Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла

Содержание

Введение

1 Общая характеристика белков

2 Классификация белков

3 Строение белков

4 Синтез белков

5 Приготовление пищи

Тесты

Заключение

Список литературы

Введение

Белки являются главным носителем жизни. «Повсюду, где мы встречаем жизнь, — пишет Ф. Энгельс, — мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни...». «Жизнь есть способ существования белковых тел...»

В организмах животных и растений белки выполняют самые различные функции. Они составляют основу опорных, мышечной и покровных тканей (кости, хрящи, сухожилия, кожа), играют решающую роль в процессах обмена веществ и размножения клеток. Белковыми телами являются многие гормоны, энзимы, пигменты, антибиотики, токсины.

Вследствие исключительной нестойкости белки не имеют определенной температуры плавления и не перегоняются. Это затрудняет их выделение и идентификацию.

Как и аминокислоты, белки обладают амфотерным характером. Положение изоэлектрической точки (рН,) для белков зависит от природы входящих в их состав аминокислот: желатина 4,2; казеин 4,6; альбумин яйца 4,8; гемоглобин 6,8; глиа-дин пшеницы 9,8; клупеин 12,5.

Цель работы –

Задачи работы –

1 Общая характеристика белков

Белки, или протеины, — сложные высокомолекулярные органические соединения (сложные полипептиды), построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями. В состав одного и того же белка входят различные аминокислоты. При полном гидролизе белок превращается в смесь аминокислот.

Молекулярная масса белков весьма велика: так, молекулярная масса альбумина сыворотки крови человека 61 500, у-глобулина сыворотки крови 153 000, гемоцианина улитки б 600 000.

Большинство белков в твердом состоянии сохраняет природную, форму (шерсть, шелк) или существует в виде порошка. Только некоторые белки удается выделить в кристаллическом состоянии.

Многие белки растворимы в воде, в разбавленных растворах солей, в кислотах. Почти все белки растворяются в щелочах, и все они нерастворимы в органических растворителях. Растворы белков имеют коллоидный характер и могут быть очищены диализом. Из растворов белки легко осаждаются органическими водорастворимыми растворителями (спиртом, ацетоном), растворами солей, особенно солей тяжелых металлов, кислотами и т. д. Осаждением растворами солей различной концентрации белки могут быть очищены и разделены. При осаждении некоторые белки меняют конформацию цепей и переходят в нерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация многих белков может быть вызвана и нагреванием.

Различия в кислотно-основных свойствах белков позволяют их разделять методом электрофореза.

Все белки оптически деятельны. Большинство из них обладает левым вращением.

Существует ряд цветных реакций на белки.

1. Ксантопротеиновая. С азотной кислотой белки дают желтое окрашивание, переходящее при действии аммиака в оранжевое. При этой реакции происходит нитрование ароматического кольца содержащихся в белках ароматических аминокислот.

2. Биуретовая. С солями меди и щелочами белки дают фиолетовую окраску. Подобную окраску дают все вещества, содержащие пептидные связи — МН — СО — (биурет).

3. Реакция Миллона. С раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание. Эта реакция связана с наличием фенольной группировки.

4. Сульфгидрильная. При нагревании белков с раствором плюм-бита натрия выпадает черный осадок сульфида свинца. Эта реакция указывает на присутствие сульфгидрильных групп (ЗН)¹.

2 Классификация белков

Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки). Последние дают при гидролизе аминокислоты и какие-либо другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д.

Протеины разделяются на группы в зависимости от их растворимости и положения изоэлектрической точки.

Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей. Имеют сравнительно небольшую молекулярную кассу. При гидролизе дают мало гликоколя, Входят в состав белка яйца, крови, молока.

Глобулины. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Входят в состав мышечных волокон, яйца, молока, крови, растительных семян (конопля, горох).

Проламины. Нерастворимы в воде. Растворяются в 60—80 %-ном спирте. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).

Протамины. Сильные основания. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав и низкую молекулярную массу, Входят в состав спермы и икры рыб.

Гистоны, Менее сильные основания, Входят в состав многих и сложных белков.

Склеропротеины. Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей. Устойчивы к гидролизу. К этой группе относятся белки опорных и покровных тканей организма: коллаген'костей и кожи, эластин связок, кератины шерсти, еолос, рога, ногтей, фиброин шелка, Характеризуются высоким содержанием серы.

Протеиды разделяются на группы в зависимости от состава небелковой части.

Нуклеопротеиды. Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновые кислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода, фосфорной кислоты, гетероциклического основания. Растворимы в щелочах и нерастворимы в кислотах, Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов.

Фосфопротеиды. Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Слабые кислоты. Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относится казеин молока,

Гликопротеиды. Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных щелочах. Нейтральны, Не свертываются при нагревании. Входят в состав слизей.

Хромопротеиды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество².

3 Строение белков

Гидролиз белков проводят нагреванием с разбавленными кислотами или щелочами при обычном или повышенном давлении. В результате получаются смеси а-аминокислот. Некоторые аминокислоты при этом претерпевают изменения.

Мощными гидролитическими агентами для белков являются протеолитические ферменты (протеазы): пепсин (фермент желудка), трипсин (фермент поджелудочной железы), пептидазы (ферменты кишечника). Действие ферментов специфично: каждый расщепляет пептидную связь, образованную только одной определенной аминокислотой.

В настоящее время предложен ряд методов, которые позволяют расшифровать аминокислотный состав белка при наличии очень небольших его количеств. Среди этих методов наибольшее значение имеют хроматография, изотопное разбавление.

В состав белков входит около 25 различных аминокислот. При гидролизе каждого данного белка могут образоваться все эти аминокислоты или только некоторые из них в разных пропорциях для каждого белка. Из 20 различных аминокислот можно построить 2,3- 1018 изомеров белковой молекулы, что подчеркивает сложность определения структуры и осуществления синтеза белков.

Растворимые белки монодисперсны, так как имеют строго определенный аминокислотный состав и чередование отдельных остатков аминокислот.

Остатки аминокислот связаны в белковой молекуле линейно пептидными связями. Карбоксильная группа одной молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппой соседней молекулы аминокислоты. Отдельные пептидные звенья — МН — СО — СНК — отличаются друг от друга только боковыми группами.

Соединения, содержащие несколько аминокислотных остатков, называют пептидами. Соединения с большим количеством пептидных звеньев называют полипептидами.

Белки построены еще более сложно, чем полипептиды. Однако фрагменты белковой молекулы могут рассматриваться как полипептидные звенья.

Группы К могут содержать свободные амино- или карбоксильные группы, так как некоторые белковые аминокислоты содержат две амино- (лизин) или две карбоксильные (аспарагиновая кислота) группы. Они могут содержать также группы ОН, 5Н и амидные.

Дипептид, состоящий из остатков двух различных аминокислот А и Б, может быть построен двумя способами. Например, дипептид, построенный из глицина и аланина, может иметь строение I или II :

М Н2— СН2— СО— Ш— СН— СООН

СН

глицилаланин (I)

С Н3—СН—СО—NН—СН2—СООН

NН₂

аланилглицин (II)

Три различные аминокислоты могут быть соединены шестью различными способами и т. д.

Порядок чередования остатков аминокислот в цепи может быть установлен последовательным отщеплением с обоих концов молекулы отдельных аминокислот, которые предварительно «метятся» превращением в какие-либо устойчивые к гидролизу производные. Этим путем было установлено строение многих наиболее простых белков (инсулина, миоглобина, рибонуклеазы и др.), молекулы которых построены из нескольких десятков или сотен различных и одинаковых остатков а-аминокислот и имеют молекулярную массу порядка 5 000—20 000. Эти данные дополняются результатами рентгеноструктурного анализа. Для многих более сложных белков установлен порядок чередования нескольких аминокислотных звеньев с каждого конца молекулы.

Таким образом может быть идентифицирована конечная аминокислота. Процесс может быть снова повторен для деградированного пептида.

В случае сложных белков или полипептидов расшифровке подвергают продукты их частичного гидролиза — простые поли-пептиды, причем определяются места их «стыковки» (по различию в аминокислотном составе отдельных осколков) в сложную молекулу.

В современных лабораториях анализ аминокислотного состава и определение простых осколков проводится с помощью специальных хроматографов — автоматических аминокислотных анализаторов.

Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи, характерная для каждого белка, называется первичной структурой белка.

В отличие от углеводов первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, гормон инсулин, построенный из 51 остатка а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидными мостиками, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Трехчленные звенья в определенном месте цепи А молекулы инсулина содержат следующие аминокислотные остатки: у быка аланин—серии—валин; у свиньи трео-нин—серии—изолейцин; у лошади треонин—глицин—изолейцин; у овцы аланин—глицин—валин; у человека треонин—серии—изолейцин (на схеме 9 они отмечены звездочками). Различия наблюдаются также в С-концевом остатке В-цепи: в инсулине человека это остаток треонина, а в инсулине быка — остаток аланина.

Отдельные молекулы белка взаимодействуют друг с другом, образуя водородные связи, причем цепи «свертываются» в виде спиралей. В так называемых фибрилярных белках отдельные цепи более растянуты. В глобулярных белках упаковка цепей более компактна.

В кристаллическом виде получены только глобулярные белки; фибрилярные белки не способны кристаллизоваться. Кристаллы белков, растущие из растворов, содержат растворитель, который входит в структуру белка, так что удаление его вызывает потерю кристалличности.

Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное положение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков.

Полипептидные цепи белков могут соединяться между собой с образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате возникновения этих связей происходит закручивание спирали в клубок. Эти особенности строения белков называют третичной структурой.

Наиболее всесторонне исследован белок, придающий красную окраску тканям мышц, — миоглобин. Его молекулярная масса 17 000. Он содержит одну окрашивающую группу на молекулу. Последняя имеет вид глобулы.

4 Синтез белков

Проблема синтеза белков имеет огромное практическое, теоретическое и философское значение.

Прежде чем синтезировать белки, необходимо было научиться получать более простые вещества, построенные по тому же принципу, что и белки, — полипептиды. Синтез полипептидов белков из большого числа-молекул аминокислот — очень сложная задача. Так, если требуется получить полипептид, состоящий, например, из 20 остатков аминокислот и на каждой стадии синтеза выход будет 90 %, то окончательный выход на исходное сырье будет 0,9020X 100 = 12%.

Простейшие полипептиды—кристаллические вещества, растворимые в воде и почти нерастворимые в спирте. Они дают биуретовую реакцию. Полипептиды, как и белки, играют важную роль в процессах жизнедеятельности и являются продуктами частичного гидролиза белков.

Синтез полипептидов осуществляется различными методами. Простейшие из них разработаны Э. Фишером и Абдергальденом в начале нашего века. В последнее время разработаны новые методы, позволяющие получать более сложные полипептиды.

Синтез полипептидов этими методами осуществляется в три стадии:

1. Получение аминокислот с защищенными амино- или карбоксильными группами.

2. Образование пептидной связи.

3. Избирательное отщепление защищающих групп.

Первая стадия. Временная защита аминных или карбоксильных групп позволяет соединять аминокислотные остатки в желаемой последовательности, а также лишает аминокислоты амфотерных свойств. Для дикарбоновых аминокислот необходима дополнительная защита второй карбоксильной группы, для диаминокислот — дополнительная защита аминогрупп, для аминокислот, содержащих сульфгидрильные группы, — защита этих групп. Защитные группы должны быть устойчивыми в условиях синтеза, и их введение не должно вызывать рацемизации аминокислот, Для обратимой защиты аминогрупп пригодны следующие группы.

Карбобензоксигруппа С₆Н₅—СН₂—О—СО—, вводимая с помощью карбо-бензоксихлорида С₆Н₅—СН₂—О—СО—СL и отщепляемая либо каталитическим гидрированием, либо бромистым аммонием в жидком аммиаке.

n-Толуолсульфонильная группа (тозильная) n-СН₃—С₆Н₄—5О₂—, вводимая с помощью п-толуолсульфхлорида СН₃—С₆Н₄—5О₂—СL и удаляемая действием смеси йодистого фосфония и иодистоводородной кислоты,

Трифенилметильная группа (С₆Н₅)₃С—, вводимая с помощью трифенилхлор-метана (С₆Н₅)₃С—СL и удаляемая каталитическим гидрированием.

Характеристики

Тип файла документ

Документы такого типа открываются такими программами, как Microsoft Office Word на компьютерах Windows, Apple Pages на компьютерах Mac, Open Office - бесплатная альтернатива на различных платформах, в том числе Linux. Наиболее простым и современным решением будут Google документы, так как открываются онлайн без скачивания прямо в браузере на любой платформе. Существуют российские качественные аналоги, например от Яндекса.

Будьте внимательны на мобильных устройствах, так как там используются упрощённый функционал даже в официальном приложении от Microsoft, поэтому для просмотра скачивайте PDF-версию. А если нужно редактировать файл, то используйте оригинальный файл.

Файлы такого типа обычно разбиты на страницы, а текст может быть форматированным (жирный, курсив, выбор шрифта, таблицы и т.п.), а также в него можно добавлять изображения. Формат идеально подходит для рефератов, докладов и РПЗ курсовых проектов, которые необходимо распечатать. Кстати перед печатью также сохраняйте файл в PDF, так как принтер может начудить со шрифтами.

Список файлов курсовой работы