Osnovy_biokhimii_Uayt_tom_1 (1123309), страница 100
Текст из файла (страница 100)
Купропротеиды г)ерулоплазхгггн и ланказа прямо восстанавливают молекулярный кислород до НзО. Оба белка содержат три различных типа двухвалентной меди. Каждое нз шестпэлектронных восстановлений Кз и ИОз до )х)Нз и ЯОз до Я' у микроорганизмов каталнзируется одним ферментом. Это явление описывается ниже. ! 3.4. Бактериальиые цитохромы 'и перенос электронов Способ дыхания клеток высших растений, дрожжей и грибов напомпкает таковон у жквотных клеток. Дыхание осуществляется в митохондриях, содержащих ферменты цикла лимонной кислоты, систему организованного переноса электронов с цитохромами, напоминающими цнтохромы животных, и связанную с вей фосфорилирующую систему.
Эффективность фосфорнлнрования в этих системах варьирует; например, представляется всроятпыя. что пункт сопряжения, связаннын с первой стадией окисления МАРН, может отсутствовать в дрожжевых митохондрнях. Бактернальные клетки нс имеют органелл, папами павших митохондрии. Дыхательные системы бактерий. которые можно выделить нз препаратов разрушенных клеток.
сосредоточены в маленьких. богатых липндамн нерастворимых частицах разного размера, представляющих фрагменты клеточной мембраны. Эти частицы, содержащие дегндрогеназы, цитохромы и железосеропротенды, осуществляют окислительное фосфорнлярованне. Дегидрогеназы в общем случае напоминают дегидрогеназы клеток млекопитающих. С«кггслнтельиое фосфорнлированне в бактериях по своему характеру существенно отличается от аналогичного процесса в митокондриях млекопитающих. Ии разу не был обнаружен дыхательный контрол«я отсутствие АРР илн Рг не лимитирует скорость дыхания, и бактериальные системы обычно нечувствительны к разобщающему воздействию динитрофенола.
По спектрам поглощения цитохромы !3. ПИОЛОГИЧЕСКОГ ОХ!!СЛЕИИЕ. И бактерий классяфнцируются как цитохромы а, Ь н с," однако такое деление питохромов не обязательно означает, что их взаимоотношения в процессах переноса электрона соответствуют телй которые наблюдаютсн в митохондриях згавотных клеток. Особенно широко расйросгранен тнп цитохрома с. Облягатные и некоторые факультативно аэробные бактерии восстанавливают Оэ за счет продуктов метаболизма органических соединений; их электронпереносящне системы напоминают таьовыс в клетках эукариот. Другие бактерии используют сероподород и тиосульфат вместо органических соединений.
В некоторых случаях сульфат и нитрат служат в качестве терминальных окислителей. Во всех случаях электронпереносящая цепь бактерий включает ряд цитохромоз н иек ггорое )обычно неустановленное) число желсзосеропротендов. Вообще электронпереносящпе цепи бактерий удивительно разнообразны, что, однако, обусловлено вариабельностью структур компонентов одного и того же набора Ь-, с- и а-типов цитохромов. Это будет проиллюстрировано лишь на нескольких примерах. У Л!сгососспз Ыеп11г1))сала имеется цитохром с-типа с гемом, связанным так, как у эукариот. Этот цитохром может медленно окисляться цитохромоксидазой из сердца быка, тогда как цитохромоксидаза этой бактерии может окислить цнтохром с из сердца так же быстро, как и свой собственный субстрат. Известно лишь несколько других примеров такого рола.
Некоторые бактерии, по-видимому, содержат более одного аутоксидабельиого цитохрома а-тяпа, и кроме того, у бактерий широко распространен гемопротецд, который был обозначен как цитохром о. Он имеет простетическ)ю группу, напоминающую таковую цитахрома с, и, вероятно, служит в качесгве тсрмннальной оксихазы в клетках, в которых он присутствует Белок из Яйодозр)г!1!ит гпйгит (цятохром сс) — гростой прочный дичер двух цнтохромов г; он способен самоокисляться и ингибнроваться СО и поэтому может рассматриваться как примитивное устройство, напоминающее цитохром а+аз в мятахондриял Дыхательные частицы из Е, сой, которые осуществляют фосфарплирование с Оз яли ХОз в качестве акцсптора, содержат цитохромы Ьь аь аз и о.
В растворнмои фракции, полученной из этих клеток, обнаружены два цнтохрома с-типа: гзм н сэм, а также цитохром Ьмь Последний имеет потенцивп Еч, равный +ПЗ мВ, т. е. несколько выше, чем для большинства цнтохромов Ь-группы, тогда как цитохром сззэ легко окисляется цнтолромоксихазой пз сердца лошади. Частицы из Азо1ойпс)ег о!пе1алг)й содержат флавопротеид и цитохромы Ьь сь сь щ и аз в эквимолярных количествах, а также восьмикратный молириый избыток убихннона. Электронный перенос в этой системе подавляется ангимицином А н СН-, напоминая в этом отношении митохондриальную систему.
Переносно!зя система Ь)дсойас1ег)ит рйусй похожая аа переносящую систему более высоких форм, представляет интерес, так как в ней витамин Кэ. а не убпчинон служит в качестве связующего звена между ТЛРН-дсгидрогеназой н цптохромоч Ь Нсндезтнфнцпрованное соединение, чувствительное к облученво прн 560 нм, связывает сукцинатдегидрогеназу с цитохромом Ь, который окисляется обычной цепью, содерлгащей цитохромы сь с, а и аз.
В табл. Кйб перечислены некоторые бактсриальные цитохромы. Питохрочы полностью отсутствуют в клетках, осуществляющих процессы брожения облигатных анаэробов, например С1оз)г!п)ит, и у факультативных аэробов, например Рпеитососсяэ и 51арйй)ососсиз. Потребление кислорода клетками вышеуказанных видов объясняется активностью самоокисляющихся флавопротсидов. Выполнены обширные исследования с цитохромами анаэробных бактерий, содержащих злектронпсреносяшую цепь, а именно хсмосинтсзируюп!нх бактерий, для которых Мь 5Озз, ХО, илп Ге" г служат в качестве терминальных окислителей. Все эти организмы содержат цнтохромы, участвующие в восстановлении окислителя.
Необходимо подчеркнуть, что присутствие цитохрома с обнаруживают по данным спектроскопии, а именно по полосам поглощения его восстановленной формы при 550, 525 и 4!5 нм. Этот спектр характерен для просгетическай группы, тогда как окнслктельно-восстановительный потенциал, э и. мнтлполнлм Таблица !З.б Некоторые бактериальные цитохромы Маасантнм погпаэнаннн наааэанааааанаа загни н.мв а,м раааннн с сэв Ис ачнаэ. твэтонЭнэаэ а,наэ~ Ь.инат.нн 590 147 652 629 460 Е.
со11 Лзотолас1ег оше1апбй, Рзеиг(отопаз Е. со(1, Ало(обас(ег Е. соб Неторйбиз (М(сгосос- гиз) Е соЦ, Асе(оЬпс(ег Я(эог(озр(гЦ(ит гибгит (зезиЦаа(Ьпо г(езиЦиг(- гппз А,го(оЬаг 1ег Ало(ойас(ег Рзгпэ(стопах С(эгоэээа((ээпэ аэ 560 530 426 562 532 427 554 52! 41Я 250 Ьэ Ьааа Ь )чб 568 5,.0 52! 416 пэ20 'э2 .Ц 6 — 205 са л51,,22 41Ч а00 5а5 521 416 Л20 551 521 1!6 246 бгэ2, 2'э 416 10 566 424 — 6 65 "125 — л Саа Пээгохроаэоээд с Шэтохроноээд с Иэ. гиЬгиэп СИгатайит но-вяднмому, отралэает способ присоединения к белку, а также размер, конформацню н состав белка.
Самый низкий потенциал зарегистрирован для цитохрома са нз Е)езээЦоо(ЬНо г(езиЦэаг(сопл, Еа которого составляет — 200 мВ, т. е. на 500 мВ ниже, чем Еа питахрома с нз сердца лощади", однако эта неличпна достаточна для восстановления 50а до БОэ" (Еа=- — 200 мВ! посредством На при рН 7,0 э,Еа — — — 400 мВ), Этот необычный цитохром (мол. масса 12000) содержит четыре гемовых группы в одной молекуле.
Организмы, воссганаиливаюшне интраты, например Митососгпз г(елЦгЦ(сапа. содержат цитохромы с более традяцнониым акислительно-восстановительным потенциалом, достаточным для восстановлении ~Оа до МОа (Е,' =+0,5 В). Предполагают, что в процессе этих реакций может образовываться АТР. Пнтохрозэы с фотосинтезнруюших бактерий обнаруживают значение Еа в пределах от 0 до +0,35 В. Классифээкацня цнтохромов на основе спектров пог.чощенпн может ввести в серьезное заблуждение прн обращении к вопросу о функциях этих соединений„В таком организме, как Неторй((из рого(п)1иеплпе„имеющем несколько шэтохромов с, зтн цнтохромы могут функциовировать как злектронперсноснщая цепь благодаря различиям в потенциалах, тогда как у Рзсш(отопил аегиц(поза может прекрасно использоваться последовательный перенос от гема цитохрома с-группы к гену цитохрома аа-грутэпьэ на поверхяости одного и того же белка.
Несмотря на очевидное разнообразие лсситкон разлпчаых бакгсриалщэыт нито- хромов, прпипппы цсреноса электронов в миточоидрпнл млекчпнэаюшнч в рав- !3. ЕИОЛО!'ИЧЕСКОЕ ОКИСЛГ!и!Е. Н ной мере применимы к этим более примитивным организмам. Интересен факт суптествовапия обратного потока электронов в некоторых бактериях. Например, Еэ для Яз — ь50э составляет — 120 ми, и все же ТйнзЬасд1из использует этот процесс для восстановления гчАВ'. Это становится возможным благодаря образованию ЛТР при окислении некоторой части субстрата цепью, ведущей к Оз нлн ИОч, и использованию энергии АТР для передвижения электронов от восстанцы!епного цнтохрома сгм через пи!охраны Ь и флавопротсид к ХАО'ь аналоги юо процессу, прн котором сукпинат мо кет восстанавливать ЫАО' в митохондрвях (рвзд.
12.5). 1ЗА.1. Флавоцитохромы Многие организмы содержат белки, которые включюот как флавнновый нуклеотил, так н цитотром. Наиболее известный белок такого типа — дрожжеван г( Ь)-лакгагг!сгнс!розениза, которая состоит пз четырех идентичных субъелпниц [мол. масса 07500), кажлая из которых содержат олин ГМХ и один цнтохром Ь, подобный цнтохрому Ьз печепв (см. ннжс). Окиглсннс этой дегидрогенвзой ь(+)-лзктата и восгтанонлепие ынтохонлриального цитохрома с относится к числу поставляю!них энергию процессов. 13.4.2.
Формиатдегидрогеназа Е. сод содержит специальную дегидрогеназу для формната, лоторан в норме, по-видимому, контактирует с жслезосероелиннцей ннтрагрсдуктазы. Эта дегидрогеназа (мол. масса 600000) имеет субъеднвнчную структуру аьргт. Каждая молекула фермента содержит четыре гсз!а цнтохрома Ь-типа, четыре (Ре45!)-группы, четыре атома молибдена и четыре атома сечена. Путь электронов неизвестен. Убихиноа облегчает перенос электронов к ннтратрсдуьтазе. Другие микроорганизмы также имеют сложные формнатдегидрогеназы различного состава, например использующие ХАВ' в качестве акцептора электронов и восстанавливающие ферредоксин нлн лишенные одного гена и восстанавливающие какой-либо цнтохром с в мембране.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
