Количественный анализ структуры частично кристаллических полимеров и композитов на их основе по данным атомно-силовой микроскопии (1103417), страница 5
Текст из файла (страница 5)
Дляобъяснения этого сопоставим процессы растворения и адсорбции разных(белков БСА и спидроинов) с точки зрения изменения их конформаций. Прирастворении в LiCl/HCOOH каждый из белков денатурирует и теряет своюструктуру. При разбавлении водой молекулы спидроинов принимаютконформацию клубков, причем при адсорбции на слюду они формируютламели. БСА, в отличие от спидроинов, после снижения концентрациихаотропного агента LiCl/HCOOH быстро принимает глобулярнуюконформацию – нативную или близкую к нативной. После этого при адсорбциина слюду молекулы сохраняют глобулярную конформацию и не проявляюттенденции к кристаллизации или агрегации.В приложении 1 приведены формулы аминокислот, входящих в составбелков.Выводы1.Разработан способ визуализации деформаций полимерных пленок спомощью атомно-силового микроскопа, который позволяет регистрироватьлокальные деформации пленки, зарождение и прорастание трещин, выяснятьмеханизмы деформации.2.Впервые с помощью устройства для растяжения пленок, совместимого сАСМ,визуализированыизмененияструктурымногослойныхметаллизированных пленок на основе полипропилена в процессе ступенчатойдеформации.
Было обнаружено:− Возникновение полос сдвига в покрытии из терполимера в видеуглублений на 15-20 нм, направленных под углом 45° к направлениювытяжки, предсказываемое классической механикой разрушения.− Прорастание трещин покрытия в объем полимера и фибриллизацияполимера в трещинах при растяжении пленки с тонким алюминиевымпокрытием.3.Определена морфология поверхности композитных пленок из поли(3гидроксибутирата), приготовленных методами полива и нанесения навращающуюся подложку, проанализирован полиморфизм кристаллическихструктур. Показано, что на шероховатой поверхности пленок поли(3гидроксибутирата) и композитов на его основе возможно получениеизображений ламелей с помощью АСМ.4.Методом АСМ получено изображение отдельных молекул белка 2Е12 –первое микроскопическое изображение отдельных молекул белка паутины.Показано, что рекомбинантные аналоги белков паутины 1F9 и 2Е12 могут23существовать в водных растворах в виде нанофибрилл и в виде отдельныхмолекул.5.Показано, что при адсорбции на слюду из разбавленного водногораствора отдельные молекулы белков паутины формируют ламели двух типов.Ламели первого типа монослойные: они имеют высоту над подложкой менее 1нм и постоянную ширину.
Для описания конформации молекул в нихиспользована модель плоского зигзага. Молекулы белков паутины,адсорбированные на поверхности монослойных ламелей, организованы впротяженные сегментированные ламели второго типа, причем их высота в 3-4раза больше высоты монослойных ламелей. Из различий высот следует, чтомакромолекулы, адсорбированные на слюде и на поверхности ужесформированных монослойных ламелей, имеют разные конформации. Приидентичных условиях нанесения на подложку длина ламелей белка 1F9существенно выше, чем длина ламелей белка 2Е12 – это, предположительно,объясняется тем, что присутствие остатков пролина в цепи 2Е12 снижаетэнергию образования зародышей ламелей.Список публикаций по теме диссертации:[A1]Д. В. Багров, В.
В. Прохоров, Д. В. Клинов, И. И. Агапов, И. В.Яминский, В. Г. Богуш «Изучение ламелей рекомбинантного белка паутиныметодом атомно-силовой микроскопии» // Биофизика.– т. 56.– 1. – с. 7-12. –2011.[A2]Босхомджиев А.П., Бонарцев А.П., Иванов Е.А., Махина Т.К.,Мышкина В.Л., Багров Д.В., Филатова Е.В., Бонарцева Г.А., ИорданскийА.Л.
«Гидролитическая деструкция биополимерных систем на основе поли3-оксибутирата. Кинетический и структурный аспекты» // Пластическиемассы.– 8.– c. 13-18.– 2009.[A3]Босхомджиев А.П., Бонарцев А.П., Махина Т.К., Мышкина В.Л.,Иванов Е.А., Багров Д.В., Филатова Е.В., Иорданский А.Л., Бонарцева Г.А.«Сравнительное изучение кинетики биодеградации биополимерных системна основе поли-3-оксибутирата» // Биомедицинская химия.– т. 55.– 6.–c. 625-635.– 2009.[A4]Д.Багров, И.Яминский «Атомно-силовая микроскопия деформацийполимерных материалов» // Наноиндустрия.– 5.– с. 32-36.– 2008.[A5]Багров Д.В., Яминский И.В., Ярышева Л.М., Волынский А.Л.«Применение атомно-силовой микроскопии для описания деформацийполимерных пленок» – "Физико-химия полимеров.
Синтез, свойства иприменение". Сборник научных трудов. Выпуск 14.– Тверь 2008.– с. 47-52.[A6]Д.В.Багров, В.В.Мусатова, В.В.Прохоров, Д.В.Клинов, И.И.Агапов,В.Г.Богуш, И.В.Яминский «Ламели из рекомбинантных аналогов белков24паутины» // Россия, Москва, Четвертая международная конференция«Современные достижения бионаноскопии», 15-18 июня 2010, Сборниктезисов, с. 15.[A7]В.В.Мусатова, Д.В.Багров, И.И.Агапов, И.В.Яминский, В.Г.Богуш,К.В.Шайтан «Изучение нанофибрилл рекомбинантного белка паутины 1F9методом атомно-силовой микроскопии» // Россия, Москва, Современныедостижения бионаноскопии, Третья международная конференция, 16-18июня 2009, Сборник тезисов, с.
38-39.[A8]В.В.Мусатова, Д.В.Багров, И.И.Агапов, И.В.Яминский, В.Г.Богуш,К.В.Шайтан, В.В.Прохоров, Д.В.Клинов «Ламели из рекомбинантного белкапаутины» // Россия, Москва, Четвертый студенческий симпозиум побиоинженерии, 30 октября 2009, Тезисы докладов, с. 31-33.[A9]Bagrov D.V., Yaminsky I.V., Yarisheva L.M., Volinsky A.L.«Visualization of polymer film surfaces under tension by atomic-forcemicroscopy» // Germany, Halle, "Polymeric materials P2008", 24-26 September2008, Book of abstracts, PI-02.[A10] Bagrov D.V., Yaminsky I.V., Yarisheva L.M., Volinsky A.L.
«Fractionanalysis of polymer films» // USA, Nebraska, Omaha, International StudentResearch Forum, 1-3 June 2008, Book of abstracts, p. 15.[A11] Bagrov D.V., Yaminsky I.V., Yarisheva L.M., Volinsky A.L. «Applicationof atomic-force microscopy for visualisation of polymer film surfaces undertension» // Russia, Saint-Petersburg, 4th Saint-Petersburg Young ScientistsConference "Modern problems of polymer science", 15-17 April 2008, Book ofabstracts, p. 75.[A12] Д.В.Багров, В.В.Мусатова, В.В.Прохоров, Д.В.Клинов, И.И.Агапов,В.Г.Богуш, И.В.Яминский «Изучение агрегации рекомбинантных белковпаутины» // Россия, Москва, Пятая Всероссийская Каргинская конференция"Полимеры-2010", 21 – 25 июня 2010, С2-2.[A13] Багров Д.В., Бонарцев А.П., Босхомджиев А.П., Махина Т.К.,Мышкина В.Л., Филатова Е.В., Яковлев С.Г., Воинова В.В., Бонарцева Г.А.,Шайтан К.В.
«Исследование структуры и процесса разложения пленок изполи-3-гидроксибутирата и его композитов с лекарственнымивеществами» // Россия, Москва, Третья Всероссийская конференция«Нанотехнологии в онкологии 2010», 30 октября 2010, Cборник тезисов,с. 15-18.Список цитированной литературы:1.George M., Colin J., Coupeau C., Grilhe J. Damaging of a soft substrateby cracks propagation through its hard coating: AFM observations and finite elementsimulation // Eur.Phys.J.Appl.Phys.– 2003.– Vol. 22.– p. 15-19.252.Волынский А.Л., Бакеев Н.Ф.
Структурная самоорганизацияаморфных полимеров – М.: Физматлит, 2005, 230 c.3.van Krevelen D.W., Nijenhuis K.Te. Properties of polymers – ElsevierScience Ltd.: 2009, 1004 pages.4.Bogush V.G., Sokolova O.S., Davydova L.I., Klinov D.V., SidorukK.V., Esipova N.G., Neretina T.V., Orchanskyi I.A., Makeev V.Y., Tumanyan V.G.,Shaitan K.V., Debabov V.G., Kirpichnikov M.P. A novel model system for design ofbiomaterials based on recombinant analogs of spider silk proteins //J.Neuroimmune.Pharmacol.– 2009.– Vol. 4.– 1.– p.
17-27.5.Lashuel H.A., LaBrenz S.R., Woo L., Serpell L.C., Kelly J.W.Protofilaments, Filaments, Ribbons, and Fibrils from Peptidomimetic Self-Assembly:Implications for Amyloid Fibril Formation and Materials Science //J.Am.Chem.Soc.– 2000.– Vol. 122.– p. 5262-5277.6.Topilina N.I., Higashiya S., Rana N., Ermolenkov V.V., Kossow C.,Carlsen A., Ngo S.C., Wells C.C., Eisenbraun E.T., Dunn K.A., Lednev I.K., GeerR.E., Kaloyeros A.E., Welch J.T.
Bilayer fibril formation by genetically engineeredpolypeptides: preparation and characterization // Biomacromolecules.– 2006.–Vol. 7.– 4.– p. 1104-1111.7.Antonenko Y.N., Perevoshchikova I.V., Davydova L.I., Agapov I.A.,Bogush V.G. Interaction of recombinant analogs of spider silk proteins 1F9 and2E12 with phospholipid membranes // Biochim.Biophys.Acta.– 2010.– Vol.
1798.–6.– p. 1172-1178.8.Mezei M., Fleming P.J., Srinivasan R., Rose G.D. Polyproline II helix isthe preferred conformation for unfolded polyalanine in water // Proteins.– 2004.–Vol. 55.– 3.– p. 502-507.9.Финкельштейн А.В., Птицын О.Б. Физика белка: курс лекций –Книжный Дом "Университет", 2002. 376 с.26.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
