Н.А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков - Биоорганическая химия (1125798), страница 53
Текст из файла (страница 53)
Аспартам--- ' птид, состоящий нз остатков (.-аспарагиновой кислоты н ялового эфира В-фенилаланнна. НООССН СНСО™НСНСООСНз 1 МН, СН,С,Нб Остаток метилоаого эфира Остатои С-ас- С феиилалаиииа лараги слои иислоп им, по самым сладким нэ известных н настая|нее нремя Заметим, по с сн дипептид, состоящий из остатка Е-асггарагтгиов с.
вай кислтпы и иамалоновой кислоты, одна из карбаксильных трут р ялового эфира, а другая - фенхи.юного эфира не~песта остатка н состап СНз СН НООССН СНСОМНСНСОО ! Мнй СООСНз 3 СН Остатси слмрта феихола л Это вептество слаще сахара в 33000 раз и для придании сладкого вкуса евым продуктам его добавляют в долях миллиграмма. ' Расгдепление рацематов. Источником а-аминокислот (.-ряда ужат белки, которые подвергают для этого гндролнтическому яшеплению.
Синтетическим путем, например аммонолизом Галогенкарбоновых кислот (см. 9.2.2), получаются только раце'ческие а-аминокислоты. В связи с большой р пот ебностью в ел ных энантиомерах (для синтеза белков, лекарственных ь т. и.), азработаны химические методы расшеплени шести и т. и.), ра р тегических рацемических а-амннокислот. Однако р тительным является ферментативный способ расшеплення с ользова пнем ферментов ацилаз, способных гндролизовать .ацетил-) -а-аминокислоты. ,' Смесь энантиомеров ацетилируют уксусным ангидридом н учают смесь )х)-ацетилпроизводных а-аминокислоты, которую 325 1ОН,ОО а -Ам»ис» ало~а (рацвмат1 П-ЯСН-СООН МНСОСНа ! М-ацатил-О- м -ам»ла»»слота ~ Нот О Й ) Н СООН» СНЗСООН мн, СЯСН-СООН ! мн, Ам»о»ива форма Дииолирими иои Нвт»О»иал форма 1.-а вмм о»»слота О.а ам» омислота МаОН ЕСН -СОО Ма ! МН7 ЙСН-ОООН МН7 РСН-ОООН 326 обрабатывают ферментом, выделенным из животного сырья (например, почек свиньи).
При,этом гидролизуются производные аминокислоты только (.-ряда. Свободная аминокислота отличается от ацетилированной растворимостью: кислота растворяется как в кислотах, так и щелочах, а Х-ацетил-а-аминокислота— только в щелочах. После отделения (.-а-аминокислоты можно провести кислотный гидролиз и получить свободную О-а-аминокислоту. !!.!.3. Кислотно-основные свойства Амфотерность а-аминокислот обусловлена наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (СООН) и основного ((МН7) характера.
Поэтому ц-аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и кнвлотами. '.катионами тяжелых металлов а-аминокислоты как бициоиальные соединения образуют внутрикомплексные соли, мер, со свежепрнготовленнь!м гидроксидом меди (П) в мяг.условиях получаются хорошо кристаллизующиеся хелатные ' меди (П) синего цвета (один из неспецифических способов ружения а-аминокислот).
мн, О СО ~ Эти СНЯ МН7 водном растворе а-аминокислота существует в виде равсной смеси диполярного иона, катионной и аниоинай форм ' чно используемая запись строения а-аминокислоты в неиорованном виде служит лишь для удобства). Положение 'новесия зависит от рН среды. Общим для всех а-аминокисявляется преобладание катионных форм в сильнокис- (рН 1 — 2) и анионных — в сильнощелочных (рН !3 — !4) ах.
-н' -н' Н СН СООН Мн3 СН СОО ~~ Мнд СН СОО ,н я ! я РН 1.О Сила»о»ислам среда м — ' — 1 ° Силмиощвлс»»ал свмда рН 11,0 рн 7,0 т" Ионное строение обусловливает некоторые особенности анокислот: высокую температуру плавления (выше 200'С), етучесть, растворимость в воде и нерастворимость в неполярорганических растворителях. Способность а-аминокислот творяться в воде является важным фактором обеспечения биологического функционирования — с нею связаны всасымость а-аминокислот, их транспорт в организме и т. п. „'Полностью протонированная а-аминокислота (катионная ума) с позиций теории Бренстеда является двухосновной слотой, содержащей две кислотные группы: недиссоциироную карбоксильную группу и протонированную аминогруппу, актернзующиеся соответствующими значениями рК., и рК,, давая один протон, такая двухосновная кислота превращая в слабую одноосновную кислоту — диполярный ион с одной 'слотной (т(НФгруппой.
Депротонированне диполярного иона 'вводит к получению анионной формы а-аминокислоты — ацит-иону, являющемуся основанием Бренстеда. Значения рК„, актеризующие кислотные свойства карбоксильной группы вминокислот, обычно лежат в интервале от ! до 3; значения 327 ' рК,,г, характеризующие кислотность аммониевой группы, — от 9 до !О (табл, 11.2). Положение равновесия, т. е.
соотношение различных форм а-аминокислоты, в водном растворе при определенных значениях рН существенно зависит от строения радикала, главным образом наличия в нем ионогенных групп, играющих роль дополнительных кислотных и оснбвных центров, Значение рН, прн котором концентрация диполярнык ионна максимальна, а минимальныс коннентрации натионных и анионных форм а-аминокиглоты равны, называется изоэлектрнческой точкой (р!). Значение р! в общем случае вычисляется по формуле: рк.. + рК... р1= 2 где л — максимальное число положительных зарядов в полностью протонироаанной а-аминокислоте У глутаминовой кислоты и =! и р(= 'Я22+ 4,3) = 32, у валина и=! и р!='ук(23+96)=595, у лизина «=2 и р1= (ггк(904 + 10,5) = 9,8 В изоэлектрической точке суммарный заряд молекулы а-аминоннслоты ранен О.
Липолярные ионы не перемешаются в электрическом поле. При значениях рН среды ниже значения р! катион и-аминокислоты (аммонневаи форма) движется к катоду; прн рг( иыщс, чем р1, ацилат-ион о-аминокислоты переме. щается к аноду. На этом основано разделение а-аминокислот методом электро. фореза (см !5.1). Т а б л и ц а ! !.2.
Кислотио-осиовиые свойства важнейших а-амино- кислот Рнээ ННз группо рНа 4,3 ооон м"" в ркдннаке рн,, г,г «-ооон. ру« Дчапппн Аннан днпрлпринн пп Наг«рн Кислоты р( — ооон поногеинык групп а радикале 12,5 4,3 6,0 10,45 !0,1 ри, Ю,в НН' рупп ' а и радннапп РНаг 9,0 «-НН'.группы з он 2.2 ОООН группы 8,3 Аннан Дипояпрный при р1 9,7 Натпон атион 329 328 Алании Аргинин Аспарагнн Аспарагнновая Валин Глицин Глутамнн Глутаминовая Гистидин Изолейцин Лейцин Лизин А(етиопин Пролин Серии Тирозин Треонин Триптофан Фенилаланин 1(нстеин 2,3 2,2 2,0 2,1 2,3 2,3 2,2 1,8 2,4 2,4 2,3 2,0 2,2 2,2 2,6 2,4 1,8 1,7 9,7 9,0 8,8 9,8 9,6 9,6 9,1 9,7 9,2 9,7 г) 6 9,0 э,о 10,6 9,2 9,1 10,4 9,4 9,1 10,8 6,0 10,8 5,4 3,0 6,0 6,0 5,7 3,2 7,6 6,1 6,0 5,7 5,9 5,5 50 -.
Нейтральные а-аминокислоты имеют значения р! несколько же ? (5,5 — 6,3) вследствие большей способности к нонизации 'рбоксильной группы под влиянием — 1-эффекта ХНз-группы. + пример у валина изоэлектрическая точка находится прн 6. СООН СОО СОО 1 -н' -н' СН СН(СН ) я СНСН(СН3)2 ~~ СНСН(СНВ)2 РН 2,3 ОООН.гРУппы РНп 9,6 НН -гРУппы а, аз ' з Натнон Дипопнрный нон Аннан т р( В,О Кислые а-аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную рбоксильную группу, в сильнокислой среде находятся в полстью протонированной форме. Они являются трехосновными слогами (по Брендстеду), характеризующимися тремя значерями рК., как это видно на примере глутамнновой кислоты ' 13,2).
(СН ) .Н (СН,), .Н (СН ),Н !СН ) .1 ! ! СООН ооон соо- СОО и з,гг У кислых и- а м и нокисл от ( а сп а ра гиновой и глута м иновой ) оэлектр и ческа я точка находится при рН много ниже 7 ( см. бл . ! 1. 2 ) . В организме и рн физиологических значениях рН ап р им ср, рН крови 7,3- -7,5, см . табл . 4.4 ) эти кислоты на хотся в а н ион ной форме, та к как у них ион изи рова ны обе ка рбоил ьные группы . Основные а-аминокислоты имеют изоэлектри ческие точки в ' ласти рН выше 7. В сильнокислой среде они также представют собой трехосновные кислоты, этапы ионизации которых 'оказаны на примере лизина (р1 9,8). ОН СОО СОО- ~СО 1 — МН' н СН-МН+ н СН-МНг н ° СН вЂ” МНг МН МНз МН 11.1.4. Химические свойства СН-СООН МНХ Смешанный амгмжэмд Защмщвимал и аминокислота Згмлкллрформиаг !г !)! гг! ЗЗО В организме основные а-аминокислоты находятся в виде катионов, т, е, у них протонированы обе аминогруппы.
Содержащиеся в радикалах а-аминокислот другие ионогениые группы способны к ионизацни при различных значениях рН Например, фенольная гидрокснльная группа в тирозине ионизи. рована при рН 10,1; тиольнап группа в цистеине — при рН 8,!в 8,3 и т. д. В целом ни одна а-аминокислота (п у!ио не находится а своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде. Таким образом, а-аминокислоты в организме находятся в ионной форме. Кислотно-основные свойства а-аминокислот обусловливают их разделение и идентификацию методом ионообменной хроматографии (см.
15.1). а-Аминокислоты как гетерофункциональные соединения вступают в реакции, характерные для карбокснльной группы н аминогруппы. Некоторые химические свойства а-аминокислот обусловлены наличием функциональных групп в радикале. В настоящем разделе рассматриваются реакции, имеющие практическое значение для идентификации и анализа а-аминокислот, а также реакции, используемые в химическом синтезе пептидов. Образование эфиров. При этерификации а-аминокислот спиртами в присутствии кислотного катализатора (газообразный НС1) с хорошим выходом получаются сложные эфиры в анде гидрохлоридов. Для выделения свободных эфиров реакционную смесь обрабатывают газообразным аммиаком (все реактивы должны быть безводными во избежание гидролиза эфиров). (сСНСООН + СНэОН "— "'— ! ПСНСООСНэ — --' —, гсСНСООСНэ к! Н 2 МНз С! МНг Метилааый эфир а.амико. кислоты Сложные эфиры а-аминокислот не имек)т диполярного строения, поэтому, в отличие от исходных кислот, они растворяются в органических растворителях и обладают летучестью.
Так, глицин — кристаллическое вещество с высокой температурой плавления (292'С), а ее метиловый эфир — жидкость с температурой кипения 130'С. Впервые перегонка метиловых эфиров а-аминокислот была произведена Э. Фишером (190!). С это~о момента э ф и р н ы й м е т о д широко вошел в практику разделения а-аминокнслот, что открыло путь к анализу белковых гидролизатов. Анализ эфиров сх-аминокислот проводят с помощью ГЖХ (см.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
