Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_1 (1123309), страница 106
Текст из файла (страница 106)
Сц»4-Хп»+-ферменты, очевидно, представляют собой независимую линию эволюционного развития. Близкое родство бактериальных и митохондриальных суперокспддисмутаз согласуется с теорией происхождения митохондрий нз прокариот, которые вступили во внутриклеточный симбиоз с протоэукариотамп (гл. 27). 13.7.6. Каталаза н пероксндазы Каталазная активность наблюдается почти во всех животных клетках и органах.
Печень, эритроциты п почки — богатые источники каталаз. Эта активность также обнаруживается во всех растительных материалах и в большинстве микроорганизмов, кроме облигатных анаэробов. В каждом случае каталаза, вероятно, предотвращает аккумуляцию вредного Н»О», образуемого при аэробном окислении восстановленных флавопротендов и из О». Пероксидазы катализируют следуюшую типичную реакцию: ОН + Н»О» — — + ~ ~ + 2Н»О Ф Каталаза нз печени быка (мол. масса 248000) содержит четыре гемовых группы на молекулу фермента.
Ее субъединпцы лишены ферментативной активности. Каталаза относится к числу ферментов с наиболее высоким числом оборотов. Одна молекула каталазы может разложить 44000 молекулы Н О в секунду. Фактически фермент не требует почти никакой энергии активации, и скорость реакции, по-видимому, полностью определяется диффузней 34 †!143 пь метаволизм Каталаза реагирует с Наоа с образованием относительно стабильного фермент-субстратного комплекса, структура которого не выяснена.
Только в этой форме каталаза может реагировать со своим специфическим ингибитором З-амико-1,2,4-триазолом. Хотя пероксидазы встречаются относительно редко в животных тканях, в печени н почках обнаружена слабая пероксидазная активность; пероксидаза была выделена из молока. Лейкоциты содержат аердолероксидазу, которая ответственна за пероксидазную активность гноя.
Клетки фагоцитов содержат миелопероксидазу, которая окисляет ионы галогенов, например 1, до свободного галогена — эффективного бактерицидного агента. В эритроцитах имеется глутатиоипероксидаза, содержащая 5е и специфично окисляющая восстановленный глутатион. Дрожжи и плацента содержат пероксидазы, по-видимому специфичные к ферроцитохрому с, и у некоторых бактерий имеются пероксидазы, которые окисляют ачАьаН. Вае высшие растения богаты пероксндазами.
В исследовании пероксидаз в качестве исходного материала широко нрименя.лись хрен и репа. В опытах по обнаружению скрытой крови в кале, моче н т. д. использовался показатель пероксидазной активности как критерий наличия гемопротеидов. Мельчайшие количества крови в присутствии пероксида каталпзнруют окисление бензидина, гваяковой смолы и других веществ до окрашенных продуктов. Возможно, наиболее эффективное использование пероксидаз происходит у жука бомбардира, который накапливает концентрированный раствор днокснфенола в -25%-ном Н,Оа в одной железе и суспензию кристаллической пероксндазы — в другой'. Когда нз жука нападают, он выбрасывает содержимое этих желез через напоминающую башенку трубку-смеситель.
Взаимодействие настолько, интенсивна, что жидкие'продукты реакции имеют температуру 1ОО'С. Каталазную н пероксндазную реакции можно записать следугощнм образом: ааааааа- О + ) ". гН,О+ !! О НО НО НО НО аатцааа. + Д"" гН,О+К Тогда становится очевидной аналогия между этими двумя реакциями. В этом смысле каталазное расщепление Н,Оа на Н,О и Оа представляет собой особый случай пероксидазной реакции; когда Ы БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕ!3Г!Е. 1Г 625 пероксид водорода служит в качестве н субстрата, и акцептора. Эта аналогия становится более отчетливой, если учесть, что прн высоких концентрациях спиртов с низкой молекулярной массой (или формальдегида) и низких концентрациях пероксида каталаза также обнаруживает пероксидазную активность.
Оба фермента могут утилизировать как субстраты органические гндропероксиды с небольшнмн алифатическими заместителями, например гп.гропероксид этила н надуксусную кислоту. Ввиду того что в Физиологических условиях могут существовать высокие концентрации других акцепторов и низкие концентрации пероксида, становится понятным, что в животных тканях каталаза действует почти исключительно как пероксидаза. В свою очередь это вызываек сомнения по поводу существования какой-либо другой независимой пероксидазы в животных тканях, кроме глутатнонпероксидазы. Пероксидаза из хрена (мол.
масса 44000), содержащая группу гома на молекулу, реагирует с НеОа с последовательным образовснием соединений, которые можно обнаруживать спектрофотометрически (соединение 1 имеет максимум поглощения при 400 нм. а соединение П вЂ” прв 425 нм). Предполагаемая реакция запишется следующим образом: Š— НаО+ НсОс — и Š— НнОа -,' НаО соединение 1 Š— Н Он+ МН вЂ” и соединение 11+ г11Н. соединение Н+ МН вЂ” г- Š— Н О+ й1 Соединение 1 представляет собой окисленную форму фермента, в которой железо связано с пероксидом и несколько электронов делокализованы, так что валевтное состояние железа выцге, чем Ге'. Затем соединение 1 превращается в соединение 11 и опять в исходный фермент в ходе последовательных одноэлектронных реакций, в которых субстрат сначала окнсляется до свободного радикала„обнаруживаемого методом электронного парамагннтнг1ггн резонанса, а затем полностью окисляется. Литература Книги Вомг 6.
5., 5гнснге 17. М. 5.. Гна.. В1о1о61са1 1!зс1гох71аноо Д1сгйаиппке Асаг1егн1Г Ргенн, 1пе.. Мее Уогй; 1972. Воуег Р. 77., ед., Ох14а11оп-йег1не11оп, ио1. Х1 — Х111 о1 Тне Епхггнга, Зг1 ег1., Аеа6епне Ргоаа. 1пе. Неи г'ог1с. 1976, 1976. Сйоггге В, Еыаьгооь Р. В'., Уоне1ат Т., ег1а..
НГ1п" а апн Нипорго1Г1па, Асноепие Ргесс, 1пс„ыеи' г'огй, 1966. 77ауагай1 О., ег1., Мо!еен!аг Мееьапмгпа о1 Охукеп Аециа1гоп, Аеадепйе Ргеаа„ 1пс., Нем Уог(г, 1974. та БИОПОГНттееппе ОЪ;ИСЛЕт!На. И 5!п8ет Т. Р.„Кеитпер Е. В.„Кеапеу 64 С., Внсстпа1е ПеЬут!годепаае, Лбе. Ептуи!о1., 37, 189--272, 1973. 8!одет Х. Р„Кеттпетт $Г С., БгосЬегпВ1г! о1 Соеа1епИу-Ьонпд Г!ат!па, хт!1атп. 11опп., 32. ! — 46, 1974.
9ттеиа! 1. Мес!тап!ьтпа о1 1погИап1с ОхгбаВоп апт! Епегбу СонрВп6, Лппн. Рет. 311стоЬго1., 28, 85 — 101. 1974. Тх!Ьтрх Л С. 3!.„6тоот!р Лт. 6т.. 61ттк1нга! 81нйеа о1 !гоп-5н!1нг Рго1е1па, Саог6. СЬсгп. Вес„5. 417 — 458„1970. 1!Чптет Н. С., Ватт!а й. Н., КЬ!!тобепаае, Лппн. Кеч. 61осЬепт., 45, 409 — 426, 1976.
! пдт К., Кеес!!оп Мес!тап!агп о1 в-Агп!по Ас16 ОхЫаае, Лт!т. Епхугпо!., 34, 41 — 78, 1971. .Уттпт71 6'. Сс Мотгепхоп 7.. Рт„ТЬе Х!1гобеп-11х!п6 Сотпр!ех о1 Вас1епа, В1осЬегп. В'ор!туа. Лс1а, 416, 1 — 32, 1975. СОДЕРЖАНИЕ 7 !1 3 э' Предисловие редактора перевода Предисловие Глава 1. Предмет биохимии Часть первая ОСНОВНЫЕ КОМПОНЕНТЫ КЛЕТКИ Глава 2. Углеводы 2.!. Классификапия 2.2.
Моносахарнды 2.2.1. Отнесение конфигурашш 2.2.2. Циклические формулы альдоз п ьегоз 2.2.3. Конформация 2.24. Виологвческн важные гексозы и пенто..ы 2.2.5. Производные моносахарндов 2.2.6. Некоторые реакции моиосахаридов 2.3.
Ознгосахариды и полисахарнды 2.3.1, Олигосахариды 2.3.2. Полнсахариды Литература Глава 3. Липяды 3.1. Классификация 3.2. Жирные кислоты 3.2,1. Насыщенные жирные кислоты 3 2.2. Ненасыщенные жираые кислоты 3.2.3. Реакции жирных кислот 3.2.4. Характеристика смесей жирных кислот 3.3. Липоды, содержащие глицерин 3.3.1.
Нейтральные жиры 3.3.2. Фосфоглнцернды 3.4. Липиды, ие содержащие глнпсрпнз 3.4.1. Сфниголипнды 3.4.2. Диольные липиды 24 24 25 26 28 33 35 36 -!1 45 45 43 54 54 55 55 57 г0 ь1 62 62 67 1 7! содержание 76 тб 78 66 92 12о 125 126 129 130 131 132 1ЗЗ !66 166 166 170 3,4.3. Алифатическпе спирты и воска 3.4.4. Терпены 3.4,5. Стероиды 3.5. Липпды как амфнфилы: мнцеллы и онслоь Литература алана 4. Белки. ! 4.1.
Основные структурные особенности 4.1.1. Ксвалентнан структура 4.1.2. Трехмерная структура 4.!зй Биологическая активность и структура белка 4,1зй Классификация белков 4.1.5. Некоторые основные принципы хииви белка 4.2. Аминокислоты 4.2.1. Основные и-аминокислоты белков 4.22.
Стереохвмия аипнокислот 4.2.3 Некоторые физико-химические принципы 4.2.4. Аминокислоты как электролиты 4.2.5. Химические свойства ампнокисло 4.2 6. Номенклатура 42.7. Синтез пептидов % лава 5. Белки. Н 5.1. Определение молекулярной массы 5.1.1, Метод измерения скорости седпиенгапин 5.1 2. Метод седиментациовпого равновесия 5.!76 Седиментацня в градиенте сахирозы 5 1,4. Осмотическое давление 5.1.5, Определение молекулярной массы белков па основании пт состава 5 !.6.
Фильтрация на молекулярных ситах 5.1.7. Гель-электрофорез и теть-фильтрация в присутствии додецнлсульфата натрия 5.2. Форма белковых молекул 5.3. Амфотерные свойства 5.4. Растворимость 5.5. Очистка белков 5.6. Методы разделении и очистки биологически активных веществ 5.6.1. Принципы и классификация методов очистки 5 6.2.
Пропщоточиое расареде.!ение 563. Хрочатографпя 56.4, Электрофорез 5.6.5. Критерии чистоты Глаао 6. Белки. Н! 6.1. Первичная структура 6,1.1. Амннокислотиый состав 6.1.2. Субъединвчная структура 94 95 95 96 99 100 101 101 101 109 110 115 113 120 121 133 136 137 138 !40 !41 142 144 147 161 163 содннжлиие 'г 177 П9 182 Р32 182, дах 1 санного переходов и их компонен- Мутацвн 6.2. Определение амнвокнслотной последователщ!ости 6.2.1. Общий подход 6.2.2.
Частичный гидролнэ 6.2.3. Выделение пептидов 6.2.4. Анализ последовательности аминокислот в пептв 6.2.5. Локализация дисульфндных мостиков 6.2.6. Аманокислотная последовательность ннгпбнтпра панкреотического трнпснна 6.3. Конформацня белков 6,3.1. Ренттеноструктурный анализ белков 6.4. Вторичная структура 6.4.!. Гсометрпя пептидвой связи 6.4.2. а-Спираль 6 4.3.
Складчатые листки 6.5. Третичная структура 6.6. Четвертичная структура 6.7. Белки-предшествсннпки и ансамбли белков 6.8. Спектральные методы обнаружения конформапиоиных а белках 6.8.1. Спектры поглощения 6.8.2. Оптическое вращение белков 6.8.3. Дисперсия оптического вращения 6,8.4. Круговой днхронзм 6.9. Денатурация белков Литература Глава 7. Нукленновые кислоты 7.1. Комноневты нуклеиновых кислот 7.1,!. Пнримндины 7.1.2.
Пурины 7.!.3. Углеводы 73.4 Нуклеозиды 7.1.5. Нунлеотиды 7.1.6, Методы исследования нуклеиновых кислот тов 7.2. Структура дезокснрнбонуклепионых кислот 7.2,1, Межнунлеотндиые связв 7.2.2. Состав ДНК 7.2.3. Действие вуклеаз 7.2,4. Двуспнральная структура ДНК 7.2,5. Синтетические полинуклеотнды 7.2.6. Изменения в последовательности оснований. 727. Плотность ДНК 7.2.8. Денатурация ДНК 7.2.9. Реиатурация ДНК 7.2.10. Размер ДНК 7.2.11.
Топология ДНК 184 Г65 185 187 187 188 !91 194 197 200 201 201 20! 202 ЭВ 203 205 207 207 207 209 210 210 2!1 213 214 214 216 217 218 22! 222 223 223 226 227 229 СОДСРЖАНИЕ 5 >9 7.2.12. Белан, связанные с КНК 7.3. Структура рибовуклеиновык кислот 7.3.1. Межнуклеотидиая связь 7.3.2. Транспортная РНК 7.38. Рибосомиая РНК Б34. Матричная РНК Литература Часть вторая КАТАЛИЗ блаза 8. Ферменты. 1 8.!.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
