66151 (Общие принципы технологии криогенного охлаждения мяса индейки), страница 6

Более медленное расщепление креатинфосфата при пониженных тем-

пературах также способствует замедлению распада АТФ. Реакции дефосфо-

рилирования креатинфосфата и АТФ строго синхронизированы. Так, в ин-

тервале температур 17-37 С они имеют одинаковую величину температурно-

го коэффициента, равную 1,55. Можно полагать, что эта синхронность сохраняется при более низких температурах. При пониженных температурах более длительны процессы аэробного окисления липидов и их составляю-

щих, в частности жирных кислот, что также замедляет расщепление нуклео-

тидов.

В совокупности эти явления приводят к тому, что в условиях темпе-

ратур, близких к криоскопическим, уменьшается скорость расщепления АТФ.

Реакция дефосфорилирования АТФ происходит при участии АТФ-азы миозина и всегда сопровождается повышением активности АТФ-азы в ох-

лажденной мышечной ткани. Эти процессы строго синхронизированы с уменьшением рН до конечной величины при развитии посмертного окочене-

ния.

Степень расслабления мышечной ткани после разрешения посмертного окоченения определяется конечным содержанием АТФ. В сократительной деятельности мышц одна из функций АТФ заключается в пластифицирую-

щем действии на мышечные волокна.

К о л и ч е с т в о м а к р о- и м и к р о э л е м е н т о в . В биохимичес-

ких изменениях мышечной ткани существенную роль играют минеральные вещества. В настоящее время стало очевидным, что без участия того или ино-

го элемента не осуществляются ни один сколько-нибудь важный процесс, ни одна физиологическая функция. Ионы металлов являются неотъемлемым компонентом всех биологических систем.

Основным условием сокращения мышцы является взаимозамена натрия и калия, кальция и магния в некоторых соединениях, входящих в состав тканей. Минеральный баланс мышц не является постоянным и может харак-

теризовать изменения в мышечной ткани.

В основе процессов, происходящих в мышечном волокне, лежит общее для всех клеток явление – наличие разности потенциалов между внутренним содержимым клетки и окружающей ее внешней средой. Эта разность потен-

циалов обусловлена высокой концентрацией ионов калия внутри клетки и ионов натрия снаружи.

В периоды развития автолитических процессов наблюдаются направ-

ленные изменения содержания натрия и калия в мышечной ткани. Переход мышечной ткани из состояния pre rigor в окоченевшее сопровождается уменьшением содержания калия в мышцах примерно в 2 раза. В состоянии посмертного окоченения наблюдается дальнейший выход ионов калия из мышцы, что говорит об ослаблении их связи с белками. Разрешение посмер-

тного окоченения сопровождается переходом ионов калия в связанное состояние. В то же время изменение содержания ионов натрия в мышечной ткани при посмертном окоченении носит противоположный характер.

При хранении охлажденной птицы происходит вполне определенные изменения ионов калия в мышечной ткани, соответствующие отдельным ста-

диям автолиза. В состоянии посмертного окоченения при экстрагировании водой в течение 1 ч из мышцы выделяется около 40% ионов калия, что подтверждает ослабление их связи с белками. В состоянии расслабления наблюдается переход ионов калия в связанное состояние.

Перемещение ионов одновалентных металлов в охлажденной мышеч-

ной ткани взаимосвязано с конформационными изменениями миофибрил-

лярных белков.

С о с т а в и с в о й с т в а б е л к о в . В биохимии мышечной ткани центральное место принадлежит белковой системе. Конформационные прев-

ращения миофибриллярных белков, четко ориентированные в пространстве и синхронизированные во времени, обусловливают посмертные изменения мышечной ткани. Частичный протеолиз белков при естественной фермента-

ции мяса является основным фактором, определяющим биологическую ценность и вкусовые достоинства продукта. От характера и степени измене-

ния как миофибриллярных, так и саркоплазматических белков во многом зависит обратимость процессов, происходящих в мышечной ткани под влиянием холода.

Структурные изменения белков на стадиях посмертного окоченения и его разрешения заключаются в основном в конформации актомиозинового комплекса. При длительном хранении птицы повышаются электростатичес-

кий заряд белковых молекул и их подвижность, свидетельствующие о появ-

лении низкомолекулярных фракций.

В процессе хранения мяса наблюдается изменения состава миофибрил-

лярных белков: уменьшается количество миозина в экстракте при m=0,6 и одновременно увеличивается общее содержание миозиновых фракций в экс-

тракте при m=1,2. Причиной этого, по всей вероятности, является агрегиро-

вание молекул миозина при понижении рН. При хранении в течение длитель-

ного времени возрастает содержание фракции актина в экстракте при m=1,2, что происходит по-видимому, в результате катептического протеолиза бел-

ков. Кроме того, при хранении мяса повышается экстрагируемость при малой

ионной силе минорных белков, в частности М-протеина.

Об изменениях свойств белков в автолизирующей мышечной ткани часто судят по показателю растворимости, под которым подразумевают сте-

пень их экстрагирования буферными растворами определенной ионной силы. По растворимости саркоплазматических белков можно иметь представление о процессах их агрегации с миофибриллярными белками, протеолизе и дена-

турации; по растворимости миофибриллярных белков – о прохождении мышечной тканью отдельных стадий автолиз, целостности миофибрилляр-

ной структуры, а также о протеолизе и денатурации.

Непосредственно после прекращения жизни миозин и актин простран-

ственно разделены и существуют в виде двух самостоятельных белков, поэ-

тому растворимость актомиозиновой фракции парного мяса сразу после убоя велика.

При развитии посмертного окоченения под влиянием энергии гидроли-

тического расщепления АТФ происходят конформационные изменения миозина и актина, в результате чего образуется актомиозин, имеющий значи-

тельно большую молекулярную массу, нежели составляющие его структур-

ные субъединицы. В результате образования актомиозина уменьшается его растворимость, минимальное значение которой по времени совпадает с наи-

большей величиной развиваемого напряжения при посмертном окоченении. При разрешении последнего растворимость актомиозина возрастает, что объясняется разъединением комплекса с образованием пространственно не связанных миозина и актина. Таким образом, фазовый характер изменения растворимости актомиозина определяется периодичностью конформацион-

ных превращений белков, а степень экстрагируемости актомиозионовой фракции позволяет с достаточной точностью судить о времени и степени прохождения посмертных процессов в мышечной ткани.

Отмечаемое при хранении уменьшение растворимости миофибрилляр-

ных белков, несомненно, обусловлено их соединением с образованием акто-

миозинового комплекса и подтверждает наступление стадии посмертного окоченения мышечной ткани. Снижение в этот период рН до конечного значения, расщепление гликогена и АТФ, а также возрастание свободных ионов кальция в межфибриллярном пространстве свидетельствуют о наличии в мышечной ткани условий, необходимых для развития посмертного окоче-

нения. Этот период характеризуется возрастанием упругости и снижением влагоудерживающей способности мяса, снижение рН обуславливает, кроме того, изоэлектрическое осаждение миозина.

Через некоторое время растворимость актомиозина увеличивается, что указывает на диссоциацию белков, наступающую при разрешении посмер-

тного окоченения и переходе мышечной ткани в расслабленное состояние. рН вновь возрастает, а содержание свободных ионов кальция в миофибрил-

лах уменьшается.

Растворимость саркоплазматических белков в первоначальный период хранения снижается. В охлажденном мясе это снижение происходит в тече-

ние 1-2 сут хранения и составляет 20%.

Изменения небелковых компонентов мышечной ткани коррелирует с изменениями саркоплазматических и миофибриллярных белков при хране-

нии. На поздних стадиях автолиза их растворимость возрастает и превышает растворимость в парном мясе.

К а т е п т и ч е с к и й п р о т е о л и з б е л к о в. Протеолитическое разложение белков происходит главным образом под влиянием ферментов, выделяющихся из лизосом при повышении кислотности внутри тканевой жидкости. При снижении рН в результате развития анаэробного гликолиза в охлажденной мышечной ткани создаются условия для повышения проница-

емости лизосомальных мембран и выхода гидролитических ферментов в межфибриллярное пространство.

Одним из наиболее изученных ферментов лизосом является кислая фосфатаза. Кислая фосфатаза легко освобождается из лизосом и при автолизе мышечной ткани.. В индейке при 2 С ее активность увеличивается уже через несколько часов, достигая максимальной величины через 24 часа, после чего происходит постепенная инактивация фермента. Наибольшая активность кислой фосфатазы отмечена в парном мясе; по мере хранения охлажденного мяса активность уменьшается.

Ф е р м е н т а т и в н а я а т а к у е м о с т ь б е л к о в . Биологическая ценность белков зависит от многих факторов, наиболее важным из которых является баланс незаменимых аминокислот и перевариваемость, или атакуемость белков протеолитическими ферментами.

Глобулярные белки в нативном состоянии плохо гидролизуются ферментами желудочно-кишечного тракта из-за недоступности многих пептидных связей, необходимых для реакции с активным центром фермента (23). Следовательно, структура белков имеет большое значение для их гидролизуемости протеиназами. В некоторых случаях изменения белка при денатурации приводит к уменьшению ферментативной атакуемости.

Полагают, что трипсин гидролизует пептидные, амидные и эфирные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы аргинина и лизина. Химотрипсин характеризуется более широкой субстратной специфи-

чностью. Он гидролизует пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы метионина, фенилаланина, тирозина и триптофана.

Изучена атакуемость трипсином саркоплазматических и миофибрил-

лярных белков грудной мышцы индейки, хранившейся при 2 и -2 С. Воздей-

ствию трипсина в меньшей степени подвергаются саркоплазматические белки, в большей – миофибриллярные. При хранении птицы ферментативная атакуемость белков возрастает. По достижении наибольшего значения в охлажденной мышечной ткани на 5-е сутки хранения ферментативная атаку-

емость белков снижается.

Возможными причинами повышения устойчивости белков к воздей-ствию пищеварительных ферментов в период посмертного окоченения могут быть возникновение специфических связей, не разрушаемых этими фермен-

тами, и уменьшение доступности пептидных связей вследствие агрегирова-

ния белковых молекул. Нарастание ферментативной атакуемости белков при разрешении окоченения и созревании мяса можно объяснить их изменением в результате увеличения рН и ослабления связи между актином и миозином.

Снижение ферментативной атакуемости белков при длительном хране-

нии мышечной ткани является очевидно, следствием воздействия нескольких факторов. Так, уменьшение переваримости саркоплазматических белков мо-

жет происходить из-за ингибирующего действия на этот процесс продуктов протеолиза белков.

Переваримость белков тесно связана с их усвояемостью. Степень усво-

яемости белков in vitro устанавливается путем проведения их гидролитичес-

кого расщепления до и после протеолиза ферментами желудочно-кишечного тракта. Усвояемость аминокислот, так же как и переваримость белков, снижается в момент посмертного окоченения. Она зависит от температуры хранения; пониженные температуры замедляют снижение усвояемости ами-

нокислот. Так, наименьшая степень усвояемости аминокислот при хранении охлажденного мяса при -2 С отмечается на 5-сутки хранения и составляет 70,1% (в парном мясе – 88,7%).

Одной из причин снижения усвояемости аминокислот при посмертном окоченении является уменьшение растворимости белков.

К о м п о н е н т ы , о б у с л а в л и в а ю щ и е в к у с и а р о м а т.

К веществам, которые участвуют в образовании вкуса и запаха мяса, отно-

сятся низкомолекулярные пептиды, углеводы, нуклеотиды (инозиновая и гуа-

ниловая кислоты), азотистые экстрактивные вещества (креатин, гипоксан-

тин), жирные кислоты и другие, в том числе свободные аминокислоты (10,12)

При хранении охлажденного мяса птицы начиная с 10-12 сут в результате развития процессов протеолиза и амилолиза в мышечной ткани наблюдается увеличение содержания свободных аминокислот, причем накап-

ливаются именно те аминокислоты, которые участвуют в образовании вкуса и запаха.