Том 1 (1129743), страница 48
Текст из файла (страница 48)
Молекула белка, состоящая из несколький копий одной белковой субъединицы. Ферментнейраминидаза похож на кольцо, составленное из четырех одинаковых полипептидных цепей, каждаяиз которых образована из шести повторов четырехцепочечного β-листа, что изображено цветнымистрелками. На маленькой схеме показано, за счет каких мотивов происходит взаимодействие междусубъединицами с образованием данной структуры.белковых молекул может быть построена, есликаждая молекула имеет участок связывания, комплементарный другой области поверхности той жемолекулы (рис. 3.24).
Например, актиновый филамент представляет собой длинную спиральнуюРис. 3.22 Белок, образуемый в результате симметричнойсборки двух различных субъединиц. Гемоглобин — белок,в большом количестве содержащийся в красных кровяныхтельцах и состоящий из двух копий α-глобина и двух копийβ-глобина. Каждая из этих четырех полипептидных цепей содержит молекулу гема (показана красным), которая являетсяучастком связывания кислорода (O2). Таким образом, каждаямолекула гемоглобина в крови переносит четыре молекулыкислорода.Глава 3.
Белки 249Рис. 3.23. Молекулы белков в одном масштабе. Сравнения ради показана молекула ДНК, связаннаяс белком. Эти объемные модели приведены для того, чтобы можно было представить многообразиеразмеров и форм белков. Гемоглобин, каталаза, порин, алкогольдегидрогеназа и аспартаттранскарбамоилаза состоят из множества копий субъединиц. Домен SH2 (в левом верхнем углу) изображен во всехподробностях в приложении 3.2 (стр. 132–133). (Заимствовано с переработкой из David S. Goodsell, OurMolecular Nature. New York: Springer-Verlag, 1996.
С разрешения Springer Science and Business Media.)250Часть 1. Введение в мир клеткиРис. 3.24. Сборка белков. а) Белок только с одним участком связывания может образовать димер с другиманалогичным белком. б) Одинаковые белки с двумя различными участками связывания часто образуютдлинную спиралевидную нить. в) Если два участка связывания расположены соответствующим образомдруг относительно друга, то вместо нити белковые субъединицы могут образовать замкнутое кольцо.(Пример варианта а представлен на рис. 3.20, а пример варианта в — на рис.
3.21.)структуру, образованную двумя молекулами белка актина (рис. 3.25). Клеткиэукариот очень богаты актином, который формирует в них одну из главных системфиламентов клеточного скелета (рассмотрим в главе 16).Почему спираль заняла столь видное место в сонме биологических структур?Как мы могли убедиться, биологические структуры часто образуются путем связывания подобных субъединиц — таких как аминокислоты или белковые молекулы — вдлинные повторяющиеся цепи. Если все субъединицы одинаковы, то соседние субъединицы в цепи чаще всего могут подходить одна к другой лишь одним способом,при котором их относительные положения подогнаны так, что свободная энергияконтакта между ними минимальна. В силу этого все субъединицы располагаютсядруг относительно друга в точности одним и тем же образом, так что субъединица3 пригнана к субъединице 2 тем же способом, что и субъединица 2 к субъединице1, и так далее.
Поскольку субъединицы соединяются в прямую линию очень редко,такой тип сборки обычно дает спираль — регулярную структуру, напоминающуюсобой винтовую лестницу, что наглядно показано на рис. 3.26. В зависимости отнаправления закручивания спираль, как говорят, бывает правой или левой (см.Глава 3. Белки 251Рис. 3.25. Актиновые филаменты (микрофиламенты). а) Полученные на трансмиссионном электронноммикроскопе микрофотографии негативно окрашенныхактиновых филаментов. б) Расположение молекул актина по спирали в актиновом филаменте.
(Фотографиюа любезно предоставил Roger Craig.)рис. 3.26, д). При перевертывании спираливверх тормашками направление ее вращенияне изменяется, но при зеркальном отраженииспирали оно меняется на противоположное.Спирали присутствуют в биологическихструктурах очень часто, будь субъединицымаленькими молекулами, соединенными другс другом ковалентными связями (например,аминокислоты в α-спирали), или крупнымибелковыми молекулами, скрепленными нековалентными взаимодействиями (например,молекулы актина в актиновых филаментах).Это неудивительно. Спираль — обыкновенная структура, которая строится путем простого включения большого числа подобныхсубъединиц друг за другом – каждая в одноми том же строго повторяющемся пространственном отношении к предыдущей, тоесть когда заданный поворот сопровождается определенным поступательным движением по оси спирали, как при движении по винтовой лестнице.3.1.13. Молекулы многих белков имеют протяженную волокноподобную формуБольшинство белков, о которых мы успели поговорить, относятся к глобулярным белкам, в которых полипептидная цепь сворачивается в компактную форму,подобную шару с неровной поверхностью.
Ферменты обычно представляют собойглобулярные белки: даже при том, что многие из них обладают большими размерами и сложным строением, состоят из множества субъединиц, в большинствесвоем они имеют в целом округлую форму (см. рис. 3.23). Напротив, другие белкивыполняют в клетке такие роли, которые требуют, чтобы каждая отдельно взятаямолекула белка простиралась на большое расстояние. Такие белки, как правило,имеют относительно простую, вытянутую трехмерную структуру и упоминаютсяобычно как волокнистые, или фибриллярные, белки.В ходе рассмотрения α-спирали мы познакомили вас с α-кератином — представителем одного большого семейства внутриклеточных фибриллярных белков,включающего, помимо α-кератина, еще ряд родственных ему белков.
Нити кератина чрезвычайно устойчивы и являются главным компонентом таких долговечныхструктур, как волосы, рога и ногти. Молекула α-кератина представляет собой димер,состоящий из двух идентичных субъединиц, причем длинные α-спирали субъединицобразуют витую суперспираль (см. рис. 3.9). Каждый конец этой суперспиралиувенчан глобулярным доменом, содержащим участки связывания. Такое строение252Часть 1. Введение в мир клеткиРис. 3.26.
Некоторые свойства спирали. а–г) Спираль образуется, когда ряд субъединиц связываетсядруг с другом регулярным образом. В основании рисунка показано взаимодействие между двумясубъединицами; позади них расположены спирали, выстраиваемые в результате такого взаимодействия.В этих спиралях на один виток приходится две (а), три (б) и шесть (в и г) субъединиц. На фотографияхв верхней части рисунка показано расположение субъединиц, если смотреть на спирали строго сверхувниз. Обратите внимание, что спираль под буквой г имеет более широкий контур по сравнению с таковой под буквой в при том же самом числе субъединиц на виток.
д) Спираль может быть как правой, таки левой. В качестве примера можно привести стандартные металлические винты, которые вкручиваютсяпри вращении по часовой стрелке и являются правовинтовыми. Следует иметь в виду, что спираль сохранит исходное направление закрутки, даже если ее перевернуть вверх тормашками.позволяет белкам данного класса собираться в веревкообразные промежуточныефиламенты — важные компоненты цитоскелета, который образует внутреннийструктурный каркас клетки (см.
рис. 16.19).Фибриллярных белков особенно много вне клетки, где они являются главнымкомпонентом гелеобразного внеклеточного матрикса, который помогает связыватьсовокупности клеток воедино с образованием тканей. Клетки выделяют белки внеклеточного матрикса в окружающую их среду, где те часто собираются в пластыили длинные волоконца.В тканях животных из таких белков наиболее широко распространен коллаген. Молекула коллагена состоит из трех длинных полипептидных цепей, которыев каждой третьей позиции содержат неполярную аминокислоту глицин. Такая регулярная структура позволяет цепям закручиваться друг вокруг друга и образовыватьдлинную правильную тройную спираль (рис.
3.27, а). Множество молекул коллагенасвязывается друг с другом — как концами, так и боковыми сторонами — в длинные собранные внахлестку массивы, и таким образом создается чрезвычайно тугиеГлава 3. Белки 253Рис. 3.27. Коллаген и эластин. а) Коллаген представляет собой тройную спираль, образуемую тремявытянутыми белковыми цепями, которые обвиваются друг вокруг друга (в нижней части рисунка).Множество стержнеобразных молекул коллагена стягивается воедино поперечными сшивками вовнеклеточном пространстве и формирует нерастяжимые коллагеновые волоконца (в верхней частирисунка), которые обладают прочностью на растяжение, сопоставимой с таковой для стали. Чередованиеполос, заметное на поверхности коллагенового волоконца, обусловлено регулярным повторяющимсярасположением молекул коллагена в структуре такого волоконца.
б) Полипептидные цепи эластина связаны друг с другом поперечными сшивками и образуют резиноподобные эластичные волокна. Молекулыэластина принимают более вытянутые конформации, когда волокно растягивают, и самопроизвольноскручиваются обратно после снятия растягивающей силы.254Часть 1. Введение в мир клеткиколлагеновые волоконца, которые и придают соединительным тканям присущуюим прочность на растяжение, о чем еще будет сказано в главе 19.3.1.14. В полипептидных цепях многих белков содержитсяудивительно много неструктурированных участковУже давно известно, что, в отличие от коллагена, другой изобилующий во внеклеточном матриксе белок – эластин — представляет собой в структурном отношении крайне неупорядоченный полипептид. Такая разупорядоченность необходимадля функции эластина.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
