Попов, Демин, Шибанова - Проблема белка. т.3. Структурная организация белка (947296), страница 145
Текст из файла (страница 145)
Мысли авторов, эволю41ионируя в отрыве от опытных фактов, обретают полностью натурфилософский характер и становятся поистине фантастическими. "Следуя по этому же пути, — пишут Меклер и Идлис в той же работе, — мы, заложив в фундамент всей нашей работы общий стереохимический код, ... ,увидели простое, естественное и удивнтельно красивое решение Природой этоге)п Го1бйп8 РгоЫет, в свете которого видится логически стройным и целостным все здание биологии, от атомно-молекулярного ее фундамента 531 ~Р Т" угоду тоР уу-й =д Р и с. 1Ч,18. Схема общего стереохимического геи тическога кода (ио Ля к Меклеру [347]) ХЧХ вЂ” «оден, ХЧХ - антикадан. А — амннокнсхо .
ота, кодируемаа коконом; д — аминокислота. коднрусма„ антикодоном до вершины — понимания смысла н целя 0 .Отф — к. и,от к биологии, от биологии — к социология, 4 4 от социологии — к космологии — вот 4'огУ4-4 диапазон теории, в рамках которой было получено это общее решение' ]352, С.
40]. На той же основе Меклером и Идлис создается программа "Путь к выживанию и развитию человечества", один из разделов которой озаг. лавлен: "Человечеству — осознанную единую цель жизни. Реализацию антропного принципа соучастия Жизни в эволюции Вселенной", Сказанное только что родилось нэ скромного, не имевшего серьезной аргументации предположения Меклера о сгереокомплементарности аминокислоты с антиаминокислотой. Затем, отнюдь не в результате прямых экспериментальных и теоретических исследований, а с помощью лишь одной силлогистики, оно последовательно, как бы само собой, стало превращаться в постулат, принцип, открытие, закон, фундамент всей биологии, смысл и цель Жизни и, наконец, в нечто такое, что не имеет еще научного названия.
Подобных обобщений не знала не только биология, но и физика и химия на протяжении всей истории естественных наук. Поэтому велико желание убедиться в соответствии декларируемых Меклером и Идлнс идей действительному положению дел и справедливости такой высочайшей самооценки авторами их умозаключений. Именно "умозаключений", а не результатов экспериментальных и теоретических разработок механизмов свертывания полипептидных и полинуклеотндных цепей, их взаимодействий, трехмерных структур и конформационных свойств белков. Об этом можно судить по следующей фразе Меклера и Идлис в работе 1993 гд "Считаем необходимым еще раз подчеркнуть, что общий стереохимический генетический код не придулган аг] ]гос, не сформулирован "по аналогии", а выведен логически, в результате экстраполяции вниз — до самого низшего уровня организации биологических систем — закономерностей взаимного узнавания и связывания друг с другом элементарных структур иерархии биологических организмов и систем последующих уровней их организации; органов, тканей, клеток.
субклеточных структур, биополимеров и, наконец,мономеров. из которых эти биополимеры построены" [352, С. 41]. Открытия кода Н-Н и Т-кода потребовали, как известно, диаметрально противоположного направления поиска. Анализ обобщенного кода начну с выяснения необходимости и возможности существования компонентов Меклера. В этом отношении общепринятый генетический код никаких сомнений не вызывает. Отмечу лишь две его характерные особенности: во-первых, чрезвычайно тонкую стереокомплементарность потенциальных поверхностей тринуклеотидных пар 532 й всех взаимодействующих друг с другом кодонов и антикодонов и, вовторых, энергетическую эффективность кодов-антикодоновых комплекеов, которая обеспечивается от б до 9 водородными связями и высокой ягонформационной стабильностью обоих тринуклеотидов.Химический реаультат кодирования здесь однозначен — это увеличение каждый раз полирептидной цели, растущей иа рибосоме, на определенную аминокислоту 1; )конфигурации.
Генетический код работает со 100%-ной точностью и такой 1не гарантией. Он имеет четкую н всесторонне доказанную физическую и биохимическую трактовку. В процессе его разработки получены ответы не только на вопросы типа "какТ' и "с какой целью'!", но и на вопрос "почему?", а следовательно, обретено не только знание, но и понимание Зхеханизма кодирования и причины его спонтанного протекания. Код А-Й, согласно утверждению Меклера, отражает высокую стереокомплементарность каждой аминокислоты своим антикодонам, Однако )одежду ними не только не может быть такой комплементарности,но в данном случае это понятие вообще лишено смысла.
Дело в том, что размеры взаимодействующих молекул столь различны, что аминокислота может взаимодействовать разве что только с одним из трех нуклеотидов антикодона, занимая не более половины его ван-дер-ваальсовой поверхности. Такое взаимодействие неспецифично и, следовательно, не в состоянии кодировать образование комплексов аминокислоты со своими антикодонами. Таким образом, кода А-Й в природе не должно существовать. Избирательно могут взаимодействовать не отдельные аминокислоты с кодонами и антикодонамн, а полипептидные цепи белков с полинуклеотидами, но формирование подобных комплексов в кодировании не Нуждается, да оно и немыслимо. Код А — А, согласно Меклеру (табл. 1Ч.21,а), играет ключевую роль в механизме самопроизвольного построения физиологически активной конформации белка. Напомню, что он должен определять узнавание и связывание двух аминокислотных остатков полипептидной цепи, один из которых кодируется кодоном, а другой — антикодоном.
В работе 1352. С. 44) говорится; "Трехмерные молекулы полипептидов и белков строятся согласно коду А — А непосредственно по ходу их синтеза рибосомами в результате последовательного образования — шаг за шагом — соответствующей совокупности А — А-связей формально так же, как строятся трехмерные молекулы полннуклеотидов в результате образования между их нуклеотидами соответствующей совокупности Н вЂ” Й-связей". Если это так, то в структурах белков должна наблюдаться избирательная сближенность остатков аминокислот с остатками антиаминокислот и существование кода А-А легко проверяется экспериментально.
Такой контроль мог бы быть проведен уже к моменту появления первой публикации, посвященной стереохимическому коду. Кстати, если бы это произошло, то положительный результат проверки оказался бы единственным и весомым опытным фактом в пользу гипотезы о специфической перекрестной стереокомплементарности аминокислот. К 1969 г. были известны трехмерные структуры около десяти белков, так что получить количественное представление о частоте контактов между определенными амино- 533 П блине А' 21 Стсреолнмнческнй гсвстнчесинй «од А-А, оирпаелямпвгй, согдэсио Лгйь Меклеру (349), специфические «таимвдсйстви» «минокнслота-антиаиннокислстл (а- аеркняя треугольвал матрица) н нормированные чэстоты (ргг) (длвнмс СЛС Гэпактиояоиа) варими контактов аин» кислот (б- инапгяя треугольная мэтрина) Мег РЬе Туг 7'гр Ни Атп Атр Сут Вег Пе Тат Сйу Рго ~г ГС 1,7 1,6 1,6 А! Ча) и !и Ь Аг 1 г Мс! Рде Тг Т Но Аьп Ат Ст Всг Пе ТЪг С( Рг б Приме ча н не Нормированная частота контактов 0и) рассчитывается по формуле.(ри)ж1)гХ !г, где С вЂ” объем выборки ! (44 негомологичпых белка), Р, = (т, г Аг) г((г, г л)(г г л)), где Р - ненормированная частота в !г том балке, гл - число контактов между остатггами г г с и е ИГ ГО тиПОВ Гт — ЧнсЛО КОНтаКтОВ С бЕЛКЕ, Ги Г, — ЧИСЛа Оетатиси И)тОГО гилее.
а — ДЛИНа беЛКа (ЧЯСЛО ОетатКОВ а ПОСДСДОПаГЕЛЬИОСГИ) НаетстЫ г юнга то ино ! от ти О н от одчсркпуты, иа снмальпые на ения контакте выделены жирны шриф ом 1,8 1 7 гЛ 1,8 1,7 2,0 17 1$ 1,8 2.1 г ! 2,2 1 7 2,7 3,4 1,6 3,6 1,7 1,8 1.8 1,9 2,7 2,7 ~ 0 В 2 6 2 В 1 В \ 9 7 1 9 2,0 1,5 1,0 1,8 2,7 1,5 2,2 1,3 1,3 1,6 !.6 1,7 2,6 3,0 2,1 2Д 2,7 223 23 20 20 1,9 1 6 1,2 1,6 1,9 1,3 1,7 1,6 1,6 1,8 1,2 1,1 1,7 1,7 3,0 )6 2Л 20 19 16 2,0 1,4 1,3 1,4 ~ ОШ 3,2 г,! (Л 1,3 (сои 3,9 2,1 2,0 1,8 ' Ча! 2 3 ! В ! 9 ! 7 ~ АМ ( кислотными остатками не составило бы большого труда.
Однако этого не дыло сделано автором ни тогда, ни в течение последующей четверти явка. В табл. 1Ч.21,6, любезно предоставленной нам С.Г. Галактионовым, Приведены частоты остаток-остаточных контактов в трехмерных струкяурах 44-х негомологичных белков. Под контактом подразумевается сближение атомов Са боковых цепей аминокислотных остатков на расстояние я8,0 А. Если в белке содержится г, остатков ого типа и г,— 1-го, то максимально возможное число контактов между ними — з,г, Реализованная йз этого числа доля контактов с расстояниями < 8,0 А рассчитывалась по формуле Рп = т,/з,зг где гл, — число близких контактов.
Приведенные в )аблице нормированные значения усреднены по всем 44 белкам с учетом различия в размерах (способ усреднения описан в конце таблицы). Матрица контактов симметрична относительно диагонали, поэтому приведена только одна ее половина. Во всех 26 меклеровских парах А-А частоты встречаемости аминояислотных остатков на близких расстояниях заметно меньше (нередко в два с лишним раза) частот остальных 184 существующих пар. Единственное исключение — пара остатков 1!е-Туг, для которой нормированная частота контактов для Туг (но не 1!е), равная 3,4, немного превышает остальные значения.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
