10543 (Роль пептидов в функционировании нервной системы), страница 5
Описание файла
Документ из архива "Роль пептидов в функционировании нервной системы", который расположен в категории "". Всё это находится в предмете "биология" из 2 семестр, которые можно найти в файловом архиве . Не смотря на прямую связь этого архива с , его также можно найти и в других разделах. Архив можно найти в разделе "рефераты, доклады и презентации", в предмете "биология" в общих файлах.
Онлайн просмотр документа "10543"
Текст 5 страницы из документа "10543"
Все клетки организма постоянно синтезируют и поддерживают определенный, функционально необходимый, уровень регуляторных пептидов. Но когда случаются отклонения от “стационарности”, их биосинтез (в организме в целом или в отдельных его “локусах”) либо усиливается, либо ослабевает. Такие колебания возникают постоянно, если речь идет об адаптивных реакциях (привыкании к новым условиям), выполнении работы (физических или эмоциональных действиях), состоянии предболезни — когда организм “включает” повышенную защиту от нарушения функционального баланса.
Говоря о заболеваниях мозга, следует заметить, что в последние годы снова появилась информация о пептидах, особо причастных к какой-либо центральной патологии. В этом перечне — аллергический энцефалитогенный пептид, β-амилоид болезни Альцгеймера, нейротрофический пептид поврежденного мозга и др. Все они выделены из мозга, который охвачен соответствующей патологией, и имитируют таковую при перенесении экспериментальным животным. Для каждого из них установлена точная химическая структура, выявлены специфические рецепторы; но речь не идет о каких-то особых субстанциях. Эти пептиды, как правило, “осколки” миэлина, основного белка мозга, необходимого для его нормальной работы. Их присутствие служит иллюстрацией, как при определенных заболеваниях, вероятно вследствие инверсии нормального биосинтеза пептидов, они становятся фактором “зла”, провоцирующим развитие болезни в новой и еще более пагубной форме. Однако их выявление помогает найти конкретные с точки зрения нейрохимии причины патологии и, значит, подойти к возможности ее предупреждения и лечения.
Таким образом, выявлена огромная, хотя еще почти не изученная роль пептидов в функционировании нервной системы. Они оказывают влияние на возбудимость нервной ткани, выполняя роль медиаторов и участвуя в возвратном ингибировании нейронов выступают в роли модуляторов различных процессов, участвуют в создании межнейрональной связи. Пептиды могут быть не только кратковременными медиаторами химической передачи, но и долговременными регуляторами свойств мембраны и синаптического действия. Их действие на нейрональную активность часто выражается в изменении поведенческих реакций животных. Влияние пептидов на различные функции организма — на сосудистые реакции, высвобождение моноаминов, болевые реакции организма, терморегуляцию и, наконец, на сон, память и т. д, позволило предположить регулирование важнейших функций животных пептидными факторами. Связь пептидов с трансмиттероактивными аминокислотами и с моноаминами открывает большие возможности для химического кодирования в нервной системе.
Приведенные характеристики биологической активности НП —представителей различный семейств — далеко не исчерпывают всего многообразия их функций.
В заключение хочется обратиться к перу нейрогистолога, нобелевского лауреата С. Рамон-и-Кахаля, мыслившего образно и точно: “...сад неврологии представляет исследователю захватывающий, ни с чем не сравнимый спектакль. В нем мои эстетические чувства находили полное удовлетворение. Как энтомолог, преследующий ярко окрашенных бабочек, я охотился в красочном саду серого вещества мозга за клетками с их тонкими элегантными формами, таинственными бабочками души, биение которых, быть может, когда-то — кто знает? — прояснит тайну духовной жизни”.
Литература
-
Malcolm Dixon, Edwin C. Webb “Enzymes” Longman Group Ltd. 1979.
-
Р. Шмидт, Г. Тевс «Физиология человека» Москва «Мир» 1996
-
Ferdinand Hucho “Neurochemistry. Fundamentals and Concepts” VCH Verlagsgesellschaft mbH, D-6940 Weinheim (Federal Republic of Germany), 1986
-
И. П. Ашмарин и соавт. «Нейрохимия» Москва Изд. Института биомедициеской химии РАМН, 1996.
-
М. И. Прохорова «Нейрохимия» Ленинград, 1979
-
А. Уайт, Ф. Хендлер, Э. Смит, Р. Хилл, И. Леман «Основы биохимии» Москва: «Мир», 1981
-
Albert L. Lehninger “Principles of biochemistry” Worth Puplishers, Inc 1982
-
В. К. Плакунов «Основы энзимологии» М.: Логос, 2001.
-
Дж. Г. Николс, А.Р. Мартин, Б. Дж. Валлас, П.А. Фукс «От нейрона к мозгу» М.: Едиториал УРСС, 2003.
-
О.А. Гомазков «Нейропептиды — универсальные регуляторы. Почему?» //Природа № 4, 1999.
-
Л.Ф. Панченко, Н.В. Митюшина, Н.В. Фирстова, М.Т. Генгин «Метаболизм энкефалинов при различных функциональных и патологических состояниях организма» http://medi.ru/pbmc/8890401.htm
-
А.Н.Вернигора, Н.В. Щетинина, М.Т. Генгин «Исследование активности основных (отщепляющих остатки аргинина и лизина) карбоксипептидаз у крыс разного возраста» // «Биохимия» № 10 т. 61, вып. 10, 1996
-
Н. Грин, У. Стаут, Д. Тейлор «Биология» М.: Мир, 1996.
-
Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. «Биохимия человека» М.: Мир, 2004
-
A.N. Vernigora, N.N. Nikishin, M.T. Gengin “Proteolytic Enzymes and Regulation of the levels of Active Neuropeptides” //Biochmistry (Moscow), Vol. 60, No. 10, 1995
-
Walker,J.B. & Bajzar,L. Complete inhibition of fibrinolysis by sustained carboxypeptidase B activity. The role and requirement of plasmin inhibitors. J Thromb Haemost (2007)
-
Aviles,F.X. & Vendrell,J. Carboxypeptidase B. In Handbook of Proteolytic Enzymes, 2 edn (Barrett,A.J., Rawlings,N.D. & Woessner,J.F. eds), p.831-833, Elsevier, London (2004)
-
.N. Vernigora, M.T. Gengin «Proteolytic Enzymes: Subcellular Location, Properties, and involvement in Neuropeptide Turnover. A Review» // Biochemistry (Moscow) Vol. 61, No 5. 1996
-
Ferrer,M., Zuck,P., Kolodin,G., Mao,S.S., Peltier,R.R., Bailey,C., Gardell,S.J., Strulovici,B. & Inglese,J. Miniaturizable homogenous time-resolved fluorescence assay for carboxypeptidase B activity. Anal Biochem (2003) 317, 94-98
-
Muller,C.A., Appelros,S., Uhl,W., Buchler,M.W. & Borgstrom,A. Serum levels of procarboxypeptidase B and its activation peptide in patients with acute pancreatitis and non-pancreatic diseases. Gut (2002) 51, 229-235
-
Mock,W.L. & Xu,D.H. Catalytic activity of carboxypeptidase B and of carboxypeptidase Y with anisylazoformyl substrates. Bioorg Med Chem Lett (1999) 9, 187-192
-
А.Н. Вернигора, М.Т. Генгин «Частичная характеристика основной фенилметилсульфонилфторид-ингибируемой карбоксипептидазы из головного мозга кошки» //Биохимия т. 60, вып 11, 1995
-
A.N. Vernigora, N.N. Nikishin, M.T. Gengin «On the interaction between the activities of carboxypeptidase H and angiotensin-converting enzyme» // Biochemistry (Moscow) Vol. 60, No 1, 1995
-
Marzban,L., Soukhatcheva,G. & Verchere,C.B. Role of carboxypeptidase E in processing of pro-islet amyloid polypeptide in {beta}-cells. Endocrinology (2005) 146, 1808-1817
-
Fricker,L.D. Carboxypeptidase E. In Handbook of Proteolytic Enzymes, 2 edn (Barrett,A.J., Rawlings,N.D. & Woessner,J.F. eds), p.840-844, Elsevier, London (2004)
-
Fricker,L.D., Plummer,T.H., Jr. & Snyder,S.H. Enkephalin convertase: potent, selective, and irreversible inhibitors. Biochem Biophys Res Commun (1983) 111, 994-1000
-
Fricker,L.D. & Snyder,S.H. Purification and characterization of enkephalin convertase, an enkephalin-synthesizing carboxypeptidase. J Biol Chem (1983) 258, 10950-10955
-
Fricker,L.D. & Snyder,S.H. Enkephalin convertase: purification and characterization of a specific enkephalin-synthesizing carboxypeptidase localized to adrenal chromaffin granules. Proc Natl Acad Sci U S A (1982) 79, 3886-3890.