66345 (696239)
Текст из файла
Состав и свойства мышечной ткани мяса
1. Химический состав мышечной ткани.
2. Характеристика основных белков мышечной ткани.
1. Мясом называют части туши сельскохозяйственных животных, которые состоят из мышечной ткани и сопутствующих тканей: соединительной, жировой, хрящевой, костной, нервной, крови, а также, кровеносных сосудов и лимфатических узлов. Наибольшую ценность представляет мышечная ткань, которая в мясе разных видов животных составляет 35-69%.
Жировая ткань достигает разной степени развития, и в мясе ее содержится от 3 до 20%.
Наименее ценными являются соединительная и костная ткани. Их в мясе содержится, соответственно, 9-14% и 10-22%.
Наряду с белками, липидами и минеральными веществами, в мясе содержатся азотистые и безазотистые экстрактивные вещества.
Содержание безазотистых экстрактивных веществ составляет приблизительно 1%.
Химический состав мяса зависит от вида, возраста, упитанности, породы животных и от некоторых других факторов. Мясо свиней, гусей, овец и уток характеризуется высоким содержанием жира. В мясе кур и индеек больше белка. Мясо молодых животных содержит мало жира и богато водой. С возрастом содержание жира в мясе увеличивается, а содержание воды уменьшается.
Питательная ценность мяса зависит от количества полноценных белков, которое, в свою очередь, зависит от аминокислотного состава. По содержанию незаменимых аминокислот белки мяса не уступают белкам яиц и молока.
Судить о полноценности белков мяса можно по соотношению таких аминокислот, как триптофан и оксипролин. Триптофан содержится только в полноценных белках, а оксипролин - только воссоединительной ткани, Следовательно, чем выше соотношение триптофан/оксипролин, тем больше в мясе полноценных белков и выше биологическая ценность мяса. Качество мяса оценивается и по его способности перевариваться ферментами желудочно-кишечного тракта. Пепсин лучше переваривает мышечную ткань, чем соединительную. Мясо низких сортов хуже переваривается пепсином.
При экстракции белков в водный раствор вместе с ними переходят небелковые азотистые экстрактивные вещества. К ним относятся креатин, карнозин, аммиак, ансерин, креатин-фосфат, карнитин, креатинин, АТФ, АДФ, АМФ, пуриновые основания, инозиновая кислота, холин, глутатион, свободные аминокислоты и др.
К безазотистым экстрактивным веществам относятся гликоген, мальтоза, глюкоза, молочная, пировиноградная, янтарная кислоты, инозит.
Таблица 1. Химический состав мяса некоторых животных и птицы, %
| Соотношение триптофан / оксипролин | |||||
| Мясо | Вода | Зола | Белки | Жиры | |
| Говядина | 58,5-74,0 | 0,8-1,1 | 15,6-21,1 | 3,8-22,9 | 6,4 |
| Баранина | 48,6-72,2 | 0,7-1,0 | 13,3-20,9 | 8,9-35,1 | 5,2 |
| Свинина (без шпика) | 49,0-72,3 | 0,8-0,9 | 15,1-20,1 | 6,3-35,0 | 7,2 |
| Курятина | 58,4-68,3 | 0,9-1,1 | 18,5-21,5 | 9,3-22,5 | 6,7 |
| Гусятина | 38,0-53,4 | 0,8-1,1 | 15,9-16,5 | 29,0-45,6 | - |
| Качатина | 48,2-61,2 | 1,0-1,1 | 17,8-18,5 | 19,0-33,6 | - |
| Индюшатина | 55,5-73,5 | 1,0-1,1 | 20,6-22,5 | 4,8-22,9 |
2. Белки мяса и мясопродуктов принято разделять по морфологическому признаку клеток мышечных тканей животных. Саркоплазматические, миофибриллярные белки и белки стромы обеспечивают функциональность пищевой системы в получении мясопродуктов, а группа ядерных белков самостоятельного технологического значения не имеет.
Фракция суммарных белков саркоплазмы составляет 20-25% количества всех мышечных белков. Установлено, что белки саркоплазмы способны образовывать гель, особенно в присутствии АТФ. При высоких концентрациях Са2+ гель разжижается. Это связано с присутствием в саркоплазме фрагментов саркоплазматического ретикулума. Очищенные от примесей белки саркоплазмы способность желировать утрачивают.
Миоген представляет собой комплекс миогенов А, В и С, различающихся кристаллической формой. Обычно под миогеном подразумевается вся миогеновая фракция. Миоген составляет около 20% всех белков мышечного волокна. Он растворяется в воде, образуя гомогенные растворы небольшой вязкости с массовой долей 20-30%. Температура денатурации свободного от солей миогена 55-60 °С, изоэлектрическая точка (ИЭТ) лежит в интервале рН 6,0-6,5. С течением времени часть миогена переходит в нерастворимое состояние.
Миоальбумины составляют около 1-2% белков мышечного волокна. Растворимы в воде и нерастворимы в кислой среде, так как имеют изоэлектрическую точку около рН 3,0-3,5; температура денатурации 45-47 °С.
Глобулин составляет около 20% общего количества белковых веществ мышечного волокна. Растворим в солевых растворах даже очень низкой концентрации, температура денатурации при рН 6,5 около 50 °С, при рН 7,0 - около 80 °С, изоэлектрическая точка лежит в интервале рН 5,0-5,2.
Миоглобин - хромопротеид, составляющий в среднем 0,6-1,0% общего количества белков. Он состоит из белковой части - глобина и простетической группы - тема. На одну молекулу миоглобина приходится одна группа гема. В миоглобине не обнаружено цистина. Миоглобин хорошо растворим в воде. Температура денатурации около 60 °С. Денатурация миоглобина сопровождается отщеплением простетической группы. Миоглобин способен присоединять оксид азота, сероводород и кислород за счет дополнительных связей. В последнем случае образуется оксимиоглобин светло-красного цвета, который переходит с течением времени в метмиоглобин коричневого цвета. При этом железо отдает один электрон. При действии восстановителей метмиоглобин снова образует миоглобин. Последний окрашен в пурпурно-красный цвет и обусловливает естественную окраску мышечной ткани, интенсивность которой зависит от его содержания и соотношения форм пигментов белка. Изменение цветности мяса и мясопродуктов происходит под влиянием микрофлоры, теплового воздействия, посола, света и других факторов. Количество пигментов, глубина их превращений и образование форм соответствующей окраски играют значительную роль в получении продуктов высокого качества. При переходе миоглобина в метмиоглобин пурпурно-красная окраска мяса меняется на коричневую. Она наиболее заметна, когда в мет-форму переходит более 50% миоглобина. Это свойство широко используется для определения сроков хранения мяса путем выявления соотношения различных спектральных форм миоглобина, а также при регулировании цветности мясопродуктов.
Миозин - фибриллярный белок с асимметрией молекулы 10: 1, составляет около 40% белков клетки мышечной ткани. Гетерогенен. Обычно под миозином подразумевается вся миозиновая фракция. Миозин - полноценный, хорошо переваримый белок. Совершенно чистый миозин растворим в воде и образует вязкий раствор с массовой долей до 4% белка. Растворы солей щелочных металлов небольшой молярной концентрации (0,25 - 0,04 моль/дм3) осаждают миозин из его растворов; в солевых растворах повышенной молярной концентрации (до 0,6 моль/дм3) он растворяется. Температура денатурации миозина около 45 - 50 °С (у птицы около 51 °С); изоэлектрическая точка определяется при рН 5,4. Биологические функции миозина связаны с координированным движением живых организмов и автолитическими превращениями мышечных тканей после убоя животных.
Актин составляет 12-15% всех мышечных белков и является основным компонентом тонких нитей. Этот белок существует в двух формах - глобулярной (Г-форма) и фибриллярной (Ф-форма). В растворах с низкой ионной силой актин существует в виде мономера с относительной молекулярной массой около 47 000.
При повышении ионной силы раствора до физиологического уровня Г-актин полимеризуется в Ф-актин, очень похожий на нить. Г-актин представляет собой одну полипептидную цепочку, сложенную в глобулу. Быстрая полимеризация актина происходит также при добавлении ионов Mg2+. При этом образуется двунитчатая спираль, каждая составляющая в которой напоминает нить бус, закрученных одна вокруг другой. Актин относится к полноценным и легкоусвояемым белкам.
Актомиозин - это сложный комплекс, который формируется при добавлении раствора актина к раствору миозина и сопровождается увеличением вязкости раствора. Поскольку цепь Ф-актина содержит много молекул Г-актина, каждая нить Фактина может связывать большое число молекул миозина. Рост прекращается при добавлении АТФ или в присутствии ионов Mg2+. Содержание актомиозина указывает на глубину автолитических превращений в процессе трупного окоченения и позволяет опосредованно судить о функциональности мясного сырья в процессе технологической обработки.
Тропомиозин - белок палочковидной формы с относительной молекулярной массой около 70 000, постоянно присутствующий в структуре тонких (актиновых) филаментов. Биологическая роль тропомиозина сводится к регулированию взаимодействия актина и миозина в процессе мышечного сокращения. Массовая доля тропомиозина составляет 10-12% всех белков миофибрилл или 2,5% белков мышц. Растворим в воде, но из мышечной ткани водой не извлекается. Изоэлектрическая точка определяется при рН 5,1.
Тропонин представляет собой сферическую молекулу с относительной молекулярной массой 76 000, включающей три субъединицы, аминокислотный состав которых полноценен.
Весьма важной группой сложных белков являются нуклеопротеиды, играющие первостепенную роль в жизнедеятельности организма, в частности в явлениях наследственности. Простетической группой нуклеопротеидов служат нуклеиновые кислоты. Они нерастворимы в воде, но растворяются в щелочах. В их состав входит простой белок, как правило протамин или гистон. При полном гидролизе нуклеопротеидов образуются а-аминокислоты, рибоза и дезоксирибоза, фосфорная кислота и азотистые основания (пуриновые и пиримидиновые). Массовая доля нуклеопротеидов в мышечной ткани составляет 0, 207-0,245%, где они входят в состав рибосом и саркоплазматического ретикулума. В основном это рибонуклеопротеиды, функции которых связаны с синтезом белков. Нуклеопротеидами богаты ткани мозга, где они представлены нейроглобулином (дезоксирибонуклеопротеидом) и нейростромином (рибонуклеопротеидом). Нуклеопротеиды являются полноценными белками, однако, как отмечалось выше, самостоятельного технологического значения не имеют и входят в состав мышечных клеток.
В состав перечисленных белков входят все аминокислоты, включая важнейшую из них - триптофан, что послужило основой для оценки количественного содержания полноценных белков в сырье и продуктах.
Гистидинсодержащие дипептиды являются специфической составной частью скелетной мускулатуры. Из мышечной ткани животных и человека они были выделены в начале века русским биохимиком В.С. Гулевичем. Установлено, что эти вещества выполняют ряд важных функций в процессе обмена веществ и энергии при жизни, участвуя в процессах окислительного фосфорилирования, происходящих в мышцах при образовании макроэргических фосфатных соединений (АТФ и креатинфосфата). Входя в состав мышечной ткани, гистидинсодержащие дипептиды стимулируют секреторную функцию пищеварительных желез. К ним относятся: карнозин - дипептид, состоящий из остатков р-аланина и гистидина, и ансерин-гомолог карнозина, -аланил-1-метилгистидин (метилированный карнозин). В скелетных мышцах убойных животных содержание карнозина и ансерина колеблется в пределах 0,014-1,000%.
Биохимические превращения и свойства мяса
1. Созревание мяса и автолиз.
2. Зоотехнические факторы, определяющие биохимический статус и качество мяса.
3. Основные процессы, протекающие в мясе при хранении.
4. Биохимические основы создания желательных вкусовых качеств при созревании мяса.
1. Созревание мяса и автолиз.
Вопрос "созревания мяса" до сего времени не получил окончательного освещения. Из наблюдений практиков известно, что после прекращения жизни животного в мясе происходят физико-химические изменения, характеризующиеся окоченением, затем расслаблением (размягчением) мышечных волокон. В результате мясо приобретает некоторый аромат и лучше поддается кулинарной обработке. Пищевые достоинства его повышаются. Эти изменения в мягких тканях туши получили название созревание или "ферментация мяса". Для объяснения процесса созревания мяса заслуживает большого внимания учение Мейергофа, Эмбдена, Палладина и Абдергальдена о динамике и обмене углеводов в мышцах при жизни животного.
Мейергоф показал, что содержащийся в мышце гликоген расходуется на образование молочной кислоты при сокращении мышцы. Во время расслабления (отдыха) мышцы, благодаря поступлению кислорода, из молочной кислоты снова синтезируется гликоген.
Люндсград показал, что креатинофосфорная кислота находится в мышечных клетках и при сокращении их расщепляется на креатин и фосфорную кислоту (по Палладину), которая соединяется с гексозой (глюкозой). Аденозинофосфорная кислота, содержащаяся в мышцах, также расщепляется с образованием аденозина и фосфорной кислоты, которая при соединении с гексозой (глюкозой) способствует образованию молочной кислоты (Эмбден и Цимммерман).
Мясо только что убитого животного (парное мясо) плотной консистенции, без выраженного приятного специфического запаха, при варке дает мутноватый неароматный бульон и не обладает высокими вкусовыми качествами. Более того, в первые часы после убоя животного мясо окоченевает и становится жестким. Спустя 24≈72 ч после убоя животного (в зависимости от температуры среды, аэрации и других факторов) мясо приобретает новые качественные показатели: исчезает его жесткость, оно приобретает сочность и специфический приятный запах, на поверхности туши образуется плотная пленка (корочка подсыхания), при варке дает прозрачный ароматный бульон, становится нежным и т.д. Происходящие в мясе процессы и изменения, в результате которых оно приобретает желательные качественные показатели, принято называть созреванием мяса.
Характеристики
Тип файла документ
Документы такого типа открываются такими программами, как Microsoft Office Word на компьютерах Windows, Apple Pages на компьютерах Mac, Open Office - бесплатная альтернатива на различных платформах, в том числе Linux. Наиболее простым и современным решением будут Google документы, так как открываются онлайн без скачивания прямо в браузере на любой платформе. Существуют российские качественные аналоги, например от Яндекса.
Будьте внимательны на мобильных устройствах, так как там используются упрощённый функционал даже в официальном приложении от Microsoft, поэтому для просмотра скачивайте PDF-версию. А если нужно редактировать файл, то используйте оригинальный файл.
Файлы такого типа обычно разбиты на страницы, а текст может быть форматированным (жирный, курсив, выбор шрифта, таблицы и т.п.), а также в него можно добавлять изображения. Формат идеально подходит для рефератов, докладов и РПЗ курсовых проектов, которые необходимо распечатать. Кстати перед печатью также сохраняйте файл в PDF, так как принтер может начудить со шрифтами.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
