Особая роль белков в питании

     Белки являются незаменимым компонентом пищи. В отличие от белков - углеводы и жиры не являются незаменимыми компонентами пищи. Ежесуточно потребляется около 100 граммов белков взрослым здоровым человеком. Пищевые белки – это главный источник азота для организма. В смысле экономическом белки являются самым дорогим пищевым компонентом. Поэтому очень важным в истории биохимии и медицины было установление норм белка в питании.

     В опытах Карла Фойта впервые были установлены нормы потребления пищевого белка - 118г/сутки, углеводов - 500г/сутки, жиров 56г/сутки. М.Рубнер первым определил, что 75% азота в организме находится в составе белков. Он составил азотистый баланс (определил, сколько азота человек теряет за сутки и сколько азота прибавляется).

У взрослого здорового человека наблюдается азотистое равновесие – «нулевой азотистый баланс» (суточное количество выведенного из организма азота соответствует количеству усвоенного).

Положительный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота меньше, чем количество усвоенного). Наблюдается только в растущем организме или при восстановлении белковых структур (например, в периоде выздоровления при тяжелых заболеваниях или при наращивании мышечной массы).

Отрицательный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота выше, чем количество усвоенного). Наблюдается при белковой недостаточности в организме. Причины: недостаточное количество белков в пище; заболевания, сопровождающиеся повышенным разрушением белков.

     В истории биохимии проводились эксперименты, когда человека кормили только углеводами и жирами («безбелковая диета»). В этих условиях измеряли азотистый баланс. Через несколько дней выведение азота из организма уменьшалось до определенного значения, и после этого поддерживалось длительное время на постоянном уровне: человек терял ежесуточно 53 мг азота на кг веса в сутки (примерно 4 г азота в сутки). Это количество азота соответствует примерно 23-25г белка в сутки. Эту величину назвали "КОЭФФИЦИЕНТ ИЗНАШИВАНИЯ". Затем ежедневно добавляли в рацион 10г белка, и выведение азота при этом повышалось. Но все равно наблюдался отрицательный азотистый баланс. Тогда в пищу стали добавлять 40-45-50 граммов белка  в сутки.  При таком содержании белка в пище наблюдался нулевой азотистый баланс (азотистое равновесие).  Эту величину (40-50 граммов белка в сутки) назвали ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЙ МИНИМУМ БЕЛКА.

            В 1951 году были предложены нормы белка в питании: 110-120 граммов белка в сутки.

     В настоящее  время установлено, что 8 аминокислот являются незаменимыми. Суточная потребность в каждой незаменимой аминокислоте - 1-1.5 гр., а всего организму необходимо 6-9 граммов незаменимых аминокислот в сутки. Содержание незаменимых аминокислот в разных пищевых продуктах различается. Позтому физиологический минимум белка может быть разным для разных продуктов. 

Рекомендуемые материалы

     Сколько необходимо съедать белка для поддержания азотистого равновесия? 20 гр. яичного белка, либо 26-27 гр. белков мяса или молока, либо 30 гр. белков картофеля, либо 67 гр. белков пшеничной муки. В яичном белке содержится полный набор аминокислот. При питании растительными белками необходимо  гораздо больше белка для восполнения физиологического минимума. Потребности в белке у женщин (58 граммов в сутки) меньше, чем у мужчин (70 г белка в сутки) – данные нормативов США.

ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-KИШЕЧНОМ ТРАКТЕ

     Переваривание не относится к процессам метаболизма, поскольку происходит вне организма (по отношению к тканям просвет желудочно-кишечного тракта является внешней средой). Задача переваривания - раздробить (расщепить) крупные молекулы пищевых веществ до маленьких стандартных мономеров,  которые всасываются в кровь.  Эти вещества,  которые получаются в результате переваривания,  уже лишены видовой специфичности. Но энергетические запасы, имеющиеся в пищевых веществах, сохраняются, и в дальнейшем используются организмом.

     Все пищеварительные процессы являются гидролитическими,  то есть не приводят к большой потери энергии - они не окислительные. Каждые сутки в организм человека всасывается примерно 100 граммов аминокислот, которые поступают в кровь. Еще 400 граммов аминокислот поступает ежесуточно в кровь в результате распада собственных белков тела.  Все эти  500  г  аминокислот представляют  собой  метаболический  пул аминокислот.  Из этого количества 400 граммов используется для синтеза белков тела человека,  а оставшиеся 100 г ежедневно распадаются до конечных продуктов: мочевина, CO₂ .  В процессе распада образуются также необходимые организму метаболиты, способные выполнять функции гормонов, медиаторов различных процессов и другие вещества (например: меланины, гормоны адреналин и  тироксин).

    Для белков печени период полураспада составляет 10 дней.  Для белков мышц этот период составляет 80 дней. Для белков плазмы крови - 14 дней, печени - 10 дней. Но есть белки, которые распадаются быстро (для a₂-макроглобулина и инсулина период полураспада - 5 мин).

    Ежедневно ресинтезируется около 400 г белков.

     Распад белков до аминокислот происходит путем гидролиза - присоединяется H₂O по месту расщепления пептидных связей под действием протеолитических ферментов. Протеолитические ферменты называются ПРОТЕИНАЗАМИ или ПРОТЕАЗАМИ. Существует много разных протеиназ. Но по структуре каталитического центра все протеиназы делят на 4 класса:

     1. СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ - у них в каталитическом центре содержатся аминокислоты серин и гистидин.

     2. ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ -  в каталитическом центре цистеин и гистидин.

     3. КАРБОКСИЛЬНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ (АСПАРТИЛЬНЫЕ) в каталитическом  центре содержат 2 радикала аспарагиновой кислоты. К ним относится пепсин.

     4.  МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ. В  каталитическом центре этих ферментов находятся гистидин, глутаминовая кислота и ион металла (карбоксипептидаза ”А”,  коллагеназа содержат Zn²⁺).

     Все протеиназы различаются по механизму катализа и по условиям среды, в которой они работают. В каждой молекуле белка имеются десятки, сотни и даже тысячи пептидных связей. Протеиназы разрушают не любую пептидную связь, а строго определенную.

     Как происходит узнавание "своей" связи ? Это определяется структурой адсорбционного центра протеиназ. Пептидные связи отличаются только тем, какие аминокислоты участвуют в их образовании.

    Структура адсорбционного центра такова,  что она позволяет распознать радикал той аминокислоты, СООН-группа которой образует эту связь.  В некоторых случаях для субстратной специфичности имеет значение аминокислота, аминогруппа  которой  образует гидролизуемую связь. А  иногда обе аминокислоты имеют значение для определения субстратной специфичности фермента.

    С практической точки зрения все протеиназы по их субстратной специфичности могут быть разделены на 2 группы:

     1. МАЛОСПЕЦИФИЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ

     2. ВЫСОКОСПЕЦИФИЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ

МАЛОСПЕЦИФИЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ:

     У них адсорбционный центр имеет простое строение, их действие зависит только от тех аминокислот, которые формируют пептидную связь, гидролизуемую данным ферментом.

Пепсин

     Это фермент желудочного сока. Синтезируется в клетках слизистой оболочки желудка в форме неактивного предшественника - пепсиногена. Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин происходит в полости желудка. При активации отщепляется пептид, закрывающий активный центр фермента.   Активация пепсина происходит под действием двух факторов:

     а) соляной кислоты (HCl)

     б) уже образовавшегося активного пепсина - это называется                       аутокатализом.

     Пепсин является карбоксильной протеиназой и катализирует гидролиз связей, образованных аминокислотами фенилаланином (Фен) или тирозином (Тир) в R₂-положении (смотрите предыдущий рисунок), а также связь Лей-Глу. pH-оптимум пепсина равен 1.0-2.0 рН, что соответствует рН желудочного сока.

Реннин

     В желудочном соке грудных детей переваривание белков осуществляет фермент РЕННИН, который расщепляет белок молока казеин. Реннин  похож по строению на пепсин, но его рН-оптимум соответствует рН среды желудка грудного ребенка (рН=4.5). Реннин отличается от пепсина также механизмом и специфичностью действия. 

Химотрипсин.

     Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника - химотрипсиногена. Активируется    химотрипсин активным трипсином и путем аутокатализа. Разрушает связи, образованные карбоксильной группой тирозина (Тир), фенилаланина (Фен) или триптофана (Три) - в положении R₁, либо крупными гидрофобными радикалами лейцина (лей), изолейцина (иле) и валина (вал) в том же положении R₁ (смотрите рисунок). 

    В активном центре химотрипсина имеется гидрофобный карман, в который помещаются эти аминокислоты.

Трипсин

     Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника - трипсиногена. Активируется в полости кишечника ферментом энтеропептидазой при участии ионов кальция, а также способен к аутокатализу. Гидролизует связи, образованные положительно заряженными аминокислотами аргинином (Арг)  и лизином (Лиз) в R₁-положении. Его адсорбционный центр похож на адсорбционный центр химотрипсина, но в глубине гидрофобного кармана есть отрицательно заряженная карбоксильная группа.

Эластаза.

     Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника - проэластазы. Активируется в полости кишечника трипсином. Гидролизует пептидные связи в R₁-положении, образованные глицином, аланином и серином.

     Все перечисленные малоспецифичные протеиназы относятся к ЭНДОПЕПТИДАЗАМ, потому что гидролизуют связь внутри молекулы белка, а не на концах полипептидной цепи. Под действием этих протеиназ полипептидная цепь белка расщепляется на крупные фрагменты. Затем на эти крупные фрагменты действуют ЭКЗОПЕПТИДАЗЫ, каждая из которых отщепляет одну аминокислоту от концов полипептидной цепи.