165613 (739862)
Текст из файла
Содержание:
Введение
Классификация аминокислот
Виды изомерии аминокислот
Двухосновные моноаминокислоты
Одноосновные диаминокислоты
Оксиаминокислоты
Серосодержащие аминокислоты
Гетероциклические аминокислоты
Способы получения аминокислот
Химические свойства аминокислот:
А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.
Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.
В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы
Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.
Связывание минерального азота аминокислотами.
Список использованной литературы
Введение
Аминокислоты - такие кислоты, которые помимо карбоксильной группы содержат аминогруппу NH2.
Классификация аминокислот
1) по углеводородному радикалу (предельные, непредельные, ароматические, циклические, гетероциклические.)
2) по числу карбоксильных групп (одноосновные, двухосновные и тд.)
3) по числу аминогрупп (моноамино, диамино и тд.)
4) по наличию других функциональных групп (оксиаминокислоты, серосодержащие аминокислоты)
Виды изомерии аминокислот
1) изомерия углеродного скелета
2) изомерия положения аминогруппы: 2,β, γ и α
В природных условиях, как правило, встречаются α-аминокислоты. Они образуют мономерные звенья белковых молекул, то есть входят в состав белка.
3) оптическая изомерия. Аминокислоты, которые встречаются в природе L-ряда. Рассмотрим оптическую изомерию на примере α-аминопропионовой кислоты.
С
H3 – *CH – C = O α-аминопропионовая кислота, или аланин.
NH2 OH
Оптические изомеры:
ОН OH
С = О C = O
Н – С – NH2 H2N – C – H
CH3 CH3
D-изомер(-) L- изомер (+)
L – изомеры отличаются от D – изомеров вкусом. D-изомеры сладкие, а L- изомеры горькие или безвкусные. Природные аминокислоты это L- изомеры. В биологическом отношении аминокислоты очень важные соединения, так как из их остатков строятся белковые молекулы. В состав белков входят 20-25 аминокислот. Это следующие:
1
) СH2 – C = O аминоуксусная кислота, или глицин
NH2 OH
2 
)CH3 – CH – C = O α- аминопропионовая кислота, аланин
NH2 OH
3
) СH3 – CH – CH – C = O валин
CH3 NH2 OH
4 
) CH3 – CH – CH2 – CH – C = O лейцин
CH3 NH2 OH
5 ) CH3 – CH2 – CH – CH – C = O изолейцин
CH3 NH2 OH
6 
) C6H5 – CH2 – CH – C = O фенилаланин
NH2 OH
Двухосновные моноаминокислоты
1
) O = C – CH – CH2 – C = O аспарагиновая кислота
HO NH2 OH
Амид этой кислоты называется аспарагин. Причем на аминогруппу замещается гидроксил наиболее удаленный от аминогруппы:
O = C – CH – CH2 – C = O - аспарагин
HO NH2 NH2
2
) O = C – CH – CH2 – CH2 – C = O - глутаминовая кислота
HO NH2 OH
O
= C – CH – CH2 – CH2 – C = O – глутамин (амид глутаминовой кислоты)
HO NH2 NH2
Одноосновные диаминокислоты
1 
) CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O - орнитин
NH2 NH2 OH
2 
) CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O - лизин
NH2 NH2 OH
3 
) NH = C – NH – CH2 – CH2 - CH2 – CH – C = O -аргинин, в процессе обмена преобразуется в к-ту цитруллин
NH2 NH2 OH
4 
) NH2 – C – NH – CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O -цитруллин
O NH2 OH
Оксиаминокислоты
1 
) СH2 – CH – C = O - серин
OH NH2 OH
2 
) CH3 – CH – CH – C = O - треонин
OH NH2 OH
3 
) HO –C6H4 – CH2 – CH – C = O – оксифенилаланин или тирозин
NH2 OH
Серосодержащие аминокислоты
1 
) CH2 – CH – C = O - цистеин
SH NH2 OH
2 
) CH2 – CH – C = O - цистин
S NH2 OH
S
CH2 – CH – C = O
NH2 OH
3 
) CH3 – S – CH2 – CH2 –CH – C = O метионин
NH2 OH
Гетероциклические аминокислоты
1
) H2C CH2 2) OH – HC CH2
OH
H2C CH – C = O H2C CH – C =O
NH OH NH
пролин оксипролин
3 
) N C – CH2 – CH – C = O 4) CH NH2 OH
NH2 OH HC C C – CH2 – CH – C = O
HC CH HC C CH
NH CH NH
гистидин триптофан
Среди всех аминокислот 9 являются незаменимыми, то есть они в тканях синтезироваться не могут и должны поступать с пищей. Это кислоты:
-
Валин;
-
Лейцин;
-
Изолейцин;
-
Фенилаланин;
-
Лизин;
-
Треонин;
-
Метионин;
-
Гистидин;
-
Триптофан.
Способы получения аминокислот
1.Аминокислоты получаются при гидролизе белка, который протекает при нагревании белковых веществ при температуре равной 1000С , в присутствии серной кислоты в течении 24-48 часов. Этот способ применяется при количественном и качественном определении аминокислот в белке, как правило, методом хроматографии.
2.Действие аммиака на галогенкислоты:
CH2 – C = O + NH3 HCL + CH2 – C = O
CL OH NH2 OH
хлоруксусная глицин
кислота
3. Присоединение аммиака к непредельным кислотам (таким способом получают β-аминокислоты).
CH2 = CH – C = O + HNH2 CH2 – CH2 – C = O
OH NH2 OH
акриловая к-та β – оксипропионовая к-та
Присоединение водорода идет против правила Марковникова, так как сопряженные двойные связи.
4.Восстановительное аминирование. Протекает в растительных и животных организмах. Это способ связан с введением аминогруппы в кетокислоту. Протекает в два этапа:
О
Н OH ОН
С 
= О +NH3 C = O +2H. С = O
С = О -H2O C = NH СH – NH2
СН3 CH3 CH3
пировино- иминокислота аланин
градная к-та
Химические свойства аминокислот:
Они зависят от наличия:
1)карбоксильной группы
2)аминогруппы
3)от совместного наличия двух этих групп.
А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.
Аминокислоты, как и любые кислоты, способны образовывать: а)соли; б)галогенангидриды; в)сложные эфиры; г)амиды; д)ангидриды; е)подвергаются декарбоксилированию.
R – CH – C = O + H2O - соль
NH2 ONa NH2 CL
R – CH – C = O –хлорангидрид
R 
– CH – C = O R – CH – C = O + H2O
NH2 OH NH2 O – CH3 – сложный эфир
R – CH – C = O + H2O
NH2 NH2 – амид
R – CH2 - амин
NH2
Реакция декарбоксилирования аминокислот протекает в присутствии ферментов декарбоксилаз, а также при разложении белковых соединений, в результате таких реакций образуются амины (низшие амины содержатся в кишечных газах и имеют неприятный запах).
N
H2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – C = O -CO2 NH2 – (CH2)5 – NH2
лизин NH2 OH диамин пептаметилендиамин (кадаверин)
Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.
1) Реакции ацилирования (ацил- радикал кислоты). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на радикал кислоты – ацил. Примером может служить реакция обезвреживания бензойной кислоты в организме животных:
C 
6H5 – C = O + HNH2 – CH2 – C = O C6H5 – C = O OH
OH OH NH – CH2 – C = O
бензойная к-та глицин гиппуровая к-та
2) Реакция аминирования (амин- углеводородный радикал). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на углеводородный радикал – амин (такие реакции проводятся в лаборатории, когда надо протитровать аминокислоту, то есть количественно определить аминокислоту).
OH
C 
H3 – CH – C = O + CH3 – I HI + CH3 – CH – C = O
NH2 OH NH – CH3
аланин пористый
метил
По этой реакции аминогруппа как бы зажимается в тиски, блокируется и становится нереакционноспособной. Реакционноспособной становится только карбоксильная группа.
3) Реакции дезаминирования. Дезаминирование- это отщепление аминогруппы в виде аммиака. Такие реакции протекают в обменных процессах, а часто и при нарушении обмена. Они ведут к распаду аминокислот. Различают четыре вида дезаминирования:
а) окислительное дезаминирование.
O 
H OH OH
C 
= O +O C = O +H2O C = O + NH3
C H – NH2 ОКИСЛЕНИЕ C = NH C = O
CH3 CH3 CH3
аланин иминокислота кетокислота (пировиноградная)
Окислительное дезаминирование – процесс, обратный восстановительному аминированию.
б) восстановительное дезаминирование. Протекает под действием водорода:
O H OH
C 
= O +2H C = O + NH3
C H – NH2 CH2
CH3 CH3
аланин пропионовая(предельная) к-та
в) гидролитическое дезаминирование. Протекает под действием воды. При этом из аминокислоты образуются оксикислоты:
O H OH
C = O +HOH C = O + NH3
C H – NH2 CH – OH
CH3 CH3
аланин оксикислота (молочная)
г) внутримолекулярное дезаминирование:
R R
C 
H2 CH
C 
H – NH2 ПРОТЕКАЕТ В ОСНОВНОМ В МИКРООРГАНИЗМАХ CH + NH3
C = O C = O
OH OH
непредельная к-та
Основной путь дезаминирования – это окислительное дезаминирование. Этот вид дезаминирования преобладает у животных, растений и большинства микроорганизмов. Происходит под действием ферментов дегидрогеназ. Однако, активность дегидрогеназы тканей животных для большинства аминокислот очень низкая. Активна только дегидрогеназа глутаминовой кислоты. Поэтому большинство аминокислот в организме животных дезаминируются непрямым путем. Непрямое окислительное дезаминирование характеризуется предварительным переаминированием аминокислот с α- кетоглутаровой кислотой:
COOH COOH
R
CH2 R CH2
Характеристики
Тип файла документ
Документы такого типа открываются такими программами, как Microsoft Office Word на компьютерах Windows, Apple Pages на компьютерах Mac, Open Office - бесплатная альтернатива на различных платформах, в том числе Linux. Наиболее простым и современным решением будут Google документы, так как открываются онлайн без скачивания прямо в браузере на любой платформе. Существуют российские качественные аналоги, например от Яндекса.
Будьте внимательны на мобильных устройствах, так как там используются упрощённый функционал даже в официальном приложении от Microsoft, поэтому для просмотра скачивайте PDF-версию. А если нужно редактировать файл, то используйте оригинальный файл.
Файлы такого типа обычно разбиты на страницы, а текст может быть форматированным (жирный, курсив, выбор шрифта, таблицы и т.п.), а также в него можно добавлять изображения. Формат идеально подходит для рефератов, докладов и РПЗ курсовых проектов, которые необходимо распечатать. Кстати перед печатью также сохраняйте файл в PDF, так как принтер может начудить со шрифтами.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
