Диссертация (1103954), страница 39
Текст из файла (страница 39)
Biophys.Acta. — 1983. — Vol. 737. — P. 51–115.[262] Zhuo, R. Competitive-protein adsorption in contact activation of blood factor XII / R. Zhuo,C. A. Siedlecki, E. A. Vogler // Biomaterials. — 2007. — Vol. 28, no. 30. — P. 4355–4369.195[263] Tait, J. Primary structure requirements for the binding of human high molecular weightkininogen to plasma prekallikrein and factor XI / J Tait, K Fujikawa // J. Biol. Chem. —1987.
— Vol. 262, no. 24. — P. 11651–11656.[264] Volpert, V. Elliptic partial differential equations / V. Volpert. — Monographs edition. —Basel : Springer Basel, 2014. — Vol. 104. — P. 469–478.[265] Volpert, V. Spectrum of elliptic operators and stability of travelling waves / V. Volpert,A. Volpert // Asymptotic Anal. — 2000. — Vol. 23. — P.
111–134.[266] Zeldovich, Ya. B. A theory of thermal propagation of flame / Ya. B. Zeldovich, D. A. FrankKamenetskii // Acta Physicochim. USSR. — 1938. — Vol. 9. — P. 341–350.[267] Volpert, A. I. Traveling wave solutions of parabolic systems / A. I. Volpert, V. A.
Volpert,Vl. A. Volpert. — Translatio edition. — Providence, Rhode Island : American Mathematical Society, 1994. — Vol. 140. — P. 448.[268] Volpert, V. Convergence to a wave of solutions of a nonlinear diffusion equation avec a sourceof general type / V. Volpert // Siberian Math. Journal. — 1989. — Vol. 30, no. 2.
—P. 203–210.[269] Volpert, V. Asymptotic behavior of solutions of a nonlinear diffusion equation avec a sourceof general type / V. Volpert // Siberian Math. Journal. — 1989. — Vol. 30, no. 1. —P. 25–36.[270] Wufsus, A. R. The hydraulic permeability of blood clots as a function of fibrin and plateletdensity / A. R.
Wufsus, N. E. Macera, K. B. Neeves // Biophys. J. — 2013. — Vol. 104,no. 8. — P. 1812–1823.[271] Beavers, G. S. Boundary conditions at a naturally permeable wall / G. S. Beavers,D. D. Joseph // J. Fluid Mech. — 1967. — Vol. 30, no. 1. — P. 197–207.[272] Yu, P. K. Quantitative study of age-related endothelial phenotype change in the humanvortex vein system / P. K. Yu, S. J.
Cringle, D. Yi Yu // Microvasc. Res. — 2014. —Vol. 94. — P. 64–72.[273] Zakharova, N. V. Platelet surface-associated activation and secretion-mediated inhibition ofcoagulation factor XII / N. V. Zakharova, E. O. Artemenko, N. A. Podoplelova, et al. //PLoS ONE. — 2015. — Vol. 10, no. 2. — P. 1–20.196[274] Kastowsky, M. Molecular modelling of the three-dimensional structure and conformationalflexibility of bacterial lipopolysaccharide / M. Kastowsky, T. Gutberlet, H. Bradaczek // J.Bacteriol. — 1992. — Vol. 174, no. 14.
— P. 4798–4806.[275] Sugita, Y. Replica exchange molecular dynamics method for protein folding simulation /Y. Sugita, Y. Okamoto // Chem. Phys. Lett. — 1999. — Vol. 314. — P. 141–151.[276] Whitfield, C. Biosynthesis and export of bacterial lipopolysaccharides / C. Whitfield,M. Trent // Ann. Rev. Biochem. — 2014. — Vol. 83. — P. 99–128.[277] Okuda, S. Cytoplasmic ATP hydrolysis powers transport of lipopolysaccharide across theperiplasm in E. coli / S.
Okuda, E. Freinkman, D. Kahne // Science. — 2012. — Vol. 338,no. 6111. — P. 1214–1217.[278] Gu, Y. Lipopolysaccharide is inserted into the outer membrane through an intramembranehole, a lumen gate, and the lateral opening of lptd / Y. Gu, P. J. Stansfeld, Yi.
Zeng, et al. //Structure. — 2015. — Vol. 23, no. 3. — P. 496–504.[279] Dong, H. Structural basis for outer membrane lipopolysaccharide insertion / H. Dong, Q. Xiang, Y. Gu, et al. // Nature. — 2014. — Vol. 511, no. 7507. — P. 52–56.[280] Rees, D. A. Polysaccharide conformation.
Part VII. Model building computations for �1,4 galacturonan and the kinking function of L-rhamnose residues in pectic substances /D. A. Rees, A. W. Wight // J. Chem. Soc. B. — 1971. — P. 1366–72.[281] Whittington, S. G. The conformational statistics of pectic acid / S. G. Whittington,R. M.
Glover, G. M. Hallman // J. Polymer Sci. — 1973. — Vol. 42. — P. 1493–1497.[282] Axelos, M. A. V. Influence of the substituents of the carboxyl groups and of the rhamnose content on the solution properties and flexibility of pectins / M. A. V.
Axelos,J. F. Thibault // Int. J. Biol. Macromolec. — 1991. — Vol. 13, no. 2. — P. 77–82.[283] Fritz, Jahnig. What is the surface tension of a lipid bilayer membrane? / Jahnig Fritz //Biophys. J. — 1996. — Vol. 71. — P. 1348–1349.[284] Kucerka, N. Fluid phase lipid areas and bilayer thicknesses of commonly used phosphatidylcholines as a function of temperature / N.
Kucerka, M. P. Nieh, J. Katsaras // Biochim.Biophys. Acta. — 2011. — Vol. 1808, no. 11. — P. 2761–2771.197[285] Kucerka, N. Structure of fully hydrated fluid phase lipid bilayers with monounsaturatedchains / N. Kucerka, S. Tristram-Nagle, J. F. Nagle // J. Membr. Biol. — 2005.
— Vol.208, no. 3. — P. 193–202.[286] Sennato, S. Evidence of domain formation in cardiolipin-glycerophospholipid mixed monolayers. A thermodynamic and AFM study / S. Sennato, F. Bordi, C. Cametti, et al. // J.Phys. Chem. B. — 2005. — Vol. 109, no. 33. — P. 15950–15957.[287] Pan, J. Molecular structures of fluid phase phosphatidylglycerol bilayers as determined bysmall angle neutron and X-ray scattering / J.
Pan, F. A. Heberle, S. Tristan-Nagle, et al. //Biochim. Biophys. Acta. — 2012. — Vol. 1818, no. 9. — P. 2135–2148.[288] Jorgensen, W. L. The OPLS potential functions for proteins. Energy minimizations forcrystals of cyclic peptides and crambin / W. L. Jorgensen, J. Tirado-rives // J. Am.
Chem.Soc. — 1988. — Vol. 110, no. 4. — P. 1657–1666.[289] Kulig, W. Cis and trans unsaturated phosphatidylcholine bilayers: A molecular dynamicssimulation study / W. Kulig, M. Pasenkiewicz-Gierula, T. Rog // Chem. Phys. Lipids. —2016. — Vol. 195. — P. 12–20.[290] Kony, D. An improved OPLS-AA force field for carbohydrates / D. Kony, W. Damm, S.
Stoll,W. F. Van Gunsteren // J. Comp. Chem. — 2002. — Vol. 23, no. 15. — P. 1416–1429.[291]Геннис, Р. Б. Биомембраны / Р. Б. Геннис. — МИР изд. — Москва : 1997. — С. 623.[292]Raetz, C. R. H. Lipid A modifications in Gram-negative bacteria / C. R. H. Raetz,C. M. Reynolds, M. S. Trent, R. E. Bishop // Annu. Rev. Biochem. — 2007.
— Vol. 76.— P. 295–329.[293] Zhou, Z. Lipid A modifications in polymyxin-resistant Salmonella typhimurium: PmrAdependent 4-amino-4-deoxy-L-arabinose, and phosphoethanolamine incorporation / Z. Zhou,A. A. Ribeiro, S. Lin, et al. // J. Biol. Chem. — 2001. — Vol. 276, no. 46. — P. 43111–43121.[294] Gailani, D. Factor XI activation in a revised model of blood coagulation / D. Gailani,G.
J. Broze // Science. — 1991. — Vol. 253, no. 5022. — P. 909–912.[295] Scott, C. F. Inactivation of factor XIa by plasma protease inhibitors: predominant roleof alpha 1-protease inhibitor and protective effect of high molecular weight kininogen /198C. F. Scott, M.
Schapira, H. L. James, et al. // J. Crit. Invest. — 1982. — Vol. 69, no. 4.— P. 844–852.[296] Van Dieijen, G. The role of phospholipid and factor VIII(a) in the activation of bovine factorX / G. Van Dieijen, G. Tans, J. Rosing, H. C. Hemker // J. Biol. Chem.
— 1981. — Vol.256, no. 7. — P. 3433–3442.[297] Jesty, J. Analysis of the generation and inhibition of activated coagulation factor X in puresystems and in human plasma / J. Jesty // J. Biol. Chem. — 1986. — Vol. 261, no. 19.— P. 8695–8702.[298] Rosenberg, J.
S. Inhibition of human factor IXa by human antithrombin / J. S. Rosenberg,P. W. Mckenna // J. Biol. Chem. — 1975. — Vol. 250, no. 23. — P. 8883–89.[299] Neuenschwander, P. F. Thrombin-activated and factor Xa-activated human factor VIII:Differences in cofactor activity and decay rate / P. F. Neuenschwander, J. Jesty // Arch.Biochem. Biophys. — 1992. — Vol. 296, no. 2. — P. 426–434.[300] Rosing, J.
Role of phospholipids and factor-Va in the prothrombinase complex / J. Rosing,G. Tans, J. W. P. Goversriemslag, et al. // J. Biol. Chem. — 1980. — Vol. 255, no. 1. —P. 274–283.[301] Бутенас, C. Свертывание крови. Обзор / C. Бутенас, К. Г. Манн // Биохимия. — 2002.— Т. 67, № 1. — С. 5–15.[302] Krasotkina, Yu. V. Spatiotemporal dynamics of fibrin formation and spreading of activethrombin entering non-recalcified plasma by diffusion / Yu.
V. Krasotkina, E. I. Sinauridze,F. I. Ataullakhanov // Biochim. Biophys. Acta — General Subjects. — 2000. — Vol.1474, no. 3. — P. 337–345.Приложение1Численное интегрирование модели из раздела 2 главы 3Уравнения химических реакций.центрации тромбина (2.1.5):Пример дискретизацию уравнения на изменение кон-n+1nnnnn�i,j− �i,j�i+1,j+ �i,j+1− 4� n+1 + �i−1,j+ �i,j−1n +n ++ �xn i,j (�i,j)x + �yn i,j (�i,j)y = ���ℎ2︂n 3 ︂�4 (�i,j)nnn�i,j− �a �ni,j �i,j.+ (�3 �a i,j ) +1 + �5 �an i,j(1.0.1)Здесь �� — это шаг по времени, ℎ — шаг по пространству. Мы рассматриваем схему противпотока, то есть значение разностей принимают вид:Поток.⎧ nn� − �i−1,j⎪⎨ i,j,n +ℎ n(�i,j)x =n�− �i,j⎪⎩ i+1,j,ℎесли �xn i,j > 0,если �xn i,j < 0.(1.0.2)Рассматривается уравнение потока в двумерном случае:︂︂ 2���x��x1 ��� �x � 2 �y��x−++ �x ∇+ �y ∇=−+��x ,22������� �������f︂︂ 2���y��y1 ����y� �x � 2 �y−++ �x ∇+ �y ∇=−+��y ,������� ���� 2�� 2�f∇⃗� = 0.(1.0.3)(1.0.4)(1.0.5)Мы строим численное решение методом проекций [258], подробно описанным в [259].
Накаждом шаге сначала проводится дискретизация нелинейных членов:�*x − �nxn n += −�nx (�nx )+x − �y (�x )y −���*y − �nyn n += −�nx (�ny )+x − �y (�y )y −��199� n� ,�f x� n� ,�f y(1.0.6)(1.0.7)200где членыn +n +n +(�nx )+x , (�y )x , (�x )y , (�y )yполучены дискретизацией против направления пото-ка. Далее мы получали неявные значения для членов, описывающих вязкое трение, черезвычисление промежуточной скорости:�xeq:1d∗ * − �*x= �((�xeq:1d∗ * )xx + (�yeq:1d∗ * )xx ),���yeq:1d∗ * − �*y= �((�xeq:1d∗ * )yy + (�yeq:1d∗ * )yy ).��(1.0.8)(1.0.9)Корректировка второй промежуточной скорости производилась с использованием неявногоградиента давления:− �yeq:1d∗ *1 ��n+1 �n+11 ��n+1�n+1− �xeq:1d∗ *yx=−,=−.��� ����� ��Градиент давленияn+1n+1( ∂p∂x , ∂p∂y )(1.0.10)рассчитывался из уравнения Пуассона:11− ∆�n+1 = − ∇.�n ,���(1.0.11)с использованием последовательного метода релаксации (ПМР). ПМР является итеративным методом, демонстрирующим более высокую скорость сходимости, чем метод Якоби илиГаусса-Зейделя.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
