Сведения об официальных оппонентах, включая публикации (1103952)
Текст из файла
Лобанов Алексей Ивановичдоктор физико-математических наук (специальность 05.13.18 – Математическоемоделирование, численные методы и комплексы программ), профессор1) Федеральное государственное образовательное учреждение высшего образования«Московский физико-технический институт (государственный университет)»2) 141701, Московская обл., г.
Долгопрудный, Институтский пер., д. 9эл. адрес: alexey@crec.mipt.ruтелефон: +7 495 40870633) должность: профессор4) список основных публикаций официального оппонента по теме защищаемой диссертациив рецензируемых научных изданиях за последние 5 лет:1. Е.А. Погорелова, А.И.
Лобанов Математическая модель роста тромбоцитарноготромба со сдвиг-вызванной диффузией тромбоцитов // Вестник ТОГУ, 2014, №1, с. 4554.2. Е.А. Погорелова, А.И. Лобанов. Влияние ферментативных реакций на скоростьавтоволны свертывания крови // Биофизика, 2014 т 59 №1 с. 140-149.3. Аунг Лин, Е.А. Погорелова, А.И. Лобанов Математические модели роста тромба наоснове уравнений типа «адвекция-диффузия» и Фоккера-Планка // Компьютерныеисследования и моделирование, 2014, том 6, №2, с.271-2834. Е.
А. Погорелова, А. И. Лобанов, “К расчету роста тромбоцитарного тромба на основеуравнений типа «адвекция-диффузия»”, Матем. моделирование, 27:6 (2015), 54–66;Math. Models Comput. Simul., 8:1 (2016), 54–625. А. И. Лобанов, “Полимеризация фибрина как волна фазового перехода.Математическая модель”, Ж. вычисл. матем. и матем. физ., 56:6 (2016), 1138–1148;Comput. Math. Math. Phys., 56:6 (2016), 1118–11276. А. А.
Андреева, А. В. Николаев, А. И. Лобанов, “Исследование точечнойматематической модели полимеризации фибрина”, Компьютерные исследования имоделирование, 9:2 (2017), 247–258Чугунов Антон Олеговичкандидат физико-математических наук (специальность – 03.00.02 (Биофизика))1) Федеральное государственное учреждение «Институт биоорганической химии им.академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова» Российской академии наук2) адрес: 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, дом 16/10эл.
адрес: batch2k@yandex.ruтелефон: +7 (495) 336-20-003) Старший научный сотрудник лаборатории моделирования биомолекулярных систем4) список основных публикаций официального оппонента по теме защищаемойдиссертации в рецензируемых научных изданиях за последние 5 лет:1. Chugunov A.O., Koromyslova A.D., Berkut A.A., Peigneur S., Tytgat J., PolyanskyA.A., Pentkovsky V.M., Vassilevski A.A., Grishin E.V., Efremov R.G. (2013). ModularOrganization of α-Toxins from Scorpion Venom Mirrors Domain Structure of TheirTargets — Sodium Channels.
J. Biol. Chem. 288, 19014–19027.2. Chugunov A., Pyrkova D., Nolde D., Polyansky A., Pentkovsky V., Efremov R. (2013).Lipid-II forms potential "landing terrain" for lantibiotics in simulated bacterialmembrane. Sci. Rep. 3, 1678.3. Koromyslova A.D., Chugunov A.O., Efremov R.G. (2014).
Deciphering fine moleculardetails of proteins' structure and function with a Protein Surface Topography (PST)method. J. Chem. Inf. Model. 54, 1189-1199.4. Chugunov A.O., Volynsky P.E., Krylov N.A., Nolde D.E., Efremov R.G. (2016).Temperature-sensitive gating of TRPV1 channel as probed by atomistic simulations of itstrans- and juxtamembrane domains. Sci. Rep. 6, 33112.5.
Chugunov A.O., Volynsky P.E., Krylov N.A., Boldyrev I.A., Efremov R.G. (2014).Liquid but Durable: Molecular Dynamics Simulations Explain the Unique Properties ofArchaeal-Like Membranes. Sci. Rep. 4, 7462Бовин Николай Владимировичдоктор химических наук (специальность 02.00.10 - Биоорганическая химия), профессор1) Федеральное государственное учреждение «Институт биоорганической химии им.академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова» Российской академии наук2) адрес: 117997, ул. Миклухо-Маклая 16/10, Москваэл. адрес: professorbovin@yandex.ruтелефон: +7 (495) 330-71-383) Руководитель подразделения (Отдел химической биологии гликанов и липидов)4) список основных публикаций официального оппонента по теме защищаемойдиссертации в рецензируемых научных изданиях за последние 5 лет:1.
P.E.Volynski, R.G.Efremov, I.Mikhalev, K.L.Dobrochaeva, A.B.Tuzikov, E.Yu.Korchagina,P.Obukhova, E.M.Rapoport, N.V.Bovin. Why human anti-Gala1–4Galb1–4Glc naturalantibodies do not recognize the trisaccharide on erythrocyte membrane. Molecular dynamics andimmunochemical investigation. Mol. Immunol., 90, 87-97 (2017).2. S.Alam, M.Anugraham, Y.L.Huang, R.S.Kohler, T.Hettich, K.Winkelbach, Y.Grether,MM.N.López, N.Khasbiullina, N.V.Bovin, G.Schlotterbeck, F.Jacob. Altered (neo-) lacto seriesglycolipid biosynthesis impairs α2-6 sialylation on N-glycoproteins in ovarian cancer cells. Sci.Reports., 7:45367 (2017).
doi: 10.1038/srep45367.3. G.G.Caballero, H.Kaltner, M.Michalak, N.Shilova, M.Yegres, S.André, A.K.Ludwig,J.C.Manning, S.Schmidt, M.Schnölzer, N.V.Bovin, D.Reusch, J.Kopitz, H.-J.Gabius. ChickenGRIFIN: A homodimeric member of the galectin network with canonical properties and a uniqueexpression profile. Biochimie, 128-129, 34-47 (2016). doi: 10.1016/j.biochi.2016.06.001.4. F.Jacob, M.Anugraham, T.Pochechueva, B.W.Tse, S.Alam, R.Guertler, N.V.Bovin, A.Fedier,N.F.Hacker, M.E.Huflejt, N.Packer, V.A.Heinzelmann-Schwarz. The glycosphingolipid P1 is anovarian cancer-associated carbohydrate antigen involved in migration.
Br. J. Cancer., 111, 163445 (2014). doi: 10.1038/bjc.2014.455.5. S.V.Tsygankova, A.A.Chinarev, A.B.Tuzikov, N.Severin, A.A.Kalachev, J.P.Rabe,A.S.Gambaryan, N.V.Bovin. Biantennary oligoglycines and glyco-oligoglycines self-associatingin aqueous medium. Beilstein J. Org. Chem., 10, 1372-1382 (2014). Doi 10.3762bjoc.10.140.6. N.A.Ilyushina, E.S.Chernyy, E.Y.Korchagina, A.S.Gambaryan, S.M.Henry, N.V.Bovin.Labeling of influenza viruses with synthetic fluorescent and biotin-labeled lipids.
VirologicaSinica, 29, 199-210 (2014). Doi 10.1007/s12250-014-3475-1.7. X.Xiong, A.Tuzikov, P.J.Coombs, S.Martin, P.A.Walker, S.J.Gamblin, N.Bovin, J.J.Skehel.Recognition of sulphated and fucosylated receptor sialosides by A/Vietnam/1194/2004 (H5N1)influenza virus.
Virus Res., 178, 12-14 (2013).8. F. Zhang, B Walcott, D.Zhou, A.Gustchina, Y.Lasanajak, D.F.Smith, R.S.Ferreira,M.T.Correia, P.M.Pavia, N.V.Bovin, A.Wlodawer, M.L.Oliva, R.J.Linhardt. Structural studieson the interaction of Crataeva tapia bark protein with heparin and other glycosaminoglycans.Biochemistry, 52, 2148-2156 (2013).9.
E.Korchagina, A.Tuzikov, A.Formanovsky, I.Popova, S.Henry, N.Bovin. Towards creatingcell membrane glyco-landscapes with glycan lipid constructs. Carbohydr. Res., 356, 238-246(2012)..
Характеристики
Тип файла PDF
PDF-формат наиболее широко используется для просмотра любого типа файлов на любом устройстве. В него можно сохранить документ, таблицы, презентацию, текст, чертежи, вычисления, графики и всё остальное, что можно показать на экране любого устройства. Именно его лучше всего использовать для печати.
Например, если Вам нужно распечатать чертёж из автокада, Вы сохраните чертёж на флешку, но будет ли автокад в пункте печати? А если будет, то нужная версия с нужными библиотеками? Именно для этого и нужен формат PDF - в нём точно будет показано верно вне зависимости от того, в какой программе создали PDF-файл и есть ли нужная программа для его просмотра.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
