Б. Альбертс, А. Джонсон, Д. Льюис и др. - Молекулярная биология клетки (djvu) (1129766), страница 313
Текст из файла (страница 313)
М(уарзькпа ет а!., Р(оп г Сел 13: 2257-2268, 2001. С любезного разрешения Американского общества биологов Растений,) в) б мкм а) Рис. 16.26. Гомологи витина бактерий определяют форму клеток. а) Широко распространенная почвенная бактерия ВосИ(нз зкЬЬ(м в норме образует палочковидные клетки. б) Клетки В. зобо(гз, лишенные гомолога ангина МЫ, превращаются в нерегулярные закрученные трубочки и в конце концов погибают. в) Белок МЫ обраэуетдлинные спирали, состоящие иэ множества коротких филаментов, расположенных вдаль бактериальной клетки и направляющих синтез клеточной стенки. (Нз С !.
!опез, 8. Сагбабй(о-Еорет апд А Егг(п8(оп, СеИ 10сй 913-922, 2001. С любезного разрешения издательства Енеч(ег.) 16.1', самосбариа идииамическая сэр)я(тура4еюмментовэ(итасиелета Ю9 резистентности при эпидемиях. Бактериальные плазмиды обычно кодируют генные продукты, необходимые для их расхождения, что, скорее всего, является стратеп!ей, обеспечивающей их правильное наследование и распространение в бактериальных хозяевах. !п от/го РагМ собирается в филаментную структуру, связывающуюся с концами кодирующей его плазмиды, и рост филамента РагМ растаскивает копии реплицированных плазмид, что напоминает рабютающее в обратном направлении веретено деления Грие. (6.27). Несмотря на то что РагМ вЂ” это структурный го мономеры РагМ ппаэмида точка Рагм ф начала реппиквции белки Рати Рис. 16.27.
Роль юмолога актина Рагм в расхождении плаэмид. а) Некоторые бакгериальные усгойчивые к лекарствам плазмиды (желгпые) кодируют гомолог ангина РагМ, который в результате самопроизвольной нуклеации образует небольшие динамические филаменты (зеленые) в цитоплазме бактерий. Второй кодируемый плазмидой белок (голубой) связывается со специфическими последовательностями ДНК плаэмиды и стабилизирует концы филаментов РагМ. Когда плазмида удваивается таким образом, что ф ила менты Рагм стабилизируются с обоих концов, филаменты растут и проталкивают дупл ицированные плазмиды в противоположные концы клетки.
б) В этих бактериальных клетках, несущих устойчивую к лекарствам плаэмиду, плазмиды помечены красным, а белок РагМ вЂ” зеленым. Слева, короткий пучок Рагм вскоре после дупликации соединяет две дочерние плазмиды. Справа, полностью собранный филамент РагМ расталкиваетудвоенные плазмиды к полюсам клетки. (о, адаптировано из Е. б. багпег С. 5. Сагпрье!! ап/) й. О. Ми!И па, 5с/енсе 306: 102 1-1025, 2004. С любезного разрешения издательства ААА5; б, из/.
Мойег/епэеп ет а!., Мо/. Се//12: 1477-1487, 2003. С любезного разрешения издательства Е!зеыег.) 1520 Часть!Ч. Внутренняя организация клетки молот актина, их динамика различна. Филаме>гты РагМ гп оггго претерпевают динамическую нестабильность и своим ростом и укорочением больше напоминают микротрубочки, чем актиновые филаменты. Похожая на веретено деления структура, по-видимому, собирается засчет селективной стабилизации филаментов, возникших в результате самопроизвольной нуклеации и связывая>шихся со специальными рекрутированными в точку начала репликации плазмид белками. Различные бактериальные гомологи актина обладают сходными молекулярными структурами, но сходство их аминокислотных последовательностей невелико (-10 — 15 идентичных остатков).
Они собираются в филаменты с различной спиральной упаковкой, которые также могут проявлять различное динамической поведение. Вместо того чтобы использовать один и тот же высококонсервативный актин для различных целей, как делают эукариотические клетки, бактерии предпочитак>т пролиферировать и специализировать свои актиновые гомологи для выполнения различных функций. Сейчас стало ясно, что обгций принцип организации клеточной структуры за счет ассоциации нуклеотид-связывающих белков в динамические спиральные филаменты используется во всех клетках.
Более того, можно с уверенностью сказать, что два основных семейства актива и тубулина возникли еще до расхождения царств эукариот и бактерий. Однако использование цитоскелета бактериями отличается от использования цитоскелета эукариотами. Например, в бактериях тубулин ( Г(зг.) участвует в ци токи незе (разделении клетки на две дочерние), тогда как в эукариотических клетках эту функцию выполняет актин. Сходным образом, эукариотические микротрубочки отвечают за расхождение хромосом, в то время как бактериальные актины (РагМ и, возможно, МгеВ) способствуют разделению реплицированной ДНК бактерий. По крайней мере один вид бактерий необычной серповидной формы, Саи1оЬасгег сгезсепгиз, несет белок, по структуре сильно напоминакпций третий основной класс цитоскелетных белков животных клеток — промежуточные филаменты.
Белок кресцентин образует филаментные структуры, которые, по-видимому, влияют на форму клетки; при удалении кодирующих кресцентин генов клетки Саи1оЬасгег принимают палочковидную форму (рис. 16.28). Бактерии обладают сложным динамическим цитгюкелетом, Тогда почему они остах>тся такими маленькими и морфологически несложными? До сих пор не обнаружено двигательных белков, перемешан>шихся вдоль бактериальных филаментов; возможно, именно эволюция двигательных белков стала критическим этапом, позволившим возникнуть сложной морфологии эукариот. Заключение Пространственная организация цитоплазмы зукариотических клеток обеспечивается сетью белковых филаментов — цитоскелетом.
Эта сеть содержит три основных типа филаментов: микротрубочки, актиновые филаменты и промежуточные филаменты. Все три типа образуют спиральные структуры, состоящие из связывающихся друг с другом за счет латеральных и продольных белковьгх контакпгов субъединиц. Различия в структуре субъединиц и способе их самосборки обеспечивают различные механические свойства филаментов.
Промежуточные филаменты легко гнутся, но их сложно сломать. Микротрубочки — зто прочные и жесткие полые трубки. Актиновые филаменты са,чые тонкие и легко ломаются. 1522 Часть 1Ч. Внутренняя организация клетки цитоскелетных филаментов, а также их число и геометрию.
Это происходит большей частью за счет регуляции прикрепления филаментов друг к другу и дру~им компонентам клетки, что позволяет им образовывать разнообразные структуры более высокого порядка. Направленная ковалентная модификация субъединиц регулирует некоторые свойства филаментов, но основная регуляция осуществляется широким спектром дополнительных белков, связывая>шихся с филаментами или их свободными субьединицами. Некоторые важнейшие дополнительные белки микротрубочек и актиновых филаментов представлены в приложении !6.3 (стр.
1524 — 1525). В данном разделе мы рассмотрим, как дополнительные белки изменяют динамику и структуру цитоскелегных филаментов. Мы начнем обсуждение с того, как в клетках происходит нуклеация микротрубочек и актиновых филаментов, поскольку этот процесс играет важнук> роль в организации внутреннего строения клетки. 16.2.1. Содержащий у-тубулин белковый комплекс обеспечивает нуклеацию микротрубочек а- и 1> тубулины — эп> обычные строительные блоки микротрубочек, но другой тип тубулина, утубдлин, выполняет более специфичную функцию. Присутствуя в клетках разнообразных организмов, от дрожжей до человека, в значительно меньшей концентрации, чем а- и ~)-тубулины, этот белок участвуег в нуклеации роста микро- трубочек. Обычно зарождение микротрубочек происходит в специфическом месте кчегки, известном как центр организации микротрубочек (МТОС).
Антитела против у-тубулина окрашивают МТОС практически во всех исследованных клетках. Нуклеация микротрубочек происходит с минус-конца, и плюс-конец растет от МТОС с образованием различных структур. Кольцевой комплекс у-тубулина (у-ТиЬибп Ктд Сотр!ех, у-ТцКС), способный к нуклеации роста микротрубочек в пробирке, выделили из клеток насекомых и позвоночных. Два белка, мачо отличаю- шихся у организмов от дрожжей до человека, напрямук> связывают у-тубулин, а также несколько других белков, способствующих образования> кольца у-тубулиновых молекул.
Это кольцо можно наблюдать на минус-конце нуклеированных у-ТпКС микротрубочек, и, таким образом, оно служит шаблоном для создания микротрубочки с 13 микрофиламентами в поперечнике (рис. 16.29). 16.2.2. В животных клетках микротрубочки отходят от центросомы Большинство животных клеток несет единственный ярко выраженный МТОС, носящий название цеитросомы и располагая>щийся рядом с ядром. Цитоплас>матические микротрубочки выходят из этол> узла, как лучи звезды. В центросоме происходит нуклеация минус-концов микротрубочек, и поэп>му плюс-концы направлены наружу и растут к периферии клетки.
Микротрубочки непрерывно растут и укорачиваются за счет динамической нестабильности, зондируя трехмерный обьем клетки. Центросома состоит из волокнистого центросомного матрикса, несушего более пятидесяти копий у-ТпКС. Большинство образующих матрикс белков до сих пор не идентифицировано, и неизвестно, как они рекрутируют и активируют у-ТпКС. В центросоме находится пара довольно загадочных цилиндрических структур, расположенных под прямым углом друг к другу в Г-подобной конфигурации (рис. 16.30).
Это цеитриоли, становящиеся базальными тельцами ресничек и жгутиков подвижных клеток (см. ниже). Центриоли структурируют матрикс центросом (также называемый перицентриолярным веществом), обеспечивая его дупликацию 16.2. )(Вк клетки регулируя)т саой цитоскелетные филвв)бнты 1523 у-тубулин а-тубулин в) В-тубулин в) 100 нм дополнительные белки у-тубупинового кольцевого комплекса Рис. 16.29.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
