Попов, Демин, Шибанова - Проблема белка. т.3. Структурная организация белка (947296), страница 44
Текст из файла (страница 44)
Кривые к-порядок - длина связи СО ()) н к.порядок — к-укорочение связи СО (!3) - нетаиал, 2 — фенал. 3 — фуран, 4 — карбонат-нан, 5 — гать муравьиной кислоты, б — ацетон, 7— дауокнсь углерала. 8- окись углсрока 149 7,2П ° ея ьь ь, уПй ф ~.7Х "ь у,ий П2П ы П77 ~ь Пур ~~ Пру ь М ! ПП22 (~Ы ° к У,/27 кП- еэ 2П "' ь 3П Кь 3П~ ~ь пп~ф, 1 Р и с, П.7. Зависимости между л-состав.
лягогцнмн силовых постОянных н л-лора! ном связей ! — СО (метанол, нарбонат-нон, мг ти„ авуоннсь углсрола, анись углсрола), 7 Сид (метиламин, пнриЛин, Юметнлметнлсннмн„ ацстоннтрил), 3 — СС (этан. бенгал, эгнлсн ацетилен) Ьт IЛ У ~4 Ъ Уже много десятилетий такое представление является обще. принятым, по существу единственным. Оио, действительно, объясняет физические и хими. !т.у угл уг г лгл ческие свойства амидов и пеп .та'- порл3вк Г)Рти тидных групп в сложных молекулах. Стабилизация электронного строения пептидной группы в виде суперпозиции форм 1 и !! осуществляется за счет взаимодействия неподеленной пары электронов атома Х с и-электронами связи С=О.
Модель Полинга подтверждается многочисленными данными рентгеносгруктурного анализа, согласно которым длины связи Х-С в амидах и пептидах короче, чем в аминах, а длина связи С=О больше, чем и альдегидах и кетонах, плоским строением пептидной группы, а также ее существованием в транс- и цис-конфигурациях, разделенных высоким потенциальным барьером. Резонансная модель не противоречит колебательным и электронным спектрам ассоциированных амидов и пептидов. Так, понижение частоты валентного колебания С=О (полоса амид 1; табл. П.4) и повышение частоты валентного колебания Х вЂ” С (полоса амид П) согласуется со снижением х-порядка первой связи и появлением и-порядка второй.
Резонно также связывают гипсохромное смещение УФ-полос поглощения амидов с большим вкладом в распределение электронной плотности цвиттер-ионной формы. Осцилляцией между двумя альтернативными каноническими структурами ! и П хорошо объясняется и главная особенность пептидной группы — лабильность ее электронного строения, Существенный вклад в распределение электронной плотности пептиднай группы цвитгер-ионной формы (П) должен сказаться в увеличении отрицательного заряда на карбонильном кислороде (по сравнению с ацетоном), что и подтверждается результатами расчета интенсивностей ИК-полос поглощения (см. табл.
П.3 и П.б). Это полностью согласуется также с таким известным экспериментальным фактором, как предпочтительное протонирование амидов и пептидов по атому кислорода !4!], а не азота. как зто обычно имеет место. Амиды являются слабыми основаниями значения рК„например, у ацетамида и Х-метилацетамида составляют соответственно 0,35 и!,О. В то же время они могут выступать и как слабые кислоты, РЕ, кислотной диссоциации у фора(амида равно !7,2, а у ацетамида — !7,6 [42). В соответствии с этим пептидная группа проявляет двойственную способность к образованию водородных связей, выступая одновременно в качестве акцептора протона !СЫО) и его донора (Х-И). Образование водородных связей ведет к еще большей поляризации групп, )50 кеьеличению порядка связи Х вЂ” С, уменьшению порядка С=О, соответстующим изменениям длин таких связей и повышению барьера внутренего вращения вокруг связи Х-С.
Перечисленные опытные факты можно йьяснить возрастанием доли участия в резонансе формы 11. В сложных эфирах, как и в амидах, возможно взаимодействие неподвленных пар эфирного атома кислорода с ~-электронами карбонильной группы. Поэтому результирующее распределение электронной плотности в сложноэфирной группе можно по аналогии с пептидной группой также представить суперпозицией двух форм — ковалентной (1) и цвиттер-ионной !11), что и было сделано Полингом: д 0 Н 0~) — ~0 0 — Б ~ — ~ О=С Ъ 'д !11 !у Из-за более высокой по сравнению с атомом Х электроотрицательности атома О вклад структуры 11 уменьшился до !5% !40).
В принципе с помощью тех же резонансных структур описывается электронное строение и цианамндов: д,'о 0 н В з з ! Если структурная организация пептидной группы (как сложноэфирной и цианамидной групп) действительно адекватно описывается резонансной моделью Полинга с ее ковалентной и цвиттер-ионной формами (1 и П), то происходящие под действием внешних сил изменения внутренних характеристик группы должны являться следствием перераспределения электРонной плотности в пределах двух резонансных структур (! <-+11). Также очевидно, что модель Полинга как молекулярная должна прежде всего правильно отражать исходное состояние, т.е, электронное распределение в изолированной молекуле. При справедливости представления о пептидиой группе как о суперпозиции с приблизительно одинаковыми весами двух Резонансных структур, существенно отличающихся по порядкам связей, длины Х-С и С=О в молекулах свободных амндов должны иметь значения, промежуточные между длинами ординарной и двойной связей, То же самое должно наблюдаться и в отношении силовых постоянных.
Однако, как видно из табл. 11.7, если геометрические и механические параметры связи Х вЂ” С в амидах действительно отвечают промежуточным значениям, то параметры С=О соответствуют значениям в ацетоне, те. чисто двойной связи, Более того, в некоторых случаях связь С=О в амидах даже короче, а силовая постоянная выше чем в ацетоне. ПоДобиая ситуация имеет место в сложных эфирах и цианамидах (табл. Н,7). В табл.
П.9 приведены величины и-порядков пептидной, сложноэфирной и цнанамндной групп, полученные на основе данных табл. 11.7 и со- !5! Тлблнг!л ц 9 л-Порядки связей я пептидной, сложнозфирной и цнанамидной трупная к-Порядок связей по длинам связи по силовым пос- тоянным Молекула 0,5 О,б Формамид Ацетамид Х-Метилформамид Х-Метилацетамид Х-Диметилформамид Х-Диметилацетамид 1,2 1,0 0,6 0,6 О.б 0,6 0,7 0,7 1,1 1,0 1,1 1,0 1,0 1,0 1,0 0,6 0,4 0.3 0,4 Метилформиат Метилацетат 1,! 1,0 1,9 0,5 0,6 !1ианамнд Х-Диметилциаиамид 0,5 2,0 1,9 152 отношений длина связн-я-порядок связи (см. рнс.
П.5 и И.б) н силовая постоянная-и-порядок связи (рис, 11.7) с учетом вклада о-электронов и гибридизации атомов (табл. П.8). Представленные п-порядки связей и свободном состоянии молекул, полученные двумя независимыми методами, хорошо согласуются между собой. Они свидетельствуют о том, что электронное распределение в неассоциированных молекулах амидов, сложных эфиров и цианамидов не отвечает резонансной модели Полинга: увеличение и-порядков связей )з)-С и О-С происходит не за счет уменьшения я-порядков связей С=О и С=)з); последние не только не меньше, но в ряде случаев больше п-порядков связей у соответствующих модельных соединений.
Естественен вопрос, чем обусловлено такое распределение электронной плотности? Прямо ответить на него с помощью наблюдаемых геометрических параметров молекул и результатов расчета частот и интенсивностей колебательных спектров нельзя, поскольку теория последних базируется на механической модели гармонического осциллятора, а соотногпения между длинами, силовыми постоянными и порядками связей являются эмпирическими. Значение полученных данных заключается в постановке самого вопроса, а ответ следует искать с помощью методов квантовой химии. Молекула формамида была объектом многочисленных исследований, использовавших полуэмпирические и неэмпирические квантовохимические методы (1, 22, 23, 43-4б).
Однако все расчеты выполнялись с учетом и-электронов связи С=О и л-электронов атома )з(. Такое приближение по существу уже исходит из признания резонансной модели По- линга и, следовательно, исключает объективную интерпретацию опыт- Кьзх данных, так как заведомо предопределяет результат увеличение д порядка Х вЂ” С и уменьшение к-порядка С=О связей. Выскажу соображение о структурной организации пептидной группы, обусловливающей ее свойства, в частности объясняющей данные, приведенные в табл. 11.9. Особенность электронного строения пептидной группьн безусловно, в больпюй мере определяется большой подвижностью неподеленной пары электронов атома Х н высокой акцепторной способностью группы С=О.
Прямое взаимодействие аминогруппы и карбонила приводит к смещению л-электронов азота в направлении связи Х-С и увеличению ее порядка, В результате изменяется гибридизация атома Х, пептидная группа приобретает плоскую или близкую к ней структуру, уменьшается отрицательный заряд на азоте и снижается дипольный момент связи Х-Н. В этом отношении рассматриваемая ниже модель пепззщной связи согласуется с моделью Полинга Если донорная способность одной части молекулы меньше, чем у аминогруппы, то при той же электроноакцепторной способности другой части можно ожидать не столь значительное смещение электронной плотности на промежуточную связь. Это действительно наблюдается в молекулах акролеина (НзС=СНСНО) н пропиналя (НСжС-СНО) [47], где к-электроны С=С н СжС связей менее подвижны, чем л-электроны аминогруппы [48, 49]. Акцепторной способности группы С=О здесь оказывается недостаточно для значительной делокализации к-электронов, о чем свидетельствуют геометрические данные и результаты теоретического анализа колебательных спектров [47, 50].
Смещение в пептидной группе л-электронов азота в сторону должно привести к их взаимодействию с к-электронами, что, казалось бы, неизбежно увеличит к-порядок Х-С и уменьшит к-порядок С=О связей. Оддпко, как отмечалось, такое предположение не согласуется с наблюдаемой длиной карбонильной связи и ее силовой постоянной (табл.
П.7). Очевидно, [[ля объяснения данного факта недостаточно учитывать только взаимодействие между л-электронами азота н к-электронами карбонила, как это лается в резонансной модели Полинга и квантовохимических расчетах. еобходимо принимать во внимание также неподеленные пары электро]Юв атома кислорода. В карбоннльных соединениях, таких, как кетоны, л-электроны атома О являются наиболее лабильнымн, на что указывает расположение УФ-подос поглощения, отвечающих (и-к')-лереходам в области 280-200 нм [51-54].
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
