Главная » Просмотр файлов » Диссертация

Диссертация (1145906), страница 21

Файл №1145906 Диссертация (Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae) 21 страницаДиссертация (1145906) страница 212019-06-29СтудИзба
Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 21)

Т. 146. № 3. С.448–61.93. Inagaki Y., Doolittle F. Evolution of the eukaryotic translation termination system: origins ofrelease factors // Mol. Biol. Evol. 2000. Т. 17. № 6. С. 882–9.94. Inge-Vechtomov S., Zhouravleva G., Philippe M. Eukaryotic release factors (eRFs) history //Biol. Cell. 2003. Т. 95. С. 195–209.95.

Inoue Y., Kishimoto A., Hirao J., Yoshida M., Taguchi H. Strong growth polarity of yeast prionfiber revealed by single fiber imaging // J. Biol. Chem. 2001. Т. 276. № 38. С. 35227–30.96. Jorda J., Kajava A. V. T-REKS: identification of Tandem REpeats in sequences with a K-meanSbased algorithm // Bioinformatics. 2009. Т. 25. № 20. С. 2632–8.97. Jorgensen P., Rupes I., Sharom J.R., Schneper L., Broach J.R., Tyers M.

A dynamictranscriptional network communicates growth potential to ribosome synthesis and critical cell size //Genes Dev. 2004. Т. 18. С. 2491–505.98. Kabani M., Cosnier B., Bousset L., Rousset J.-P., Melki R., Fabret C. A mutation within the Cterminal domain of Sup35p that affects [PSI+] prion propagation // Mol. Microbiol. 2011. Т. 81. № 3.С. 640–58.99. Kaiser C., Michaelis S., Mitchell A. Methods in yeast genetics.

NY: Cold Spring Harbourlaboratory press, 1994.100. Kajava A. V., Baxa U., Wickner R.B., Steven A.C. A model for Ure2p prion filaments and otheramyloids: the parallel superpleated beta-structure // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2004. Т. 101. №21. С. 7885–7890.101. Kenney J.M., Knight D., Wise M.J., Vollrath F.

Amyloidogenic nature of spider silk // Eur. J.Biochem. 2002. Т. 269. № 16. С. 4159–4163.102. Kiktev D., Patterson, J C., Muller S., Baria B., Pan T., Chernoff Y.O. Regulation of chaperoneeffects on a yeast prion by cochaperone Stg2 // MCB. 2012. Т. 12. № 40.111103. King C.-Y., Wang H.-L., Chang H.-Y. Transformation of yeast by infectious prion particles //Methods. 2006.

Т. 39. № 1. С. 68–71.104. King C., Diaz-Avalos R. Protein-only transmission of three yeast prion strains // Nature. 2004.Т. 428. № 6980. С. 319–23.105. King C.Y. Supporting the structural basis of prion strains: induction and identification of [PSI]variants // J. Mol.

Biol. 2001. Т. 307. № 5. С. 1247–60.106. King C.Y., Tittmann P., Gross H., Gebert R., Aebi M., Wüthrich K. Prion-inducing domain 2114 of yeast Sup35 protein transforms in vitro into amyloid-like filaments // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S. A. 1997. Т. 94. № 13. С. 6618–22.107. Kirkland P.A., Reidy M., Masison D.C. Functions of yeast Hsp40 chaperone Sis1p dispensablefor prion propagation but important for prion curing and protection from prion toxicity // Genetics.2011. Т. 188. № 3.

С. 565–77.108. Kishimoto A., Hasegawa K., Suzuki H., Taguchi H., Namba K., Yoshida M. β-helix is a likelycore structure of yeast prion Sup35 amyloid fibers // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. Т. 315.№ 3. С. 739–45.109. Klatzo I., Gajducek D.C., Zigas V. Pathology of Kuru // Lab.

Invest. 1976. Т. 8. № 4. С. 799–847.110. Kochneva-Pervukhova N. V, Chechenova M.B., Valouev I.A., Kushnirov V. V., Smirnov V.N.,Ter-Avanesyan M.D. [PSI(+)] prion generation in yeast: characterization of the “strain” difference //Yeast. 2001. Т. 18. № 6. С. 489–97.111. Kochneva-Pervukhova N.

V, Paushkin S. V, Kushnirov V. V., Cox B.S., Tuite M.F., TerAvanesyan M.D. Mechanism of inhibition of PSI+ prion determinant propagation by a mutation ofthe N-terminus of the yeast Sup35 protein // EMBO J. 1998a. Т. 17. № 19. С. 5805–10.112. Kochneva-Pervukhova N. V, Poznyakovski A.

I., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. Cterminal truncation of the Sup35 protein increases the frequency of de novo generation of a prionbased [PSI+] determinant in Saccharomyces cerevisiae // Curr. Genet. 1998b. Т. 34. № 2. С. 146–51.113. Krishnan R., Lindquist S.L. Structural insights into a yeast prion illuminate nucleation andstrain diversity // Nature. 2005. Т. 435. № 7043. С. 765–772.114. Kryndushkin D.S., Alexandrov I.M., Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V.

V. Yeast [PSI+] prionaggregates are formed by small Sup35 polymers fragmented by Hsp104 // J. Biol. Chem. 2003. Т.278. № 49. С. 49636–49643.115. Kryndushkin D.S., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V. V. Increased expressionof Hsp40 chaperones, transcriptional factors, and ribosomal protein Rpp0 can cure yeast prions // J.Biol.

Chem. 2002. Т. 277. № 26. С. 23702–8.116. Kurahashi H., Pack C.-G., Shibata S., Oishi K., Sako Y., Nakamura Y. [PSI(+)] aggregateenlargement in rnq1 nonprion domain mutants, leading to a loss of prion in yeast // Genes Cells.2011. Т. 16. № 5. С. 576–89.117. Kurahashi H., Shibata S., Ishiwata M., Nakamura Y. Selfish prion of Rnq1 mutant in yeast //Genes Cells. 2009. Т.

14. № 5. С. 659–68.118. Kushnirov V. V., Alexandrov I.M., Mitkevich O. V, Shkundina I.S., Ter-Avanesyan M.D.Purification and analysis of prion and amyloid aggregates // Methods. 2006. Т. 39. № 1. С. 50–5.119. Kushnirov V. V., Kochneva-Pervukhova N. V, Chechenova M.B., Frolova N.S., Ter-AvanesyanM.D.

Prion properties of the Sup35 protein of yeast Pichia methanolica // EMBO J. 2000a. Т. 19. №3. С. 324–31.112120. Kushnirov V. V., Kryndushkin D.S., Boguta M., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D.Chaperones that cure yeast artificial [PSI+] and their prion-specific effects // Curr. Biol. 2000b. Т. 10.№ 22. С. 1443–6.121. Kushnirov V.

V., Ter-Avanesyan M.D., Didichenko S.A., Smirnov V.N., Chernoff Y.O.,Derkach I.L., Novikova O.N., Inge-Vechtomov S.G., Neistat M.A., Tolstorukov I.I. Divergence andconservation of SUP2 (SUP35) gene of yeast Pichia pinus and Saccharomyces cerevisiae // Yeast.1990. Т. 6. № 6. С. 461–72.122. Kushnirov V. V., Vishnevskaya A.B., Alexandrov I.M., Ter-Avanesyan M.D.

Prion andnonprion amyloids: a comparison inspired by the yeast Sup35 protein // Prion. 2007. Т. 1. № 3. С.179–84.123. Kushnirov V. V., Ter-Avanesyan M.D. Structure and Replication of Yeast Prions // Cell. 1998.Т. 94. № 1. С. 13–16.124. Kushnirov V. V., Ter-Avanesyan M.D., Telckov M. V., Surguchov A.P., Smirnov V.N., IngeVechtomov S.G. Nucleotide sequence of the SUP2 (SUP35) gene of Saccharomyces cerevisiae //Gene. 1988. Т. 66.

№ 1. С. 45–54.125. Kyhse-Andersen J. Electroblotting of multiple gels: a simple apparatus without buffer tank forrapid transfer of proteins from polyacrylamide to nitrocellulose // J. Biochem. Biophys. Methods.1984. Т. 10. № 3-4. С. 203–9.126. Lacroute F. Non-Mendelian mutation allowing ureidosuccinic acid uptake in yeast // J.Bacteriol. 1971. Т. 106. № 2. С. 519–22.127. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophageT4 // Nature. 1970. Т. 227. № 5259. С. 680–5.128. Lancaster A.K., Bardill J.P., True H.L., Masel J. The spontaneous appearance rate of the yeastprion [PSI+] and its implications for the evolution of the evolvability properties of the [PSI+]system // Genetics.

2010. Т. 184. № 2. С. 393–400.129. Laplanche J.L., Chatelain J., Launay J.M., Gazengel C., Vidaud M. Deletion in prion proteingene in a Moroccan family // Nucleic Acids Res. 1990. Т. 18. № 22. С. 6745.130. Li J., Browning S., Mahal S.P., Oelschlegel A.M., Weissmann C. Darwinian evolution of prionsin cell culture // Science.

2010. Т. 327. № 5967. С. 869–72.131. Liebman S.W., Chernoff Y.O. Prions in yeast // Genetics. 2012. Т. 191. № 4. С. 1041–72.132. Liebman S.W., Sherman F. Extrachromosomal psi+ determinant suppresses nonsense mutationsin yeast // J. Bacteriol. 1979. Т. 139. № 3. С. 1068–71.133. Lin J.-Y., Liao T.-Y., Lee H.-C., King C.-Y.

inter-allelic prion propagation revealsconformational relationships among a multitude of [PSI] strains // PLoS Genet. 2011. Т. 7. № 9. С.e1002297.134. Liu B., Larsson L., Caballero A., Hao X., Oling D., Grantham J., Nyström T. The polarisome isrequired for segregation and retrograde transport of protein aggregates // Cell. 2010. Т. 140. № 2. С.257–67.135. Liu J.-J., Sondheimer N., Lindquist S.L. Changes in the middle region of Sup35 profoundlyalter the nature of epigenetic inheritance for the yeast prion [PSI+] // Proc. Natl. Acad.

Sci. U. S. A.2002. Т. 99 Suppl 4. С. 16446–53.136. Liu J.J., Lindquist S. Oligopeptide-repeat expansions modulate “protein-only” inheritance inyeast // Nature. 1999. Т. 400. № 6744. С. 573–6.137. Maji S.K., Perrin M.H., Sawaya M.R., Jessberger S., Vadodaria K., Rissman R. A., Singru P.S.,113Nilsson K.P.R., Simon R., Schubert D., Eisenberg D., Rivier J., Sawchenko P., Vale W., Riek R.Functional amyloids as natural storage of peptide hormones in pituitary secretory granules // Science.2009. Т. 325.

№ 5938. С. 328–32.138. Majumdar A., Cesario W.C., White-Grindley E., Jiang H., Ren F., Khan M.R., Li L., ChoiE.M.-L., Kannan K., Guo F., Unruh J., Slaughter B., Si K. Critical role of amyloid-like oligomers ofdrosophila orb2 in the persistence of memory // Cell. 2012. Т. 148. № 3. С. 515–529.139.

Manogaran A.L., Hong J.Y., Hufana J., Tyedmers J., Lindquist S., Liebman S.W. Prionformation and polyglutamine aggregation are controlled by two classes of genes // PLoS Genet.2011. Т. 7. № 5. С. e1001386.140. Marcelino-Cruz A.M., Bhattacharya M., Anselmo A.C., Tessier P.M. Site-specific structuralanalysis of a yeast prion strain with species-specific seeding activity // Prion. 2011.

Т. 5. № 3. С.208–14.141. Marchante R., Rowe M., Zenthon J., Howard M.J., Tuite M.F. Structural definition is importantfor the propagation of the yeast [PSI+] prion // Mol. Cell. 2013. Т. 50. № 5. С. 675–85.142. Mathur V., Taneja V., Sun Y., Liebman S.W. Analyzing the birth and propagation of two distinctprions, [PSI+] and [ Het-s ] y , in Yeast // 2010. Т. 21. С. 1449–1461.143.

McCready S.J., Cox B.S., McLaughlin C.S. The extrachromosomal control of nonsensesuppression in yeast: an analysis of the elimination of [psi+] in the presence of a nuclear gene PNM //Mol. Gen. Genet. 1977. Т. 150. № 3. С. 265–70.144. McGlinchey R.P., Kryndushkin D., Wickner R.B. Suicidal [PSI+] is a lethal yeast prion // Proc.Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2011. Т. 108. № 13. С. 5337–41.145. Nakayashiki T., Kurtzman C.P., Edskes H.K., Wickner R.B. Yeast prions [URE3] and [PSI+] arediseases // Proc.

Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2005. Т. 102. № 30. С. 10575–80.146. Nelson R., Sawaya M.R., Balbirnie M., Madsen A.O., Riekel C., Grothe R., Eisenberg D.Structure of the cross-beta spine of amyloid-like fibrils // Nature. 2005. Т. 435. № 7043. С. 773–8.147. Nevzglyadova O.

Характеристики

Список файлов диссертации

Влияние мутаций в прионизующем домене белка sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae
Диссертация.pdf
Прочти меня!!!.txt
Свежие статьи
Популярно сейчас
Почему делать на заказ в разы дороже, чем купить готовую учебную работу на СтудИзбе? Наши учебные работы продаются каждый год, тогда как большинство заказов выполняются с нуля. Найдите подходящий учебный материал на СтудИзбе!
Ответы на популярные вопросы
Да! Наши авторы собирают и выкладывают те работы, которые сдаются в Вашем учебном заведении ежегодно и уже проверены преподавателями.
Да! У нас любой человек может выложить любую учебную работу и зарабатывать на её продажах! Но каждый учебный материал публикуется только после тщательной проверки администрацией.
Вернём деньги! А если быть более точными, то автору даётся немного времени на исправление, а если не исправит или выйдет время, то вернём деньги в полном объёме!
Да! На равне с готовыми студенческими работами у нас продаются услуги. Цены на услуги видны сразу, то есть Вам нужно только указать параметры и сразу можно оплачивать.
Отзывы студентов
Ставлю 10/10
Все нравится, очень удобный сайт, помогает в учебе. Кроме этого, можно заработать самому, выставляя готовые учебные материалы на продажу здесь. Рейтинги и отзывы на преподавателей очень помогают сориентироваться в начале нового семестра. Спасибо за такую функцию. Ставлю максимальную оценку.
Лучшая платформа для успешной сдачи сессии
Познакомился со СтудИзбой благодаря своему другу, очень нравится интерфейс, количество доступных файлов, цена, в общем, все прекрасно. Даже сам продаю какие-то свои работы.
Студизба ван лав ❤
Очень офигенный сайт для студентов. Много полезных учебных материалов. Пользуюсь студизбой с октября 2021 года. Серьёзных нареканий нет. Хотелось бы, что бы ввели подписочную модель и сделали материалы дешевле 300 рублей в рамках подписки бесплатными.
Отличный сайт
Лично меня всё устраивает - и покупка, и продажа; и цены, и возможность предпросмотра куска файла, и обилие бесплатных файлов (в подборках по авторам, читай, ВУЗам и факультетам). Есть определённые баги, но всё решаемо, да и администраторы реагируют в течение суток.
Маленький отзыв о большом помощнике!
Студизба спасает в те моменты, когда сроки горят, а работ накопилось достаточно. Довольно удобный сайт с простой навигацией и огромным количеством материалов.
Студ. Изба как крупнейший сборник работ для студентов
Тут дофига бывает всего полезного. Печально, что бывают предметы по которым даже одного бесплатного решения нет, но это скорее вопрос к студентам. В остальном всё здорово.
Спасательный островок
Если уже не успеваешь разобраться или застрял на каком-то задание поможет тебе быстро и недорого решить твою проблему.
Всё и так отлично
Всё очень удобно. Особенно круто, что есть система бонусов и можно выводить остатки денег. Очень много качественных бесплатных файлов.
Отзыв о системе "Студизба"
Отличная платформа для распространения работ, востребованных студентами. Хорошо налаженная и качественная работа сайта, огромная база заданий и аудитория.
Отличный помощник
Отличный сайт с кучей полезных файлов, позволяющий найти много методичек / учебников / отзывов о вузах и преподователях.
Отлично помогает студентам в любой момент для решения трудных и незамедлительных задач
Хотелось бы больше конкретной информации о преподавателях. А так в принципе хороший сайт, всегда им пользуюсь и ни разу не было желания прекратить. Хороший сайт для помощи студентам, удобный и приятный интерфейс. Из недостатков можно выделить только отсутствия небольшого количества файлов.
Спасибо за шикарный сайт
Великолепный сайт на котором студент за не большие деньги может найти помощь с дз, проектами курсовыми, лабораторными, а также узнать отзывы на преподавателей и бесплатно скачать пособия.
Популярные преподаватели
Добавляйте материалы
и зарабатывайте!
Продажи идут автоматически
7021
Авторов
на СтудИзбе
260
Средний доход
с одного платного файла
Обучение Подробнее