12483 (600648), страница 14

Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 14)

Изменения в молоке при охлаждении

Замораживание

(при нем происходят более глубокие изменения,чем при охлаждении)

9. Физико-химические изменения белков молока

при тепловой обработке

1). Изменение составных частей и свойств молока при пастеризации, УВТ обработке и стерилизации.

2). Понятие о денатурации белков.

Тепловую обработку (пастеризацию и стерилизацию) применяют для предохранения молочных продуктов от порчи и повышения стойкости при хранении. При нагревании содержание энергии в молоке повышается. Тепловое движение частиц и колебание атомов в молекулах усиливаются. При определенной температуре поглощённая энергия достигает величины энергии активации для развития и образования связей. Вследствие этого при нагревании все составные части молока с незначительной энергией связи претерпевают изменения. Белки с высоким содержанием водородных связей и легко расщепляемых ковалентных связей особенно подвержены изменениям при нагревании. Тепловые воздействия происходят незаметно для глаза. Однако по мере увеличения времени выдержки при температуре нагревания они усиливаются. Данные, приведенные в таблице, показывают изменения в молоке при нагревании.

Как видно из таблицы, сильные изменения претерпевают при нагревании сывороточные белки, ферменты и витамины.

Казеин обладает высокой термоустойчивостью, он термостабилен и при пастеризации, стерилизации, УВТ-обработке молока не происходит его коагуляции, даже в течение 60 мин. при температуре 140С. Сывороточные белки термолабильны, и многие из них полностью денатурируются в процессе нагревания молока при температуре 30С в течение 10-30 мин.

Однако появление денатурированных сывороточных белков на поверхностях нагрева, как правило, невелико вследствие их прикрепления к стабильным казеиновым мицеллам.

При длительном воздействии высоких температур изменяются составные части молока, его физико-химические свойства, органолептические и технологические свойства, что видно из таблицы.

Понятия о денатурации белков.

Под выражением «денатурация белков» понимают изменение нативной пространственной структуры макромолекулы, приводящее к утрате природных свойств белка, т.е. происходит конформационные изменения молекул с нарушением четвертичной, третичной и вторичной структур. Глубина нарушения нативной структуры белка зависит от природы денатурирующего агента, типа белка, окружающей среды и т.д.

В результате денатурации изменяются многие физико-химические свойства белка: растворимость, константа седиментации, вязкость, оптические, электрохимические свойства и др. Денатурацию белков вызывают некоторые химические соединения и физические факторы. К последним относится и нагревание. В процессе тепловой денатурации компонента свернутая молекула белка превращается в беспорядочный клубок.

Как правило, глобулярновые белки могут находиться только в двух состояниях — нативном и полностью денатурированном (развернутом). Некоторые из них ( -лактальбумин) при тепловой денатурации переходят в промежуточное компактное состояние, которое сочетает в себе характеристики нативного и полностью денатурированного (развернутого) состояния. Промежуточное состояние белка характеризуется близкими к нативным размерам молекулы и содержанием вторичной структуры при отсутствии нативной пространственной (третичной структуры).

Следовательно, денатурация белков глобулярных — это сложный ступенчатый процесс, который включает образование одного или нескольких промежуточных состояний. Переход из промежуточного состояния в развернутое, т.е. истинного разворачивания белковой молекулы, может происходить лишь при больших концентрациях сильных денатурантов.

Многие белки в процессе биосинтеза переходят из развернутого в промежуточное состояние имеющего, вторичную структуру, более или менее близкую к нативной, но отличающееся от нее третичной структурой. Затем после завершения формирования третичной структуры, белок приобретает свои уникальные свойства и биологическую активность.

Денатурация зависит от РН растворов белка, усиливают ее хлорид натрия, некоторые другие соли, анионы, катионы: ингибируют процесс некоторые сахара, аминокислоты, натриевые соли жирных кислот, неорганические соли, ионы кальция, марганца и пр.

Так как денатурация белка сопровождается в той или иной степени развертыванием структуры белковых молекул, то следует ожидать, что будет изменяться (увеличиваться) энергия межмолекулярных взаимодействий. Так, при разупорядочивании белковых молекул наблюдается повышение реактивности сульфидрильных групп цистина, финольных — тирозина; гуанидиновых — аргинина; -аминогрупп — лизина и др. А это сопровождается усилением склонности белковых молекул к агрегации (ассоциации или полимеризации). Основную роль в агрегации денатурированных белковых молекул играют гидрофобные взаимодействия и реакции окисления — восстановления тиольных групп в дисульфидные связи (S—S—связи).

При достаточно высоких концентрациях белка агрегация приводит к коагуляции и гелеобразованию. Оба процесса возможны лишь при определенном балансе сил межмолекулярного притяжения и электростатического отталкивания между молекулами. Силы отталкивания минимальны вблизи изоэлектрической точки. Следовательно, межмолекулярные взаимодействия зависят значительно и от рН раствора белка.

Полная денатурация (развертывание) белковой молекулы в большинстве случаев необратима. Однако, если белок претерпевает мягкую денатурацию, то при удалении денатурирующего агента может наблюдаться более или менее полное восстановление нативных свойство белка, т.е. ренатурация. По-видимому, в данном случае надо говорить об относительной обратимости денатурации, т.к. ренатурированный белок не полностью идентичен нативному; совпадая с ним по одним сво йствам, он может отличаться по другим. Степень обратимости тепловой денатурации белков зависит от природы белка, интенсивности и длительности нагрева, а также от условий ренатурации и присутствия некоторых веществ, стабилизирующих нативное состояние белковой молекулы. Кроме того, ренатурации белков в большей степени препятствует агрегация денатурированных молекул.

Таким образом, тепловая денатурация глобулярных белков является двухстадийным процессом: на первой стадии происходит обратимое или необратимое развертывание глобул белка, на второй — агрегация необратимо денатурированных (развернутых) белковых молекул.

Однако развертывание и агрегация белковых молекул представляют собой два различных процесса, активность некоторых может по-разному меняться при изменении рН, концентрации белков, солей и т.д.

13. Влияние тепловой обработки на липиды, углеводы,

витамины, соли и ферменты молока

1). Изменения жира молока при тепловой обработке.

2). Изменение лактозы при тепловой работке.

3). Влияние нагревания на солевой состав, витаминный и ферменты.

Термическую обработку (пастеризацию и стерилизацию) молока применяют для предохранения молочных продуктов от порчи и повышения стойкости при хранении.

Вместе с тем, в процессе тепловой обработки изменяются основные компоненты молока и свойства его: вязкость, кислотность, поверхностное натяжение, вкус, запах, цвет молока, его способность к отстою сливок, сычужному свертыванию и пр. При всех видах тепловой обработки стремятся максимально сохранить исходные данные молока, его пищевую и биологическую ценность, т. к. длительное воздействие высоких температур может вызвать необратимое изменение структуры и свойств белков и прочих составных частей молока. Разберем, как же изменяется каждый компонент молока и его влияние на свойства.

Лактоза. В процессе высокотемпературной пастеризации молока и особенно при стерилизации происходит изомеризация лактозы (образование лактулозы) и ее взаимодействие с аминокислотами (реакция меланоидинообразования).

Стерилизация молока также вызывает разложение лактозы с образованием углекислого газа и кислот — муравьиной, молочной, уксусной и др. При этом кислотность молока увеличивается на 2-3Т.

В результате образования меланоидинов изменяется вкус и цвет молока. Механизм меланоидинообразования до сих пор окончательно не установлен. Выяснено, что реакция идет в две стадии. Первая стадия изучена подробно. Вначале лактоза взаимодействует со свободными аминогруппами. Аминокислоты, преимущественно NH₂ с группой лизина, в результате образуется гликозид (лактозолизин), затем образуется лактулозилизин, который распадается на фруктозолизин и галактозу или ее изомер тагатозу.

Образование фруктозолизина снижает биологическую ценность молочных продуктов, так как он не расщепляется пищеварительными ферментами и не усваивается организмом человека. В результате тепловой обработки часть лизина белков «блокируется» и тем самым снижается количество «доступных» аминокислот. Лизин может образовывать комплексы и с другими соединениями. Например, при стерилизации молока в автоклавах возможно его взаимодействие с аланином, образующийся в результате лизиноаланин также плохо переваривается в организме человека и обладает токсичными свойствами. Следовательно, при выборе режимов тепловой обработки для сохранения пищевой ценности молочных продуктов следует контролировать содержание доступного лизина.

Часть образовавшегося фруктозолизина вовлекается в дальнейшие реакции. Из его сахарного компонента образуются разнообразные карбонильные и другие соединения. К промежуточным продуктам реакции Майара относятся альдегид, кетоны, паравиноградная кислота, уксусная, муравьиная, молочная, левулиновая, лактоны и др.

Большинство из них обнаружено в пастеризованном и стерилизованном молоке. Некоторые обладают выраженным вкусом и запахом и могут влиять (+ и -) на вкус молочных продуктов.

Вторая стадия — меланоидинообразование — до конца не изучена. Известно, что она включает реакции полимеризации и конденсации карбонильных соединений при участии аминокислт. В результате образуется смесь азатосодержащих циклических соединений типа производных пиразина, пиррола, пиридина и пр., которые имеют различную молекулярную массу, не растворимы в воде, окрашены в коричневый цвет. Альдегиды принимают участие в формировании аромата продукта.

Жиры. Молочный жир под действием высоких температур подвергается незначительному гидролизу. При этом увеличивается количество в молоке диглециридов и снижается на 2-3 % содержание в триглицеридах ненасыщенных жирных кислот. Более существенно изменяется состав оболочек жировых шариков: денатурируется их белковый компонент, и часть веществ оболочки переходит в плазму молока. В результате снижается механическая прочность оболочек и наступает частичная дестабилизация жировой эмульсии — происходит слияние некоторых жировых шариков и вытапливание жира.

Характеристики

Список файлов курсовой работы