12638 (647629), страница 3
Текст из файла (страница 3)
Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.
Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза - железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.
Одним из важных и интересных в химическом отношении гормонов является вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышает кровяное давление. Вазопрессин - это октапептид циклического строения с боковой цепью:
Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся в щитовидной железе - тиреоглобулины, молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат в своем составе йод. При недоразвитии железы нарушается обмен веществ.
Другая функция белков - защитная. На ее основе создана отрасль науки, названная иммунологией.
В последнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторной функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др. рецепторы.
Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями. При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность полностью или частично. Многие белки - ингибиторы ферментов - выделены в чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярные массы колеблются в широких пределах; часто они относятся к сложным белкам - гликопротеидам, вторым компонентом которых является углевод.
Если белки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новые исследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди них уникальные вещества - нейропептиды (ответственные за жизненно важные процессы: сна, памяти, боли, чувства страха, тревоги).
Заключение
Белки являются важнейшими компонентами пищи животных и человека. Пищевая ценность белков определяется содержанием в них незаменимых аминокислот, которые в самом организме не образуются. В этом отношении растительные белки менее ценны, чем животные: они беднее лизином, метионином и триптофаном, труднее перевариваются в желудочно-кишечном тракте. Отсутствие незаменимых аминокислот в пище приводит к тяжелым нарушениям азотистого обмена. В процессе пищеварения белки расщепляются до свободных аминокислот, которые после всасывания в кишечнике поступают в кровь и разносятся ко всем клеткам. Часть из них распадается до простых соединений с выделением энергии, используемой на разные нужды клеткой, а часть идет на синтез новых белков, свойственных данному организму.
Список литературы
Дубинин Н.П. Генетика и человек. М.2001.
Лемеза Н.А. Биология в экзаменационных вопросах и ответах. М.1997.
Маркосян А.А. Физиология. Ростов 1998.
Товарницкий В.И. Молекулы и вирусы. М. 2000.
Энциклопедия «Кругосвет». С-Пб. «Питер». 2001
Энциклопедия «Фрегат». С-Пб. «Питер». 1999.
Приложение
ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — закваска) (энзимы), биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения веществ в организме, направляя и регулируя тем самым его обмен веществ. По химической природе — белки. Ферменты обладают оптимальной активностью при определенном рН, наличии необходимых коферментов и кофакторов, отсутствии ингибиторов. Каждый вид ферментов катализирует превращение определенных веществ (субстратов), иногда лишь единственного вещества в единственном направлении. Поэтому многочисленные биохимические реакции в клетках осуществляет огромное число различных ферментов. Все ферменты подразделяются на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Многие ферменты выделены из живых клеток и получены в кристаллическом виде (впервые в 1926). Ферментные препараты применяют в медицине, в пищевой и легкой промышленности.
Роль ферментов в организме
Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов — все эти процессы невозможны без участия ферментов. Любое проявление функций живого организма — дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и др. — обеспечивается действием ферментов. Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определенные функции, в значительной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано. Отсутствие даже одного фермента или какой-нибудь его дефект могут привести к серьезным отрицательным последствиям для организма.
Местонахождение ферментов в организме
В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами, где и проявляют свое действие. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК (ДНК-полимеразы), за ее транскрипцию — образование РНК (РНК-полимеразы). В митохондриях присутствуютферменты, ответственные за накопление энергии, в лизосомах — большинство гидролитических ферментов, участвующих в распаде нуклеиновых кислот и белков.
Условия действия ферментов
Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Однако максимальная активность каждого отдельного фермента проявляется при строго определенных значениях pH. Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-400 С. У растений при температуре ниже 00 С действие ферментов полностью не прекращается, хотя жизнедеятельность растений при этом резко снижается. Ферментативные процессы, как правило, не могут протекать при температуре выше 700 С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры).
Протекание процессов с участием ферментов
Большинство ферментов отличается высокой специфичностью (избирательностью) действия, когда превращение каждого реагирующего вещества (субстрата) в продукт реакции осуществляется специальным ферментом. При этом действие фермента может быть строго ограничено одним субстратом. Например, фермент уреаза, участвующий в распаде мочевины до аммиака и углекислого газа, не реагирует на сходную по строению метилмочевину. Многие ферменты действуют на несколько родственных по структуре соединений или на один тип химической связи (например, расщепляющие фосфодиэфирную связь фермент фосфатазы).
Фермент осуществляет свое действие через образование фермент-субстративного комплекса, который затем распадается с образованием продуктов ферментативной реакции и освобождением фермента. В результате образования фермент-субстратного комплекса субстрат изменяет свою конфигурацию; при этом преобразуемая фермент-химическая связь ослабляется и реакция протекает с меньшей начальной затратой энергии и, следовательно, с намного большей скоростью. Мерой скорости ферментативной реакции служит количество субстрата, подвергшегося превращению в единицу времени, или количество образовавшегося продукта. Многие ферментативные реакции в зависимости от концентрации в среде субстрата и продукта реакции могут протекать как в прямом, так и в обратном направлении (избыток субстрата сдвигает реакцию в сторону образования продукта, в то время как при чрезмерном накоплении последнего будет происходить синтез субстрата). Это означает, что ферментативные реакции могут быть обратимыми. Например, карбоангидраза крови превращает поступающий из тканей углекислый газ в угольную кислоту (H2CO3), а в легких, напротив, катализирует превращение угольной кислоты в воду и углекислый газ, который удаляется при выдохе. Однако следует помнить, что ферменты, как и другие катализаторы, не могут сдвигать термодинамическое равновесие химической реакции, а лишь значительно ускоряют достижение этого равновесия.
Номенклатура названий ферментов
При наименовании фермента за основу берут название субстрата и добавляют суффикс «аза». Так появились, в частности, протеиназы — ферменты, расщепляющие белки (протеины), липазы (расщепляют липиды, или жиры) и т. д. Некоторые ферменты получили специальные (тривиальные) названия, например, пищеварительные ферменты— пепсин, химотрипсин и трипсин.
В клетках организма протекает несколько тысяч различных реакций обмена веществ и, следовательно, имеется столько же ферментов. Для того, чтобы привести такое многообразие в систему, было принято международное соглашение о классификации ферментов. В соответствии с этой системой все ферменты в зависимости от типа катализируемых ими реакций были поделены на шесть основных классов, каждый из которых включает ряд подклассов. Кроме того, каждый фермент получил четырехзначный кодовый номер (шифр) и название, указывающее на реакцию, которую этот фермент катализирует. Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию у организмов разных видов, могут существенно различаться между собой по своей белковой структуре, но в номенклатуре имеют общее название и один кодовый номер.
Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов
Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей — галактоземия (приводит к умственной отсталости) — развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу. Причиной другого наследственного заболевания — фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин. Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.
Использование ферментов человеком
Так как ферменты сохраняют свои свойства и вне организма, их успешно используют в различных отраслях промышленности. Например, протеолитический фермент папайи (из сока папайи) — в пивоварении, для смягчения мяса; пепсин — при производстве «готовых» каш и как лекарственный препарат; трипсин — при производстве продуктов для детского питания; реннин (сычужный фермент из желудка теленка) — в сыроварении. Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы — для осветления фруктовых соков. Ферменты необходимы при установлении структуры белков, нуклеиновых кислот и полисахаридов, в генетической инженерии и т. д. С помощью ферментов получают лекарственные препараты и сложные химические соединения.
Обнаружена способность некоторых форм рибонуклеиновых кислот (рибозимов) катализировать отдельные реакции, то есть выступать в качестве ферментов. Возможно, в ходе эволюции органического мира рибозимы служили биокатализаторами до того, как ферментативная функция перешла к белкам, более приспособленным к выполнению этой задачи.
ГЕМОГЛОБИН (от гемо... и лат. globus — шар), красный дыхательный пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных. Переносит кислород от органов дыхания к тканям и углекислый газ от тканей к дыхательным органам. Состоит из белка (глобина) и железопорфириновой простетической группы (гема). У различных видов организмов гемоглобин имеет разное строение. Гемоглобин человека состоит из 4 полипептидных цепей — двух идентичных цепей (в каждой по 141 аминокислотному остатку) и двух идентичных цепей (в каждой по 146 остатков).
ИММУНОГЛОБУЛИНЫ, белки (гликопротеиды), обладающие активностью антител. Содержатся главным образом в глобулиновой фракции плазмы (сыворотки) крови позвоночных животных и человека. Синтезируются плазматическими клетками и участвуют в создании иммунитета. Препараты иммуноглобулинов используются в медицине.
ТРАНСЛЯЦИЯ, в биологии — биосинтез белков в живой клетке на рибосомах; 2-й этап реализации генетической информации, в процессе которого последовательность нуклеотидов информационной, или матричной, РНК «переводится» в аминокислотную последовательность синтезирующегося белка. Протекает с участием транспортных РНК и соответствующих ферментов.
ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ, белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свернуты в компактные шарообразные структуры — глобулы. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие белки, выполняющие в клетках динамические функции. Ср. Фибриллярные белки.
ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ, образованы полипептидными цепями, которые расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слой. Нерастворимы в воде и растворах солей. Основные структурные элементы соединительной ткани (коллаген и др.).
ИНСУЛИН, белковый гормон животных и человека, вырабатываемый поджелудочной железой. Понижает содержание сахара в крови, задерживая распад гликогена в печени и увеличивая использование глюкозы мышечными и другими клетками. Недостаток инсулина приводит к сахарному диабету.
ГАММА-ГЛОБУЛИН, в медицине — фракция белков плазмы крови (человека или животных), содержащая противобактериальные и противовирусные антитела. Применяется с лечебной и профилактической целью.
Для подготовки данной работы были использованы материалы с сайта http://www.allbest.ru/referat
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
