Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 2)

Полипептиды, образовавшиеся в результате действия на белки пепсина, а затем трипсина и химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в кишечнике, которое осуществляется под влиянием пептидаз. Как трипсин и химотрипсин пепсидазы выделяются железистыми клетками слизистой тонкой кишки в недеятельной или малоактивной форме. Активация их происходит под действием трипсина. В поджелудочном соке имеются две карбоксипептидазы – А и В, а в кишечном соке – аминопептидаза и ряд дипептидаз. Карбосксипептидазы расщепляют полипептиды с того конца цепи, где имеется свободная карбоксильная группа, причем карбоксипептидаза А – при наличии концевых ароматических аминокислот, а карбоксипептидаза В – при расположении на концах цепи основных аминокислот. Карбоксипептидаза, как и другие протеолитические ферменты поджелудочного сока, выделяются в виде неактивного зимогена.

Аминопептидаза расщепляет полипептиды с того конца, где имеется свободная аминогруппа.

Дипептидаза расщепляет дипептиды на свободные аминокислоты. В результате ферментативного гидролиза полипептидов пептидазами в кишечнике образуются свободные аминокислоты.

Отсюда следует важный вывод о том, что под влиянием совместного действия группы протеолитических ферментов белки пищи распадаются в желудочно-кишечном тракте до аминокислот.

Следует иметь в виду, что плохая перевариваемость различных пищевых белков может быть обусловлена также присутствием в них ингибиторов протеаз. Так, например, соевые бобы содержат мощный ингибитор трипсина; в яичном белке обнаружен мукопротеид также сильно угнетающий действие трипсина.

Помимо перечисленных выше протеолитических ферментов, в содержимом кишечника обнаруживаются также ферменты эластаза, действующая на эластин эластических связок и коллагеназа, гидролизующая коллаген костной и хрящевой ткани. Эти ферменты поступают в кишечник в составе поджелудочного сока.

Расщепление пептонов, так же как и жиров и углеводов, под влиянием соответствующих гидролаз особенно энергично проходит на поверхности слизистой оболочки кишечника (пристеночное пищеварение).

Увеличению скорости пищеварения непосредственно на поверхности слизистой кишечника в немалой степени способствует протекание тесно связанных с перевариванием пищи процессов всасывания.

Здесь надо также напомнить, что кишечный сок в отличие от желудочного и поджелудочного секретов содержит, помимо жидкой части, плотную часть, состоящую из отторгнутых клеток слизистой оболочки кишечника. Эти клетки очень богаты ферментами. Концентрация ферментов в жидкой части сок значительно ниже. Особенно высоко содержание ферментов в только что отторгнутых от стенки кишечника клеточных элементах.

Картина превращения пищевых белков в желудочно-кишечном тракте была бы не полной, если бы мы прошли мимо тех изменений ,которые претерпевают белки (аминокислоты) в кишечнике под действием разнообразных микроорганизмов, населяющих в огромном количестве этот участок пищеварительной трубки. Часть аминокислот в кишечнике до их всасывания используются микробами в качестве источника питания.

Расщепление микробами аминокислот приводит к превращению их в амины, жирные кислоты, спирты, фенолы, индол, скатол, сероводород и ряд других соединений. Этот процесс носит название гниения белков в кишечнике. Прежде чем останавливаться на частностях, рассмотрим направление этих реакций.

1. При декарбоксилировании аминокислот возможно получение соответствующих, нередко ядовитых аминов.

2. При дезаминировании аминокислот микробами, когда происходит отщепление аминогруппы в виде аммиака, в зависимости от условий, возникают различные продукты, среди них насыщенные и не насыщенные кислоты кетокислоты и оксикислоты.

Гниение белков в органах пищеварения с образованием ядовитых продуктов происходит в более или менее значительных размерах лишь в нижних отделах кишечника. В полости рта и желудке условий для развития гнилостных бактерий обычно нет.

Амины, получающиеся при декарбоксилировании аминокислот, представляют собой фармакологически активные вещества, а некоторые из них являются даже сильными ядами. Из отдельных протеиногенных аминов, то есть аминов, образующихся из аминокислот под влиянием микробов кишечника необходимо назвать путресцин, кадаверин, фенилэтиламин и индолэтиламин.

Путресцин получается при декарбоксилировании аминокислоты орнитина:

При всасывании путресцина из кишечника в кровь этот диамин выделяется с мочой.

Кадаверин получается совершенно аналогичным образом при декарбоксилировании диаминокислоты лизина (α,ε-диаминокапроновой кислоты):

Если кадаверин всасывается из кишечника в кровь, то часть его, так же как и путресцина выводится из организма через почки в неизмененном виде. Часть образующихся аминов может обезвреживаться в стенках кишечника и в других тканях под действием фермента аминксидазы.

Кадаверин, так же как и путресцин, относят к группе трупных ядов, или птомаинов, так как они образуются и при разложении трупов; ядовитость этих диаминов, однако, незначительна.

Совершенно аналогичным образом из фенилаланина в кишечнике при гниении белков получается фенилэтиламин, а из триптофана – индолилэтиламин:

Сероводород (H₂S), метилмеркаптан (CH₃SH) и другие содержащие серу соединения получаются при глубоком разрушении кишечными бактериями аминокислот цистина, цистеина и метионина. Из ядовитых продуктов гниения белков следует назвать фенол, паракрезол, скатол и индол.

Фенол и крезол могут образовываться из аминокислоты тирозина

Микробы разрушают боковую цепь аминокислоты, постепенно укорачивая ее.

Образовавшиеся в кишечнике под действием бактерий ядовитые продукты распада тирозина после всасывания обезвреживаются в печени, в которую оттекающая от кишечника кровь попадает через систему воротной вены. Обезвреживание фенола и крезола может происходить двояким путем: либо посредством связывания их серной кислотой, либо путем соединения их с глюкуроновой кислотой.

Список использованной литературы

1. Аврансон Л.А., Гуткевич Н.В. Обмен белков. ― М.: Красный крест, 1994. ― 127 с.

2. Баранова Т. А. Правильное питание. ― М.: Интербук, 1991. ― 141 с.

3. Башлов В., Гуржин И. Биологическая химия. ― Самара: , 1992. ― 517 с.

4. Велобова Е. Н. Переваривание белков. ― Киев: Гродынец, 1993. ― 29 с.

5. Герундов И. Н., Когосов П.Р. Рассказы о питании. ― Минск: Наука и техника, 1986. ― 89 с.

6. Зеродич., Лучинков. Справочник по химии. — Лениздат. — 594.

7. Збарский Б.И., Иванов И.И., Мардашев С.Р. Биологическая химия. – Л.: Медицина, 1972. ― 583 с.

8. Погудов И. П. Что химия знает о нас? ― М.: Политиздат, 1990. ― 287 с.

9. Яковлев В. В., Яковлев Д.В. Биологическая химия ― Минск: Вышэйш. шк., 1985. ― 494 с.

Характеристики

Список файлов реферата