Н.А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков - Биоорганическая химия (1128683), страница 54
Текст из файла (страница 54)
3.2.4). По )х, 5-системе обозначений а-углеродный атом у всех и-аминокислот ) -ряда имеет 5-, а у 12-ряда — К-конфигурацию (исключение составляет цистеин). Большинство ц-аминокислот содержит один асимметрический атом углерода и сушествует в виде двух оптически активных энантиомеров и одного оптически неактивного рацемата. Почти все природные а-амииокислоты принадлежат к Б-ряду. ).»- амммаммалатв О.»-амммаммалота » Амммаммслотв 'а-Аминокислоты — изолейцин, тр т еонин, 4-гидроксипролин— ержат по два центра хиральностн.
с ествовать в виде четырех диаЭти аминокислоты могут суще ы энантиомеров и е ставляюших собой две пары энантио реомеров, пред . Из четырех стереоизоме- ая из которых образует рацемат. з 'унда я ловеческого организма использу для построения белков челове ' я только один. ков входит !..изолейпкк с -к 3- овфкгурвцкей обоих вскмметрк а а - - В той пары эквкткомеров Е-кза кагор " емектом белков, кспользуется прк а а С-а к С-!). В явэвакпк той которой ке является структурным элементом е ' ка алло- (от греч.
виол — другой). Два центра хиральности содержатся и в молекуле цистина но число стереонзомеров у него равно трем из-за наличия плоскости симметрии. Мезоформа (см. 3.2.5) цнстина оптически неактивна. СООН СООН .+ ., СООН Нзм Н СООН Нрм Н СН ( ! СН Н+ МН, СН, ( 8 ! Я ( СН Плоскости симметрии н,м н СООН ОООН С кистин О-циотмм Меаоформа цмстмиа а-Аминокислоты О- и з.-стереохимических рядов.
Использование для построения белков человеческого организма только одного вида стереоизомеров о-амннокислот, а именно (.-энантиомеров, имеет важнейшее значение для формирования пространственной структуры белков. С этим непосредственно связана стереоспецнфичность действия ферментов. Макромолекулы ферментов, построенные из а-амннокислот, т.
е. хнрального материала, в целом являются хиральнымн и поэтому вступают во взаимодействие только с теми субстратами, которые также имеют определенную конфигурацию. а-Аминокислоты Р-ряда называют иногда «непрнродными», так как они не используются для построения белков человече.
ского организма. Р-а-аминокислоты встречаются во многих природных пептидах, продуцнруемых микроорганизмами, например в антибиотиках (грамицидин, актиномицин, полимиксин), а также в составе биополимеров клеточной стенки бактерий, например остаток Р-глутаминовой кислоты — в оболочке бактерий сибирской язвы. Против этого вида бактерий бессильны расшепляюшне ферменты человека и животных. а-Аминокислоты, относящиеся к разным стереохнмическим рядам, различаются по вкусу.
Например, Р-глутам уповая кислота безвкусна, а (.-глутаминовая кислота имеет 'вкус мяса. Поэтому (и-глутаминовую кислоту, получаемую при гидролизе клейковины пшеницы, применяют в виде глутамата натрия как вкусовую добавку к пищевым концентратам. Сл,дкий вкус имеют, как правило, изомеры Р-ряда: валин, лейцин, треонин, 324 оннн, ас парагнновая кислота, тирознн, трнптофан, гистидин. вк сом. нантиомер еры либо безвкусны, либо обладают горьким в у ин, п олин. амеров (.-ряда сладкими являются алании, серии, пр ом от отношении а-аминокислоты привлекают серьезное внняе как возможные заменители сладких веществ углевод ной ' оды в связи с проблемой диабета: В настоящее время в ышленном масштабе выпускается пищевое вещество а ст а м, обладаюгдее почти' в 200 раз более сладким вкусом, сахароза, и имеюшес аминокислотную природу.
Аспартам--- ' птид, состоящий нз остатков (.-аспарагиновой кислоты н ялового эфира В-фенилаланнна. НООССН СНСО™НСНСООСНз 1 МН, СН,С,Нб Остаток метилоаого эфира Остатои С-ас- С феиилалаиииа лараги слои иислоп им, по самым сладким нэ известных н настая|нее нремя Заметим, по с сн дипептид, состоящий из остатка Е-асггарагтгиов с. вай кислтпы и иамалоновой кислоты, одна из карбаксильных трут р ялового эфира, а другая - фенхи.юного эфира не~песта остатка н состап СНз СН НООССН СНСОМНСНСОО ! Мнй СООСНз 3 СН Остатси слмрта феихола л Это вептество слаще сахара в 33000 раз и для придании сладкого вкуса евым продуктам его добавляют в долях миллиграмма. ' Расгдепление рацематов. Источником а-аминокислот (.-ряда ужат белки, которые подвергают для этого гндролнтическому яшеплению. Синтетическим путем, например аммонолизом Галогенкарбоновых кислот (см.
9.2.2), получаются только раце'ческие а-аминокислоты. В связи с большой р пот ебностью в ел ных энантиомерах (для синтеза белков, лекарственных ь т. и.), азработаны химические методы расшеплени шести и т. и.), ра р тегических рацемических а-амннокислот. Однако р тительным является ферментативный способ расшеплення с ользова пнем ферментов ацилаз, способных гндролизовать .ацетил-) -а-аминокислоты. ,' Смесь энантиомеров ацетилируют уксусным ангидридом н учают смесь )х)-ацетилпроизводных а-аминокислоты, которую 325 1ОН,ОО а -Ам»ис» ало~а (рацвмат1 П-ЯСН-СООН МНСОСНа ! М-ацатил-О- м -ам»ла»»слота ~ Нот О Й ) Н СООН» СНЗСООН мн, СЯСН-СООН ! мн, Ам»о»ива форма Дииолирими иои Нвт»О»иал форма 1.-а вмм о»»слота О.а ам» омислота МаОН ЕСН -СОО Ма ! МН7 ЙСН-ОООН МН7 РСН-ОООН 326 обрабатывают ферментом, выделенным из животного сырья (например, почек свиньи).
При,этом гидролизуются производные аминокислоты только (.-ряда. Свободная аминокислота отличается от ацетилированной растворимостью: кислота растворяется как в кислотах, так и щелочах, а Х-ацетил-а-аминокислота— только в щелочах. После отделения (.-а-аминокислоты можно провести кислотный гидролиз и получить свободную О-а-аминокислоту. !!.!.3.
Кислотно-основные свойства Амфотерность а-аминокислот обусловлена наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (СООН) и основного ((МН7) характера. Поэтому ц-аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и кнвлотами. '.катионами тяжелых металлов а-аминокислоты как бициоиальные соединения образуют внутрикомплексные соли, мер, со свежепрнготовленнь!м гидроксидом меди (П) в мяг.условиях получаются хорошо кристаллизующиеся хелатные ' меди (П) синего цвета (один из неспецифических способов ружения а-аминокислот). мн, О СО ~ Эти СНЯ МН7 водном растворе а-аминокислота существует в виде равсной смеси диполярного иона, катионной и аниоинай форм ' чно используемая запись строения а-аминокислоты в неиорованном виде служит лишь для удобства). Положение 'новесия зависит от рН среды.
Общим для всех а-аминокисявляется преобладание катионных форм в сильнокис- (рН 1 — 2) и анионных — в сильнощелочных (рН !3 — !4) ах. -н' -н' Н СН СООН Мн3 СН СОО ~~ Мнд СН СОО ,н я ! я РН 1.О Сила»о»ислам среда м — ' — 1 ° Силмиощвлс»»ал свмда рН 11,0 рн 7,0 т" Ионное строение обусловливает некоторые особенности анокислот: высокую температуру плавления (выше 200'С), етучесть, растворимость в воде и нерастворимость в неполярорганических растворителях. Способность а-аминокислот творяться в воде является важным фактором обеспечения биологического функционирования — с нею связаны всасымость а-аминокислот, их транспорт в организме и т.
п. „'Полностью протонированная а-аминокислота (катионная ума) с позиций теории Бренстеда является двухосновной слотой, содержащей две кислотные группы: недиссоциироную карбоксильную группу и протонированную аминогруппу, актернзующиеся соответствующими значениями рК., и рК,, давая один протон, такая двухосновная кислота превращая в слабую одноосновную кислоту — диполярный ион с одной 'слотной (т(НФгруппой.
Депротонированне диполярного иона 'вводит к получению анионной формы а-аминокислоты — ацит-иону, являющемуся основанием Бренстеда. Значения рК„, актеризующие кислотные свойства карбоксильной группы вминокислот, обычно лежат в интервале от ! до 3; значения 327 ' рК,,г, характеризующие кислотность аммониевой группы, — от 9 до !О (табл, 11.2). Положение равновесия, т.
е. соотношение различных форм а-аминокислоты, в водном растворе при определенных значениях рН существенно зависит от строения радикала, главным образом наличия в нем ионогенных групп, играющих роль дополнительных кислотных и оснбвных центров, Значение рН, прн котором концентрация диполярнык ионна максимальна, а минимальныс коннентрации натионных и анионных форм а-аминокиглоты равны, называется изоэлектрнческой точкой (р!).
Значение р! в общем случае вычисляется по формуле: рк.. + рК... р1= 2 где л — максимальное число положительных зарядов в полностью протонироаанной а-аминокислоте У глутаминовой кислоты и =! и р(= 'Я22+ 4,3) = 32, у валина и=! и р!='ук(23+96)=595, у лизина «=2 и р1= (ггк(904 + 10,5) = 9,8 В изоэлектрической точке суммарный заряд молекулы а-аминоннслоты ранен О. Липолярные ионы не перемешаются в электрическом поле. При значениях рН среды ниже значения р! катион и-аминокислоты (аммонневаи форма) движется к катоду; прн рг( иыщс, чем р1, ацилат-ион о-аминокислоты переме.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
