Н.А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков - Биоорганическая химия (1125798), страница 59
Текст из файла (страница 59)
С позиций электронного строения пептидная группа представляет собой трехцентровую р,я-сопряженную систему (см. 2.3.1), электронная плотность в которой смещена в сторону более электроотрицательного атома кислорода. Атомы С, О и Х, образующие сопряженную систему, находятся в одной плоскости. Распределение алек. тронной плотности в амидной группе можно представить с помощью граничных структур. Н 1 СМ О Н ~Сгй~ ! О В результате сопряжения происходит некоторое выравнивание длин связей.
Двойная связь С=О удлиняется до 0,124 нм против обычной длины 0,121 нм, а связь С вЂ” Х становится короче— 0,132 нм по сравнению с 0,147 нм в обычном случае (рис. 11.4). Наличие плоской сопряженной системы в пептидной группе является причиной затруднения вращения вокруг связи С вЂ” Х (барьер вращения составляет 63 — 84 кДж/моль). Таким образом, электронное строение предопределяет достаточно жесткую плоскую структуру пептидной группы. Как видно из.рис. 11.4, а-углеродные атомы аминокислотных остатков располагаются в плоскости пептидиой группы по разные стороны от связи С вЂ” М, т.
е. в более выгодном транс-положении: боковые радикалы й аминокислотных остатков в этом случае будут наиболее удалены друг от друга в пространстве. 362 олипептидная цепь имеет удивительно однотипное строение ржет быть представлена в виде ряда расположенных под ' м друг к другу плоскостей пептидных групп, соединенных ' ду собой через а-углеродные атомы связями С, — Х и (рис. 11.5). Вращение вокруг этих одинарных связей " ма ограничено вследствие затруднений в пространственном " ешении боковых радикалов аминокислотных остатков. Таким взом электронное и пространственное строение пептидной ' пы во многом предопределяет структуру полипептидной цепи алом.
Вторичная структура. Учитывая различные виды ограничений щения вокруг а-связей, Л. Полинг и Р. Кори (1950) расчет- путем показали, что для полипептидной цепи одной из на- ее выгодных конформаций является расположение в прост- стве в виде правозакрученной спирали, названной ими п:и р а л ь ю (рис.
11.6, а). :,Пространственное расположение а-спирализованной полипепой цепи можно представить, вообразив, что она обвивает й цилиндр (рис. 11.6, б). На один виток спирали в среднем одится 3,6 аминокислотиых остатков, шаг спирали составля- ',54 нм, диаметр — 0,5 нм.
Плоскости двух соседних пептид- групп располагаются при этом под углом 108', а боковые икалы а-аминокислот находятся на наружной стороне спира- т. е. направлены как бы от поверхности цилиндра. «Основную роль в закреплении такой конформации цепи игра- ' водородные связи, которые в а-спирали образуются между бонильным атомом кислорода каждого первого и атомом воода МН-группы каждого пятого а-амииокислотных остатков.
Н О Н О и ! и -й-СН-С-й-СН-С-й-СН-С-й-СН-С-й-СН-С 1 1 и 1 ! 1 И 1 1 ! И н 1 О н2 н яз ял Н яа О Водородные связи направлены почти параллельно оси а.спи' н (рис. 11.7). Они удерживают цепь в закрученном состоянии. 'Обычно белковые цепи спирализоааны не полностью, а лищь Уично. В таких белках, как миоглобин и гемоглобин, содерся довольно длинные а-спиральные участки, например цепь глобина спирализв вана иа 75 вш Во многих же других белках я спиральных участков в цепи может быть небольшой. ,Другим видом в2орнчной структуры полипептидов и белков яется (1-с тру кт у р а, называемая также складчатым етом, или складчатым слоем. В складчатые листы адываются вытянутые полипептидные цепи, связываемые жеством водородных связей между пептидными группами х цепей.
В большинстве случаев складчатый лист включает ЗКЗ ол ал Плоспосте пептидпой тптппв -О,б пм ,.Гп' "у 364 Рнс. ! 1.5. Взаимное положение плоскостей пептнднык групп в полнпеп- тндной цепи. Рнс. ! 1.6. а-Спиральная конформацня полнпептндной цепи. Обьясненне в тексте. 'более шести полипептидх цепей.
При этом, если и параллельны, т. е. нмеодинаковое направление : Х- к С-концу, то образует- параллельный складчатый 'ст (рис. 11.8, а). Если цепи 'тнпараллельны, то возниет структура антипарального складчатого листа ис. !1.8, б). Боковые ракалы Й располагаются 'регулярном порядке выше и ' же некоторой плоскости, веденной через складчай лист (рис. 11.9). Структура антипаралйльного складчатого листа жет также возникать у ' ной полипептидной цепи, гда эта цепь изгибается 'ама на себя» и в пространве сближаются два ее ветка.
Во многих белках повременно содержатся спиральные н р-складчае структуры. В отличие от а-спирали адчатые листы условно итают плоскими. Однако адчатые листы могут быть закрученными. Например, фнброин шелка содержит ень длинные скрученные нты р-складчатого листа. Структура широкого (шенцепочечного) скрученнолиста соответствует по ометрическим параметрам обу двойной спирали НК (см.
13.2). Это обстотельство позволяет полаать, что вторичная струкра белка (а именно скруенные складчатые листы) аходится в определенном аимоотношении со втончной структурой ДНК. Рнс. 11.7. Вторичная структура полинептндной цепи в виде а-спирали (воспронзведено с разрешения нз кнкгн: В!ооптйе!б М. М., Сйетпгз(гу апб Гйе В»йпй отпав!гш, 2пб еб., Лойп 'тлт!!еу апб Ьопз, !пс., !980, р. 564). !ф С-нонец сня / нн с=о / инс нн / о=с сня / нн с=о / янс мнд снз 1 СО О-Сн-Сна-Сна — СН 1 мн Оотатаи Н й .О-галантапи. раноаы н.нонец Полнпептианаа 1 Рнс. 1!.8. Параллельный и антипараллельный складчатые листы.
Объяс- нение в тексте. О цепи ногюагена Оотатон Гл О глюнопн раиоаы Структура коллагена. Коллаген — один из самых распространенных белков человеческого организма, на его долю приходится до 30 а// от общего количества белка. Коллаген представляет собой волокнистый, нерастворимый в воде белок. Вместе с другими компонентамн он образует коллагеновые волокна, составляющие основную массу соединительной ткани организма, Полипептид, лежащий в основе коллагена, называется т р оп о к о л л а г е н о и.
Тропоколлаген имеет необычную первичнукл н Рис. 11.9. Вторичная струкура полнпеп'гидной цепи в виде складчатого листа (п-структура). нно янс со, с=о / ' ° . нн нн сня сня о=с о=с/ . ° ' нн ' нн / / и но янс с=о, с=о / '. / нн ' нн сня сня / янс с-о / нм снн / о=с нн / янс с=о / нн сня / руктуру. Как правило, белки имеют гетерогенный состав, однао в редких случаях может преобладать какая-нибудь одна аминокислота. Так, в тропоколлагене треть аминокислотного сотава приходится на долю самой «маленькойл а-аминокислоты— ицина, и 20 — 22 о/' — на долю пролина. Содержащиеся в неольшом количестве остатки 4-гидроксипролина и 5-гидроксилиина получаются при гидроксилировании полипептидных цепей.
участием ОН-группы 5-гидроксилизинового остатка осуц(ествяется связь коллагена с дисахаридными фрагментами, состояими из глюкозы и галактозы, связанных редко встречающейся -1,2- гликозидной связью. Почти вся цепь тропоколлагена построена из последователь- ости триплетов — О!у — Рго — НуРго — (НуРго — остаток гид- оксипролина). Единичная полипептидная цепь включает при- ерно 1000 амииокислотных остатков и имеет форму сильно вы- яиутой спирали, Т и па аллельио вытянутые единичные спирали скручивают- я в суперспираль, стабилизированную водородными связями ХН-группами глициновых остатков и карбонильными руппами пролиновых и гидроксипролиновых остатко (р в ' ис.
!1. О). Внутрь спирали погружены только атомы водорода глици- овых остатков и туда не может поместиться никакой другой ра- икал. Радикалы других а-аминокислот расположены на внешней ' ороне суперспнрали. С н ато уложенные в длину тропоколлагеновые единицы тупенча у аз ют коллагеновое волокно. Тропоколлагеновые моле у к лы диняются между собой ковалентными связями, в обра о з ванин оторых участвуют остатки лизина. Боковые радикалы лизино- ы остатков сначала окисляются в альдегиды, между которыми х атем происходит реакция альдольной конденсации с последу им выделением молекулы воды, ведущая к «сшивке» пептидных пей (рис.
!!.!!). Нарушения в синтезе коллагена ведут к ослаблению костной , зубной тканей и соответственно вызывают некоторые заболе- ' ния (цинга). Обычно зто связано с недостатком витамина С, 367 Пал пептиднал цепь МН— ту н С СН вЂ” С~~ г С С д р О=С ! МН Цела тропоноллатена Пептнднл» труппа Цела тропоноллатена сота«он липина Оп«атон липина 1 йН ! Н й СНУ СНг (СН г)г СН г ! Сес Нй С -(СН ) —,-СН,— ! гг О»С 1 МН ! О, 1 ~С вЂ” СН,-(СН,);СН Сис 1 1 Нй О СН-(СНг)г-СНг 1 О»С 1 у 1 МН 1 СН=С вЂ” (СН,1,— СН г НМ 1 СН-(СН г) г — С О»С ! Палипептиднал цепь 368 369 Рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
