240-1992 (739739), страница 2

Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 2)

Рентгеноструктурный анализ - метод исследования атомной структуры в-ва с помощью дифракции рентгеновских лучей. Рентгеновские лучи взаимодействуют с электронными оболочками атомов. В результате этого взаимодейст­вия происходит дифракция рентгеновских лучей и на фотопленке получается дифракционная картина — пятна или окружности. Из дифракционной картины при помощи сложных расчетов устанавливают распределение электронной плотности в-ва, а по ней - род атомов и их расположение.

В настоящее время установлено, что большинство белков состоят из 22 качественно разных а-аминокислот.

При образовании молекулы белка или полипептида а-аминокислоты могут соединяться в различной последовательности. Возмож­но огромное число различных комбинаций. Так же как, пользуясь 20...30 буквами алфавита, можно написать текст любой длины, так и из 20 а-аминокислот можно образовать больше 10¹⁸ комбинаций. Существование различного типа полипептидов практически неогра­ничено.

Определение наличия белка:

Для идентификации белков и полипептидов используют специ­фические реакции на белки. Например:

а) биуретовая реакция

б) ксантопротеиновая реакция (появление желтого окрашивания при взаимодействии с онцентрированной азотной кислотой, кото­рое в присутствии аммиака становится оранжевым; реакция свя­зана с нитрованием остатков фенилаланина и тирозина);

в) реакция Миллона (образование желто-коричневого окраши­вания при взаимодействии с Hg(NО₃)₂+HNО₃+HNO₂

г) нингидриновая реакция

д) при нагревании белков со щелочью в присутствии солей свин­ца выпадает черный осадок PbS, что свидетельствует о присутствии серусодержащих аминокислот.

е) сильное нагревание вызывает не только денатурацию белков, но и разложение их с выделением летучих продуктов, обладающих запахом жженых перьев.

Белки обычно образуют коллоидные растворы. Многие реаген­ты вызывают осаждение белков — коагуляцию, которая может быть обратимой и необратимой. Например, этанол и ацетон коагу­лируют белки, но эта коагуляция является обратимой. В чистой воде коагулированные этим способом белки снова образуют кол­лоидный раствор. Обратимую коагуляцию вызывают также раст­воры некоторых солей (MgSO₄ (NH4)₂SO₄ Na₂SO₄). Необратимую коагуляцию (денатурацию) белка вызывает кипячение, а также дей­ствие минеральных кислот, пикриновой кислоты, солей тяжелых металлов, танина.

Синтез пептидов

Синтез пептидов связан с рядом существенных трудностей. Преж­де всего, необходимы оптические активные изомеры а-аминокислот. Кроме того, требуются специальные приемы для осуществления последователь­ного образования пептидных связей в нужной нам последователь­ности а-аминокислот: защита аминогрупп, активация карбоксиль­ных групп, отщепление защитных групп, множество специальных реагентов.

Но грандиозная работа по анализу и синтезу белков в последний период революционизировалась благодаря использованию высокоэффективных автоматических приборов. К ним от­носят синтезаторы — установки для синтеза, круглосуточно работающие без человека по заданной программе. Это одно из проявлений компьюте­ризации в химии. Создание таких автоматов стало возможным после появления новых плодотворных химических идей. Синтезаторы появились после предложе­ния американским химиком P. Meрифилдом нового принципа — син­теза на полимерном носителе, обла­дающем определенными функцио­нальными группами.

Такой способ исключает необходимость выделения промежуточных продуктов на каждой стадии синтеза и легко подвергается автоматизации.

Изыскивая пути исусственного получения белка, ученые интенсивно изучают механизм его синтеза в ор­ганизмах. Ведь здесь он совершается в «мягких» условиях, удивительно чет­ко и с большой скоростью. (Молекула белка в клетке образуется всего за 2—3 с.) Выяснено, что синтез белков в организме осуществляется с учас­тием других высокомолекулярных ве­ществ—нуклеиновых кислот. В настоящее время человек уже глубоко познал механизм биосинтеза белка и приступил к искусственному получению важнейших белков на ос­нове тех же принципов, которые столь совершенно отработаны в процессе развития органического мира.

Кроме этого, промышленное полу­чение белков осуществляется посред­ством микробиологического синтеза. Оказалось, что, размножаясь на соответствующей питательной среде, некоторые микроорганизмы могут создавать обильную белковую массу. На от ходах гидролизного производства спирта из древесины, например, выращивают кормовые дрожжи для животноводства. Использование продуктов микробиологического синтеза в животноводстве позволяет значительно повышать его продуктивность.

Искусственное получение белка было актуальным вопросом уже в прошлом столетии, когда стало ясно, что белки построены из а-аминокислот с помощью амидных (пептидных) связей. Первые синтезы низкомолекулярных пептидов связаны с именем немецкого химика Э. Фишера. В 1903—1907 гг. Э. Фишер синтезировал полипептид, состоящий из 19 остатков аминокислот.

Характеристики

Список файлов реферата