Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 3)

Скорость любого ферментативного процесса в значительной степени зависит от концентрации, как субстрата, так и фермента. Обычно скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента, при условии если содержание субстрата в в пределах оптимума или немного выше. При постоянном количестве фермента скорость возрастает с увеличением концентрации субстрата. Эта реакция подчинена закону действующих масс и рассматривается в свете теории Михаэлиса – Ментона, то есть

V=K(F) V- скорость реакции

K- константа скорости

F- концентрация фермента

(Смотри приложение 4).

На графике показано соотношение скорости реакции и концентрации субстрата. В восходящей части гиперболы при низких концентрациях субстрата скорость реакции пропорциональна концентрации субстрата. В верхней части, когда концентрация субстрата высока, скорость реакции приближается к максимальному значению и почти не зависит от концентрации. Первое объяснение этой кривой было дано Генри (1901 год). Он высказал предположение, что а основе этой реакции лежит образование субстрат - ферментного комплекса. В дальнейшем эта теория была экспериментально обоснована Михаэлисом – Ментеном и не утратила своего значения до настоящего времени.

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ.

Предполагалось, что ферменты адсорбируют на своей поверхности реагирующие молекулы, в результате чего на участках сорбции концентрация молекул субстрата увеличивается, и это повышает вероятность протекания реакции между ними. Постепенно сложилось мнение, что фермент не сорбирует субстрат на своей поверхности, а вступает с ним во взаимодействие, причём это взаимодействие на первом этапе состоит в образовании непрочного соединения- комплекса между ферментом и субстратом. С каждой молекулой фермента ( а точнее, с каждым его каталитическим центром) реагирует одна молекула субстрата, причём реакция носит необратимый характер. Если фермент обозначить буквой Е, а субстрат буквой S, то реакцию можно написать в виде уравнения:

E+S ES

Совершенно очевидно, что ферментативный процесс в целом не может закончиться образованием фермент- субстратного комплекса. Этот комплекс представляет собой лишь промежуточное соединение, которое подвергается дальнейшим преобразованиям. В простейшем случае- это химическое превращение комплекса, в результате которого субстрат (S) распадается на продукты ( обозначим их буквой Р), а фермент выходит из реакции в неизменном виде. В целом уравнение будет выглядеть так::

E+S ES E+P

Именно таким образом представляли себе протекание ферментативной реакции немецкие учёные Л. Михаэлис и его сотрудница М. Ментен, которые ещё в 1913 году развили общую теорию ферментативного действия, основанную на идее образования промежуточного фермент- субстратного комплекса как первой стадии реакций. Чаще всего распаду комплекса предшествует его химическое преобразование( активирование), которое составляет ещё одну промежуточную стадию и снова усложняет уравнение реакции:

E +S ES ES* E+P

Здесь активный комплекс обозначен ES* (Смотри приложение 5)

Скорости протекания отдельных стадий ферментативного процесса неодинаковы. Одни идут быстрее, другие медленнее. Скорость всей реакции будет определяться скоростью самой медленной реакции. В ферментативном процессе скорости разных стадий тоже неодинаковы. Первый этап этого процесса - образование фермент- субстратного комплекса ES представляет собой, как мы уже говорили, обратимую реакцию и в обычных условиях протекает чрезвычайно быстро, по- видимому, значительно быстрее, чем последующие стадии. Поэтому общая суммарная скорость всего процесса определяется не этой реакцией. Но эта стадия наиболее ответственна, так как сама важность каталитического действия фермента зависит от того, образуется фермент- субстратный комплекс или нет. Все последующие этапы - это только преобразование возникшего комплекса. Как же представить себе образование такого комплекса? Какие условия должны быть соблюдены для того, чтобы он возник? Если снова обратиться к схеме (Смотри приложение 5) и присмотреться к причудливой форме молекулы фермента и субстрата, то заметили, что участок молекулы фермента, на который «садится» субстрат,. Своими очертаниями как бы повторяют форму субстрата. Это символизирует строгое пространственное и химическое соответствие, существующее между активным центром фермента и субстратом. Такое соответствие совершенно необходимо для того, чтобы комплекс мог образоваться. Ещё в конце прошлого века известный немецкий химик Эмиль Фишер высказал предположение, что фермент должен подходить к субстрату как ключ к замку. Это выражение стало крылатым и дожило до наших дней. Однако образ «ключ-замок» перестал удовлетворять учёных. Этот образ предполагает жёсткость, неизменность структуры, железную прочность фермента и субстрата. Такие свойства не типичны для гибких, подвижных молекул биологических веществ. Поэтому, главным образом благодаря работам американского биохимика Д. Кашленда, возникла другая теория, дополняющая и расширяющая представления Фишера. Согласно этой гипотезе, полное соответствие между молекулой субстрата и каталитическим центром фермента возникает лишь тогда, когда они встречаются с друг другом. Субстрат вызывает в молекуле фермента такое изменение расположения химических групп в пространстве, что ранее отсутствовавшее соответствие появляется и вместе с этим появляется возможность образовать фермент- субстратный комплекс. Его возникновение связано с гибкостью белковой молекулы, с подвижностью её структуры, но оно возможно, разумеется, только в том случае когда молекула субстрата имеет пригодные для этого свойства и форму. В приложении 5 изображена схема, поясняющая возникновение наведённого соответствия между ферментом и субстратом.

Только после контакта фермента с субстратом химические группировки активного центра (А, В, С) в результате изменения их пространственного расположения приходят в состояние строгого соответствия молекуле субстрата.

Нужно иметь также в виду, что молекула субстрата, хотя она, как правило, и значительно меньше молекулы фермента, тоже обладает некоторой подвижностью и при взаимодействии с ферментом эта подвижность может способствовать более полному соответствию.

Особенность ферментов состоит в том, что об их наличии мы можем судить только по их действию. Мы умеем измерять скорость ферментативных реакций, то есть количество субстрата, подвергшегося превращению в единицу времени, например в одну минуту или в один час. Разным ферментам свойственна далеко не одинаковая молекулярная активность. Некоторое представление о реальных величинах этой активности даёт таблица (Смотри приложение 7). Из таблицы видно, насколько различна молекулярная активность различных ферментов и каких огромных величин она может достигать в отдельных случаях. «Карбоангидраза, занимающая первое место в таблице и обладающая чудовищной молекулярной активностью (36 миллионов), является самым активным из всех известных ферментов. «(В. И. Розенгарт Ферменты – двигатели

жизни).

ЗНАЧЕНИЕ.

Постоянный обмен нуклеиновыми кислотами, составляет основную часть генетического материала клетки. В ходе обмена нуклеиновых кислот наряду с синтезом происходит и распад. Этот процесс катализирует большая группа ферментов, объединенных названием нуклеаз. Цепочка нуклеиновых кислот образованна фосфорной кислотой и углеводородом; азотистые основания служат боковыми группами. Поэтому разрушение нуклеиновых кислот – это разрыв связей между остатками фосфорной кислоты и углевода. Все нуклеазы могут быть разделены на две группы: экзонуклеазы и эндонуклеазы. Экзонуклеазы действуют с одного из концов полинуклеотидной цепи и на каждом этапе отсекает по одному нуклеотиду, постепенно укорачивая цепочку. В отличие от этого эндонуклеазы сразу во многих местах разрывают связи внутри молекулы нуклеиновых кислот и поэтому приводят к быстрой деградации молекулы. Весь комплекс ферментов обмена нуклеиновых кислот выполняет важную биологическую задачу: сохранение в целостности генетического материала клетки и репарации (исправления) тех повреждений структуры ДНК, которые могут возникнуть а результате радиоактивного или ультрафиолетового облучения и других вредных воздействий.

Известно, что все проявления жизнедеятельности связаны с затратой энергии. Эта энергия освобождается при химических превращениях в клетке тех веществ, которые в виде пищи поступают в наш организм. Задача пищеварения сводится к тому, чтобы превратить главные пищевые вещества: белки, углеводы и жиры, - в такие продукты, которые непосредственно смогут быть использованы во внутриклеточном обмене. Свой путь в организме пища начинает, попадая в рот, и уже на этом этапе она сталкивается с ферментами. В слюне содержится фермент амилазы, катализирующий разложения крахмала и превращение его в сахар. Разжёванная и смоченная слюной пища проглатывается и через пищевод попадает в желудок. Слизистая оболочка желудка вырабатывает желудочный сок. В желудочном соке есть соляная кислота , придающая желудочному содержимому кислую среду. Так же в желудочном соке имеется протеолитический (расщепляющий белки) фермент – пепсин. Он как раз лучше всего действует в кислой среде. Пепсин не расщепляет белки до конца, он только ''раскладывает'' крупную белковую молекулу на части, доступные для действия пищеварительных ферментов кишечника. Из желудка пищевая кашица поступает в двенадцатиперстную кишку, где на неё изливаются соки дву самых крупных желёз человеческого организма: печени и поджелудочной железы. Сок поджелудочной железы содержит большой набор ферментов, действующих на все важнейшие пищевые вещества. Ферменты: трипсин и химотрипсин (расщепляющие белки) расщепляют пептидные цепи в разных местах. Комбинированная атака протеолитических ферментов желудочного и поджелудочного соков приводят к распаду белков на мелкие пептиды, содержащие небольшое количество аминокислотных остатков. В поджелудочном соке содержится чрезвычайно активная амилаза, она практически полностью завершает расщепление крахмала, начатое слюной. В результате крахмал превращается в солодовый сахар – мальтозу – дисахарид, состоящий из двух остатков глюкозы. Третий главный компонент пищи – жиры тоже расщепляются под влиянием поджелудочного сока. Для этой цели там содержится специальный фермент – липаза. Простейшая и наиболее распространённая форма жиров – триглицериды. Под действием липазы молекула триглицерида присоединяет три молекулы воды и распадается на составляющие его глицерин и жирные кислоты. Но заключительную работу в области пищеварения совершает кишечный сок, вырабатываемый клетками слизистых оболочек тонких кишок. Он содержит много ферментов, заканчивающих процесс окончательного разложения пищевых веществ. Осколки белковых молекул распадаются на отдельные аминокислоты; мальтоза, образовавшаяся из крахмала, и другие сложные углеводы превращаются в простые углеводы – моносахариды – вроде глюкозы. На этом заканчивается процесс пищеварения.

Одна из защитных реакций – свёртывание крови, происходит с участием ферментов. Как же происходит свертывание крови? Кровь, как известно состоит из жидкой части – плазмы и так называемых ферменных элементов, которые в ней плавают. Это кровяные клетки: эритроциты (красные кровяные тельца) и тромбоциты (кровяные пластинки). Плазма представляет собой сложный раствор многих веществ, в том числе самых разнообразных белков. Из белков плазмы для нас сейчас особый интерес представляет один – фибриноген. Пока кровь течёт по кровеносным сосудам, с фибриногеном ничего не происходит. Но стоит поранить сосуд настолько, чтобы кровь вытекала из него, как фибриноген очень быстро превращается в другой белок – фибрин. Фибрин, в отличии от фибриногена, не растворяется в плазме. В виде тонких нитей, переплетённых в густую сетку, он выпадает в осадок. В этой сетке застревают кровяные клетки и образуется плотный сгусток – тромб, препятствующий дальнейшему кровотечению. Превращение фибриногена в фибрин – процесс ферментативный, катализируемый ферментом тромбином. Тромбин – протеолитический фермент, подобный трипсину и химотрипсину. Но это фермент очень специфичный. Он действует только на фибриноген, отщепляя от его молекулы два сравнительно небольших полипептида. Оставшаяся часть молекулы фибриногена перестраивается и превращается в нерастворимый фибрин.

(тромбин)

Ф ибриноген 2 Полипептида + фибрин

Характеристики

Список файлов реферата