Краткий курс спортивной биохимии (Конспект), страница 2

Дисперсная система- смесь, состоящая из двух веществ, которые не смешиваются между собой и не реагируют друг с другом. Дисперсная среда- вода, дисперсная фаза- вещество в раздробленном виде.

1. Коллоидные системы (золь, гель)- тонкодисперсные, устойчивы

2. Грубодисперсные системы (аэрозоли, суспензии, эмульсии)- неустойчивы

3. Истинные растворы

7. Коллоидные растворы. Строение мицеллы. Золи и гели.

Коллоидными растворами называют тонкодисперсные системы с жидкой дисперсионной средой.

Частицы коллоидных растворов называются мицеллами. Основой мицеллы является ядро коллоидной частицы, которая адсорбирует на своей поверхности ионы, присутствующие в растворе, образуя тем самым адсорбционный слой, в котором ионы достраивают кристаллическую решетку ядра, придавая ему отрицательный заряд. Такие ионы называются потенциалоопределяющими. Присутствующие в растворе ионы, противоположные по знаку потенциалоопределяющим ионам, носят название противоионов.

По наличию собственной структуры коллоидной системы, отличающейся от таковой для растворителя, их подразделяют на золи и гели.

Золь — коллоидная система, сохраняющая структуру растворителя; они сохраняют свой объем, но не сохраняют форму. Вязкость золей почти такая же, как и у растворителя. Золем является водный раствор яичного альбумина, коллоидный раствор гидроксидов железа и алюминия и т. д.

Гель — коллоидная система, имеющая свою особую структуру, которая отличается от структуры растворителя; это «полутвердые» системы разной консистенции с большой вязкостью, сохраняющие свои форму и объем. Гелями являются цитоплазма клеток и тела практически всех живых организмов, студень, желе, мясо, затвердевший бетон и т. д.

Свежеприготовленный гель может переходить в золь, что наблюдается при взаимодействии цемента с водой и др. Переход геля в золь под воздействием механических сил (вибрирования, встряхивания и т. д.) и обратный переход золя в гель после прекращения их воздействия называется тиксотропией.

8. Взвеси: суспензии и эмульсии

Грубодисперсными системами называются дисперсные системы с размерами частиц дисперсной фазы 10–6–10–4 м. В зависимости от агрегатного состояния фазы и среды их классифицируют на суспензии, эмульсии, аэрозоли и др.

Частицы дисперсной фазы в грубодисперсных системах имеют большой размер (видны даже в микроскопе), поэтому данные системы резко отличаются по молекулярно-кинетическим и оптическим свойствам от коллоидных растворов.

Суспензии — это грубодисперсные системы с твердой дисперсной фазой и жидкой дисперсионной средой, в которых размеры частиц дисперсной фазы больше, чем в коллоидных системах, т. е. в пределах 10–6–10–4 м. Системы с размерами частиц большими чем 10–4 м называют взвесями, например, взвесь глины в воде. Примерами суспензий являются почва (при достаточном содержании в ней влаги), растворы цемента, извести, металлов, пигментов в органических жидкостях (краски). В фармакологии часто лекарственные препараты выпускают в виде суспензий или паст (высококонцентрированные суспензии).

Эмульсии — это грубодисперсные системы, в которых дисперсной фазой и дисперсионной средой являются две несмешивающиеся (т. е. разные по полярности) или смешивающиеся ограниченно жидкости. Причем, одна из жидкостей (фаза) распределена в другой (среда) в виде мельчайших капель — от невидимых (10–7 м) до видимых глазом. Одна из этих жидкостей полярна и называется «водой», а другая — неполярна (или малополярна) и называется «маслом». Полярной жидкостью обычно бывает вода.

9. Свойства водно-дисперсных систем. Диффузия и осмос

Свойства:

Грубодисперсные:

1) неустойчивые системы;

2) частицы можно увидеть в микроскоп;

3) частицы не проходят через фильтр

Коллоидные системы:

1) системы относительно устойчивы, но со временем разрушаются;

2) коллоидные частицы видны только в ультрамикроскоп;

3) частицы не проходят через ультрафильтр.

Истинные растворы

1) частицы не видны в микроскоп;

2) частицы не задерживаются никаким фильтром.

Осмос- переход молекул растворителя (воды) из области с более высокой концентрации в область с более низкой через полупроницаемую мембрану. Такой вид диффузии возможен при наличии осмотического давления в разделенных мембраной растворах, которое содается концентрацией осмотически активных веществ,

Гипотонический раствор- концентрация солей в плазме уменьшается. Вода с большей скоростью будет поступать в эритроциты, что может вызвать их набухание или даже разрыв плазматической мембраны. Гемоглобин при этом выходит в плазму. Такое явление называют гемолизом.

Изотонический раствор- концентрация растворенных, осмотически активных веществ и осмотическое давление внутри клеток и во внеклеточной среде одинаковые. В изотонической среде молекулы воды перемещаются в обоих направлениях с одинаковой скоростью, за счет чего клетки сохраняют свою форму и функцию

Гипертонический раствор- повышенная концентрация солей в плазме. Вода будет выходить из эритроцитов, что приведет к их сморщиванию, сжатию цитоплазмы и потере функции. Такое явление называется плазмолизом.

Диффузия- тепловое движение частиц дисперсной фазы из области с высокой концентрации в область низкой концентрации (движение по градиенту концентрации)

Причина диффузии: тепловое движение частиц.

Скорость диффузии зависит от площади поверхности, размера частиц, температуры и градиента концентрации.

По градиенту концентрации путем пассивной диффузии – поступление воды в клетку, кислорода, жиров и жирорастворимых веществ и др.

Облегченная диффузия- без затрат энергии, но требуется особый компонент для ее начала.

10. Активная реакция (рН), способы определения.

рН- водородный показатель кислотно-щелочного показателя состояния водной среды организма

• рН= 7 (нейтральная среда)

• рН<7 (кислая среда)

• pH>7 (щелочная среда)

рН=7,35 оптимальный (плазма крови)

рН= 7,4 и выше (летальный исход)

рН меньше 7,3 (снижение работоспособности, утомляемость, потеря сознания)

Влияние рН на состояние биологических систем:

1. Влияет на состояние белков, особенно ферментов

2. Влияет на сократительную активность белков (актина и миозина)

3. Транспорт ионов и возбудимость плазматической мембраны

4. Освобождение ионов кальция в клетке при мышечном сокращении. Закисление снижает, подавляет этот процесс

5. Скорость распада АТФ

Для определения кислотности или основности среды используется

шкала рН, на которой показана зависимость между истинной концентрацией Н и ОН~

С уменьшением концентрации Н увеличивается значение рН, а кислотность водной среды уменьшается. При этом концентрация ОН" и щелочность среды увеличиваются. В водных средах организма рН измеряется с помощью специальных индикаторов или метода ядерного магнитного резонанса (ЯМР).

11. Буферные системы: типы, механизм действия.

Буферные системы – это смесь слабой кислоты и ее растворимой соли, двух солей или белков, которые способны препятствовать изменению рН водных сред. Действие буферных систем направлено на связывание избытка Н+ или ОН в среде и поддержание постоянства рН среды. При действии буферной системы образуются слабодиссоциируемые вещества или вода. К основным буферным системам крови относятся бикарбонатная, белковая (гемоглобиновая) и фосфатная. Имеются также ацетатная и аммонийная буферные системы. Действие буферных систем ограничено их буферной емкостью, измеряемой количеством кислоты или основания, которое необходимо добавить к буферному раствору, чтобы изменить величину рН на единицу в 1 л раствора. Общее количество веществ, способных связывать кислые продукты и противодействовать увеличению концентрации Н+ ионов в среде, называется щелочным буферным резервом организма. Определяется он в основном запасами бикарбонатов. От величины щелочных буферных резервов зависит способность спортсменов совершать работу в анаэробных условиях, когда образуется большое количество кислых продуктов обмена веществ. Щелочной резерв крови повышается при избыточном поступлении щелочных компонентов пищи, например NaHCO3 , или применении специальных солевых смесей. Буферные возможности систем организма увеличиваются при выполнении физических упражнений анаэробной направленности. При выполнении физических упражнений аэробной направленности буферная емкость систем почти не изменяется. Благодаря повышенной буферной емкости организма концентрация Н+ поддерживается на определенном уровне даже при субмаксимальных физических нагрузках, при этом мышцы могут выполнять работу без столь быстрого утомления. Механизм действия буферных систем можно рассмотреть на примере бикарбонатной системы. При поступлении в кровь кислых продуктов протоны Н+ взаимодействуют с ионами НСО3~, которые образуются при распаде NaHCO3 — щелочного компонента системы. Это приводит к образованию избытка угольной кислоты (Н2СО3). Снижение ее концентрации происходит за счет усиления распада на СО2 и Н2О. Углекислый газ выводится из организма через легкие при дыхании, а бикарбонатная система плазмы крови восстанавливается: NaHCO3 + Н+ — Na+HCO3 + H+ — Na+ + H2CO3 — H2O (реакция закисления) \ CO2

При поступлении в кровь щелочных компонентов гидроксилы (ОН-) связываются слабой угольной кислотой с образованием воды и ионов бикарбоната: Н2СО3 + ОН- — Н+ + НСО3- + ОН- — Н2О + НСО3- (реакция защелачивания) Почки выводят избыток основных солей и восстанавливают бикарбонатную систему.

12. Строение белков. Денатурация и ренатурация белковой молекулы.

Белки состоят из большого количества (не менее 50) аминокислот, соединенных между собой пептидной связью. Поэтому они называются полипептидами. Пептидная связь — это прочная ковалентная связь между аминогруппой (~МН2 ) одной аминокислоты и карбоксильной группой (-СООН) — другой аминокислоты. Выделяют четыре структуры белковых молекул: первичную, вторичную, третичную и четвертичную.

Первичная структура белка (линейная) – это определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, а также их количественный и качественный состав. Последовательность расположения аминокислот в отдельных белках генетически закреплена и обусловливает индивидуальную и видовую специфичность белка.

Вторичная структура белка (спираль) – это пространственная укладка полипептидной цепи. Выделяют три типа: а-спираль, слоисто-складчатая спираль (или р-спираль) и коллагеновая спираль. При образовании а-спирали полипептидная цепь спирализуется за счет водородных связей таким образом, что витки пептидной цепи периодически повторяются. При этом создается компактная и прочная структура полипептидной цепи белка. а-Спираль характерна для белков кератинов, которые являются основой кожи, волос, ногтей. Слоисто-складчатая структура белка представляет собой линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно и прочно связанные водородными связями. Такая структура является основой для фибриллярных белков (миозина, р-кератина волос и др.). Коллагеновая спираль белка выделяется более сложной укладкой полипептидных цепей. Отдельные цепи спирализованы и закручены одна вокруг другой, образуя суперспираль. Такая структура характерна для коллагена. Коллагеновая спираль имеет высокую упругость и прочность стальной нити.

Третичная структура белка (глобула) – это пространственная укладка спирализованных и линейных участков полипептидной цепи в компактную структуру в виде глобулы (шарообразная или яйцевидная) или фибриллы (нитеобразная). Третичная структура обеспечивает биологическую активность каждого белка. Нарушение этой структуры приводит к частичной или полной потере его биологической функции.

Четвертичная структура белка (две и более глобулы) представляет собой объединение нескольких одинаковых или разных полипептидных цепей (субъединиц) со своей третичной структурой в сложную молекулу, проявляющую биологическую активность. Субъединицы соединяются между собой нековалентными связями. Четвертичную структуру имеют многие ферменты (например, лактатдегидрогеназа, пируватдегидрогеназа), а также гемоглобин. Белки с четвертичной структурой называются олигомерными, или мультимерными. Все четыре уровня организации белковой молекулы взаимосвязаны и обеспечивают нативную (естественную) конформацию каждого белка. В проявлении биологической активности белков особое место занимает третичная и четвертичная структуры, весьма чувствительные к изменению условий среды. Поскольку многие внутриклеточные ферменты имеют четвертичную структуру, то одним из механизмов регуляции их активности является изменение конформации белков.

Форма белковых молекул. В зависимости от третичной структуры белки могут иметь нитевидную (фибриллярную) и шарообразную (глобулярную) форму. Фибриллярные белки являются структурным или сократительным материалом организма. Например, коллаген входит в состав сухожилий, хрящей, кожи и принимает участие в образовании скелета, а миозин является сократительным белком мышц. Эти белки не растворяются в воде. Глобулярные белки способны легко передвигаться и проникать через стенки кровеносных капилляров. Они растворяются в воде и содержатся в жидких средах организма. Глобулярными являются белки иммунной системы (антитела), сократительный белок мышц актин, все ферменты, а также гемоглобин, миоглобин и многие другие белки. Глобулярные белки могут превращаться в фибриллярные. Такое изменение формы белка влияет на его свойства (растворимость, специфическую функцию). Глобулярные белки при переходе в фибриллярные становятся нерастворимыми и плохо перевариваются, а ферменты теряют каталитическую функцию.

Денатурация — это нарушение нативной структуры белков под воздействием различных факторов, приводящее к потере его биологической активности.