66629 (573646), страница 3
Текст из файла (страница 3)
К липоидам, встречающимся в тканях в свободном состоянии и в виде липопротеидов, относят фосфатиды, стерины, цереброзиды и воска.
Фосфатиды — сложные эфиры глицерина с жирными кислотами и фосфорной кислотой, которая, в свою очередь, соединена с азотистым основанием. К фосфатидам относят лецитин, кефалин, серинфосфатиды, ацетальфосфатиды, инозит-фосфатиды и сфингомиелины.
Наиболее изученные и часто встречающиеся фосфатиды – лецитин, кефалин, серинфосфатиды – в больших количествах входят в состав нервной ткани и внутриклеточных структур.
Лецитин — бесцветное вещество, быстро окисляющееся на воздухе, хорошо растворимое в этиловом спирте и других органических растворителях, кроме ацетона с водой образует стойкую эмульсию. Благодаря холину, связанному с фосфорной кислотой, лецитин обладает щелочными свойствами. Содержание лецитина в растительных организмах — 0,05 – 1,5%, в яичном желтке— 9—10%, в молочном жире – 1,2 – 1,4%, в мозговом веществе— до 6%. Лецитин играет важную роль в процессе переноса жира из одной ткани в другую.
Кефалин — это фосфатид, в котором фосфорная кислота соединена с коламином, являющимся менее сильным основанием, чем холин; обладает более кислыми свойствами, чем лецитин; имеет важное, значение в процессах свертывания крови. Кефалин сопутствует лецитину.
Входящие в состав лецитина и кефалина жирные кислоты бывают непредельными с числом углеродных атомов С20 и С22 и предельными. В лецитинах и кефалинах, встречающихся в составе жировых продуктов, глицерин чаще всего, соединен с фосфорной кислотой по месту крайнего атома (ά-изомер).
Стерины — высокомолекулярные одноатомные гидроароматические спирты, встречающиеся в жирах, в свободном виде и виде стеридов— эфиров жирных кислот. В состав животных жиров входит холестерин, которого особенно много в мозге, яичном желтке, плазме крови, содержится он также во всех органах и тканях животных. Предполагают, что холестерин принимает каталитическое участие в дыхании клеток тканей; его скопление в больших количествах в организме замедляет развитие молодых животных.
В растительных и бактериальных клетках наибольшее значение имеет эргостерин, отличающийся от холестерина двумя дополнительными двойными связями и одной дополнительной метальной группой. Под действием ультрафиолетовых лучей эргостерин превращается в кальциферол – витамин Д.
Цереброзиды — соединения, состоящие из двухатомного ненасыщенного аминоспирта сфингозина, галактозы и жирной кислоты, от названия которой зависит название церебризидов: например цереброн содержит цереброновую, нервную кислоту. Цереброзиды имеют в составе нервов, мозга, в тканях и клетках организма животных.
Воска – сложные эфиры высокомолекулярных жирных кислот (миристиновой, пальмитиновой, карнаубовой) и одноатомных спиртов. В пищевых продуктах животного и растительного происхождения воска встречаются в очень малых количествах.
Белки
Белки — незаменимая часть пищи, необходимая для строения тканей тела и восстановления отмирающих клеток образования ферментов, витаминов, гормонов и иммунных тел; они способны выравнивать кислотно-щелочные сдвиги в организме; без белков невозможно существование живого организма. «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмену веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению, белка».
Под влиянием протеолитических ферментов белки пищи расщепляются на аминокислоты, из которых синтезируются белки, необходимые для построения тканей организма человека.
Из образующихся при расщеплении белков 20 аминокислот построения тканей организма ежедневно требуются аминокислот, называемых незаменимыми ( лизинг — 3-4г, триптофан – 1г, фенилаланин— 2 - 4 г, лейцин— 4—6 г, изолейцин – 3 – 4 г, метионин — 2— 4 г, метионин – 4 г, треонин – 2 – 3 г.). Другие же аминокислоты могут заменяться или синтезироваться. Аминокислоты аргинин и гистидин считаются условно незаменимыми: их синтез в организме всегда полностью обеспечивает его потребности. Суточная потребность человека в заменимых аминокислотах (г): аргинин— 6, гистидин — 2, цистин— 2— 3, тирозин – 3 – 4, аланин — 3, серии — 3, глутаминовая кислота – 16, аспарагиновая кислота— 6, пролин— 5, гликокол – 3.
Степень полноценности белков, содержащих все незаменимые аминокислоты, зависит от их оптимального соотношения, которое в указанной выше последовательности должно быть следующим: (3,2 – 4,6); (2 - 4); (4 - 7); (2,9 - 4); (2,2 – 3,5); (3,2 – 4,2); (2 – 2,7); гистидин (для детей) – 1,5. Вели какая-то аминокислота входит в рацион питания в меньшем количестве, то и другие аминокислоты не полностью используется для синтеза белков организма человека. Особенно важными независимыми аминокислотами считаются триптофан, метионин и лизин.
Наиболее полноценны белки мышечной ткани мяса, рыбы, молока, картофеля, гречневой крупы, сои, бобов, гороха. Белки растительного происхождения (проса, кукуруза и др.). фасоль, чечевица, соя, горох выгодно отличаются от других белков растительного происхождения содержанием большого количества незаменимых аминокислот – триптофана и лизина.
Сочетание белков животного и растительного происхождения ценность белкового питания. Поэтому в рационе питания должны включаться пр6дукты, содержание как те, так и другие белки; например зерномучные продукты, богатые аргинином и цистином, целесообразно сочетать с молоком, богатым лизином.
В состав аминокислот входят щелочная аминогруппа NH2 и карбоксильная группа СООН. В молекуле белка с одним атомом углерода связаны одна-две группы NH2, одна-две группы СООН и атом водорода; отличительные свойства аминокислоты зависят от того, какая группа присоединится четвертой связи атома углерода. Эта группа называется боковой цепью, которая различна у всех аминокислот.
Основной скелет белковой молекулы, ее первичную структуру, образуют полипептидные цепочки, состоящие из десятков и сотен групп атомов, оставшихся от соединенных между собой молекул аминокислот (аминокислотных остатков). Пептидная связь состоит в соединении аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты (CO - NH) и отщеплением молекулы воды (ионов Н+ OH¯). Элементы первичной структуры белковой молекулы обычно имеют не линейную цепочку, а форму спиралеобразной изогнутости, так называемой ά-сииралк. В конфигурации спирали находится более половины аминокислот природных белков.
Такие белки, как миозин, коллаген, кератин, представляющие аминокислотные волокнистые, цепи, вытянутые в длину (спираль значительно развернута), называют фибриллярными (от латинского фибрилла — волокно). Большинство же белков животных и растений имеют сильно шаровидную форму.
Все белки по составу делятся на простые (протеины), при гидролизе которых получаются только аминокислоты и аммиак, и сложные (протеиды), при гидролизе которых получаются аминокислоты и небелковые вещества – глюкоза, липоиды, красящие вещества, нуклеиновые кислоты и др.
К протеинам относятся: альбумины, глобулины, глютелины, протамины, гистоны, протамины, склеропротеины.
Альбумины (альбумин молока, яиц, сыворотки крови; миоген и миоальбумин мышечной ткани мяса; лейкозин пшеницы, ячменя, ржи; легумилин гороха, сои, бобов) растворимы в воде, при температуре 70ºС (миоальбумин при 45ºС, миоген при 60ºС) свертываются и выпадают в осадок в виде густых хлопьев денатурированного белка; некоторые из них получены в кристаллическом виде. Это хорошие для питания (особенно молодых организмов) белки, содержащие аминокислоту цистин. Образование пенки на молоке, загустение содержимого яиц при варке объясняются денатурацией альбуминов. Чтобы предупредить перехода альбуминов в холодильную воду, продукты, содержащие их, например яйца, при варки кладут в горячую воду.
Глобулины (фибриноген крови; миозин и актин мышечной ткани мяса; глобулин яиц, сыворотки, молока; фазелин фасоли; эдестин бобов и гороха; орхин арахиса; глицинин сои; туберин картофеля и др.) нерастворимы в воде, но растворимы в растворах натуральных солей, хорошо «высаливаются», при нагревании свертываются; некоторые из них получены в кристаллическом виде. Растительные глобулины содержат больше азота, чем животные, они труднее свертываются и «высаливаются», широко распространены. Потери белковых веществ мяса, посоленного до варки, за счет растворения глобулинов значительно большие, чем сваренного без соли.
Глютелины (глютенин пшеницы и ржи; оризенин риса; глютелины кукурузы, ячменя, овса) растворяются только в слабых растворах щелочей.
Проламины (глиадин пшеницы и ржи; гордеин ячменя; авенин овса; зеин кукурузы) нерастворимы в воде, но растворяются в 60—80%-ном спирте.
Гистоны (глобин, входящий в состав гемоглобина крови и миглобина мяса, обусловливающий окраску крови и мяса) —белки основного характера.
Протамины (клупеин молок сельди; сальмин молоки лососей; стурин молок осетра; екумбрин молок скумбрии и др.) растворимы в воде, обладают сильнощелочной реакцией.
Склеропротеины (коллаген костей; эластин соединительной ткани; хитин панциря раков и др.) нерастворимы в воде, в разведенных кислотах и щелочах; коллаген при нагревании с водой переходит в желатин, который при охлаждении застывает, образуя студень. На этом свойстве и желатина основано приготовление заливных блюд.
К протеидам относятся: фосфопротеиды, нуклеопротеиды, хромопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды.
Фосфопротеиды (казеин молока; вителлин куриного яйца; ихтулин икры рыб) состоят из простого белка и фосфорной кислоты; в воде нерастворимы, играют важную роль в питании зародышей животных и молодого растущего организма.
Нуклеопротеиды —соединения протаминов и гистонов с нуклеиновыми кислотами, содержатся в клеточных ядрах, играют важную роль в жизнедеятельности организма.
Хромопротеиды (гемоглобин крови; миоглобин мыщечной ткани) представляют собой соединения белка глобина и красящего вещества.
Глюкопротеиды (белки хрящей и слизистых оболочек) состоят из простых белков и глюкозы.
Липопротеиды (белки, содержащие фосфатид) входят в состав протоплазмы и хлорофилловых зерен.
При сушке, посоле, стерилизации и других видах переработки пищевых продуктов природные белки изменяются. Так, при посоле мяса уменьшается общее количество солерастворимых белков, при вымачивании соленой рыбы также уменьшается содержание в ней белков. Поэтому кулинарную обработку пищевых продуктов следует вести так, чтобы свести к минимуму потери белков .и снижение их физиологической ценности.
Небелковые азотистые вещества
К белковым азотистым веществам относятся продукты белков (полипептиды, аминокислоты) или образующие при порче товаров (амины, аммиак и др.), а также алкалоиды (пиперин, перца, никотин, соланин, кофеин чая, твобремин какао), пуриновые основания, меланоидины, меланины (темноокрашенные продукты окисления аминокислоты тирозина), нитриты (соли азотистой кислоты). и др. Полипептиды и аминокислоты полезны для организма как белки; входящие в состав нуклеотидов пуриновые основании являются биологически активными веществами; кофеин и твобремин возбуждают нервную и сердечно-сосудистую повышает аппетит и усвояемость пищи; никотин, соланин, амины – ядра; меланоидины, меланины и витрины пищевой ценности не имеют.
Азотистые вещества при обработке продуктов претерпевают сложные превращения, приводящие к изменению цвета. Потемнение продуктов, сопровождающееся иногда появлением постороннего запаха и специфического вкуса, например, при очистке картофеля, грибов, яблок, овощей, молока, яиц, при выпечке хлеба, приготовлении плодоягодных и овощных соков, кондитерских изделий, во время хранения; некоторых продуктов.
Ферменты-— особые вещества белковой природы, вырабатываемые живой клеткой и являющиеся органическими катализаторами биохимических процессов и реакций в организме И. П. Павлов указывал, что эти вещества играют огромную роль, обусловливая те процессы, благодаря которым осуществляется жизнь. Ферменты могут действовать как внутри клеток (внутриклеточные), так л и вне клеток (внеклеточные), причем в клетках они одних условиях способствуют расщеплению веществ на составные части, а в других – синтезу; вне клеток ферменты только расщепляют вещества.
Действие ферментов строго специфично для каждой реакции требуется определенный фермент. Активность, ферментов связана с состоянием структурных элементов клетки, в которых они сосредоточены. Эта активность очень велика: ничтожное количество ферментов вызывает изменение большой массы вещества. Она зависит от концентрации субстрата, условий процесса, главным образом от температуры, реакции среды (для действия желудочного фермента пепсина требуется сильнокислая среда, а для трипсина —слабощелочная) и присутствия окислительных или восстанавливающих агентов. Оптимальная температура для действия растительных ферментов примерно 50—60°С, а ферментов животного происхождения 40—50°С. При низких температурах ферменты не разрушаются, но становятся не активными; при повышении температуры активность восстанавливается, но при 70-80ºС и выше ферменты разрушаются полностью (при пастеризации, стерилизации, бланшировке и кипячении продуктов). Одни вещества например вещества с группой SH, повышают активность ферментов, другие, напри мер соли тяжелых металлов, снижают ее.
Регулируя активность ферментов созданием соответствующей реакции среды, можно управлять скоростью катализируемых ими процессов, деятельностью ферментов; содержащихся пищевых продуктах, и благодаря этому осуществлять производство и хранение многих товаров (получение ви и чая хранение зерна, картофеля, плодов и овощей и др.)
Ферменты. могут быть простыми или однокомпонентными, и сложными, или двухкомпонентными, стоящими из простого белка (эта часть называется коферментом) и его активной части (простетической группы - витамины В1, В2, В6, РР, атомы металлов, неклеотиды, геминовая группа).
В соответствии принятой Международным биохимическим союзом номенклатурой ферментам присваивают наименования в зависимости от типа катализируемых ими реакции. Однако эти наименования очень сложны, поэтом за каждым ферментом сохранено и старое название, обычно состоящее из названия вещества, на которое действует фермент и окончания «аза» (сахароза - сахараза), или названия катализируемого процесса (гидролиз - гидролазы). Все ферменты по новой классификации разделены на на шесть классов: оксиредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы.
Оксиредуктазы — наиболее обширный класс ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы в организме и осуществляющих перенос водорода и электронов (дегидрогеназы, оксидазы, пероксидазы, цитрохромредуктазы). Эти ферменты имеют специфические коферменты и простетические группы.
Трансферазы — ферменты, катализирующие перенос химических группировок - метальной СН3, аминной NН2 и др. В зависимости от того, перенос какой группы осуществляют ферменты, они называются: метиламино, карбоксил, формилтрапсферазами. Трансферазы принимают участие в промежуточном обмене веществ.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
