Б. Альбертс, А. Джонсон, Д. Льюис и др. - Молекулярная биология клетки (djvu) (1129766), страница 324
Текст из файла (страница 324)
В конце мы рассмотрим удивительную организацию и поведение нервного цитоскелета. 16.4.1. Скольжение миозина П и актиновых филаментов приводит к сокращению мышц Сокращение мышц — наиболее изученная и понятная форма движения животных. У позвоночных бег, ходьба, плавание и полет зависят от быстрого сокращения скелетных мышц на поддерживающих их костях, а непроизвольные движения, например биение сердца или перистальтика кишечника, зависят от сокращения сердечной и гладких мышц соответственно.
Все эти формы мышечного сокращения основаны на АТР-зависимом скольжении высокоорганизованных актиновых филаментов относительно филаментов, состоящих из миозина 11. Скелетные мышцы являются относительно поздним эволюционным изобретением, и мышечные клетки обладают высокой специализированностью, направленной на быстрое и эффективное сокращение.
Длинные тонкие мышечные волокна скелетных мышц представляют собой отдельные клетки, формирующиеся в развитии путем слияния отдельных клеток (см. главу 22). Крупные мышечные клетки сохраняют многочисленные ядра, располагающиеся вблизи плазматической мембраны (рис. 1б.?3). Существенная часть цитоплазмы состоит из миофибрилл — основных сократительных элементов мышечной клетки. Миофибрнлла — это цилиндрическая структура диаметром 1 — 2 мкм; ее длина часто равна длине самой гигантской мышечной клетки.
Она состоит из длинной регулярной цепи сократительных единиц — саркомеров длиной около 2,2 мкм. Саркомеры придают миофибриллам позвоночных характерную полосатость (рис. 16.?4). Саркомер представляет собой высокоорганизованную структуру, образованную параллельными, частично перекрывающимися тонкими и толстыми филаментами. Тонкие филаменшы состоят из актина и ассоциированных с ним белков, и плюс-концом они соединяются с з,-диском на конце саркомера. Кэпированные минус-концы актиновых филаментов располагая>тся в центре саркомера, где они 16.4.
Цитоскенет и функционирование клетки 1576. миофибриппа ядро 60 мкм Рис. 16.73. Клетки скелетных мышц (мышечные волокна). а) Зтн огромные мнагоядерные клетки образуются в результате слияния множества клеток-предшественников, носящих название миобласты. У взрослого человека диаметр мышечной клетки обычно составляет 50 мкм, а длина может достигать нескольких сантиметров. 6) Флуоресцентная микрофотография мышцы крысы. Ядра (синие) в этой гигантской клетке располагаются на периферии. Миофибрилльг окрашены красньаи; см.
также рис. 23Д6, б. (б, с любезного разрешения Мапсу Ц Кедегзьа.) перекрыватотся с толстыми филалгенталги, биполярными структурами, образо ванными специфическими мышечными изоформамн миозина 1! (см. рнс. 16.55). Па электронных микрофотографиях поперечных срезов участка перекрывания видно, что миозиновые филаменты образуют пгестиугольную решетку, а актиновые фнламенты равномерно распределены между ними (рнс. 16.75). Сердечная и глад кие мышцы также содержат саркомеры, но там они уложены не так регулярно, как в скелетных мышцах. Укорочение саркомера вызывается скольжением мнозиновых филаментов от носительно актиновых тонких филаментов без изменения длины и тех, и других (рис. 16.74, в и г), Биполярные толстые фнламенты движутся в противоположных направлениях в сторону плюс концов двух групп тонких филаментов за счет ра.
бюты десятков независимых миозиновых головок, взаимодействующих с тонкими филаментами. Поскольку движения мнозиновых головок не скоординированы, очень важно, чтобы онн работали с низкой процессивностыо, оставаясь в свя занном с актиновым филаментом состоянии только неболыпую часть АТРазного цикла и не мешая друг другу. Толстый филамент миозина несет около 300 голо вок (в мышце лягушки — 294), и каждая головка претерпевает АТРазный цикл примерно пять раз в секунду во время быстрого сокращения, смещая миозиновые и актиновые филаменты относительно друг друга со скоростью до 15 мкм с и позволяя саркомеру укорачиваться на 1О'.4 своей длины менее чем за 1 '50 секунды. 1576 .
Чфсуь))г«внутреннязторганивацйякяетки темная светлая й о. ю в) г) Рис. 1б.74. Миофибриллы скелетных мышц. а) На электронной микрофотографии малого увеличения продольного среза клетки скелетной мышцы кролика видна регулярная поперечная исчерченность.
Клетка содержит множество миофибрилл, уложенных параллельно (см. Рис. 16.73, а), б) Область показанной на (а) скелетной мышцы. Видны участки двух прилегающих миофибрилл и целый саркомер (черная стрелка). в) Схема отдельного саркомера, показывающая, откуда берутся темные и светлые полосы на электронных микрофотографиях.
2-диски на концах саркомера служат сайтами прикрепления плюс-концов антиповых филаментов (тонких филаментов); в М-линии, или мезофрагме, расположены белки, связывающие соседние филаменты миозина П (толстые филаменты) друг с другом. Темные полосы, соответствующие толстым филаментам, иногда называют А-дисками, поскольку в поляризованном свете они кажутся анизотропными (то есть их коэффициент отражения меняется в зависимости от плоскости поляризации). Светлые полосы, содержащие только тонкие филаменты и поэтому несущие меньше белка, относительно изатропн ы, и иногда их называют Ьдисками.
г) При сокращении саркомера актиновые и миозиновые филаменты скользят относительно друг друга без изменения своей длины. (а и б, с любезного разрешения аобег Сга)В.) Быстрое синхронн ге укорочение тысяч последовательно уложенных в миофибриллу саркомеров позволяет скелегным мышцам сокращаться достаточно быстро для бега, полета или игры на пианино. Дополнительные белки определяют удивительное единообразие организации, длины и расположения филаментов в саркомере(рис. (6.76). Плюсконцы актиновых фнламентов заякорены в Х лиске, состоящем из СарХ и а актинина; Х писк капирует филаменты тпрепятствуя деполимеризации) и удерживает пх в упорядоченном пучке.
Длина тонкого филамента определяется огромным белком шаблоном небулином, который практически полностью состоит из повторяющегося, состоящего из 35 ами нокислот актив связывающего мотива. Небулин отходит от Х диска и оканчивается на минус конце актинового филамента, представляя собой «молекулярную линейку», задающую длину филамента. Минус концы тонких филаментов кзпированы и ста 16.4.
Цитоскепет и функционирование клетки 1577 '> !~'+ гф)~ьэх ." 1 мкм Рис. 16.75. Электронные микрофотографии поперечного среза полетной мышцы насекомого. Миозиновые и антиповые филаменты упакованы практически как кристалл. В отличие от аналогов позвоночньа, эти миозиновые филаменты внутри полые, как видно на увеличенном изображении справа. В мышцах позвоночных геометрия шестиугольной решетки несколько отличается.
(Из г. Аоьег ет а)., 1 ое Мгсгозс. 8: 197-232, 1969. С любезного разрешения 5ос>ете (гапСаве г(е гпюгозсорге е)естгопщие.) билизированы тропомодулином. Несмотря на то что на обоих концах мьппечных тонких филаментов происходит медленный обмен актиновых субъединиц с полу периодом оборота компонентов примерно в несколько дней, актиновые филаменты в саркомере удивительно устойчивы по сравнению с динамичными филаментами других типов клеток с полупериодом оГюрота около нескольких минут и менее. Противоположные пары Г>олее длинного шаблонного белка, игитина, служат для локализации толстых филаментов между Х дисками Титин представляет собой М-линия 2-диск 2-диск миозин модупин (толстый г лтЛФ(Ж4-.жюж=- ин~Ф;д" плюс-конец небулин минус-конец актиноеого филамвнта актин (тонкий фипамвнт) Рис.
16.76. Организация дополнительных белков саркомера. Гигантская молекула титина начинается в 2-диске и заканчивается в М-линии, имея длину более 1 мкм. Часть молекулы титина связана с миозиновым толстым филаментом (меняющим полярность в М-линии); остальная часть молекулы титина эластична и изменяет длину при сокращении и расслаблении саркомера. Длина молекулы небули на точно совпадает с длиной тонкого филамента.
Антиповые филаменты также покрыты тропомиозином и тропонином (не показано; см. рис. 16 78) и кзпированы на обоих концах. Тропомодулин кэпирует минус конец актиновых филаментов, а Сар2 заякоривает плюс-конец в 2-диске, содержащем также а-актинин. 1578 Часть!Ч. Внутренняя организация клетки молекулярную «пружину»: ои несет множество иммуиоглобулии-подобиых домеиов, способных разворачиваться при приложении к белку силы. Разворачивание и повторное сворачивание этих доменов удерживают толстые филамеиты в центре саркомера и позволяют мышечным волокнам восстанавливаться после растяжения. У С, е!едал, чьи саркомеры длиннее, чем у людей, титии также длиннее, что указывает на его функцию молекулярной линейки, определяющей в данном случае длину всего саркомера (см. Рис, 3.33).
16.4.2. Мышечное сокращение инициируется внезапным увеличением концентрации цитоппазматического Саз' Создающее силу молекулярное взаимодействие между миозиновыми толстыми филамеитами и актшювыми тонкими филамеитами происходит, только когда скслетная мышца получает сигнал от своего двигательного (моториого) нейрона.
После получения сигнала все саркомеры должны очень быстро одновременно укоротиться, т.е. должно произойти сокращение мышечной клетки. Это обеспечивается двумя основными свойствами мышечных клеток. Во-первых, как обсуждалось ранее, отдельные моторные головки миозина в толстом филамеите только небольшую часть своего АТРазиого цикла проводят в связанном с филамеитом состоянии и генерируют силу. В результате иа актиновый филамеит могут последовательно воздействовать миогочислеииые миозииовые головки, не мешая друг другу. Во-вторых, специализироваииая мембранная система быстро распространяет входящий сигнал по всей клетке. Сигнал нерва запускает потенциал действия в плазматической мембране мышечной клетки (см, главу 11), и это электрическое возбуждение быстро распростраияется в мембранные складки — поперечные трубочки, или Т-трубочки (от англ, ггалзоегзе — поперечный), отходящие от плазматической мембраны вокруг миофибриллы.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
