Диссертация (1145924), страница 5
Текст из файла (страница 5)
lysin motif – лизинмотив), узнающие соединения, состоящие из остатков N-ацетилглюкозамина –компонентов клеточной стенки, а также секретируемых сигнальные молекулы, в составкоторых входит N-ацетилглюкозамина, у симбиотических микроорганизмов.РПК, содержащие лейцин богатые повторы.Лейцин богатые повторы(LRR, от англ. leucine-richrepeat) были найдены у белков сразличными функциями.
У A. thaliana 235 из 610 выявленных рецепторных киназ содержатот 1 до 32 лейцин-богатых повторов во внеклеточном домене. LRR-РПК являются самимиизученными у растений, для многих из них получены мутанты по генам, кодирующим LRRРПК. Анализ таких мутантов позволил выяснить, что LysM-РПК играют важную роль врегуляции роста и развития растения, гормональном ответе, ответе на стресс, регуляциииммунного ответа растений и взаимодействии с симбиотическими микроорганизмами(Bishop, Koncz, 2002; Gomez-Gomez, Boller, 2002; Jones, Jones, 1997; Kistner, Parniske, 2002;Torii et al., 2000; Torii, Clark et al., 2000).Для некоторых LRR-РПК была показана их ключевая роль в развитии растения.Например, ERECTA контролирует органогенез у растений, CLAVATA рецепторыконтролируют пролиферацию и дифференцировку клеток в апикальных меристемахрастения, HAESA регулирует процесс опадения цветков и BRI1 – необходим для узнаваниябрассиностероидов растением (Torii et al., 1996; Clark et al., 1997; Li, Chory 1997; Jinn et al.,2000).НекоторыеLRR-РПК,контролируютразвитиеустойчивостирастениякзаболеваниям, например, у риса Xa21 определяет устойчивость к Xanthomonas oryzae pv.oryzae (Song et al., 1995).У бобовых растений LRR-РПК участвуют в узнавании сигнальных молекул,выделяемых симбиотическими азотфиксирующими бактериями ризобиями - SymRK(Symbiosis Receptor Kinase) у L.
japonicusи его гомолог NORK (Nodulation Receptor Kinase)у M. sativa, DMI2 (Does-not-Make-Infections2) у M. truncatula и Sym19 у Pisum sativum. Крометого, было показано их участие в формировании симбиоза с грибами арбускулярноймикоризы (АМ) у казуарина Casuarina glauca (Gherbi et al., 2008) и датиски Datiscaglomerata (Markmann et al.,2008). Гены SymRK/NORK/DMI2/Sym19 кодируют РПК,20состоящие из трехLRR доменов, трансмембранного домена и серин/треониновой киназы(Endre et al., 2002; Stracke et al., 2002).
Считается, что три LRR мотива во внеклеточномдомене SymRK и гомологичных РПК ответственны за связывание лиганда, что ведет кфосфорилированию и активации её киназного домена (Yoshida, Parniske, 2005; Whalley,Knight, 2013). Однако лиганды этого рецептора не выявлены и активационные механизмыостаются неизвестными (Kouchiet al.,2010). Недавно для MtDMI2 было показановзаимодействие с ферментом 3-гидрокси-3-метилглютарил-кофермент А редуктазой(HMGR1, от англ.
3-hydroxy-3-methylglutaryl CoA reductase), вовлеченным в биосинтезмевалоната. HMGR1 необходим для развития инфекции и органогенеза клубеньков, чтобыло показано с помощью РНК-интерференции (Keveiet al., 2007). Кроме того, с помощьюдигибридной дрожжевой системы из библиотеки кДНК был выделен SIP1 белок (SymRKinteracting protein 1 – взаимодействующий с SymRK белок 1), имеющий в своем составеДНК-связывающий домен (Zhu et al., 2008). Установлено, что SIP1 способен связываться спромотором гена, кодирующего транскрипционный фактор NIN (от англ. Nodule Inception),участвующим в передаче сигнала от Nod-фактора у L. japonicus.РПК с лектин-подобным внеклеточным доменом.Вторым по численности является подсемейство рецептор-подобных киназ с лектинподобными внеклеточными доменами.
Эти домены содержат мотивы, первоначальнообнаруженные у лектинов бобовых растений (Haron, Lis, 1990). Лектины бобовых хорошоохарактеризованы, для некоторых из них построены 3D модели и проведено компьютерноемоделирование связывания с лигандами. Однако мало известно об их роли у растений.Лектины бобовых связывают различные дисахариды (глюкозу-маннозу, галактозу – Nацетилгалактозамин, фукозу, хитобиозу) (Loris et al., 1998).Такую же функциюпредполагают и для РПК с лектин-подобными внеклеточными доменами.РПК с лектин-подобным внеклеточным доменом подразделяют на три группы взависимости от их субстратной специфичности. К первой группе РПК с лектин-подобнымидоменами относятся белки, чьи домены гомологичны хитобиоз-связывающему лектинуUEA-II (от англ.
Ulex europaeus agglutinin II - агглютинин II утёсника европейского)(Konami et al., 1991). Считается, что такие РПК могут связывать хитобиозу – компонентклеточных стенок грибов, насекомых и нематод. Вторая группа РПК с лектин-подобнымидоменами характеризуется наличием агглютининовых мотивов, которые связывают α-Dманнозу.Третья группа РПК имеет домены, гомологичные С-типу лектинов умлекопитающих. У млекопитающих такие лектины инициируют иммунный ответ испособны связывать различные углеводы, например олигосахариды. Присутствие таких21последовательностей у РПК растений может свидетельствовать о их вовлеченности вразвитие иммунитета (Weis et al., 1996; Shiu et al., 2001).РПК с S-мотивом во внеклеточной части.Для цветковых растений было показано наличие свойства самонесовместимости (отангл.
self-incompatibility), под которыми понимают генетические механизмы, которыепредотвращают самооплодотворение и таким образом стимулируют скрещиваниенеродственныхлинийиперекрестноеопыление.Гены,регулирующиесамонесовместимость, как правило, объединены в S-локус и кодируют различные белки, втом числе игликопротеины, которые регулируют процесс формирования пыльцы.Впервые продукты генов S-локуса были описаны у капусты Brassica. Один из геновкодируетсекретируемыйгликопротеин,адругой,кодируеттрансмембраннуюрецепторную киназу (S-РПК) с внеклеточным мотивом, имеющим высокий процентгомологии с гликопротеином S-локуса (Stein et al., 1991).Гены, кодирующие РПК с S-мотивом (S-РПК) во внеклеточной части, являютсядостаточно распространенными в геноме растений (147 из 1000 у риса) (Zou et al., 2015).Было показано, что S-РПК – являются рецепторами к различным составляющим пыльцы.Самым хорошо изученным представителем этого семейства является S-РПК капустыBrasssica.
Было показано, что этот рецептор активируется при опылении растения пыльцойдругого растения (Goring and Rothstein, 1992; Takasaki et al., 2000; Cabrillac et al., 2001).Исследования, проведенные на других растениях, показали, что многие гены,кодирующие S-РПК, экспрессируются в различных тканях и быстро активируются в ответна повреждение и патогенную атаку, что показывает участие данных РПК в развитииреакции растения на узнавание патогенов (Dwyer et al., 1994; Pastuglia et al., 1997, 2002).Недавно открытый представитель этого семейства OsSIK2 риса (от англ. self-incompatibilitykinase – киназа самонесовместимости) участвует в повышение устойчивости к стрессу изадерживает старение листьев у трансгенных растений (Chen et al., 2013).WAK-РПК и РПК с WAK-подобными внеклеточными мотивами.РПК это класса локализованы в клеточной стенке и связаны ковалентной связью спектином (от англ.
wall associated receptor kinases, WAK). Кластер из пяти Wakгенов былвпервые обнаружен у A. thaliana (He et al., 1999). Анализ показал, что Wak1, Wak3 иWak5экспрессируются в листьях и стеблях A. thaliana, Wak4 был обнаружен только в стручках,тогда как Wak2 экспрессируется на высоком уровне в листьях и стеблях, но на более низкомуровне в цветах и стручках, следовые количества Wak2 были обнаружены также в корнях.22Wak1 индуцируется патогенами или салициловой кислотой и вовлечен в иммунный ответрастения.
Wak2, Wak3 и Wak5 также контролируют иммунный ответ растений, они могутактивироваться под влиянием салициловой кислоты. Присутствие WAK-РПКв различныхорганах растений, а также активация при узнавании растением патогенов свидетельствуето том, что эти РПК играют ключевую роль во взаимодействии растений смикроорганизмами (He at al., 1999).ВсепятьWakгеновкодируютсерин-треониновыеРПК,содержащиетрансмембранный домен и внеклеточный домен с мотивами, характерными для рецепторовживотных к эпидермальному фактору роста (ЭФР).
ЭФР был обнаружен и у растений, послесвязывания с рецептором он активирует ряд внутриклеточных протеинкиназ, участвующихв контроле пролиферации клеток. Мотивы, узнающие ЭФР, имеют высокий уровеньсходства у рецепторов растений и животных. Примеры животных рецепторов, содержащихЭФР, рецепторы Tie и Tek, которые участвуют в процессе ангиогенеза (образовании новыхкровеносных сосудов) (Partanen et al., 1992). Кристаллическая структура данных белковпоказала, что мотивы к ЭФР необходимы для белок-белковых взаимодействий. Для WAK1РПК была показана возможность формировать белковые комплексы, например, с KAPP (отангл. kinase-associatedproteinphosphatase – белковая фосфатаза, ассоциированная с киназой)(Anderson et al., 2001). Исследования показали, что WAK-РПК вовлечены в развитиеиммунных реакций при патогенной атаке.
Например, экспрессия гена Wak1 индуцируетсясалициловой кислотой и необходимадля контроля развития инфекции Pseudomonassyringae (Maleck et al., 2000).Кроме того, поиск по различным базам данным позволил обнаружить у A. thalianaсемейство из 22 генов, сходных по структуре с Wak, кодирующими РПК с ЭФР мотивами.Кодируемые этими генами РПК получили название WAK-подобные РПК(Verica, He, 2002;Verica et al., 2003).
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
