем реагентов.
Заметим, что результирующийприрост свободной энергии в реакции не зависит от высоты активационногобарьера, который необходимо преодолеть, чтобы реакция могла осуществиться.Во многих промышленных химических, процессах и скорость реакции, иэнергия (или температура, что то же самое), необходимая для активацииреагентов, существенно снижаются в присутствии катализаторов - веществ,которые не потребляются и не изменяются в ходе реакции, но присутствиекоторых облегчает взаимодействие реагирующих частиц. Аналогичным образомв живой клетке протеканию реакции способствуют биологическиекатализаторы, называемые ферментами. На рис.
3-11 показано, как при участиифермента уменьшается энергия активации. Заметим, что присутствие ферментаникак не сказывается на результирующем приросте свободной энергии (и,следовательно, на константе равновесия) реакции-просто в этом случаевозрастает скорость реакции.Увеличение скоростей реакций под действием ферментов имеетчрезвычайно важное биологическое значение, поскольку благодаря ферментамреакции (которые в противном случае протекали бы крайне медленно) могутосуществляться при физиологических температурах с теми скоростями, которыенеобходимы для нормального функционирования организма. На рис.
3-12, Aпредставлено распределение частиц по скоростям при постоянной температуре.Энергией, достаточной для того, чтобы произошла реакция, обладают лишьсамые57Рис. 3.11. Энергия -активации реакции ΔG* понижается за счет каталитического действия фермента.Заметим, что результирующий прирост свободной энергии ΔG° не зависит от того, присутствуетфермент или отсутствует.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
