Отзыв на автореферат 3 (Атомно-силовая микроскопия сигма(70)-субъединицы РНК-полимеразы E.coli)

ОТЗЫВ НА АВТОРЕФЕРАТ диссертации Кузьминой Натальи Викторовны "Атомно-силовая микроскопия сигма(70)- субъединицы РНК-полимеразы Е. сод**, представленной на соискание ученой степени кандидата физико-математических наук по специальностям 03.01.02 - «биофизика» и 03.01.08 - «биоинженерия» В работе Кузьминой Н.В., с помощью атомно-силовой микроскопии, выявлены физико-химические особенности агрегации белка о -субъединицы РНК-полимеразы Е. а сой. Показано, что белок спонтанно сам оорганизуется в высо коу порядочен ные амилоидные фибриллы.

Определены условия, значительно повышающие интенсивность амилоидного фибриллообразования 1и и~го. Учитывая уникальные физико-химические свойства амилоидных фибрилл, полученные результаты работы могут найти применение в широком спектре био инженерных приложений, таких как получение нано структурированных пленок с прочностью, сравнимой с прочностью шелка, использование амилоидных фибрилл в качестве ориентирующей матрицы для органических солнечных элементов, создание на их основе электрической нанопроволоки посредством нанесения наночастнц золота и др.).

В настоящее время изучению образования, структуры и токсичности амилоидных фибр илл уделяется значительное внимание, поскольку их рост сопряжен с возникновением многих тяжелых заболеваний„таких как нейродегенеративные болезни Альцгеймера и Паркинсона, прионные заболевания и др.

В последнее время стало ясно, что практически все белки при определенных условиях могут образовывать амилоидные фибриллы, и что, несмотря на сходство в архитектуре, фибриллы на основе разных белков существенно различаются. Поэтому для получения новых знаний о структуре и образования фибрилл интерес представляют исследования фибриллогенеза любого белка.

В работе охарактеризована агрегация п~~-субъединицы РНК-полимеразы Е. сод от обнаружения спонтанной самоорганизации белка в амилоидные фибриллы до построения общей модели агрегации с объяснением полиморфизма наблюдаемых агрегатов и определением условий интенсивной агрегации.

В целом, работа Кузьминой Н.В. представляет собой законченное научное исследование и соответствует требованиям, предъявляемым к диссертациям на соискание ученой степени кандидата физико-математических наук, Следует подчеркнуть высокий уровень работы. Определение тонкой структуры амилоидных фибрилл исследуемого белка свидетельствует о совершенном владении Главный научный сотрудник, зав. лабораторией ИНЭОС РАН докт.

физ.-мат. наук, проф. Перцин А.И. 119991, ГСП-1, Москва В-334, Вавилова 28 тел. 8 (499) 135-б385, ета11 а1р®!пеоаас гп и - ~ - 1.~,с...; .~~~с8~'-~~т. ' ~~ . ~7У Я ф зь »~в пи в~'~~' ПОДЙИ0Ь ежб~ф~~ УД00Т088РЯ10 отдел кд~уаа ннзк РА8~ автором атомно-силовой микроскопией, что видно из высокого качества полученных АСМ-изображений.

Результаты работы Кузьминой Н.В. опубликованы в высокорейтинговых журналах, что свидетельствует о высоком уровне ее исследований, Работа прошла апробацию докладами материалов диссертации на 8 международных и всероссийских конференциях. На основании автореферата Кузьминой Н.В. можно заключить, что диссертационная работа "Атомно-силовая микроскопия сигма(70)-субъединицы РНК- полимеразы Е сой" удовлетворяет всем требованиям, установленным в Положении о присуждении ученых степеней в Московском государственном университете имени М.В.Ломоносова. Считаю, что Кузьмина Наталья Викторовна заслуживает присуждения ей ученой степени кандидата физико-математических наук по специальностям 03.01.02- «биофизика» и 03.01.08 - «биоинженерия».

.