11042 (684977), страница 5

Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 5)

Б – С-белка; В – Н-белка; Г – тайтина. Спектры КД молекулярных форм Х-, С-, Н-белков (в растворе, содержащем 0.3 M KCl, 10 мМ К-фосфат, рН 7.0) и молекулярной формы тайтина (0.6 М KCl, 30 мМ KH2PO4, рН 7.0) показаны линией красного цвета. Спектры КД фибрилл Х-, С-, Н-белков и тайтина (0.15 М глицин-KOH, рН 7.5) показаны линией синего цвета.

Понятно, что при наличии у этих белков β-складчатой структуры, необходимой для образования амилоидных фибрилл, облегчается процесс формирования ими амилоидов in vitro и увеличивается опасность их быстрого роста в клетке.

4.5. Скорость образования амилоидных фибрилл Х-белка

Процессы формирования амилоидных фибрилл разными белками in vitro характеризуются разной скоростью (Kim et al., 2002; Stine et al., 2003; Hwang et al., 2004). Скорость фибриллообразования может зависеть от многих факторов: состава растворов, температуры, рН, и др. Но наибольшее влияние оказывает, скорее всего, тип вторичной структуры белка. Если белок содержит высокий процент α-спирали, то требуется трансформация типа "α-спираль – β-складчатость" (рис. 4). Так как белки семейства тайтина уже содержат β-складчатую структуру, то нет необходимости в изменении вторичной структуры. Скорость образования амилоидных структур белками семейства тайтина была продемонстрирована на примере Х-белка, так как он образует наиболее упорядоченные амилоидные структуры и методом электронной микроскопии можно визуально оценить, как происходит процесс фибриллообразования. Параллельно скорость образования амилоидных фибрилл Х-белком оценивалась по их связыванию с флуоресцентным красителем тиофлавином Т, который широко используется в качестве маркера амилоидов (LeVine, 1993).

В образцах белка происходило накопление их амилоидных структур, о чем свидетельствует возрастание флуоресцентного сигнала тиофлавина Т. Результаты представлены на рис. 20. Не происходит значительного увеличения интенсивности флуоресценции тиофлавина Т при связывании с Х-белком в первые часы инкубации (1–4 часа), так как фибриллы еще не сформированы, а присутствуют аморфные агрегаты (рис. 20 А). При дальнейшей инкубации интенсивность флуоресценции тиофлавина Т возрастала (рис. 20 Г), что соответствовало образованию амилоидных фибрилл, среди которых наблюдаются и аморфные агрегаты (рис. 20 Б). После 22 часов диализа интенсивность флуоресценции красителя при связывании с фибриллами достигала плато флуоресцентной кривой, что согласуется с данными электронной микроскопии: отмечается присутствие хорошо сформированных спирально скрученных ленточных фибрилл Х-белка (рис. 20 В). Они наблюдаются и после 26 часов диализа.

Рис. 20. А – аморфные агрегаты Х-белка (4 часа диализа), Б – линейные фибриллы и аморфные агрегаты Х-белка (17 часов диализа), В – спирально скрученные ленточные фибриллы Х-белка (22 часа диализа), сформированные в растворе, содержащем 30 мМ KCl, 10 мМ имидазола, рН 7.0. Негативное окрашивание 2% раствором уранилацетата. Шкала 100 нм. Г – скорость образования амилоидных фибрилл Х-белка.

Для многих амилоидогенных белков также характерна временная зависимость образования амилоидных фибрилл. Например, мышечная ацилфосфатаза способна формировать аморфные агрегаты после первых часов инкубации в присутствии трифлуороэтанола при рН 5.5 и температуре 25˚С, и только через 45 дней появляются пучки фибрилл (Chiti et al., 1999). Аβ(1-40)-пептид при рН 7.2, температуре 37˚С в присутствии 0.1% уксусной кислоты после 4 часов инкубации образует аморфные агрегаты и только после 48 часов – длинные фибриллы (Qahwash et al., 2003). Эксперименты со многими белками показали, что перед образованием амилоидов in vitro структура их молекул должна претерпевать трансформацию типа "α-спираль – β-складчатость", что, как правило, требует длительной инкубации и жестких условий, не совместимых с условиями in vivo (низкие значения рН, высокие температуры, добавление ряда веществ, не присутствующих в клетке и т.п.). Согласно результатам нашего исследования, образование амилоидных фибрилл Х-белком происходит в мягких условиях (рН 7.0, температура 3–5°С, ионная сила, близкая к физиологической) и быстрее, чем в случае мышечной ацилфосфатазы человека и Аβ(1-40)-пептида. Следует также отметить, что в отличие от других белков, наличие 90% β-складчатой структуры у Х-белка способствует его быстрой агрегации в амилоидные фибриллы in vitro, что указывает на возможность быстрого роста его амилоидных депозитов in vivo.

4.6. Образование амилоидных фибрилл С-белком миокарда человека при ДКМП и С-белком миокарда кролика

Амилоидные депозиты нередко обнаруживаются в сердце и кровеносных сосудах при кардиомиопатиях и миокардитах. Особо следует отметить амилоидоз сердца (кардиопатический амилоидоз или амилоидная кардиомиопатия), который, как утверждают медицинские специалисты (Сторожаков и др., 2000), к сожалению, не включается в схему дифференциального диагноза даже при резистентной к лечению сердечной недостаточности и диагностируется посмертно. Учитывая все перечисленное выше, мы решили проверить, может ли С-белок, выделенный из сердца пациента с дилатационной кардиомиопатией, образовывать амилоидные фибриллы. Дилатационная кардиомиопатия (ДКМП) – заболевание миокарда неизвестной этиологии, диагностирующееся по расширению (дилатации) левого, правого или обоих желудочков. Нарушается систолическая функция желудочков, возможно развитие застойной сердечной недостаточности, часто наблюдается нарушение ритма желудочков и предсердий. В ходе развития ДКМП сердце постепенно, но необратимо, теряет свою функциональную активность (Хубутия, 2001; Шумаков и др., 2003).

Наши исследования показали, что в разных растворах (30 мМ KCl, 10 мМ имидазола, рН 7.0; 0.01 М К-фосфат, pH 7.0; 30 мМ CaCl2, 10 мМ имидазола, рН 7.0; 30 мМ NaCl, 10 мМ имидазола, рН 7.0; 30 мМ MgCl2, 10 мМ имидазола, рН 7.0; 50 мМ MgCl2, 10 мМ имидазола, рН 7.0; 0.15 М глицин-КОН, рН 7.0) С-белок миокарда человека образует аморфные агрегаты и пучки линейных фибрилл длиной до 3 мкм и шириной до 500 нм (рис. 21 Г).

С-белок миокарда кролика в тех же условиях образует аморфные агрегаты и пучки линейных фибрилл длиной более 2 мкм и шириной до 500 нм (рис. 21 А–В). Амилоидная природа фибрилл С-белка миокарда человека и кролика была подтверждена поляризационной и флуоресцентной микроскопией, а также спектральными методами при взаимодействии их с Конго красным и тиофлавином Т (Марсагишвили и др., 2006).

Таким образом, с помощью разных специфических тестов мы показали, что белки семейства тайтина способны формировать амилоиды in vitro. Дальнейшие наши исследования должны быть направлены на тестирование токсических свойств амилоидов этих белков, на поиск подходов к их разрушению и предотвращению их образования.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Барсуков А., Шустов С., Шкодкин И., Воробьев С., Пронина Е. (2005) Гипертрофическая кардиомиопатия и амилоидоз сердца // Врач Вып. 10. С. 42–46.

2. Виноградова О.М. (1980) Первичный и генетические варианты амилоидоза // М. Медицина 224 с.

3. Вихлянцев И.М. (2005) Изучение тайтина и белков его семейства в скелетных мышцах в норме, при гибернации и микрогравитации // диссертационная работа. Пущино. 105 с.

4. Вихлянцев И.М., Макаренко И.В., Халина Я.Н., Удальцов С.Н., Малышев С.Л., Подлубная З.А. (2000) Изменения изоформного состава цитоскелетного белка тайтина – адаптационный процесс при гибернации // Биофизика. Т. 45. Вып. 5. С. 831–835.

5. Вихлянцев И.М., Алексеева Ю.А., Шпагина М.Д., Удальцов С.Н., Подлубная З.А. (2002) Изучение свойств С-белка скелетных и сердечных мышц сусликов Citellus undulatus на разных стадиях зимней спячки // Биофизика. Т. 47. Вып. 4. С. 701–705.

6. Вихлянцев И.М., Подлубная З.А., Шенкман Б.С., Козловская И.Б. (2006) Полиморфизм тайтина скелетных мышц при экстремальных условиях зимней спячки и микрогравитации: диагностическая ценность изоформ тайтина для выбора подходов к коррекции "гипогравитационного мышечного синдрома" // Докл. Акад. Наук. Т. 407. № 5. С. 692–694.

7. Гуровский Н.Н., Еремин А.В., Газенко О.Г., Егоров А.Д., Брянов И.И., Генин А.М. (1975) Медицинские исследования в космических полетах кораблей «Союз-12, 13, 14,» и орбитальной станции «Салют-3» // Космич. Биол. и мед. № 2. С. 48–53.

8. Лукоянова Н.А., Шпагина М.Д., Удальцов С.Н., Игнатьев Д.А., Колаева С.Г., Подлубная З.А (1996) Изменения в структурной организации реконструированных нитей миозина из скелетных мышц зимоспящих сусликов Citellus undulatus во время пробуждения // Биофизика. Т. 41. С. 116–122.

9. Макаренко И.В., Шпагина М.Д., Вишневская З.И., Подлубная З.А. (2002) Изменение структуры и функциональных свойств цитоскелетного эластичного белка тайтина при дилатационной кардиомиопатии // Биофизика. Т. 47. Вып. 4. С. 706–710.

10. Макаренко И.В. (2004) Роль полиморфизма тайтина в регуляции структурно-функциональных свойств миокарда в норме и при патологии // Диссертационная работа. Пущино. 107 с.

11. Марсагишвили Л.Г., Осипова Д.А., Вихлянцев И.М. (2006) С-белок миокарда человека образует амилоидные фибриллы // Тезисы докл. 9-ой Всероссийской медико-биологической конференции молодых ученых «Человек и его здоровье», 22 апреля, Санкт-Петербург, С. 207.

12. Мягкова Л.П. (2000) Энтеропатический амилоидоз: особенности клинических проявлений, место среди других форм амилоидоза. // Клиническая медицина. № 1. С. 11–14.

13. Подлубная З.А. (1981) Формирование сократительных структур в миогенезе // В кн.: Проблемы миогенеза. Л. с. 51–74.

14. Сторожаков Г.И., Гендлин Г.Е. (2000) Амилоидоз сердца // Сердечная недостаточность. Т. 1. № 1.

15. Фрейдина Н.А., Орлова А.А., Подлубная З.А. (1980) Электронно-микроскопическое исследование структуры С-белка и его взаимодействия с миозином, фрагментами миозина и актином // В кн.: Структурные основы и регуляция биологической подвижности. М. 160–163 с.

16. Хубутия М.Ш. (2001) Дилатационная кардиомиопатия // Вестник трансплантологии и искусственных органов, № 3–4. C. 32–40.

17. Шубникова Е.А., Юрина Н.А., Гусев Н.Б., Балезина О.П., Большакова Г.Б. (2001) Мышечные ткани // М: Медицина. 240 с.

18. Шумаков В.И., Хубутия М.Ш., Ильинский И.М. (2003) Дилатационная кардиомиопатия // ООО «Издательство Триада». 448 с.

19. Alyonycheva T.N., Mikawa T., Reinach F.C., Fischman D.A. (1997) Isoform-specific interaction of the myosin-binding proteins (MyBPs) with skeletal and cardiac myosin is a property of the C-terminal immunoglobulin domain // J Biol Chem. V. 272 (33). P. 20866–20872.

20. Bahler M., Moser H., Eppenberger H.M., Wallimann T. (1985) Heart C-protein is transiently expressed during skeletal muscle development in the embryo, but persists in cultured myogenic cells // Develop. Biol. V. 112. P. 345–352.

21. Bauer H.H., Aebi U., Haner M., Hermann R., Muller M, Merkle H.P. (1995) Architecture and polymorphism of fibrillar supramolecular assemblies prodused by in vitro aggregation of human calcitonin. // J. Struct. Biol. V. 115. P. 1–15.

22. Bennett P., Craig R., Starr R., Offer G. (1986) The ultrastructural location of C-protein, X-protein and H-protein in rabbit muscle // J. Muscle. Res. & Cell Motil. V. 7 (6). P. 550–567.

23. Bennett P., Starr R., Elliott A., Offer G. (1985) The structure of C-protein and X-protein molecules and a polymer of X-protein // J. Mol. Biol. V. 184. P. 297–309.

24. Blake C.C.F., Serpel L.C. (1996) Synchrotron X-ray studies suggest that the core of the transtyretin amyloid fibrils is a continuous β-sheet helix // Structure V. 4. P. 989–998.

25. Blake C.C.F., Serpel L.C. Sunde M., Sangren O., Lundgren E. (1996) A molecular model of the amyloid fibrils. The nature and origin of amyloid fibrils.// Ciba Found. Simp. V. 199. P. 6–21.

26. Callaway J.E., Bechtel P.J. (1981) C-protein from rabbit soleus (red) muscle // Biochem. J. V. 195. P. 463–469.

27. Chiti F., Webster P., Taddei N., Clark A., Stefani M., Ramponi G., Dobson Ch. (1999) Designing conditions for in vitro formation of protofilaments and fibrils // PNAS V. 96. P. 3590–3594.

28. Dobson C.M. (2001) The structural basis of protein folding and its links with human disease // Phil. Trans. Roy. Soc. Ser. B. V. 356. P. 133–145.

29. Draper M. H., Hodge A.J. (1949) Electron microscopy of muscle // Austr. J. Exp. Biol. Med. Sci. V. 27. P. 465–483.

30. Fandrich M., Fletcher M.A., Dobson S.M. (2001) Amyloid fibrils from muscle myoglobin // Nature V. 410. P. 165–166.

31. Flashman E., Redwood C., Moolman-Smook J., Watkins H. (2004) Cardiac myosin binding protein C: its role in physiology and disease // Circ. Res. V. 94 (10). P. 1279–1289.

32. Franzini-Armstrong G., Porter K.R. (1964) Sarcolemmal invaginations constituting the T-system in fish muscle tiber // J. Cell Biol. V. 22. P. 675–696.

33. Freiburg A., Gautel M. (1996) A molecular map of the interactions between titin and myosin binding protein C. Implications for sarcomeric assembly in familial hypertrophic cardiomyopathy // Eur. J. Biochem. V. 235. P. 317–323.

34. Fritz J.D., Swartz D.R., Greaser M.L. (1989) Factors affecting polyacrilamide gel electrophoresis and electroblotting of high-molecular-weight myofibrillar proteins // Analyt. Biochem. V. 180. P. 205–210.

35. Funatsu T., Kono E., Higuchi H., Kimura S., Ishiwata S., Yoshioka T., Maruyama K., Tsukita S. (1993) Elastic filaments in situ in cardiac muscle: deep-etch replica analysis in combination with selective removal of actin and myosin filaments // J. Cell Biol. V. 120. P. 711–724.

36. Fürst D.O., Osborn M., Nave R., Weber K. (1988) The organization of titin filaments in the half-sarcomere revealed by monoclonal antibodies in immunoelectron microscopy: a map of ten nonrepetitive epitopes starting at the Z line extends close to the M line // J. Cell Biol. V. 106. P. 1563–1572.

37. Fürst D.O., Vinkemeier U., Weber K. (1992) Mammalian skeletal muscle C-protein: purification from bovine muscle, binding to titin and the characterization of a full-length human cDNA // J Cell Sci. V. 102. P. 769-778.

38. Glenner G., Eanes E., Bladen H., Linke R. (1974) β-plated sheet fibrils. A comparison of native amyloid with synthetic protein fibrils // J. Histochem. Cytochem. V. 22. P. 1141–1158.

39. Godfrey J.E., Harrington W.F. (1970) Self-association in the myosin system at high ionic strength. II. Evidence for the presence of a monomer-dimmer equilibrium // Biochemistry. V. 9 (4). P. 894–908.

40. Goedert M. (2001) α-Synuclein and neurodegenerative diseases // Nature Rev. Neurosci. V. 2. P. 492–501.

41. Goldsbury C.S., Wirtz S., Müller S.A., Sunderji S., Wicki P., Aebi U., Frey P. (2000) studies on the in vitro assembly of Aβ(1-40): implications for the search for Aβ fibril formation inhibitors // J. of Struct. Biol. V. 130. P. 217–231.

42. Gregorio C.C., Granzier H., Sorimachi H., Labeit S. (1999) Muscle assembly: a titanic achievement? // Curr. Opin. Cell Biol. V. 11. P. 18–25.

43. Guijarro J.I., Sunde M., Jones J.A., Campbell I.D., Dobson C.M. (1998) Amyloid fibril formation by an SH3 domain // Proc. Natl. Acad. Sci. USA V. 95. P.4224–4228.

44. Hanson J., O'Brien E. J., Bennett P. M. (1971) Structure of the myosin-containing filament assembly (A-segment) separated from frog skeletal muscle // J. Mol. Biol. V. 58. P. 865–871.

45. Hartzell H.C. (1985) Effects of phosphorylated and unphosphorylated C-protein on cardiac actomyosin ATPase //J. Moll. Biol. V. 186. P. 185–195.

46. Hartzell H.C., Glass D.B. (1984) Phosphorylation of purified cardiac muscle C-protein by purified cAMF-dependent and endogenous Ca2+-calmodulin-dependent protein kinases // J. Biol. Chem. V. 259. P. 15587–15596.

47. Hartzell H.C., Titus L. (1982) Effect of cholinergic and adrenergic agonists on phosphorylation of a 165000-dalton myofibrillar protein in intact amphibian cardiac muscle // J. Biol. Chem. V. 257. P. 2111–2120.

48. Hashimoto M., Rockenstein E., Crews L., Masliah E. (2003) Role of protein aggregation in mitochondrial dysfunction and neurodegeneration in Alzheimer's and Parkinson's diseases // Neuromolekular Med. V. 4. P. 21–36.

49. Houmeida A., Holt J., Tskhovrebova L., Trinick J. (1995) Studies of the interaction between titin and myosin // J. Cell Biol. V. 131. P. 1471–1481.

50. Hwang W., Zhang Sh., Kamm R.D., Karplus M. (2004) Kinetic control of dimmer structure formation in amyloid fibrillogenesis // PNAS V. 101. P. 12916–12921.

51. Improta S., Politou A.S., Pastore A. (1996) Immunoglobulin-like modules from titin I-band: extensible components of muscle elasticity // Structure V. 4. P. 323–337.

52. Itoh Y., Kimura S., Suzuki T., Ohashi K., Maruyama K. (1986) Native connectin from porcine cardiac muscle // J. Biochem. V. 100. P. 439–447.

53. Jeacocre S.A., England P.J. (1980) Phosphorylation of a myofibrillar protein of Mr 150000 in perfused rat heart, and the tentative identification of this as C-protein // FEBS Letters. V. 122. P. 129–132.

54. Juszczyk P., Kolodziejczyk A.S., Grzonka Z. (2005) Circular dichroism and aggregation studies of amyloid β (11-28) fragment and its variants // Acta Biochim. Pol. V. 52. P. 425–431.

55. Kelly J.W. (1998) The alternative conformations of amyloidogenic proteins and their multi-step assembly pathways // Curr. Opin. Struct. Biol. V. 8. P. 101–106.

56. Kielley W.W., Harrington W.F. (1960) A model for the myosin molecule // Biochim. Biophys. Acta. V. 41 (3). P. 401–421.

57. Kim Y., Randolph T.W., Stevens F.J., Carpenter J.F. (2002) Kinetics and energetics of assembly, nucleation, and growth of aggregates and fibrils for an amylodogenic protein // J. Biol. Chem. V. 277. P. 27240–27246.

58. Klunk W.E., Pettegrew J.W., Abraham D.J. (1989) Quantitative evaluation of Congo red binding to amyloid-like proteins with a beta-pleated sheet conformation // J. Histochem. Cytochem. V. 37. P. 1273–1281.

59. Koretz J.F., Irving T.C., Wang K. (1993) Filamentous aggregates of native titin and binding of C-protein and AMP-desaminase // Arch. Biochem. Biophys. V. 304 (2). 305–309.

60. Krebs M.R., Bromley E.H., Donald A.M. (2005) The binding of thioflavin-T to amyloid fibrils: localisation and implications. // J. Struct. Biol. V. 149. P. 30–37.

61. Kulikovskaya I., McClellan G., Flavigny J., Carrier L., Winegrad S. (2003) Effect of MyBP-C binding to actin on contractility in heart muscle // J. Gen. Physiol. V. 122 (6). 761–774.

62. Kunst G, Kress KR, Gruen M, Uttenweiler D, Gautel M, Fink RH. (2000) Myosin binding protein C, a phosphorylation-dependent force regulator in muscle that controls the attachment of myosin heads by its interaction with myosin S2 // Circ Res. V. 86 (1). P. 51–58.

63. Labeit S. & Kolmerer B. (1995) Titins, giant proteins in charge of muscle ultrastructure and elasticity // Science. V. 270. P. 293–296.

64. Laemmli H. (1970) Clevage of structural proteins during the assembly of the head of bacterophage T4 // Nature. V. 227 (5259). P. 680–685.

65. Lee E.K., Park Y.W., Dong Y.Sh., Mook-Jung I., Yoo Yu. J. (2006) Cytosolic amyloid-β peptide 42 escaping from degradation induces cell death // Biochem. Biophys. Res. Communs. V. 344. P. 471–477.

66. LeVine III H. (1993) Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer's disease β-amyloid peptides: detection of amyloid aggregation in solution // Prot. Sci. V. 2. P. 404–410.

67. LeVine III H. (1995) Thioflavine T interactions with amyloid β-sheet structures // Amyloid. V. 2. P. 1–6.

68. Lim M.S., Sutherland C., Walsh M.P. (1985) Phosphorylation of bovine cardiac C-protein by protein kinase C // Biochem. Biophys. Res. Communs. V. 132. P. 1187–1195.

69. Linke W.A., Kulke M., Li H., Fujita-Becker S., Naegoe C., Manstein D.J., Gautel M., Fernandez J.M. (2002) PEVK domain on titin: an entropic spring with actin-binding properties // J. Struct. Biol. V. 137. P. 194–205.

70. Liversage A.D., Holmes D., Knight P.J., Tskhovrebova L., Trinick J. (2001) Titin and the sarcomere symmetry paradox // J. Mol. Biol. V. 305. P. 401–409.

71. Maruyama K., Kimura S., Ohashi K., Kuwano Y. (1981) Connectin, an elastic protein of muscle. Identification of “titin” with connectin // J. Biochem. V. 89. P. 701–709.

72. Maruyama K., Matsubara R., Natori Y., Nonomura S., Kimura S., Ohashi K., Murakami F., Handa S., Eguchi G. (1977) Connectin, an elastic protein of muscle // J. Biochem. V. 82. P. 317–337.

73. McClellan G., Kulikovskaya I., Winegrad S. (2001) Changes in cardiac contractility related to calcium-mediated changes in phosphorylation of myosin-binding protein C // Biophys. J. V. 81 (2). P. 1083–1092.

74. McClellan G., Kulikovskaya I., Flavigny J., Carrier L., Winegrad S. (2004) Effect of cardiac myosin-binding protein C on stability of the thick filament // J. Mol. Cell Cardiol. V. 37 (4). P. 823–835.

75. Mohamed A.S., Dignam J.D., Schlender K.K. (1998) Cardiac myosin-binding protein C (MyBP-C): identification of protein kinase A and protein kinase C phosphorylation sites // Arch. Biochem. Biophys. V. 358 (2). P. 313–319.

76. Moos C. (1981) Fluorescence microscope study of the binding of added C-protein to skeletal muscle myofibrils // J. Cell Biol. V. 90 P. 25–31.

77. Moos C., Dubin J., Mason C., Besterman J. (1976) Binding of C-protein to F-actin // Biophys. J. V. 16. P. 47a.

78. Moos C., Mason C.M., Besterman J. M., Feng I-N. M., Dubin J.H. (1978) The binding of skeletal muscle C-protein to F-actin and its relation to the interaction of actin with myosin subfragment-1 // J. Mol. Biol. V. 124. P. 571–586.

79. Moos C., Offer G., Starr R., Bennett P. (1975) Interaction of C-protein with myosin, myosin rod and light meromyosin // J. Mol. Biol. V. 97. P. 1–9.

80. Muhle-Goll C., Pastore A., Nilges M. (1998) The 3D structure of a type I module from titin: a prototype of intracellular fibronectin type III domains // Structure. V. 6. P. 1291-1302.

81. Nave R., Furst D.O., Weber K. (1989) Visualization of the polarity of isolated titin molecules: a single globular head on a long thin rod as the M band anchoring domain? // J. Cell Biol. V. 109. P. 2177–2187.

82. Offer G., Moos C., Starr R., (1973) A new protein of the thick filaments of vertebrate skeletal myofibrils. Extraction, purification and characterization // J. Mol. Biol. V. 74. P. 653–676.

83. O'Nuallain B., Williams A.D., Westermark P., Wetzel R. (2004) Seeding specificity in amyloid growth induced by heterologous fibrils // J. Biol. Chem. V. 279. P. 17490–17499.

84. Pepe F. A. (1967) The myosin filament. I. Structural organization from antibody staining observed in electron microscopy // J. Mol. Biol. V. 27. P. 203–225.

85. Podlubnaya Z.A., Freydina N.A., Lednev V.V. (1990) The axial repeats in paracrystals of light meromyosin and its complex with C-protein // Gen. Physiol. Biophts. V. 9. P. 301–310.

86. Qahwash I., Weiland K., Lu Yi., Sarver R., Kletzien R., Yan R. (2003) Identification of a mutant amyloid peptide that predominantly forms neurotoxic protofibrillar aggregates // J. Biol. Chem. V. 278. P. 23187–23195.

87. Rees M.K., Young M. (1967) Studies on the isolation and molecular properties of homogenous globular actin. Evidence for a single polypeptide chain structure // J. Biol. Chem. V. 242 (19). P. 4449–4458.

88. Safer D., Pepe F.A. (1980) Axial packing in light meromyosin paracrystals // J. Mol. Biol. V. 136. P. 343–358.

89. Sato N., Kawakami T., Nakayama A., Suzuki H., Kasahara H., Obitana T. (2003) A novel variant of cardiac myosin-bihding protein-C that is unable to assemble into

90. Shirahama T., Cohen A.S. (1967) High-resolution electron microscopic analysis of the amyloid fibril. // J. Cell. Biol. V. 33. P. 679–708.

91. Sipe J.D., Cohen A.S. (2000) History of the amyloid fibril. // J. Struct. Biol. V. 130. P. 88–98.

92. Siragelo I., Malmo C., Iannuzzi C., Mezzogiorno A., Bianco .R., Papa M., Irace G. (2004) Fibrillogenesis and cytotoxic activity of the amyloid-forming apomyoglobin mutant W7FW14F // J. Biol. Chem. V. 279. P. 13183–13189.

93. Soteriou A., Gamage M., Trinick J. (1993) A survey of interactions made by the giant protein titin // J. Cell Sci. V. 14. P. 119–123.

94. Squire J.M. (1981) The structural basis of muscular contraction // New York. London. P. 349.

95. Starr R. & Offer G. (1971) Polypeptide chains of intermediate molecular weight in myosin preparations // FEBS Lett. V. 15. P. 40–44.

96. Starr R. & Offer G. (1983) H-protein and X-protein. Two new components of the thick filaments of vertebrate skeletal muscle // J. Mol. Biol. V. 170. P. 675–698.

97. Starr R., Offer G. (1978) Interaction of C-protein with heavy meromyosin and subfragment-2 // Biochem. J. V. 171. P. 813–816.

98. Starr R., Offer G. (1982) Preparation of C-protein, H-protein, X-protein and phosphofructokinase // In: Methods in enzymology. New York. London. V. 85. Part B. P. 130–138.

99. Stine W.B., Dahlgren K.N., Krafft G.A., LaDu M.J. (2003) In vitro characterization for amyloid-β peptide oligomerization and fibrillogenesis // J. of Biol. Chem. V. 278. P. 11612–11622.

100. Stelzer J., Patel J., Moss R. (2006) Protein kinase A-medieted acceleration of the stretch activation responce in murine skinned myocardium is eliminated by ablation of cMyBP-C // Circ. Res. V. 13. P. 884–890.

101. Sunde M., Blake C.C.F. (1997) The structure of amyloid fibrils by electron microscopy and X-ray diffraction. // Adv. Prot. Chem. V. 50. P. 123–159.

102. Suzuki J., Kimura S., Maruyama K. (1994) Electron microscope filament lengths of connectin and its fragments // J. Biochem. V. 116. P. 406–410.

103. Suzuki K., Terry R.D. (1967) Fine structural localization of acid phosphatase in senile plaques in Alzheimer's presenile dementia. // Acta Neuropathol. (Berl.). V. 8. P. 276–284.

104. Tan S.Y., Perys M.B. (1994) Histopahtology // Amyloidosis. V. 25. P. 403–414.

105. Trinick J., Knight P., Whiting A. (1984) Purification and properties of native titin // J. Mol. Biol. V. 180. P. 331–356.

106. Tskhovrebova L., Trinick J. (1997) Direct visualization of extensibility in isolated titin molecules // J. Mol. Biol. V. 265. P. 100–106.

107. Uversky V.N., Fink A.L. (2004) Conformational constraints for amyloid fibrillation: the importance of being unfolded // Biochim. Biophys. Acta. V. 1698. P. 131–153.

108. Vaughan K.T., Weber F.E., Einheber S., Fichman D.A. (1993) Molecular cloning of chiken myosin-binding protein (MyBP) H (86-kDa protein) reveals extensive homology with MyBP-C (C-protein) with conserved immunoglobulin C2 and fibronectin type III motifs. // J. Biol. Chem. V. 268. P. 3670–3676.

109. Wang K., McClure J., Tu A. (1979) Titin: major myofibrillar components of striated muscle // Proc.Natl Acad. Sci.USA. V. 76 (8). P. 3698–3702.

110. Wang K & Wright J. (1988) Architecture of the sarcomere matrix of skeletal muscle: immunoelectron microscopic evidence that suggests a set of parallel inextensible nebulin filaments anchored at the Z-line // J Cell Biol. V. 107 (6 Pt 1). P. 2199–212.

111. Weber F.E., Vaughan K.T., Reinach F.C., Fischman D.A. (1993) Complete sequence of human fast-type and slow-type muscle myosin-binding-protein C (MyBP-C). Differential expression, conserved domain structure and chromosome assignment // Eur J Biochem. V. 216 (2). P.661–669.

112. Weisberg A., Winegrad S. (1996) Alteration of myosin cross bridges by phosphorylation of myosin-binding protein C in cardiac muscle // Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. V. 93 (17). P. 8999–9003.

113. Weisberg A., Winegrad S. (1998) Relation between crossbridge structure and actomyosin ATPase activity in rat heart // Circ Res. V. 83 (1). P. 60–72

114. Yamamoto K. & Moos K. (1983) The C-protein of rabbit red, white, and cardiac muscles // J. Biol. Chem. V. 258 (13). P. 8395–8401.

115. Yamamoto K. (1984) Characterization of H-protein, a component of skeletal muscle myofibrils // J. Biol. Chem. V. 259. P. 7163–7168.

116. Zerovnik E. (2002) Amyloid fibril formation // Eur. J. Biochem. V. 269. P. 3362–3371.

Характеристики

Список файлов ВКР