Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 2)

Elektronkonfiguratsioon Mn Fe Cu

M 3d⁵4s² 3d⁶4s² 3d¹⁰4s¹

M²+ 3d⁵ 3d⁶ 3d⁹

M³⁺ 3d⁴ 3d⁵ -

Ionisatsioonipotentsiaal (eV)

esimene 7.43 7.87 7.72

teine 15.64 16.18 20.29

kolmas 33.69 30.64 37.08

Iooni raadiused (A)

M 1.17 1.16 1.17

M²+ 0.80 0.77 0.72

M3+ 0.66 0.63 -

Orbitaalide hübridisatsioon ja aatomi geomeetriline struktuur

Hübridisatsioon Aatomi kuju Sidemetevaheline nurk

sp Lineaarne 180°

sp² Tasapind, kolmnurk 120°

sp3 Tetraeeder 109°28’

dsp² Tasapind, ruut 90°

dsp³ Trigonaalne kaksikpüramiid 90°

120°

d²sp³ Oktaeeder 90°

Rauaaatomi kasutamise näiteks bioloogias on heemid, kus Fe aatom (klorofüllis aga raua asemel Mg) asetseb tasapinnalise porfüriiniringi keskel, olles kinnitatud koordinatsioonisidemetega. Heemid moodustavad aktiivosa sellistes valksüsteemides nagu hemoglobiin, müoglobiin, tsütokroomid ja mõndes fermentides, nagu katalaas, peroksüdaas. n_II nagu aromaatilistes molekulides (näit. bensool) tavaliselt, on ka porfüriiniringis pikk resonants-ahel, mille tulemusena elektronid on ‘delokaliseeritud’ ja nende lainefunktsioonid haaravad tervet ringi. Ringis osalev N aatom, sõltuvalt asukohast, on ise ringi seotud kas kahevõi kolme sidemega ja moodustab sideme rauaga vastavalt kas ühe paardumata elektroni või oma 2s elektronpaari abil, doneerides selle raua vabale 3d orbitaalile. Nii fikseeritakse N aatom neljast nurgast nelja ligandiga. Viiendaks ligandiks ristisuunas on tihti aminohappe histidiini üks N aatomitest mis doneerib oma elektronpaari teisele Fe 3d orbitaalile. Niisiis on Fe aatom fikseeritud jättes selle 4s² elektronid vabaks bioloogilistereaktsioonide tarbeks. Tavaliselt on need elektronid lahkunud ja aatom asub F²⁺ seisundis. Hemoglobiinis, mille molekulmass on 65000, on neli subühikut nelja heemiga. Müoglobiinis on üksainus subühik ühe heemiga. Hemoglobiinis on kuuendaks ligandiks kas hapnik või vesi, sõltuvalt kas hemoglobiin on hapnikuga rikastatud või mitte. Ka siin moodustub side sel teel, et hapnik doneerib oma elektronpaari Fe orbiidile, jättes O₂ molekuli (või H₂O molekuli) terveks. Vee ja O₂ kõrval on seostumisaktiivsed veel CO ja NO, kusjuures CO seostub müoglobiinile umbes 50 korda ja hemoglobiinile isegi 200 korda tugevamalt kui O₂.

Tsütokroomides on Fe viis ligandi samad kui hemo- ja müoglobiinis, kuid kuna tsütokroomid ei kanna molekule, vaid ainult elektrone, siis on ka kuues suund seotud bioloogiliselt passiivse ligandiga, kasutades selleks tavaliselt aminohappe metioniini S aatomi elektronpaari. Elektronide vahetus toimub F²⁺/F³⁺ seisundite vaheldumise teel.

Peptiidside

Valkude struktuur on suuresti mäaratud peptiidsideme omadustega, mis seob aminohapped pikaks ahelaks, polüpeptiidiks. Side moodustub ühe aminohappe karboksüülrühma –COOH ja teise aminohappe aminorühma –NH₂ vahel, vee eraldumise teel, andes tulemuseks -CO-NH- sideme. Struktuurselt näeb side välja järgmine:

Röntgenstruktuuranaüüs aga näitas, et C-N side, mille tavaline pikkus on 0.147 nm, on peptiidsidemes lühem, 0.132 nm. See tähendab, et ühekordse sideme asemel moodustub tegelikult kahekordne side, vähemalt osaliselt. Seletus on siin järgmine. Tänu oma elektronegatiivsusele tõmbab O aatom kogu struktuuri elektronpilve eneda suunas järjekorras N->C->O. Selle tulemusena O paardumata elektron saab endale paarilise ja üks kovalentsetest sidemetest O-C vahel osaliselt katkeb. Selle asemel aga N jääb ühest elektronist osaliselt ilma ja tema elektronpaar püüab uut paarilist leida. See on saadaval C aatomis, mis kaotas sideme O-ga ja loob uue sideme N-ga. See uus side aga vaheldub pidevalt vanaga, nii et tegelikult on O=C=N süsteem seotud nagu pooleteise sidemega pidevalt. Seejuures kõik kolm aatomit hübridiseeruvad ühesugusteks sp hübriidideks. Orbitaalid O(sp²) ja C(sp²), samuti nagu C(sp²) ja N(sp²) kattuvad pikisuunas, moodustades -sidemed. Kolm p-orbitaali N, C ja O aatomites kattuvad külgsuunas -sidemetega risti ja moodustavad delokaliseeritud -elektronide süsteemi. -sidemed keelavad C-N aatomite vahelisel sidemel pöörlemise. Joonis näitab, kuidas lõpptulemusena O-C-N-H aatomid paigutuvad ühte tasapinda, jäigalt fikseerides nende omavahelise asendi. Pange tähele, et O ja H aatomid asuvad ahela vastaskülgedel (nn. trans-konfiguratsioon), mis valgu sekundaarstruktuuri moodustumiseks on oluline. Niisugused fikseeritud sidemed moodustavad ühe kolmandiku kogu peptiidahela sidemetest. Pöörlemisvõimalus jääb alles kahel kolmandikul ülejäanud sidemetest, aminohapete sisemistel C-N ja C-C sidemetel. Niisugune piiratus jätab oma jälje valgu sekundaarstruktuurile. Kui ülejäänud sidemed pöörduvad, tekib peagi olukord, kus iga mingi aminohappe O-aatom satub piisavalt ligistikku järjekorras kolmanda aminohappe H-aatomiga, et nende vahel moodustuks vesinikside (tänu ülalmainitud trans-konfiguratsioonile). Need vesiniksidemed fikseerivad pöörlemis-sammu ja kokkuvõttes moodustub aminohapetest spiraalne struktuur, nn. -spiraal (alternatiivne võimalus on siiski ka nn. -voldik).

Seega, valgu moodustumisel osalevad kõik eespool kirjeldatud kovalents-sidemete omadused, nagu - ja - konfiguratsioon, polariseeritus (elektronegatiivsus), doonor-aktseptor-iseloom, hübridiseerumisvõime, delokaliseerumine (resonants). Kuigi kvantmehaanika ei ole võimeline täpselt ette ennustama kõiki neid kombinatsioone, on tema abil nende esinemine vähemalt seletatav. See demonstreerib veel kord, kuivõrd olulised on kvantmehaanilised nähtused elu alusena. Pealegi, tundub, et sedalaadi kombineeritud sidemed võivad esineda ka molekulide vahel, avardades molekulaarstruktuuri mõistet kõrgematele organisatsioonitasemetele, ja miks mitte kuni organismi tasemeni välja. On ju väga raske uskuda, et pärilikkuse detailid, nagu näojooned, kõnnak, häälekõla jne. on ainult geenide ekspressiooni regulatsiooni tulemusel sünteesitud valkude erinevate koguste kombineerumise tulemus. Ehk on siingi mängus suunatud süntees, struktuuride laienemine kindlates suundades, mis on võimalik ainult molekulidevaheliste sidemete suunatuse tulemusena. Kursuse järgnevates osades vaatlemegi molekulide ühendusi, kuid siiski kõige lihtsamaid, neid mida füüsika seaduste alusel veel küllalt hästi kirjeldada saab. Need on gaasid, vedelikud ja tahkised üldises mõttes.

Характеристики

Список файлов реферата