Osnovy_biokhimii_Nelson_i_Kokh_tom_1 (1123313), страница 59
Текст из файла (страница 59)
Влажность и тепло разрушают водородные связи и заставляют раскручиваться а-сцирали. Через пекоторос время восстанови- тель смывают и добавляют раствор окислителя, под лействисм которого образуя)тся новые лисульфидные связи между паралпг остатков цистсина, расположенных на соседних полипснтндных цепях (но вто совсем ков приходится па долю цистеина, участвующего в образовании дисульфидных связей.
Коллаген. Подобно а-ксратинам, коллаген обеспечивает прочность структур организма. Он присутствует в соединительных тканях, таких как сухожилия, хрящи, органическое вещество костного матрикса и роговица глаза. Спираль коллагена — зто уникальная вторичная структура, отличающаяся от а-спирали. Полипептидные цепи коллагена уложены в левую спираль, один виток которой построен из трех аминокислотных остатков (рис. 4-11). Эти спирали также образуют суперспиральные структуры, однако имеющие совсем другое строение: три полипспгндных цепи, называемые а-цепями (не путайте с а-спиралями), закручены одна вокруг другой (рис.
4-11, в). В коллагене суперспираль закручена вправо — в противоположном направлении, чем левые спирали а-цепей. У позвоночных существует несколько типов качлагенов. Обычно зги белки содержат около 35)4 С!у, 11% А!а, а также 21% Рго и 4-Нур (ами- 4.3 Третичная и четвертичная структуры белка ! г 87 ! не те пары остатков Суз, что были ранынс).
После того как волосы высохли н охладились, нолипсптидныс цепи вновь принимают копформапию а-спирали. Волосы вьются, поскольку новые дисулы!щлные связи зафиксировали пучки а-спиралей ксратиповых волокон в определенном положении. Перманентная завивка или выпрямление волос на салюм деле держатся не бесконечно, поскольку волосы отрастают. Старые волосы постепенно заменяются новыми с естественным расположением дисульфидных связей. ! 1-в — в( пв в в 7 ~-.—.л', покислота 4-гидроксипролип, рис. 3-8, а).
Из коллагена получают пищевой желатин; он имеет небольшую пищевую ценность в качестве белка, поскольку содержит чрсзвгя чай но мало аминокислот, важных для питания человека. Необычный аминокислотный состав коллагена определяет его уникальную структуру. Последовательность аминокислот в коллагепе обычно представляет собой чередование трипептидных звсньен с формулой О!у-Х вЂ” т", где часто Х вЂ” пролин Рго, а У— 4-гидроксипролин Нур. Только остаток О!у может поместиться в узкую щель между отдельными а-цепями (рис. 4-11, г), а остатки Рго и 4-Нур обеспечивают крутой поворот спирали коллагепа. Аминокислотная последовательность коллагена и наличие суперспирали приводят к тому, что три полипсптидные цепи очень плотно упакованы.
В структуре коллагсна 4-гидроксипролин очень важен; эта аминокислота сыграга определенную роль вистории человечества (доп. 4-3). Тесное сплетение а-пепей в тройной спирали коллагена в пересчете на единицу площади поперечного сечения обеспечивает при растяжении Участок молекулы коллагспа [188] Часть 1. 4. Трехиериая структура белков Рис. 4-11. Структура коллагена (по данным РОВ 1В 1660).
а) а-Цепьколлагенаимеетуникальнуювторичнуюструктуру. Повторяющаяся трипептидная последовательность 61у-Х-Рго или 61у-Х-4-Нур образует левую спираль с тремя остатками в одном витке. В изображенной модели использована последовательность 61у-Рго-4-Нур. б) Пространственная модель той же оцепи. в) Три подобные цепи (изображены серым, синим и лиловым цветом) обвивают друг друга, образуя правую спираль. г) Шаро-стержневая модель тройной суперспирали коллагена (вид с одного конца). Красным цветом показаны остатки 61у. Только глицин, имеющий самый маленький размер, может поместиться в таком узком пространстве, как место контакта трех полипепткдных цепей. Размер шариков в данной модели не соответствует ван-дерваальсовым радиусам атомов.
Внутри зтой тройной суперспирали нет пустого пространствк как изображено на рисунке; на самом деле полипептидные цепи находятся в очень тесном контакте. более высокуго прочность, чем прочность стальной проволоки. Нити коллагсна (рис. 4-12) представляют собой надмолекулярпые структуры, состоящие из тройных спиралей коллагена (ин<нда называемых тропоколлагенал!), связанных между собой различным образом, что приводит к образованию струкгур с разной прочностью. Связывание и-цепей коллагена между собой происходит необычно — посредством ковалснтной связи с участием остатков (уз, Ну1уз (5-гидроксил изина, рис. 3-8, и) или Н(з, время от времени встречающихся в позициях Х или г' трипспгидного звена коллагсна.
Подобное связывание приводит к образованию необычных аминокислотных остатков, таких как дсгидрогидроксилизинонорлейцни. По морс старения организма в фибриллах коллагеца появляется больше попсрсчных сп>инок, что де- ласт соединитсльныс ткани все более жесткими и хрупкими. н — гг к-н СН-0Н;0Нт-СНг-0Н=Н -СН.;0Н-снт-Снг СН Нпрлсй1гип ОН Пали- Нктатпк !уз Гатт Г)гтатпк !)ппп- псптидная е-амиппгртппы) ! !у!.у пгптп.ама 1гс1! ь пспп Лсгиярогилрпксил и:пшпнпрлсйцип Обычно у млекопитающих присутствует более 30 структурных разновидностей коллагеца, характерных для определенных видов тканей и несколько различакицнхся по аминокислотной %'-:.;..-:;..;,„Ъ,. ~!зайка Ъ".'":;.Ъ ''':-:;.-''.'':;;ФФ;:-'„'.="';.":-:=:;: — Ъ, ! 280 им «Голонки» молекул Пппсрсчпыс полоски кпллагсиа 640 А(04 им) * мвпм Г и Л аЬ,Маей» Пмпл 1 аз в' ма Ь '- вам Рис. 4-12.
Структура фибрилл коллагена. Молекула коллагена (М, = 300 000) имеет форму палочки длиной около 3000 А и шириной лишь 15 А. Три закрученные в спираль а-цепи коллагена могут иметь различные последовательности, но каждая состоит примерно из 1000 аминокислотных остатков. Фибриллы коллагена состоят из вытянутых молекул коллагенд сшитых между собой для дополнительной прочности. Специфическое расположение и степень сшивки в разных тканях различаются.
На злектронных микрофотографиях фибризлы коллагена имеют характерные поперечные полосы. «Головкиа молекул коллагена расположены через каждые 640 А. 4.3 Третичная и четвертичная структуры белка 1189] ...после топ> несчастья, а также иэ-за об>цей нездоровой обсз японки в этом краю, где никогда пе выпадает ни капли дождя, наг псех поразила «лагерная болезнь», заключавшаяся атом, по наши конечности стали усыхать, кожа па ногах, подобно старому башмаку, стала покрыштмя чернымн пятнами, как Г>улто плесенью, опухали десны, и никто из заболевших не вырвался из лап смерти. Знак был такой; если пошла из носа кровь, то смерть (пико,.. — Из воспоминаний лорда Лжоинвил»я, около 1300 а Данный фрагмент текста описывает состояние арл>ии Людовика 1Х к моменту окончания сельмага крестового похода (1248 — 1254), незадолго до битвы при г)>араскуре, гле ослабленная цингой армия крестоносцев была окончательно разбита египтянами.
В чем была причина Гюлезни, поразившей воинов в Х П! в.? 1(инга возникает при недостатке витамина С (аскорбиновой кисяоты). Витамин С, кроме прочего, неабходим для гидроксилировапия пролина и лизина л составе коллагсна; при дефиците витамина С происходит общее поражение соединительной ткани.
Проявлениями прогрессирующего заболевания являются чжтые небольшие кровотечения, свнзанныс с хрупкостью сосудов, выл >аденне зубов, медленное важи вленис 9ан н шкрытие старых ран, боль и слабость костей, а в конечном итоге — остановка сердца. Отмечается подавленное настроение и повышенная чувствительность к раздражителям разного рода. При целостаточности витамина С средней тяжести возможны утомляемость, рюлражитсльность и более тяжелое протекание инфекционных заболеваний дыхательных путей. Многие животные синтезируют витал>ин С в больших количштвах путем четырехстадийного фсрментатинного превращения глюкозы в аскорбат.
Однако в процессе зжьтюцин человек и некоторые другие животные (гор>лшы, морские свинки и фруктовые летучие миши) утратили последний из четырех ферментов, необходимых лля осуществления этого п)хигесса, и поэтому должны получать аскорбиновук> кислоту с пищей. Витамин С содержится во многих фруктах и овощах. Однако до 1800 г.
он часто отсутствовал в продуктах, запасаемых навил>у или для дальних путешествий. Пнв>а была описана египтянами в 1500 г. ло и. з., алагем Гиппократом в Ч в, до и. а. Хотя цинга оказыва- ла немаловажное влияние на ход средневековых войн и периодически давала и себе знать в зимнее время в странах г холодным климатом, более пристальное внимание к этому забояеванию было обращено только во времена великих географических открытий — с 1500 по 1800 г., которые потребовали дальних путешествий.
В первом кругосветном путешествии, совершенном Фернаном Магелланом (1520 г.), цинга унесла жизнь более 80% членов экспедиции. Васко да Гама по той же причине потерял две трети своей команды в первой экспедиции в Индию (1499 г.).
Во время второго путешествия Жака Картье на реку Святоп> Лаврентия его экспедиция испытала множество превратностей судьбы, ей грозила поянвя гибель; блап>, что местные жители научили команду заваривать кедровый чай, который излечивал и предотвращал цингу (поскольку содержал витамин С).
По оценкам, в период от 1600 до 1800 с около миллиона моряков умерли от цинп>. Зимние вспышки цинги в Европе постепенно исчезли в Х1Х в., что, по-видимому, было связано с распространением картофеля, ввезенного из Южной Америки. В 1747 г. шотландский врач Джеймс Линд, сзуживший в Королевской армии, провел первые в истории зарегисгрированные контролируемые испытания.
При ллительном плавании на 50-пушечном воеянан корабле Сзлсбери он разделил 12 страдавших от цинги моряков па группы падва человека Все 12 елн одну и ту же пищу но получали разные лекарства, применявшиеся в то время для лечения цинги. Тс матросы, которые ели лимоны и апельсины, поправлялись и вновь были способны раГютать, те, кто пия кипяченый' яблочный сок, поправлялись слаГю, а состояние остальных ухудшалось.
В 1753 г. Липл издал «Трактат о цинге», синако еще на протяжении 40 лет в Королевском фж>тс не предпринимались никакие меры. Наконец, в 1795 >. Джеймс Линд(1716-1794), военно-морской врач с 1739 по 1748 г. ~190! Часть 1. 4. Трехмерная структура белков Британское адмиралтейство издало указ о введении концентриронанного сока лимона нли лайма в рацион всех бритапс'ких моряков (отсюда пошло прозвип<е анслийских моряков «лаймил).
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
