Попов, Демин, Шибанова - Проблема белка. т.3. Структурная организация белка (947296), страница 38
Текст из файла (страница 38)
Вд. 55. 5. 230-2Э1. ВЬ Ваггал О.Н.Я. Я ЕхРепепца. !950. Чо1. б. Р. 316 — 320. 62 Вопил О.Н.Я., Спой|ил Я.С П !Эиагг. Яет. СЬеп|. Бос. 1956. Чо1. 10. Р. 44-82. 63, Вартан // ГР. П Теоретическая органическая химия: Докл. представ. на симлоз. памяти Кекуле. М: Изп-во пиастр. лиг., 1963. С. 160 — 180. 64, РиЯтал В., Ри16|шл А.
// Лдт. Рпле|п СЬегп. 1974. Чо!. 28 Р. 343-524. 65 /НЯ ТЛ-. // !. СЬеп|. РЬуз. 1946. Чо!. 14. Р. 465-472. 66, Р/ез|йе/тег РИ.. Маус| З.Е. П!Ьгд. Р. 733 — 7Э8. ВВ Китайгородский А.И. П Изв. ЛН СССР. Сер. физ. 1951. Т. 15. С. ! 57-168. 68 Кшпай|оРодский А.И ПДокл.
ЛН СССР. 1959. Т.!24. С 1267 — 1273 69. Китайзарадский А И // Там же. 1961. Т. 137. С. 116 — ! 22 70 КйаУ8агодзН А /. // Те|гайедгоп. 1960. Чо/. 9. Р. ! 83-193. 71. Кнауйогодп' А./ П!Ь~д. 1961. Чо1. 14.Р. 230-236. 72 Илиел Э., Аллинжер Н., Элзгиал С., Моррисон Г. Конформационный анализ. Мс Мир, 1969. 73. Р|пег К 5 П Лдг. СЬев. РЬуз.
1959. Чо1. 2. Р. 59-102 74. Узстгейлер Ф. Пространственные аффекты в органической химии. Мс Изд-во пиастр. лвт., 1960. 75. Кшлайгородский А.И //Успехи физ. наук. 1979. Т. 127. С. 391-420, 76. Килшйгородский А.И. Молекулярные кристаллы. Мс Наука, 1971. 77. Бсйегава Н.А. // Лдш РЬуз. апд Огй. СЬев. 1968. Чо1. б. Р. 103 — 184, 73.
Яатаг/шлдгал СН, Баз/зеййагал И // Лдчапсез |л рго|тп сЬевцпу. Н,ул 1.с Асад. Ргезз, 1968. Р, 283-437. 79. Пnлозов Р.В. Метод полузмпирического силового поля и конформационном анализе биололимеров.Мс Наука, !981. 80. Дашевский В.Г. Конформационный анализ органических молекул. Мс Химия, 1932. 81. Н/Я ТЕ. П !. СЬев. РЛуз.
!948. Чо/. 1б. Р. 399-405. 82, йгеегоу М.М, Маюл Е.А. П 1. Лвег. СЬев. Бос. 1957. Чо!. 79. Р. 4351-4854. 83. Нелбпсйгол У В П 1Ьн1. 1961. Чо/. 83. Р. 4537-4543. 84. Моталу Р А., МгСиие Я Е,, Вигйет А.Ц'., Бгйегайа Н А. П !. РЬуз. СЬев. 1975. Чо1. 79. Р. 2361-238!. 85. Бсап ЯА.. 5сйегайа НЛ. // !. СЛев. РЬуз. 1966 Чо!.
45. Р. 2091-2101. 86. Вгал| О А., Е!огу РЗ. // !. Лвег. СЬев. 5ос. !966. Чо1. 87. Р. 2791-2799 87. Ое 5ал|/з Р., С|йбо Е., Е|3иог| А.М., Рорат|тп А. // Наглее. 1965. Чо!. 206. Р. 456-460. 88. Коулсон Ч. Валентности. Мс Мир, ! 965. 89. В/кал М., 6|Угол 5.
П Теггайефоп. 1967. Чо/. 23. Р. 769 — 784. 90. Уеалз ЕН. Мафевабса/ гйеогу о! е/ес|псйу апд вайпеппп. 5гй ед. СавЬ|гдйе: !Эпос ргем, 1933. 91. Кзгйиоод ЕС., Цггзгйе/тег Р.Н, П 1. СЬе|п. РЬуз. 1938. Чо1. б. Р. 506 — 513. 92. Киг1алд Я./., Ц дзал ЕВ. П!Ь/д. 1957. Чо/. 27. Р. 535 — 592. 93. Ра1алд О., Бгбегайа Н.А. П В1осЬеппп|у.
1967. Чо/. 6. Р. 3791-3800. 94. Попов Е.М, Желтова В.Н. П Журн. прикл, спектроскопии. 1971. Т. 14. С. 122 — 128. 95. Кпвт 5., Маей Е // Ргос. На!. Асад. Бс|. П5. 1963. Чо1. 60. Р. 1122 — 1128. 96.Пилкилд ГМ, Архилола С.Ф., Попов Е М // Журн. структур. химии. 1970. Т. 11. С. 121-126. 97. Ебег| 1. П О/ро!вошел| ипд сЬевВсйе 5|гнсвге. 1.е!рпй: !.е|рх|йег Чопгайе, 1929. 5.
44-47. 98. Еуг|лу Н П!. Лвег СЬев. 5ос. 1932. Чо1 54. Р. 3191-3203. 99. Кетр/./О., Рпггг К5. П /. СЬе|п РЬуз. 1936. Чо!. 4. Р. 749-752. 100 Км|/айоюву СВ, Еа|йг| ./Я, 5л|ПР. П!Ь!д. 1938 Чо| 6 Р. 407-41!. !01. 5тцй !.,С. П !Ь!д. 1949. Чо1. 17. Р. 139 — 167. 127 102. Миг)зусииа С. Строение молекул и анутреннее вращение. Мл Изд-во нностр. лнт, 1957 103.
КоМгаизсб К И'. //21зспг. рЬуз. СЬе|п. 1932. Вд. ! 8В. Б. 61-72. 104. ЕдееВ Иг.Р.. С/осдег П. //1. СЬев. РЬУ|. 1941. Чо1. 9. Р. 375 — 376. 105. Веги У У., Си |лл Иг.Л. // 1Ь|д. 1950. Чо!. 18. Р. 1642 — 1652. !06. Нег|Ьегд С 1пбасед апд давал зрес|га о/ро1уа|оппс п|о!есизез. Н Хл Асад. Ргезз, 1945, 107. Веисд ! У„ра/тег КА // !. Спет. РЬуз. 1938. Чо/.
6. Р. 639-644. 108. А|лгпанб ./, Кег!е !. П!ЬЫ. 1952. Чог. 20. Р. 425-427. ! 09. МПЬгг8 М.Е.. 1./рсотЬ И' Н. П Асга сгунаИоВп 1951. Чо/. 4. Р. 369-373. 110. И'!Нол Е В. // Ргос. Наг. Асад. Бс|. ВБ. 1957. Чо1. 43. Р. 816-820. 111. ЕанМегб А, Вепм|е|л НУ,, Ва/: В. /! 1. СЬещ. РЬуз. 1940. Чо!. 8. Р. 415-418. 112. Раибну Е // Ргос. Наг. Асад. Бс/.
115. !958. Чо!. 44. Р. 21! — 2! 6. 1!3. Полин| Л. П Теоретическая органическая химия. Ил Изд-во нностр, лпт., 19СО С. 7 — !б. 114. 1!ЗРАС-11/В /о!Ш СотвВюп оп Ьгосдеппса/ потапе/ащге П 1. Вю1. СЬещ. 1983. Чо/ 260 Р. 14-42. ! 15.
Рагг/злу !.. / Ргос. Наг. Асад. Бс/. !38.!928. Чо1. 14. Р. 359-363. ! 16, Есллигд-уолез !., Рор/с АА. П Ргос. Иоу. Бос. 1.опдоп А. ! 951. Чо1. 205. Р. 155 — 166. 117. Ру/е И'.Б. П 1. СЬев. РЬуз. 1953. Чо1. 21. Р. 2 — 5. ! 18. Бсдле/Пег И'Л. //!Ыд. ! 955. Чо1. 23. Р. 26-31. 119. Миггау Р.Е., БсплеМег И'.П. П Салай.
1. СЬев. 1955. Чо!. 33. Р. 797-804. 120. Лииентел Лж., Мак-Клеллан О. Водородная связь. Мл Мнр,!964. ! 21. Соколов НЯ. // Дока. АН СССР. ! 947. Т. 58. С. 611-617. 122. Соколов НЛ. // Там же. 1948. Т. 60. С. 825-831. !23. Соколов НЛ. //Успехи фнз. наук,!955. Т. 57. С. 205-235. 124. /Ирр| лооп ЕВ., Бспгогде| В. П 1. СЬев. РЬуз. 19М. Чо1. 23. Р. 1131-1 \ 37. 125. Бсбгагдег В., Мрртгоп ЕЛ //1. РЬуя. СЬе|п. 1957. Чо1. 61.
Р. 92! — 926. 126. Моидал Иг.С., К|отбою ВА. //1. С1кт. РЬуз. 1956. Чоз. 24. Р. 34-40. 127. Бзос/злауег И' Н. // !Ь|д. 1941. Чо/. 9. Р. 398-405. 128. Полов Е.М., Вашенский В.Г., Лилкиид ЛМ., Архилови С.Ф // Молекуляр. биология 1968. Т. 2. С. 612-620. 129. Мозге Р.М. // РЬуз. Ист. 1929. Чо/. 34. Р. 57 — 64.
130. Раи/ту ы/ Бутр. оп ргогезп зггисыге апа1упз. 1.4 н.хл мегьиеп-зч11еу,!957, Р. 5-7. Часть 11 ПРОСТЕЙШИЕ ПЕПТИДЫ В решении проблемы структурной организации белков изучение взаимодействий между валентно-несвязанными атомами в свободных аминокислотных остатках представляет особый интерес. Эти взаимодействия определяют у каждого стандартного остатка его конформационную потенцико, которая при укладке белковой цепи в нативную трехмерную структуру реализуется в виде определенного конформационного состояния. 3нание максимальных конформацнонных возможностей свободмого звена полипептндной цспи является исходным в последующем изучении средних и дальних межостаточных невалентных взаимодействий, благодаря чему оно составляет основу метода структурного анализа пептидов и белков.
Простейшими молекулами, моделирующими конформационные возможности свободных аминокислотных остатков, являются метиламиды Х-ацетил-и-аминокислот, СНз-СОХН-С"НК вЂ” СОХН-СНз. В состав таких молекул (назовем их ради краткости монопептидами) входят две пептидные группы, структура которых во многом определяет их свойства, в частности конформационные возможности. Поэтому перед рассмотрением структурной организации монопептидов а-аминокислот целесообразно остановиться на электронных и конформационных особенностях простых органических молекул, содержащих пептидные (амидные) группы. Глава 4 СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ ПЕПТИДНОЙ ГРУППЫ Строение и свойства пептидной группы представляют исключительный интерес для молекулярной биологии и теоретической химии. Ома является элементарным звеном основной цепи белков, входит в боковые цепи аминокислот Азп и О1п, присутствует в составе большого числа природных соединений.
Несомненно, это одна из самых распространенных в природе совокупностей валентно-связанных атомов. данный факт весьма знаменателен, и, по-видимому, его одного уже достаточно для предположения об исключительной структурной организации пептндной группы, ее универсальности. 129 Д Проблсма белка, т. 3 Многое о свойствах пептидной группы может сказать ее химическа„ формула: С 0 В С Прежде всего она показывает, что группа состоит из двух не.
посредственно связанных между собой атомных группировок, имеющщ диаметрально противоположные склонности к взаимодействию с электро. ном, — сильного электроноакцептора (С"СΠ— ) и сильного электронодонора (С"НХ-). Такое строение пептидной группы позволяет предположить большие возможности в изменении ее свойств под действием внутримолекулярных и межмолекулярных факторов, влияющих на донорно-акцепторные способности фрагментов. Наиболее чувствительной в этом случае оказывается центральная пептндная связь.
Предположение подтверждается качественным рассмотрением электронного строения группы. Она обладает л-электронной системой и подвижными неподеленными парами электронов атомов г) и О, а также может образовывать водородные связи, выступая прн этом как донор и как акцептор протонов.















